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生化1.生物样品中的蛋白质克数=6.25(蛋白质的转化系数)×含氮克数 2.氨基酸主要按照α-碳原子上连接的R基不同来进行分类,根据R基是否电离以及电离后所带电性分为非极性中性氨基酸,极性中性氨基酸,酸性氨基酸和碱性氨基酸四大类。 3.维持一级结构的键是肽键和二硫键   4.二级结构: ①氢键在二级结构中发挥重要作用 ②蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象 ③主要的结构类型:α-螺旋(主链原子盘绕成右手螺旋,螺旋上升一圈大约需要3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,螺旋的直径为...

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1.生物样品中的蛋白质克数=6.25(蛋白质的转化系数)×含氮克数 2.氨基酸主要按照α-碳原子上连接的R基不同来进行分类,根据R基是否电离以及电离后所带电性分为非极性中性氨基酸,极性中性氨基酸,酸性氨基酸和碱性氨基酸四大类。 3.维持一级结构的键是肽键和二硫键   4.二级结构: ①氢键在二级结构中发挥重要作用 ②蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象 ③主要的结构类型:α-螺旋(主链原子盘绕成右手螺旋,螺旋上升一圈大约需要3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm,螺旋的直径为0.50nm);β-折叠(蚕丝蛋白)β-转角(肽链形成180°的回折),无规卷曲 ④α-螺旋结构的氢键是维持蛋白质的稳定性 5.四级结构: ①在四级结构中,每一条具有三级结构的多肽链称为一个亚基,单独的亚基无生物学功能 ②变性导致其在水中的溶解度降低,黏度增加,结晶能力消失,易被蛋白酶水解,并丧失其生物学活性 ③蛋白质的高分子性质:蛋白质的胶体性质;蛋白质的扩散与沉降;蛋白质的变性与复性 6.通常蛋白质所形成的亲水胶体溶液较普通的胶体溶液更加稳定,不容易从溶液中析出沉淀,这是由于蛋白质溶液存在两个重要的稳定因素:同种电荷和水化膜 7.使蛋白质沉淀的方法:①盐析法:。用盐析法沉淀下来的蛋白质一般不变性 ②有机溶剂沉淀蛋白质:利用它们的强亲水性破坏水化膜,在常温下一般会发生变性 ③重金属盐沉淀蛋白质:带负电荷的蛋白质可与重金属离子(如铅,汞,铜,银等)结合        形成不溶性盐而沉淀(碱性环境) ④生物碱试剂与某些酸类沉淀蛋白质:带正电荷的蛋白质可以与生物碱试剂(苦味酸,鞣酸,钨酸)或某些酸类(如三氯醋酸,硝酸,过氯酸等)的酸根结合形成盐而沉淀(酸性环境) 8.氨基酸的理化性质: ①氨基酸的两性电离和等电点 ②茚三酮反应:α-氨基酸可与茚三酮水合物发生氧化还原反应(显蓝紫色) 检验自由氨基,除脯氨酸外其余19种都与茚三酮反应 ③氨基酸的紫外吸收性质:芳香氨基酸因含苯环,具有共轭双键可以吸收紫外线,其中酪氨酸,色氨酸的吸收峰为280nm,苯丙氨酸,色氨酸,酪氨酸的吸收峰为260nm 蛋白质的紫外吸收特性:蛋白质分子中因含有芳香族氨基酸残基,故也具有280nm波长的紫外吸收性质,借助此性质可用蛋白质定量分析,另外蛋白质分子中的肽键同样存在共轭双键,故也有紫外吸收性质,其吸收峰为238nm 9.酶分为单纯酶和结合酶 10.酶蛋白的作用:决定酶特异性 11.辅助因子有的是金属离子,也有的是小分子有机化合物。 12.金属离子作为辅助因子作用有:①稳定酶蛋白活性构象 ②参与构成酶的活性中心 ③作为连接酶和地物的桥梁协助复合底物中间复合物 ④在氧化还原反应中传递电子 13.小分子有机化合物作为辅助因子作用是:传递电子,原子,化学基团的作用 14.酶活性中心内的必须基团:催化基团(作用是与底物相结合形成酶-底物复合物); 结合基团(作用是影响底物中某些化学键的稳定性,并催化底物发生化学反应而转变为产物) 15.