生物化学复习资料

《生物化学》复习题要 第一章 绪论 1、生命物质的主要元素组成（26种） ▪ 主要元素（6种）：C，Ｈ，Ｏ，Ｎ，P，S （97.3%） 　组成生命体的最基本元素 ▪ 常量元素（5种）：Ｋ，Ｃａ，Ｎａ， Ｍｇ，Ｃｌ 　组成生命体的基本元素 （>0.01%) ▪ 微量元素（5种）：V, Ni, B, Sn, Si (<0.01%) ▪ 必需微量元素（10种）：Cr, Mn, Fe, Co, Cu, Zn, Mo, Se, I, F. 2、生物分子的手性（定义、判别） 构成生物大分子的结构单元大多数都是手性分子。 分子的镜像结构与其本身不重合，则该分子为手性分子！ • 手性为生命物质与无生命物质间最显著的区别之一。 • 生命是不断地产生特定手性分子的过程。 根据标准Fischer投影，按次序规则由大到小顺序，顺时针方向为S构型，逆时针为R构型！ 简单直观方法（判定R、S）： 把手性碳原子上四个基团中最小的基团放于离观测者最远的位置，来观察其他三个基团的顺序，若按顺序规则，三者的排列从最优基团到次优基团，到最小基团，若为顺时针，则其构型用R 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 示；反之，用S表示 第二章 蛋白质 1、凯式定氮法； 蛋白质含量=（总氮含量-无机氮含量）×6.25 2、20种氨基酸：名称、英文三字母表示符号、构型、通式、含有特定侧链功能集团的氨基酸（-COOH, -NH2, -OH, -SH,咪唑基）； 色脯甘酪亮 Trp, Pro, Gly, Try, Leu 甲异丙丝半 Met, Ile, Ala, Ser, Cys 谷谷苯精天 Glu（谷氨酸），Gln（谷氨酰胺），Phe, Arg, Asp（天冬氨酸） 组缬赖苏门 His, Val, Lys, Thr, Asn（天冬酰胺） 3、人体所必需的氨基酸； Trp 、 Ile 、 Phe 、 Met、 Thr 、 Val 、 Leu 、 Lys 4、氨基酸等电点的概念及计算；与人体pH值得关系 （1）、氨基酸的等电点 ①-NH3+数目= -COO-数目；②净电荷为零；③pH=pI （2）、氨基酸等电点的计算 不含侧链：pI=(pK1+pK2)/2 含侧链：pI =(pK1+pKRcoo-)/2； pI =(pK1+pKRNH2)/2 注意： 1 溶液pH值大于等电点时：氨基酸带有负电荷； 2 ………….小于…………：氨基酸带有正电荷； 3 大多数氨基酸在生理pH(约7）范围内没有明显的缓冲作用！ 4 等电点处，氨基酸溶解度最小 5、氨基酸的化学性质（主要掌握与水合茚三酮的反应和DNFB的反应）； 1）与茚三酮的反应 1 与茚三酮的反应是氨基酸的特异性反应，常用于氨基酸的定性或定量分析，通过测定反应中释放出的CO2的量可以计算氨基酸的量！ 2 产生的蓝紫色化合物可以用比色法进行定性或定量测定！ 3 脯氨酸与茚三酮反应不释放氨，直接生成黄色化合物！ 2) 与二硝基氟苯(DNFB)反应 （ Sanger反应）：【用途：是鉴定多肽N-端氨基酸的重要方法。】 6、多肽的 书 关于书的成语关于读书的排比句社区图书漂流公约怎么写关于读书的小报汉书pdf 写规则、肽平面的概念； （1） 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列，是多肽和蛋白质最重要性质之一。氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 肽链书写方式：N端→C端 （2） 由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子出于同一个平面，称作肽平面或酰胺平面。