生物化学与分子生物学
教案
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(201609)
绪 论
教学要求:
1.了解生物化学的发展历史及生物化学研究的基本内容。
2.认识学习生物化学对未来医药卫生工作者的必要性和重要性。
课时安排:
0.5学时
重点:
本课程的主要内容及未来的研究方向
难点:
生物化学的发展历史及未来的研究方向
教学内容
1.生物化学与分子生物学的定义、发展历史概况。
2.生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控研究的现状、尚待解决的主要问
题
快递公司问题件快递公司问题件货款处理关于圆的周长面积重点题型关于解方程组的题及答案关于南海问题
以及在生命科学中的意义。
3.生物化学向基础医学、临床医学各学科的日益广泛的渗透及其对阐明疾病分子机理、提高疾病防治水平的巨大贡献。
中、英文专业词汇
biochemistry
生物化学
molecular biology
分子生物学
polymerase chain reaction(PCR)
聚合酶链反应
gene knockout
基因剔除
ribozyme(RNA enzyme)
核酶
human genome project(HGP)
人类基因组
计划
项目进度计划表范例计划下载计划下载计划下载课程教学计划下载
biomolecules
生物大分子
思考题:
1. 生物化学的定义是什么?研究对象和研究手段分别又是什么?
2. 生物化学与医学有什么关系?为什么作为医学生的必修课?
参考书:
1. Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed. New
York : W.H. Freeman, 2007
2. David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004.
第一章 蛋白质的结构与功能
教学要求:
1.了解蛋白质的分子组成、氨基酸的理化性质。
2.重点掌握蛋白质的基本结构、空间结构及其与功能的关系。
3.熟悉蛋白质的理化性质。
4.了解蛋白质的分离纯化、多肽链中氨基酸序列分析及蛋白质空间结构测定的基本原理。
课时安排:总学时 4.0
第一节 蛋白质的分子组成 0.5
第二节 蛋白质的分子结构 1.2
第三节 蛋白质的结构与功能的关系 1.5
第四节 蛋白质的理化性质 0.5
第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析 0.3
重点:
1. 氨基酸的分类及其结构特征。
2. 氨基酸和蛋白质的理化性质。
3. 蛋白质各级结构层次的定义。
4. 蛋白质结构与功能之间的关系。
难点:
蛋白质各级结构层次与功能之间的关系。
教学内容:
一、蛋白质的分子组成
1.氨基酸
L-α氨基酸的结构特征和分类、组成体内蛋白质的20种氨基酸的中、英文名称及缩写符号,氨基酸的两性解离、等电点、紫外吸收等理化性质。
2.肽
肽链与肽键,重要的生物活性多肽。
3.蛋白质的分类
单纯蛋白质和结合蛋白质,纤维状蛋白质和球状蛋白质。
二、蛋白质的分子结构
1.蛋白质的一级结构
多肽链中氨基酸的排列顺序。
2.蛋白质的二级结构
肽链局部的空间排布、肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模体、分子伴侣。
3.蛋白质的三级结构
整条肽链的三维空间排布、次级键、结构域。
4.蛋白质的四级结构
亚基之间的三维空间排布。
三、蛋白质的结构与功能的关系
1.蛋白质的一级结构与功能的关系
一级结构对空间结构和蛋白质功能的决定性、一级结构与物种进化、一级结构变异与分子病。
2.蛋白质的空间结构与功能的关系
肌红蛋白与血红蛋白的结构特征,血红蛋白与氧结合的正协同效应理论,变构效应。
四、蛋白质的理化性质及其分离纯化
1.蛋白质的理化性质
两性解离、等电点、溶液中蛋白质胶粒稳定的因素,蛋白质的变性与复性,变性与沉淀的关系,紫外吸收,茚三酮反应,双缩脲反应。
2.蛋白质的分离和纯化
蛋白质的丙酮沉淀、硫酸铵盐析、电泳、透析、层析、凝胶过滤及超速离心等分离纯化方法的基本原理。
3.多肽链中氨基酸序列分析
由氨基酸残基组成、酶解片段、末端氨基酸测定、组合排列法确定蛋白质中氨基酸序列的原理,由mRNA的核苷酸序列推演蛋白质中氨基酸序列的可行性。
4.蛋白质空间结构测定
X射线晶体衍射法、基于一级结构的理论预测法的应用。
中、英文专业词汇:
protein
蛋白质
primary structure
一级结构
peptide
肽
secondary structure
