人体的分子组成第一节组成人体的糖类糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。一、糖的分类1、单糖为糖的构件分子。2、寡聚糖是含10个以下单糖的寡聚物，也称低聚糖，如乳糖、麦芽糖、蔗糖等。3、多糖是由多个单糖分子缩合而成的高聚物，也称高聚糖，如淀粉、纤维素、透明质酸、树胶。葡萄糖(glucose)——已醛糖核糖(ribose)——戊醛糖二、糖类的结构和性质（一）单糖的结构和性质1、单糖的结构（1）单糖的链状结构可以反映各基团和原子的位置。（2）单糖的环状结构由于单糖分之中存在羰基和羟基，分子内即可以半缩醛或半缩酮成环状结构。2、单糖的性质（1）主要物理性质溶解度无色结晶，溶解度很大，常可成过饱和溶液。甜度各种单糖都有一定的甜味。旋光性（2）主要化学性质异构化作用还原性成酯作用成苷作用（二）寡聚糖的结构和性质常见的几种二糖有麦芽糖(maltose)葡萄糖—葡萄糖蔗糖(sucrose)葡萄糖—果糖乳糖(lactose)葡萄糖—半乳糖能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。1、多糖的结构（1）同多糖的结构（三）多糖的结构和性质淀粉(starch)糖原(glycogen)纤维素(cellulose)①淀粉是植物中养分的储存形式淀粉颗粒②糖原是动物体内葡萄糖的储存形式③纤维素作为植物的骨架β-1,4-糖苷键（2）杂多糖的结构糖脂(glycolipid)：是糖与脂类的结合物。糖蛋白(glycoprotein)：是糖与蛋白质的结合物。2、多糖的性质同多糖可与碘呈色而与其他糖类鉴别。杂多糖不溶于水、无变旋作用，普遍具有粘性，特别是粘多糖。糖蛋白有其特殊重要的生物学意义。三、糖类的生理功能（一）细胞的结构物质（二）氧化供能（三）细胞功能的调节物第二节组成人体的脂类一、脂类的结构、分类和性质脂肪和类脂总称为脂类(lipid)脂肪(fat)：三脂酰甘油(triacylglycerols,TAG)也称为甘油三酯(triglyceride,TG)类脂(lipoid)：磷脂固醇类糖脂分类定义甘油三脂X=胆碱、水、乙醇胺、丝氨酸、甘油、肌醇、磷脂酰甘油等甘油磷脂脂类的性质水解碘加成酸败二、脂类的生理功能供能构成生物膜其他功能重要的含氮有机化合物第三节一、胺及酰胺（一）胺的结构及分类主要有伯胺、仲胺、叔胺、季胺。（二）胺的性质1、碱性及成盐反应2、酰化反应3、重氮反应和偶联反应（三）重要的胺1、苯胺2、腐胺和尸胺3、胆碱和乙酰胆碱4、肾上腺素5、新洁尔灭二、含氮的杂环化合物1、吡咯及其衍生物2、吡唑及其衍生物3、咪唑及其衍生物4、吡啶及其衍生物5、嘧啶及其衍生物6、嘌呤组成人体的蛋白质、氨基酸第四节一、人体蛋白质的分类及功能*根据蛋白质组成成分单纯蛋白质结合蛋白质=蛋白质部分+非蛋白质部分*根据蛋白质形状纤维状蛋白质球状蛋白质二、构成蛋白质的基本单位——氨基酸存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。（一）氨基酸的基本特征氨基酸的分类非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸*20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:甘氨酸glycineGlyG5.97丙氨酸alanineAlaA6.00缬氨酸valineValV5.96亮氨酸leucineLeuL5.98异亮氨酸isoleucineIleI6.02苯丙氨酸phenylalaninePheF5.48脯氨酸prolineProP6.30非极性疏水性氨基酸色氨酸tryptophanTryW5.89丝氨酸serineSerS5.68酪氨酸tyrosineTryY5.66半胱氨酸cysteineCysC5.07蛋氨酸methionineMetM5.74天冬酰胺asparagineAsnN5.41谷氨酰胺glutamineGlnQ5.65苏氨酸threonineThrT5.602.极性中性氨基酸天冬氨酸asparticacidAspD2.97谷氨酸glutamicacidGluE3.22赖氨酸lysineLysK9.74精氨酸arginineArgR10.76组氨酸histidineHisH7.593.酸性氨基酸4.碱性氨基酸几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH（二）氨基酸的主要理化性质1.两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。pH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH
分析
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溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。3.呈色反应——茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。4.成肽反应一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基在合适的条件下都可脱水缩合成肽，其间以肽键相连。甘氨酰甘氨酸肽键三、蛋白质的结构及变性定义蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。（一）蛋白质的一级结构主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。1、蛋白质的二级结构蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。定义主要的化学键：氢键（二）蛋白质的高级结构肽单元参与肽键的6个原子C1、C、O、N、H、C2位于同一平面，C1和C2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元(peptideunit)。