（组成肽键的原子处于同一平面） 7、生物活性肽的概念及主要作用机制、重点了解谷胱甘肽； （1） 生物活性肽的定义： 能够调节生物机体的生命活动或具体某些生理活性的寡肽和多肽的总称。 （2） 作用机制： 1 调节体内的有关酶，控制代谢； 2 控制转录和翻译而影响蛋白质的合成。 （3） 谷胱甘肽（glutathione，GSH） 1 存在于动植物、微生物细胞中的重要三肽，由Glu、Cys和Gly组成。 2 GSH的特殊性：具有一个γ-肽键，由谷氨酸的γ-羧基和半胱氨酸的α-氨基缩合而成。 3 GSH含有一个活泼的-SH，很容易被氧化，两分子GSH脱H以二硫键相连形成氧化型的GSSG。 4 作用：保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化 8、蛋白质各级结构概念及维持各级结构的价键作用力，重点掌握二级结构；亚基的概念； 蛋白质与多肽的主要区别：分子量和空间结构。 （1） 一级结构： 1 多肽链数目； 2 氨基酸顺序（最重要！蛋白质生物功能的基础）； 3 多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 （2） 二级结构 1 肽链的主链在空间的排列，只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。 2 组成肽键的原子都处于同一平面，两个肽键通过一个α碳原子相连，Cα-N和Cα-C键可以自由旋转，这样在保持肽键平面结构不变的情况下，可以形成不同的空间排列！ 3 形成规定结构：α-螺旋；β-折叠；β-转角 （3） 亚基：大多数相对分子量大的蛋白质都是由几个多肽链组成一个活性单位。这些肽链相互以非共价键联结成一个相当稳定的单位，这种肽链就称为该蛋白质的亚基。 • 亚基单独存在，无生物活性或活性很小，只有聚合成四级结构时才具有完整的生物活性 （4） 维系蛋白质结构所需要的作用力： 1 维系蛋白质分子的一级结构：肽键、二硫键 2 维系蛋白质分子的二级结构：氢键 3 维系蛋白质分子的三级结构：疏水相互作用力、氢键、范德华力、盐键 4 维系蛋白质分子的四级结构：范德华力、盐键 9、蛋白质在等电点处的性质；蛋白质变性与沉淀；颜色反应；紫外吸收性质； （1） 蛋白质在等电点处的性质： 1 蛋白质的等电点与其氨基酸的种类和数量有关。 2 等电点时蛋白质溶解度最小，容易聚集而沉淀。因此，可利用此特性进行分离、提纯。 （2） 蛋白质变性： 1 变性（denaturation）：天然蛋白质因受物理或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象称变性作用。 2 蛋白质变性的实质：高级结构被破坏，共价键不变，生物活性丧失。 3 引起蛋白质变性的因素：强酸碱、尿素、胍、去污剂、重金属盐、三氯醋酸、磷钨酸、苦味酸、浓乙醇；加热、紫外线、X射线、超声波等。 （3） 蛋白质的沉淀 1.加高浓度盐类 盐析（salt out）：高浓度盐可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析。如点卤。 2.加有机溶剂 破坏蛋白质的亲水层。 3.加重金属盐 碱性溶液中与重金属离子作用而沉淀。 4.加某些酸类 能和蛋白质化合成不溶解的蛋白质盐而沉淀。 （4） 颜色反应 1.双缩脲反应 蛋白质在碱性溶液中和硫酸铜反应，形成红紫色络合物。此反应用于定性鉴定蛋白质。 2.米伦氏反应 米伦试剂：硝酸汞、亚硝酸汞、硝酸和亚硝酸的混合液。蛋白质加入米伦试剂后产生白色沉淀，加热后沉淀变成红色。含有酚基的化合物都有此反应。 3.乙醛酸反应 蛋白质溶液中加入乙醛酸，并沿试管壁缓缓加入浓硫酸，在两液层之间会了现紫色环。凡含有吲哚基（色氨酸）的化合物均有此反应。 4.坂口反应 精氨酸分子中的胍基，能与次氯酸钠及α-萘酚在氢氧化钠溶液中产生红色产物。 5.