反应速度与酶的浓度变化呈正比关系 底物浓度对酶促反应速度呈矩形双曲线(P63页)【底物浓度足够大】 16米氏方程: Km是米氏常数,Vmax是最大反应速度,[S]指底物浓度,v是实际反应速度 17.米氏常数的意义:①Km在数值上等于酶促反应速度为最大速度一般时的底物浓度 ②Km可近似地反映酶与底物的亲和力,Km值越小,酶与底物的亲和力越大 ③Km是酶的特征性常数,可以反映酶的种类。Km的大小只与酶的性质有关,而与酶的浓度无关 ④计算底物浓度和相对速度 ⑤反映激活剂或抑制剂的存在 18.温度对酶促反应速度的影响(关系呈钟罩形曲线); 人体酶的最适温度为37~40℃之间 pH对酶促反应速度的影响(最适pH值7.35~7.45) 19.酶原激活的实质是使酶分子形成或暴露活性中心的过程 20.根据酶促反应将酶分为6大类:氧化还原酶类;转移酶类;水解酶类;裂解酶类;异构酶类;合成酶类 21.核酸分子是由许多单核苷酸彼此间通过3′,5′—磷酸二酯键连接而成的多聚核苷酸链,方向规定为5′→3′末端 22.DNA的二级结构(双螺旋结构模型):①DNA分子是由两条反向平行脱氧多核苷酸链绕同一中心形成的右手双螺旋结构,其中一条链为5′→3′方向,另一条链为3′→5′方向 ②DNA分子中的脱氧核糖和磷酸交替连接,排列在外侧构成主链骨架,碱基作为侧链位于两条互补链的内侧 ③DNA分子两条链上的碱基通过A=T,G=C形成的氢键而互补配对,并处于同一平面构成碱基对平面,该平面垂直于中心轴,上下相邻2个碱基对平面间通过疏水键相互作用形成碱基堆积力,以进一步稳定双螺旋结构 ④双螺旋直径为2nm,每一螺旋含10bp,螺距3.4nm,相邻碱基对之间的轴向距离3.4nm;双螺旋表面有两条沟槽:大沟和小沟。大沟和小沟间隔排列,形如锯齿状 ⑤碱基之间的氢键和碱基堆积力是维持双螺旋结构稳定的主要因素 23.RNA是由四种核糖核苷酸(AMP,GMP,CMP和UMP)彼此间通过3′,5′—磷酸二酯键连接而成的多聚核糖核苷酸链,称为RNA的一级结构。RNA是由DNA转录生成的 24.真核生物在细胞核内刚合成的RNA分子质量较大,且不均一,被称为核不均一RNA(hnRNA)hnRNA合成后需经加工,剪接等才能成为成熟的mRNA 真核生物成熟mRNA主要特点实在其5′端有一个称为“帽子”结构的7-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸,3′端有多聚腺苷酸“尾”。mRNA5′端加“帽”修饰可保护其免遭核酸酶的降解,也是蛋白质生物合成过程中被起始因子识别的一种标志 mRNA3′端加“尾”修饰有利于引导其由细胞核转移到细胞质,维系mRNA的稳定性 25.tRNA具有选择性转运氨基酸和识别mRNA密码子的功能,占细胞内总RNA的10%~15% tRNA的二级结构为三叶草形,三叶草形包括以下四臂四环结构:①氨基酸接受臂 ②反密码环及其臂(反密码子为反向配对) ③TΨC环及其臂 ④DHC环及其臂 ⑤额外环 tRNA的三级结构呈双螺旋的“倒L形”结构 26.核酸理化性质: ①核酸的紫外吸收 DNA和RNA都是由单核苷酸组成,对260nm紫外波长具有强烈的吸收作用 ②核酸的变性与复性 核酸变性后特点:增色效应;黏度下降 27.根据溶解性不同,将维生素分为水溶性(B族维生素)和脂溶性(维生素A D E K)两大类。 28.水溶性维生素的辅酶或辅基形式及其主要生化作用,缺乏病 维生素 辅酶形式 主要生化作用 缺乏病 维生素B1(抗脚气病维生素;硫胺素) 硫胺素焦磷酸(TPP) α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一,抑制胆碱酯酶活性 脚气病 肠胃功能障碍 维生素B2(核黄素) FMN和FAD 黄素酶的辅基,作为递氢体 唇炎,舌炎,口角炎阴囊皮炎,眼睑炎 维生素B6(吡哆醇,吡哆醛,吡哆胺) 吡哆醛磷酸,吡哆胺磷酸 氨基转氨酶的辅酶,其中吡哆醛磷酸是某些氨基酸脱羧酶的辅酶   维生素PP(抗癞皮病维生素) 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+) 是多种脱氢酶的辅酶 癞皮病 泛酸(遍多酸) 辅酶A(HSCoA) 酰基转移酶的辅酶           29.