蛋白质
总结
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氨基酸蛋白质的共价结构和三维结构蛋白质结构与功能的关系蛋白质的分离、纯化和
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征重要实验生工081班蛋白质的结构与相关功能1.肌红蛋白2.红蛋白3.免疫球蛋白4.辅基血红素（可与氧、一氧化碳、氢离子结合）5.蛋白质结构与功能的关系：取决于以一级结构为基础的蛋白质的空间构象a.一级结构与功能的关系一级结构的变异与分子病（镰刀状细胞贫血病）一级结构与生物进化（细胞色素）b.空间结构与生物功能——蛋白质的变构现象（血红蛋白）6.血红蛋白与肌红蛋白的比较胶原蛋白（胶原）胶原蛋白类型：Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、·····Ⅶ。属结构糖蛋白。每股肽链为左手螺旋，多由Gly-Pro-Y序列重复而成，含三种不常见的氨基酸（5－羟赖氨酸、4－羟脯氨酸和3－羟脯氨酸）肌球蛋白（掌握结构）由两条相同的重链和两对不同的轻链组成。头部有ATP结合位点（具ATP酶活性）和肌动蛋白结合位点。装配成骨骼肌的粗丝。肌动蛋白：球状单体，组成骨骼肌的细丝三维结构辅基血红素（与氧结合部位）氨基酸残基数与氧结合构象改变与氧亲和力与氧结合曲线肌红蛋白一条多肽链1个153Fe(II)原子以第六个配价键与氧进行可逆氧合作用铁卟啉位移 呈圆顶状平面状大血红蛋白4个多肽亚基4个α2(141)β2(146)Fe(II)原子以第六个配价键与氧进行可逆氧合作用去氧血红蛋白（T态）和氧合血红蛋白（R态）小K蛋白质的性质和分离、纯化 1、蛋白质的酸碱性质等电点与它所含的酸碱氨基酸数目比例有关等离子点蛋白质的一个特征常数2蛋白质的胶体性质维持蛋白质胶体性质稳定的因素（3点）3蛋白质沉淀的方法等电点沉淀法（可逆、不变性)盐析法（可逆、不变性）有机溶剂沉淀法（可逆或不可逆）重金属盐沉淀法（变性）生物碱试剂（变性）加热沉淀法（变性）强酸碱沉淀（不可逆）4蛋白质的变性与复性（温和条件、变性因素、常用变性剂）5蛋白质的颜色反应6、蛋白质相对分子质量的测定 a.根据化学组成测定最低相对分子质量b.渗透压法测定相对分子质量c.沉降分析法（超速离心法）d.※凝胶过滤法测定相对分子质量（分子筛层析）此法比较简单，不要求复杂的仪器，就能精确地测出Mre.※SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量根据分子大小不同的方法透析和超过滤利用溶解度差别的纯化方法（实践最常用的方法a盐析b有机溶剂分级分离）根据电荷不同的纯化方法（PAGE、醋酸纤维素薄膜电泳、离子交换层析）利用选择性吸附的纯化方法利用对配体的特异生物学亲和层析:一步处理即亲和力的纯化方法可分离所需蛋白质，纯度很高7蛋分离纯化白质的（一）蛋白质的含量测定①凯氏定氮法②双缩尿法③Folin-酚试剂法④紫外吸收法⑤考马斯亮蓝结合法灵敏度高，重复好⑥胶体金测定法灵敏度最高（二）蛋白质的纯度测定电泳、沉降、HPLC和溶解度分析等。8蛋白质的含量测定和纯度鉴定蛋白质实验部分氨基酸纸层析考马斯亮蓝结合法测定蛋白质浓度SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子质量氨基酸纸层析重点：氨基酸纸上层析法的操作技术难点：纸层析法的基本原理溶剂前层析点原点溶剂前沿亮苯丙缬脯赖相对迁移率Rf=X/Y 考马斯亮蓝结合法测定蛋白质浓度重点：考马斯亮蓝法定量测定蛋白质含量的原理和方法实验原理考马斯亮蓝能与蛋白质的疏水微区相结合，这种结合具有高敏感性。考马斯亮蓝G250的磷酸溶液呈棕红色，最大吸收峰在465nm。当它与蛋白质结合形成复合物时呈蓝色，其最大吸收峰改变为595nm，考马斯亮蓝G250－蛋白质复合物的高消光效应导致了蛋白质定量测定的高敏度。在一定范围内，考马斯亮蓝G250－蛋白质复合物呈色后，在595nm下，吸光度与蛋白质含量呈线性关系，其颜色的深浅与蛋白质的浓度成正比，而与蛋白质的分子量及氨基酸成分无关，因此被广泛地应用。CoomassiebrilliantblueG-250在一定的实验条件下，未知样品的溶液与
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蛋白质溶液同时反应，并于595nm下比色，可以通过标准蛋白质的标准曲线求出未知样品的蛋白质浓度。SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定蛋白质相对分子质量重点掌握：实验原理、整个实验过程的设计与操作，如标准蛋白质的选择、分离胶与浓缩胶浓度的确定与制备、灌胶、样品的处理、上样量及方法的选择。电泳过程中有3种物理效应：样品的浓度效应；对被分离分子的筛选效应；电荷效应。迁移率大小：分子大小分子形状净电荷（荷质比）测定方法用几种标准蛋白质相对分子质量的对数值对它们的迁移率作图。测出待测样品的迁移率。从标准曲线上查出样品的相对分子质量。测定方法谢谢演讲完毕，谢谢观看！
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