酚试剂（Folin试剂）反应 酪氨酸中的酚基能将Folin试剂中的磷钼酸及磷钨酸还原成蓝色化合物。 （5） 紫外吸收性质 大多数蛋白质在280nm附近显示强的吸收 10、蛋白质中氨基酸序列的测定； 1）多肽链断裂成多个肽段， 可采用两种或多种不同的断裂方法将多肽样品断裂成两套或多套肽段或肽碎片，并将其分离开来。多肽的选择性降解的方法有： a) 酶解法：利用酶选择性的水解多肽链中的某一类肽键。（这个选择性主要针对羧基端的肽键来说的） b) 化学法：溴化氰水解法，能够选择性地切割由甲硫氨酸的羧基形成的肽键。（专一性强，分析含甲硫氨酸的肽段的一个理想方法） 2）多肽链末端氨基酸测定 测定N-端氨基和C-端羧基 （重要的是N-端分析法） 几种典型的方法： A、二硝基氟苯法（DNFB法，Sanger法） B、丹磺酰氯法 C、肼解法 3）循环顺序分析法 特点：不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离 第三章 核酸 1、会书写和辨认各种核苷酸及单字母标示符号； • RNA 中含有 – 腺苷酸 AMP， 鸟苷酸 GMP，胞苷酸 CMP， 尿苷酸 UMP， • DNA 中含有 – 脱氧腺苷酸 dAMP，脱氧鸟苷酸 dGMP – 脱氧胸苷酸 dTMP，脱氧胞苷酸 dCMP 2、核苷酸的紫外吸收特性； 含氮碱基有共轭双键，在260nm附近具有强吸收峰。在一定pH值下测定核酸的光吸收性质可鉴定核苷酸种类 3、核酸的一级结构概念及表示方法； （1） 各核苷酸残基沿多核苷酸链排列的顺序（序列）称为核酸的一级结构。 （2） 核酸的多样性：核苷酸的数目、比例和序列的不同构成不同的核酸。 （3） 一级结构可以用碱基序列来表示。 4、DNA双螺旋结构模型要点； （1）DNA分子是由两条方向相反的平行多核苷酸链构成的。两条链都是右手螺旋，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。 （2）两条链上的碱基均在主链的内侧，A与T配对，形成两个氢键；G与C配对形成三个氢键，螺旋的直径为2nm。 （3）成对碱基大致处于同一平面，并与螺旋轴垂直，糖平面与螺旋轴平行，磷酸基边在糖环的外侧。相邻碱基间的距离为 0.34nm，每周10个碱基，每周高度3.4nm。DNA分子的大小用bp表示，单链用b表示。 （4）大多数天然DNA是双链结构（dsDNA），少数为单链分子DNA（ssDNA）。 （5）双链DNA分子主链上的化学键受碱基配对等因素影响旋转受到限制，使DNA分子比较刚硬，呈比较伸展的结构。但一些化学键变可在一定范围内旋转，使DNA分子有一定的柔韧性。 5、DNA与RNA的水解与等电点性能差异； ① 酸或碱水解  • 核酸分子中的磷酸二酯键可在酸或碱性条件下水解切断。 • DNA和RNA对酸或碱的耐受程度有很大差别。 ② 酶水解 • 专一水解核酸的磷酸二酯酶称为核酸酶（nuclease) ；水解核酸的酶种类很多 核酸酶的分类 (1) 按底物专一性分 • 核糖核酸酶(RNase)：作用于RNA • 脱氧核糖核酸酶(DNase)：作用于DNA。 (2)按对底物作用的方式 • 核酸内切酶(endonuclease)：从中间开始，在某个位点切断。 • 核酸外切酶(exonuclease) ：从一端开始，逐个切除！ 6、核酸结构稳定性原因； （1）两条DNA链之间碱基对形成的氢键 （2）碱基堆积力 • 双螺旋结构内部形成的疏水区，消除了介质中水分子对碱基之间氢键的影响（疏水作用力）； • 范德华引力 （3）环境中的正离子 • 介质中的阳离子（如Na+、K+和Mg2+）中和了磷酸基团的负电荷，降低了DNA链之间的排斥力 7、核酸的变性、复性及杂交的概念；尤其是核酸变性的温度特征。 ① 核酸的变性 • 指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。 • 核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，它的一级结构(碱基顺序)保持不变。 • 能够引起核酸变性的因素很多。温度升高、酸碱度改变、甲醛和尿素等的存在均可引起核酸的变性。 ② 核酸的复性 • 变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这过程称复性 DNA复性的特点： （1）许多物化性质又得到恢复，生物活性一般只能得到部分恢复。       （2）将热变性的DNA骤然冷却时，DNA不可能复性       （3）DNA的片段越大，复性越慢。       （4）DNA的浓度越大，复性越快。 ③ 核酸的杂交 在DNA复性过程中,双链分子的再形成既可以发生在序列完全互补的核酸分子之间,也可以发生在碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间 ,这种现象称为分子杂交。 8、DNA碱基顺序测定要点（链终止法和化学法，尤其要注意分析时涉及的核酸水解问题）；DNA顺序分析仪与Sanger法的关系； （1） DNA碱基顺序测定方法 基本步骤： A、DNA片段的制备 利用限制性内切酶技术选择性地在某些特定位点将DNA链切断，产生能够用于测定的较小片段。 B、DNA片段的碱基顺序测定 获得DNA小片段的方法：Maxam-Gilbert法（化学降解法）；Sanger法（末端终止法） 1）Maxam-Gilbert（化学降解法） 原理：选择性地切断某种特定核苷酸所形成磷酸二酯键，得到不同链长的DNA小片段, 然后进行电泳分析和碱基顺序推测。 糖苷键断裂 注意： • 选择性水解后，水解位点上的含氮碱基都消失了； • 水解反应都是不完全的，得到的是不同长度的DNA片段混合物 总结化学降解法步骤： 将这个DNA单链片段的5’端进行标记 ↓ 用4种特异性化学试剂进行不同步断裂 ↓ 电泳分离各产物 ↓ 放射自显影 ↓ 直读DNA序列 2）Sanger法（末端终止法） 3）DNA序列分析仪： 四色荧光基团标记的dNTP，以荧光标记物 代替同位素标记。 （2）RNA碱基顺序测定方法 （ 模板 个人简介word模板免费下载关于员工迟到处罚通告模板康奈尔office模板下载康奈尔 笔记本 模板 下载软件方案模板免费下载 ） 9、注意思考题中2、3、5、7、8。 第四章 糖类 1、糖的概念与主要生物学作用； 1 糖是多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。  2 糖类的主要生物学作用： ♦ 是生物体主要的能量来源（糖酵解）。 ♦ 可转变为生命所必需的其它物质，如脂类、蛋白质等。 ♦ 可作为生物体的结构物质，如纤维素。 ♦ 是细胞识别和信号传递的重要参与者。 2、单糖的构型； 单糖是多羟基醛或酮。可根据C原子的数目或羰基的类型进行分类。最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮。 ♦ 单糖的构型（configuration）：D型和L型以甘油醛作标准。距醛基最远的不对称C上的羟基在左边的为L-型糖，在右边的为D-型糖。 3、单糖的结构（葡萄糖、戊糖的存在结构，半缩醛羟基、异头碳和异头物的识别） ⏹ 自然界中戊糖和已糖有两种不同的结构：多羟基醛的开链形式和半缩醛形式。 ⏹ 葡萄糖多以吡喃环结构存在（1-5缩合），而戊糖多以呋喃环形式存在 （1-4缩合）。 ⏹ 半缩醛羟基：羰基碳原子上的羟基 ⏹ 异头碳：连接半缩醛羟基的碳原子； ⏹ 异头物：因异头碳上羟基连接的位置不同形成的不同异构体 4、多糖的概念及常见多糖的组成单元、连接键及存在形式； ⏹ 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。