二级结构
polypeptide
多肽
peptide unit
肽单元
oligopeptide
寡肽
α-helix
α-螺旋
amino acid
氨基酸
β-pleated sheet
β-折叠
isoleucine
异亮氨酸
β-turn
β-转角
tryptophan
色氨酸
random coil
无规卷曲
threonine
苏氨酸
motif
模体
valine
缬氨酸
zinc finger
锌指结构
leucine
亮氨酸
chaperon
分子伴侣
lysine
赖氨酸
tertiary structure
三级结构
phenylalanine
苯丙氨酸
domain
结构域
methionine
蛋氨酸
fibronectin
纤连蛋白
histine
组氨酸
quaternary structure
四级结构
arginine
精氨酸
subunit
亚基
tyrosine
酪氨酸
myoglobin
肌红蛋白
cysteine
半胱氨酸
hemoglobin(Hb)
血红蛋白
alanine
丙氨酸
allosteric effect
变构效应
glycine
甘氨酸
denaturation
变性
serine
丝氨酸
renaturation
复性
aspartic acid
天冬氨酸
protein coagulation
蛋白质凝固
asparagine
天冬酰胺
ninhydrin reaction
茚三酮反应
glutamic acid
谷氨酸
biuret reaction
双缩脲反应
glutamine
谷氨酰胺
salt precipitation
盐析
isoelectric point
等电点
electrophoresis
电泳
peptide bond
肽键
dialysis
透析
glutathione(GSH)
谷胱甘肽
chromatography
层析
neuropeptide
神经肽
gel filtration
凝胶过滤
conformation
空间构象
ultracentrifugation
超速离心
amino acid sequence
氨基酸序列
sedimentation coefficient(S)
沉降系数
思考题:
1. 试讨论20种L-α-氨基酸的结构与分类。
2. 试举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。
3. 测定氨基酸和蛋白质的方法有哪些?试讨论其测定原理。
参考书:
1.Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007
2.Robert H. Glew and Miriam D. Rosenthal. Clinical studies in medical
biochemistry. 3rd ed. New York: Oxford University Press, 2007.
3.David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004.
4.Donald Volt, Judith G. Volt. Biochemistry. 3rd ed. John Wiley &Sons Inc.,2004.
第二章 核酸的结构与功能
教学要求:
1.掌握核苷酸的分子结构,了解连接键及分子表达式
2.重点掌握DNA、RNA的结构特征及主要功能
3.了解DNA的理化性质与结构的关系
4.了解DNA的高级结构
课时安排:总学时 3.5
第一节 核酸的化学组成及一级结构 0.7
第二节 DNA的空间结构与功能 1.0
第三节 RNA的结构和功能 1.0
第四节 核酸的理化性质 0.6
第五节 核酸酶 0.2
重点:
1. 核酸的化学组成
2. DNA的双螺旋结构
3. RNA的结构和功能
4. 核酸的理化性质
难点:
1. DNA的双螺旋结构
2. 核酸的理化性质
教学内容:
一、核酸的化学组成及一级结构
1.核苷酸 嘌呤与嘧啶,DNA和RNA分子中核苷酸组成上的特点,核苷酸各组分之间的连接方式
2.脱氧核苷酸的连接
3.核苷酸的连接
4.核酸的一级结构
二、DNA的空间结构与功能
1.DNA的双螺旋结构 Chargaff规则、B-双螺旋结构模型和Z-DNA。
2.DNA的超螺旋结构 染色质、核小体、组蛋白、基因
3.DNA是遗传信息的物质基础
三、RNA的结构和功能
1.mRNA
模板
个人简介word模板免费下载关于员工迟到处罚通告模板康奈尔office模板下载康奈尔 笔记本 模板 下载软件方案模板免费下载
、hnRNA
2.tRNA 稀有碱基、茎环结构、反密码环