维生素C又称抗坏血酸,是一种含有六碳的多羟化合物 生化作用:(1)参与体内羟化反应 ①促进胶原蛋白的合成 ②参与类固醇的羟化 ③促进单胺类递质的合成 (2)参与体内的氧化还原反应 ①保护硫基功能 ②促进造血 ③促进四氢叶酸的合成 (3)其他作用 ①促进抗体生成,增强机体抵抗力 ②抗氧化抗动脉粥样硬化 ③防癌抗癌 缺乏病:坏血病  P89页 30.维生素A 包括A1(视黄醇) A2(3-脱氢视黄醇) 生化作用:①构成视觉细胞内感光成质 ②维持上皮组织结构的完整性 ③类固醇激素样的作用 ④防癌抗癌 缺乏病:夜盲症,干眼病 导致儿童生长发育缓慢,免疫力下降,易感染 31.维生素D又称抗佝偻病维生素,D2又称麦角钙化醇,D3又称胆钙化醇 (维生素D3的活性形式1,25-(OH)-VitD3) 缺乏病:儿童引起佝偻病;骨软化病;易患骨质疏松症 32.人体内葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下分解为乳酸,同时产生少量能量的过程称为糖的无氧分解或糖酵解 33.糖酵解的全部反应都在细胞质中进行: (1)葡萄糖或糖原转变为果糖-1,6-二磷酸(己糖激酶) (2)果糖-1,6,-二磷酸裂解为2分子磷酸丙糖(醛缩酶) (3)2分子磷酸丙糖转变为2分子丙酮酸(丙酮酸激酶,该过程产能) (4)2分子丙酮酸还原生成2分子乳酸(乳酸脱氢酶) 糖酵解小结:1分子葡萄糖在无氧或缺氧条件下酵解为2分子乳酸,同时净产生2分子ATP;从糖原开始酵解生成2分子乳酸,净产生3分子ATP。三个酶:已糖激酶,磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。 34.糖酵解的生理意义:①糖酵解是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式 ②某些组织在有氧时也通过糖酵解供能(成熟红细胞无线粒体,主要依靠糖酵解维持其能量的需要;皮肤,睾丸,视网膜等组织即使在有氧时也进行糖酵解获得能量) 35.葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O并释放大量能量的过程称为糖的有氧氧化 糖的有氧氧化分为三个阶段:①葡萄糖或糖原在细胞质内分解为丙酮酸 ②丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA【关键酶:丙酮酸脱氢酶(辅酶是TPP),硫辛酸乙酰转移酶(辅酶是硫辛酸和HSCoA),二氢硫辛酸脱氢酶(辅酶是FAD)】, ③乙酰CoA进入三羧酸循环,彻底氧化为CO2和H2O并释放能量 36.循环反应过程:①乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸 ②柠檬酸转化为异柠檬酸 ③异柠檬酸氧化脱羧形成α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A ④琥珀酰辅酶A转变成为琥珀酸 ⑤琥珀酸转变为草酰乙酸,脱氢,加水,再脱氢 37.三羧酸循环总方程式: 乙酰CoA+3NAD++FAD+GDP+Pi+2H2O→HSCoA+3(NADH+H+)+FADH2+2CO2+GTP 38三羧酸循环反应特点:①每循环一次消耗一分子乙醛基,反应过程中共有四次脱氢反应(脱下4对氢,3对以NAD+为受氢体,1对以FAD为受氢体),2次脱羧反应,1次底物水平磷酸化 ②三羧酸循环关键酶:(关键酶:柠檬酸合酶,异柠檬酸脱氢酶,α-酮戊二酸脱氢酶) 39.糖的有氧氧化生理意义:①糖的有氧氧化是机体获得能量的主要方式 ②三羧酸循环是体内糖,脂肪和蛋白质三大营养物质分解代谢的最终代谢通路 ③三羧酸又是糖,脂肪和氨基酸代谢联系的枢纽 40.戊糖磷酸途径的关键酶:限速酶(6-磷酸葡萄糖脱氢酶) 生理意义: (1)提供磷酸核糖 (2)提供NADPH+H+ ①参与体内脂肪酸,胆固醇和类固醇激素等化合物的合成 ②NADHP+H+是谷胱甘肽还原酶的辅酶 (3)NADHP作为供氢体 41.