多糖完全水解时，糖苷键断裂而形成单糖。 1 淀粉 ♦ 由D-Glc通过α-（1,4）糖苷键连接的多糖链 ♦ 用酶或酸水解 ♦ 淀粉→红糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 ♦ 直链淀粉呈蓝色，支链淀粉呈紫红色，颜色跟糖苷键长度有关。 2 糖原 ♦ 糖原分子分支多、链短结构紧密。 3 纤维素（Cellulose） ♦ 自然界中最丰富的有机化合物。植物中含量很高，是植物细胞壁的主要组成成分。 ♦ 是由D-吡喃葡萄糖通过β-(1,4) 糖苷键连接而成的没有分支的同多糖。 4 壳多糖 ♦ 由N-乙酰-D-氨基葡萄糖以β-(1,4) 糖苷键缩合成的同多糖。 5、思考题1、2。 第五章 脂质和生物膜 1、三酰甘油的结构及化学性能； （1） 三酰甘油的结构：从构型上有L型和D型两种： （2） 化学性能 1 水解和皂化： ♦ 三脂酰甘油能在酸、碱或脂酶的作用下水解为脂肪酸和甘油。 ♦ 如果在碱溶液中水解，产物之一是脂肪酸的盐类，俗称皂；油脂的碱水解作用称为皂化作用。 2 加成 ♦ 加氢 ♦ 加碘（卤化） 3 酸败：油脂长期暴露在空气中会产生酸臭味，这种现象称为酸败 2、脂肪酸的命名； 简写符号：18：2 Δ9c,12c CH3(CH2)4CH＝CHCH2CH＝CH(CH2)7COOH 系统名：顺，顺-9，12-十八烯酸 碳原子数：双键数；双键位置；双键构型c或t 3、必需脂肪酸概念及种类； 人体及哺乳动物不能向脂肪酸引入超过Δ9的双键，因而不能合成亚油酸和亚麻酸。因为这两种脂肪酸对人体功能是必不可少的，但必须由膳食提供，因此被称为必需脂肪酸。 4、生物膜的组成及主要功能； 1 生物膜的组成：主要由脂质（主要是磷脂、糖脂和胆固醇）、蛋白质（包括酶）和少量糖类及金属离子组成， 2 生物膜的功能: a) 将内含物与外环境分开 b) 物质的运输 c) 能量的转换 d) 细胞的运动 e) 繁殖 f) 信号传递 g) 与临近分子或细胞的相互作用 5、膜蛋白； 生物膜中存在两种类型的膜蛋白：内在膜蛋白、外周膜蛋白 第六章 酶 1、酶的概念与特点； （1） 酶的概念：具有高效性与专一性的生物催化剂 （2） 酶的特点： • 酶与一般催化剂的共同点 1 只能催化热力学上允许的反应。 2 能加快化学反应的速度，但不改变平衡点，反应前后本身不发生变化。 3 降低反应所需的活化能。 ♦ 酶作为生物催化剂的特殊点 1 高的催化效率 2 高的专一性 3 反应条件温和，对温度、pH变化敏感。 4 酶在体内受到严格调控 5 酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关。 2、酶的活性部位及催化活性中心的必需集团； （1） 活性部位（活性中心）：是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。包括结合部位和催化部位。 • 结合部位与底物的匹配程度在很大程度上 决定 郑伟家庭教育讲座全集个人独资股东决定成立安全领导小组关于成立临时党支部关于注销分公司决定 了酶的专一性。 • 催化部位决定酶所催化反应的高效性。 （2） 催化活性中心的必需集团： 1）亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 2）酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。 3、广义酸碱催化概念及蛋白质中起酸碱催化的功能集团； （1） 广义酸碱催化：通过质子、氢氧根离子以及其它能提供质子或接受质子的物质来降低反应活化能。 （2） 蛋白质中起酸或碱催化的功能基团有氨基、羧基、咪唑基、巯基和酚基。 