3.rRNA 核糖体、多核糖体
四、核酸的理化性质
紫外吸收、变性、复性、增色效应、减色效应、解链温度、杂交、探针。
五、核酸酶
中、英文专业词汇:
nucleic acid
核酸
purine
嘌呤
deoxyribonucleic acid(DNA)
脱氧核糖核酸
pyrimidine
嘧啶
ribonucleic acid(RNA)
核糖核酸
adenine(A)
腺嘌呤
base
碱基
guanine(G)
鸟嘌呤
nudeotide
核苷酸
cytosine(C)
胞嘧啶
nucleoside
核苷
uracil(U)
尿嘧啶
thymine(T)
胸腺嘧啶
base pair
碱基对
phosphodiester linkage
磷酸二酯键
nucleosome
核小体
ribosome
核糖体
hybridization
杂交
genetic code
遗传密码
double helix
双螺旋
supercoil
超螺旋
probe
探针
ribosomal RNA(rRNA)
核糖体RNA
transfer RNA(tRNA)
转运RNA
messenger RNA(mRNA)
信使RNA
思考题:
1. 核酸紫外测定的分子基础是什么?
2. DNA和RNA的紫外测定结果有何不同?为什么?
3. DNA的双螺旋结构的要点是什么?
参考书:
1. 药立波,冯作化,周春燕。医学分子生物学。第三版,人民卫生出版社,2008
2. Benjamin Lewin.Gene VIII.New Jersey:Pearson Education Inc,Upper Saddle River,2004.
3. Donald Volt, Judith G. Volt. Biochemistry. 3rd ed. John Wiley &Sons Inc.,2004.
第三章 酶
教学要求:
1.掌握酶与辅酶、活性中心的结合基团与催化基团、酶-底物复合物、竞争性抑制、酶原、同工酶的概念、Km、Vmax的意义。
2.熟悉酶的特异性,pH和温度对反应速度的影响、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的区别、酶活性的变构调节。
3.了解酶促反应的机制,Km、Vmax的测定、酶的命名与分类、酶与疾病的关系及其在医学上的应用。
课时安排:总学时 6.0
第一节 酶的分子结构与功能 1.0
第二节 酶的工作原理 1.0
第三节 酶促反应动力学 2.5
第四节 酶的调节 1.0
第五节 酶的命名与分类 0.2
第六节 酶与医学的关系 0.3
重点:
1. 酶的工作原理
2. 酶促反应动力学
3. 酶的调节
难点:
1. 酶促反应动力学
2. 酶的调节
教学内容:
一、酶的分子结构与功能
1.酶的分子组成 单纯酶与结合酶、酶蛋白与辅助因子、辅酶与辅基。
2.酶的活性中心 必需基团与活性中心、结合基团与催化基团。
3.同工酶 同工酶的概念、乳酸脱氢酶及肌酸激酶同工酶的组织分布、同工酶测定的临床意义。
二、酶的工作原理
1.酶反应特点 高效率、高特异性、可调节性。
2.酶促反应的机制 活化能、过渡态、诱导契合作用、邻近效应与定向排列、表面效应、多元催化。
三、酶促反应动力学
1.底物浓度对反应速度的影响 米-曼氏方程式、Km、Vmax的意义。
2.酶浓度对反应速度的影响
3.温度对反应速度的影响 最适温度。
4.pH对反应速度的影响 最适pH。
5.抑制剂对反应速度的影响 不可逆性抑制、可逆性抑制、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
6.激活剂对反应速度的影响 必需激活剂、非必需激活剂。
四、酶的调节
1.酶活性的调节 酶原激活、变构调节、共价修饰。
2.酶含量的调节 酶蛋白合成的诱导和阻遏、酶的降解速度。
五、酶的命名与分类
1.酶的分类 氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。
2.酶的命名 系统名称、习惯名称、推荐名称。
六、酶与医学的关系
1.酶与疾病的关系 酶与疾病的发生、诊断及治疗的关系、酶活性测定的要求、国际单位。
2.酶在医学上的应用 酶在临床检验、治疗、科学研究及生产中的应用、固定化酶、抗体酶的概念。
中、英文专业词汇:
biocatalyst
生物催化剂
proximity effect
邻近效应
enzyme
酶
orientation arrange
定向排列
substrate
底物
multielement catalysis
多元催化
monomeric enzyme
单体酶
surface effect
表面效应
oligomeric enzyme