糖原的合成:①葡萄糖生成葡糖-6-磷酸 ②葡糖-6-磷酸转变为葡糖-1-磷酸 ③尿苷二磷酸葡萄糖的生成(在尿苷二磷酸葡萄糖焦磷酸化酶催化下,葡糖-1-磷酸与UTP反应,生成UDPG作为活性葡萄糖供体) ④UDPG参与合成糖原(糖原合酶) 特点:①糖原合成需要糖原引物 ②糖原合酶是糖原合成过程中的关键酶 ③糖原支链结构的形成需要分支酶的作用 ④糖原合成过程需要消耗能量 ⑤糖原合成在细胞质中进行 42.糖原的分解:①糖原分解为葡糖-1-磷酸 ②葡糖-1-磷酸在磷酸葡萄糖变位酶作用下转变为葡糖-6-磷酸 ③葡糖-6-磷酸水解为葡萄糖 43.糖异生的生理意义:①保证饥饿情况下血糖浓度的相对恒定 ②糖异生作用有利于乳酸的回收利用 ③协助氨基酸的代谢 ④有助于维持酸碱平衡 44.正常人空腹血糖含量为3.89~6.11(mmol/L) 血糖的来源:食物多糖的消化吸收,肝糖原的分解,非糖物质的糖异生作用 血糖的去路:氧化分解供能,部分糖原合成肝糖原和肌糖原,代谢转变为脂肪,核糖,葡糖醛酸和非必需氨基酸的碳架 糖原磷酸化酶是糖原分解过程中的关键酶 45.水的生成:生物氧化中水的生成,极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子,最终与氧结合产生的 46.体内两条氧化呼吸链:由四种具有传递电子功能的酶复合体组成: 复合体I-称NADH-泛醌还原酶(NADH脱氢酶),功能:将NADH+H+中的电子传递给泛醌 复合体II-称琥珀酸-泛醌还原酶(琥珀酸脱氢酶),功能:将电子从琥珀酸传递给泛醌 复合体III-称泛醌-细胞色素C还原酶,功能:将电子从还原型泛醌传递给色素c 复合体IV-称细胞色素氧化酶(细胞色素aa3)功能:将电子从细胞色素c传递给氧 两种游离成分:辅酶Q和细胞色素C不包含在复合体内 各组分排列顺序:NADH→复合体I→CoQ→复合体III→Cytc→复合体IV→O2 琥珀酸→复合体II→CoQ→复合体III→Cytc→复合体IV→O2 偶联部位:NADH和泛醌之间,泛醌和Cytc之间,Cytaa3到氧之间 47.ATP的生成:①底物水平磷酸化  ②氧化磷酸化 48.标准氨基酸: ①非极性中性氨基酸(R基无极性或极性很弱,呈疏水性) 甘氨酸 H-CH-COOH    丙氨酸CH3-CH-COOH    苯丙氨酸        —CH2-CH-COOH 缬氨酸  亮氨酸  异亮氨酸  甲硫氨酸(蛋氨酸) 脯氨酸  色氨酸 ②极性中性氨基酸(R基不带电,但又极性,呈亲水性) 丝氨酸  HO-CH2-CH-COOH  酪氨酸HO—          —CH2-CH-COOH    半胱氨酸HS-CH2-CH-COOH 苏氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺      ③酸性氨基酸(R基有极性,可以呈酸式电离,电离后R基带负电荷,亲水性强) 天冬氨酸 谷氨酸 ④碱性氨基酸(R基有极性,可以呈碱式电离,电离后R基带正电荷,亲水性强) 赖氨酸 精氨酸 组氨酸 49.各种可逆性抑制作用的比较 项目名称 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 I结合的对象 E E,ES ES Km变化 增大 不变 减小 Vmax变化 不变 降低 降低         50.人体内脂肪酸的氧化主要是以β-氧化方式进行。β-氧化包括脱氢,加水,再脱氢,硫解四步连续反应。 51.在肝细胞内脂肪酸氧化分解产生的大量乙酰CoA,除了部分直接氧化产能外,乙酰CoA可在肝内生酮酶系作用下合成酮体,包括乙酰乙酸,β-羟丁酸及丙酮三种物质。 52.酮体的生成:肝细胞线粒体中存在非常活跃的生酮酶系,可催化乙酰CoA合成酮体。(肝内生酮,肝外用酮) ①乙酰乙酰CoA的生成:在硫解酶的催化下,2分子乙酰CoA缩合成乙酰乙酰CoA,并释放1分子HSCoA ②3-羟-3-甲基戊二酸单酰CoA(HMG-CoA)的生成:在HMG-CoA合成酶(酮体合成关键酶)的催化下,乙酰乙酰CoA再与另1分子乙酰CoA缩合生成HMG-CoA,并释放1分子HSCoA ③酮体的生成:在HMG-CoA裂解酶的催化下,HMG-CoA裂解生成乙酰乙酸和乙酰CoA 53.酮体的利用:关键酶:硫解酶和β-羟丁酸脱氢酶 54.