4、金属离子参与酶促反应的主要形式； 1）提高水的亲核性能：与水的OH-结合使水显示出更大的亲核催化性能 2）电荷屏蔽作用：使酶本身所带有负电荷屏蔽，有利于酶对亲核试剂、特别是负离子的亲核进攻！ 3）电子传递中间体：氧化-还原酶中的铜或铁离子，起传递电子的功能 5、胰凝乳蛋白酶的活性中心；   胰凝乳蛋白酶是由241个氨基酸组成，分子量为25000，分子呈椭圆状，含α-螺旋较少。活性部位由Ser195、His57、Asp102三个氨基酸残基构成，这三个氨基酸残基形成催化三联体。 6、抑制作用的概念；有机磷杀虫剂的毒性原理； 1）抑制作用：使酶的活性降低或丧失的现象 2）专一性不可逆抑制：抑制剂专一地作用于酶的活性中心或其必需基团，进行共价结合，从而抑制酶的活性 如：有机磷杀虫剂（敌百虫、敌敌畏、对硫磷）能专一作用于胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基。解磷定等药物可与有机磷杀虫剂结合，使酶和有机磷杀虫剂分离而复活。 7、酶促反应动力学部分，包括米氏方程、各种抑制（竞争、非竞争、反竞争抑制）的动力学方程相关计算，及涉及的米氏常数、最大反应速率的含义及变化规律； （1） 底物浓度对反应速率影响（米氏方程） 1）底物浓度低，V与[S]成正比，一级反应特征； 2）全部酶与底物结合，V=Vmax，零级反应特征； 3）V=1/2 Vmax时，Km=[S] 米氏常数为反应速率为最大值的一半时的底物浓度！单位：mol/L （2） Km和Vmax的意义 1） Km是酶的特征性常数：   在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。 2） Km可用来判断酶的最适底物：     当酶有几种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底物存在时的Km值，Km值最小者，即为该酶的最适底物。 3） Km表示酶与底物之间的亲和程度： • Km大，亲和程度小，催化活性底； • Km小，亲和程度大，催化活性高 4）可用于判断反应级数： ♦ 当[S]<0.01Km时，反应为一级反应； ♦ 当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应； ♦ 当0.01Km<[S]<100Km时，为混合级反应。 （3） 各种抑制（竞争、非竞争、反竞争抑制）的动力学方程相关计算 8、酶活性调节方式、别构调节概念、酶原的概念、同工酶的概念及生理意义。 （1） 调节方式 1 通过改变酶的数量与分布来调节 2 通过改变酶的结构来调节 （别构调节、可逆的共价修饰、酶原激活） 3 通过调节酶与底物的相互作用来实现（竞争性抑制剂调节） （2） 酶的别构调节 ♦ 别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态。 ♦ 别构酶：具有别构调控作用的酶,为由多个亚基组成的寡聚酶，具有多个活性部位与调节部位，这两种部位可能 位于同一亚基上，也可能位于不同亚基上。 ♦ 效应物：对酶分子具有别构调节作用的物质。以小分子化合物为主。 （3） 酶原(zymogen)：酶的无活性的前体 （4） 同工酶：能催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构组成、理化性质、免疫功能和调控特性等方面有所不同的一组酶。 ♦ 同工酶在体内的生理意义主要在于适应不同组织或不同细胞器在代谢上的不同需要。因此，同工酶在体内的生理功能是不同的。 第八章 新陈代谢总论和生物氧化 1、新陈代谢概念； 新陈代谢是生物与外界环境进行物质交换与能量交换的全过程。它包括生物体内所发生的一切合成（同化作用，耗能）和分解（异化作用，放能）作用。 