寡聚酶
rectangular hyperbola
矩形双曲线
Multienzyme system
多酶体系
Michaelis equation
米氏方程式
multifunctional enzyme
多功能酶
Michaelis constant(Km)
米氏常数
tandem enzyme
串联酶
maximum velocity(Vmax)
最大反应速度
simple enzyme
单纯酶
mover number
转换数
conjugated enzyme
结合酶
double reciprocal plot
双倒数作图法
apoenzyme
酶蛋白
optimum temperature
最适温度
cofactor
辅助因子
optimum pH
最适pH
holoenzyme
全酶
inhibitor
抑制剂
metalloenzyme
金属酶
irreversible inhibition
不可逆性抑制
metal activated enzyme
金属激活酶
reversible inhibition
可逆性抑制
coenzyme
辅酶
competitive inhibition
竞争性抑制
prosthetic group
辅基
non-competitive inhibition
非竞争性抑制
essential group
必需基团
uncompetitive inhibition
反竞争性抑制
active center
活性中心
activator
激活剂
binding group
结合基团
essential activator
必需激活剂
catalytic group
催化基团
non-essential activator
非必需激活剂
activation energy
活化能
katal(kat)
催量(开特)
specificity
特异性
zymogen
酶原
absolute specificity
绝对特异性
allosteric site
变构部位
relative specificity
相对特异性
allosteric regulation
变构调节
stereospecificity
立体异构特异性
allosteric enzyme
变构酶
induced-fit hypothesis
诱导契合学说
allosteric effector
变构效应剂
transition state
过渡态
allosteric activator
变构激活剂
oxidoreductase
氧化还原酶
allosteric inhibitor
变构抑制剂
tmnsferase
转移酶
covalent modification
共价修饰
hydrolase
水解酶
inducer
诱导剂
lyase
裂解酶
corepressor
辅阻遏剂
isomerase
异构酶
lactate dehydrogenase(LDH)
乳酸脱氢酶
ligase
合成酶
creatine kinase(CK)
肌酸激酶
isoenzyme
同工酶
TaqDNA polymerase
TaqDNA聚合酶
ribozyme(RNAenzyme)
核酶
immobilized enzyme
固定化酶
rate limiting enzyme
限速酶
abzyme
抗体酶
enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA)
酶联免疫吸附测定法
思考题:
1. 试简述Km、Vmax的意义及测定方法。
2. 酶促反应有何特点?
3. 举例说明可逆性抑制剂是如何影响酶促反应的速度的?
4. 酶的催化机制主要有哪些?
参考书:
1. Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. Biochemistry. 6th ed. New York : W.H. Freeman, 2007
2.Robert H. Glew and Miriam D. Rosenthal. Clinical studies in medical
biochemistry. 3rd ed. New York: Oxford University Press, 2007.
3.David L.Nelson, Michael M.Cox.Leninger Principles of Biochemistry. 4th ed. New York: Worth Publishers,2004.
4.Donald Volt, Judith G. Volt. Biochemistry. 3rd ed. John Wiley &Sons Inc.,2004.