蛋白质二级结构的主要形式-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)（1）-螺旋（2）-折叠（3）-转角和无规卷曲-转角2、蛋白质的三级结构疏水键、离子键、氢键和VanderWaals力等。主要的化学键整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。定义肌红蛋白(Mb)N端C端亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。3、蛋白质的四级结构蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。血红蛋白的四级结构（三）蛋白质结构与功能的关系一级结构是空间构象的基础若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能。（四）蛋白质的沉淀及变性*蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。造成变性的因素如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。变性的本质——破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。*蛋白质沉淀在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。（五）蛋白质的电泳蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术,称为电泳(elctrophoresis)。根据支撑物的不同，可分为薄膜电泳、凝胶电泳等。核酸及其结构第五节一、核酸及其结构核酸(nucleicacid)是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。(deoxyribonucleicacid,DNA)(ribonucleicacid,RNA)脱氧核糖核酸核糖核酸分子组成——碱基(base)：嘌呤碱，嘧啶碱——戊糖(ribose)：核糖，脱氧核糖——磷酸(phosphate)嘌呤(purine)腺嘌呤(adenine,A)鸟嘌呤(guanine,G)碱基嘧啶(pyrimidine)胞嘧啶(cytosine,C)尿嘧啶(uracil,U)胸腺嘧啶(thymine,T)核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP脱氧核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。二、DNA的结构（一）DNA的一级结构定义核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。5′端3′端CGA（二）DNA的空间结构DNA双螺旋结构DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟(majorgroove)及小沟(minorgroove)相间。碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T;GC）。相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。三、RNA的结构（一）RNA的一级结构构成RNA的核苷酸AMP、GMP、CMP、UMP按一定方式、数量和排列顺序由3’，5’—磷酸二酯键互相连接而成多核苷酸链，此即其一级结构。（二）RNA的空间结构*tRNA的二级结构——三叶草形氨基酸臂DHU环反密码环额外环TΨC环氨基酸臂额外环*tRNA的三级结构——倒L形*tRNA的功能活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。酶结构及功能第六节一、酶催化作用的特点2.酶促反应具有极高的效率3.酶促反应具有较高的特异性1.不耐热，体内要求37度为最适温度二、酶结构及其功能1、酶的组成蛋白质部分：酶蛋白(apoenzyme)辅助因子(cofactor)金属离子小分子有机化合物全酶(holoenzyme)结合酶(conjugatedenzyme)单纯酶(simpleenzyme)2、酶的辅助因子金属离子的作用稳定酶的构象；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。小分子有机化合物的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。三、酶分子的结构及催化活性（一）酶的活性中心必需基团(essentialgroup)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。酶的活性中心(activecenter)底物活性中心以外的必需基团结合基团催化基团活性中心（二）酶原及酶原激活酶原(zymogen)有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原的激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。酶原激活的机理酶原分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下赖缬天天天天甘异赖缬天天天天缬组丝SSSS46183甘异缬组丝SSSS肠激酶胰蛋白酶活性中心胰蛋白酶原的激活过程酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。（三）同工酶*定义同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)乳酸脱氢酶的同工酶*举例：乳酸脱氢酶(LDH1～LDH5)
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