2、高能化合物概念及常见类型、ATP水解释放能量； （1） 高能化合物：在生物化学反应中，随水解反应或集团转移反应能够放出大量自由能的化学化合物【高能磷酸化合物（～P）、硫酯型高能化合物、甲硫型高能化合物】。 ⏹ 高能磷酸化合物：磷氧型+磷氮型 （2） 根据生物体内高能化合物键的特性可以把他们分成以下几种类型： 1 磷氧键型（--O--P)：  酰基磷酸化合物、焦磷酸化合物、烯醇式磷酸化合物 2 氮磷键型 3 硫酯键型 4 甲硫键型 （3）ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂。 ♦ ATP水解成为ADP可释放30.51KJ/mol的自由能 • ATP能量利用形式：ATP可以把分解代谢的放能反应与合成代谢的吸能反应偶联在一起，利用ATP水解释放的自由能可以驱动各种需能的生命活动。 3、高能磷酸键的贮存形式； 肌酸磷酸是高能磷酸键的贮存形式，但不能直接被生物体利用。肌肉和神经组织中肌酸含量丰富。 4、辅酶A的作用； 辅酶A的递能作用 • 辅酶A （CoA）作为酰基载体参与许多代谢过程，巯基为其功能集团； • 在酶促转乙酰基的反应中CoA起接受或提供酰基的作用。 • 乙酰基与CoA通过一个硫酯键结合为乙酰CoA，硫酯键为高能键，水解时可释放31.38kJ/mol自由能； • 乙酰CoA是代谢中起枢纽作用的重要物质 5、生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化概念； （1） 生物氧化（biological oxidation）：指有机物质在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程。 （2） 呼吸链的概念：代谢物上的H原子被脱氢酶激活后经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，而生成水的全部体系称呼吸链。也称电子传递体系或电子传递链。 （3） 氧化磷酸化作用：生物氧化所产生的能量，除一部分用以维持体温外，大部分可以通过磷酸化作用转移到高能磷酸化合物ATP中，这种伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化称为氧化磷酸化作用。 ♦ 分类：底物水平磷酸化、电子传递体系磷酸化（通常所说氧化磷酸化） ♦ 6、呼吸链组成 （1） 复合体Ⅰ：NADH-泛醌还原酶（将电子从NADH传递到泛醌） （2） 复合体Ⅱ：琥珀酸-泛醌还原酶（将电子从琥珀酸传递到泛醌） （3） 复合体Ⅲ：泛醌-色素细胞c还原酶（将电子从泛醌传递到色素细胞c） （4） 复合体Ⅳ：色素细胞c氧化酶（将电子从色素细胞c传递给氧） 第九章 糖代谢 1、水解淀粉的酶； 淀粉的水解：α与β-淀粉酶—水解α-1,4糖苷键，产物为麦芽糖；水解α-1,6糖苷键的是α-1,6糖苷键酶。 2、糖分解代谢的三条途径； （1）无氧情况下G经酵解产生乳酸； （2）有氧情况下G经三羧酸（TCA）循环彻底氧化成水和CO2； （3）G经戊糖磷酸途径氧化为水和CO2。 3、糖酵解概念、发生场所、丙酮酸的去向； 糖酵解（glycosis）：通过一系列酶促反应将G转变为丙酮酸并伴有ATP生成的过程。 酵解在细胞质中进行，无需氧的参与。 4、糖有氧分解概念、发生场所； ♦ 葡萄糖经过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化，并最终转化成CO2和H2O的过程为糖的有氧分解。 ♦ 糖的有氧氧化即丙酮酸继续被氧化的过程，这一过程发生在线粒体上。(有氧分解第二阶段) 5、三羧酸循环概念； 反应从乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸为开始，通过一系列反应，最终以生成草酰乙酸而为循环。 起点：柠檬酸（由丙酮酸氧化脱羧产物乙酰CoA与草酰乙酸结合）； 循环终点：草酰乙酸 6、糖异生作用概念及途径 ♦ 概念：指非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些Aa能在肝脏中转变为葡萄糖的过程。 ♦ 糖异生途径：基本上按照糖酵解的逆过程进行。但丙酮酸转化为糖原的过程，并非完全是酵解的逆过程，有三个激酶催化的反应是不可逆的。 （1）丙酮酸到磷酸烯醇式丙酮酸       由丙酮酸羧化酶和烯醇丙酮酸磷酸羧激酶催化。消耗一分子ATP和一分子GTP。 （2） 果糖-1,6-二磷酸 到果糖-6-磷酸       依靠果糖二磷酸酯酶催化。 （3）葡萄糖-6-磷酸到G         G-6-P磷酸酯酶催化。 第十章 脂类的代谢 1、-氧化概念、适用的脂肪酸类型 及场所； （1） -氧化概念：脂肪酸在氧化分解时，碳链的断裂发生在脂肪酸的-位，即脂肪酸碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子。 ♦ 适合脂肪酸的类型：是含偶数碳原子或奇数碳原子饱和脂肪酸的主要分解方式。 ♦ 脂肪酸的-氧化在线粒体中进行 2、脂肪酸的活化反应式及活化场所； 在硫激酶作用下先与ATP生成脂酰－磷酸腺苷，然后再与辅酶A生成脂酰辅酶A。 ♦ 此反应在细胞质内进行。 3、脂肪酸氧化 产生乙酰CoA去路； ♦ 脂肪酸经过活化、脱氢、加水、脱氢和硫解五步反应，生成一分子乙酰辅酶A和少两个C原子的脂酰辅酶A。 ♦ 乙酰辅酶A可进入TCA循环，完全氧化成CO2和H2O。 4、酮体的组成及其生物学意义； 酮体代谢的生物学意义： 1 缺糖或饥饿时大脑的供能物质 2 便于利用（分子小，便于转运） 3 酮尿症和酮血症的产生，糖代谢紊乱，依靠酮体供能，产生大量酮体，引起酸中毒。 5、脂肪酸的生物合成与-氧化的区别； 6、脂肪酸生物合成原料、场所及直接二碳供体 ♦ 乙酰辅酶A是脂肪酸合成的原料（糖分解代谢丙酮酸脱氢脱羧产生、脂肪酸的β-氧化产生） ♦ 脂肪酸合成在细胞液中进行，线粒体中的乙酰CoA必须转运到细胞液中 ♦ 丙二酸单酰CoA是直接二碳供体 第十五章  蛋白质的生物合成 1、遗传密码、密码子的概念；并知道起始密码子和终止密码子； ♦ 遗传密码（genetic code): 是指mRNA中对应于氨基酸的核苷酸序列。 ♦ 密码子（codon）：mRNA上3个相邻的核苷酸序列作为一个密码单位，称密码子。 ♦ 密码子：64种，其中AUG是Met的密码，也是“起始”密码。UAA、UAG、UGA是终止密码，其他61种编码Aa。 2、 tRNA的结构与功能； ♦ 三叶形二级结构 ♦ 作用是将mRNA携带的遗传密码翻译成氨基酸信息，并将相应的氨基酸活化后，带到核糖体进行蛋白质合成。 3、蛋白质合成前氨基酸的活化问题； 4、肽链延伸的基本步骤； 此阶段包括氨基酰-tRNA的进入、肽键的形成和核糖体的移位三个步骤 第十六章  物质代谢的调节控制 1、知道代谢调节的三个水平； 2、知道糖、脂、蛋白质三大类物质代谢的简单的相互联系； （1） 糖代谢与脂肪代谢的相互关系 • 糖可以在生物体内变成脂肪。（北京鸭的故事） • 脂肪不能大量转变为糖，除了油料作物种子。 （2） 糖代谢与蛋白质代谢的关系 • 糖可以转变为非必需氨基酸。 • 蛋白质可以转变为糖。 （3）  脂肪代谢与蛋白质代谢的相互关系 • 由脂肪合成蛋白质的可能性是有限的，实际上仅限于Glu。 • 蛋白质间接地转变为脂肪。 3、激素的概念及常见激素的化学本质； 激素是由多细胞生物的特殊细胞所合成、并经体液输送到其他部位显示特殊生理活性的微量化学物质。 4、第二信使是什么？ cAMP （第二信使） 环腺嘌呤核苷酸是最重要的一种调控信号分子。 功能：激活代谢酶