胆固醇的转化:①转变成胆汁酸 ②转变成类固醇激素 ③转变成维生素D3 55.乙酰辅酶A参与的五条代谢途径:①糖的有氧氧化(三羧酸循环) ②胆固醇合成 ③酮体的代谢 ④软脂酸的合成 ⑤脂肪酸的氧化 55.血浆脂蛋白的主要组成及功能 名称 主要组成 主要合成场所 主要功能 脂类 蛋白质     CM(乳糜微粒) 三酰甘油(90%) 1% 小肠粘膜 从小肠转运外源性三酰甘油至体内各组织 VLDL(前β脂蛋白) 三酰甘油(60%) 8% 肝 从肝转运内源性三酰甘油至肝外组织 LDL(β脂蛋白) 胆固醇(50%) 25% 血浆 从肝转运胆固醇至体内各组织 HDL(α脂蛋白) 磷脂(25%) 胆固醇(25%) 50% 肝 将胆固醇从肝外逆向转运至肝内           54.①氮总平衡:指摄入氮≈排除氮,表示体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡(常见于健康成年人) ②氮正平衡:指摄入氮>排除氮,表示体内蛋白质合成大于分解(常见于儿童,孕妇和康复期患者) ③氮负平衡:指摄入氮<排除氮,表示体内蛋白质分解大于合成(常见于长期饥饿,消耗性疾病,大面积烧伤,大量失血等患者) 55.血氨的来源:①氨基酸脱氨基作用产氨 ②肠道内腐败作用和尿素分解产氨 ③胺类物质氧化产氨 ④肾小管上皮细胞水解谷氨酰胺产NH3 血氨的去路:在肝脏合成尿素,经肾脏排出体外 ②合成谷氨酰胺 ③合成其他含氮物,如非必需氨基酸,嘌呤,嘧啶等 ④肾脏泌氨与H+结合,以NH4+形式排出体外 56.鸟氨酸循环:(鸟氨酸,天冬氨酸,瓜氨酸,精氨酸) ①氨基甲酰磷酸的合成 CO2+H2O+NH3+2ATP      H2N-C-O~    +2ADP+Pi ②瓜氨酸的合成 ③精氨酸的合成(直接生成尿素) 57.氨基酸的脱羧基作用 ①谷氨酸脱羧基产生γ-氨基丁酸(GABA) ②色氨酸经色氨酸羟化酶作用生成5-羟色氨酸(VC提供羟基) ③半胱氨酸氧化脱羧基生成牛磺酸 ④组氨酸脱羧生成组胺 名词解释: 1.氨基酸(蛋白质)的等电点:某一溶液中,氨基酸(蛋白质)的羧基和氨基的电离程度相 等,即氨基酸(蛋白质)呈电中性,此时溶液的pH值称为氨基酸(蛋白质)的等电点 2.蛋白质的四级结构:两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键连接形成的 结构 3.蛋白质的变性:天然蛋白质在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,进 而导致理化性质和生物活性的丧失 4.结合酶:蛋白质部分和非蛋白质部分组成,前者称为酶蛋白,后者称为辅助因子 5.酶的活性中心:必需基团在酶蛋白一级结构上可能相距甚远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合,并将底物转换为产物,这一区域称为酶的活性中心 6.不可抑制作用:凡抑制剂与酶的必需基团以共价键结合引起酶活性丧失,不能用透析超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活 7.可逆性抑制作用:这种抑制剂常以非共价键与酶或酶-底物复合物的特定区域结合,从而使酶活性降低或丧失 8.竞争性抑制作用:抑制剂与底物结构相似,两者相互竞争与酶的活性中心结合,当抑制剂与酶结合后,可从阻碍酶与底物结合,从而抑制酶活性。该可逆性抑制作用称为竞争性抑制作用 9.酶原:有些酶在细胞内刚合成或初分泌时,是没有活性的酶的前体称为酶原 10.同工酶:催化相同化学反应,但酶分子的组成结构,理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶 11.糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程 12.生物氧化:主要是糖,脂肪和蛋白质等营养物质在体内氧化分解逐步释放能量,最终生成二氧化碳和水的过程 13.底物水平磷酸化:在分解代谢过程中,底物因脱氢,脱水等作用而使能量在分子内部重新分布,形成高能磷酸化合物,然后将高能磷酸基团移给ADP形成ATP的过程 14.蛋白质的互补作用:如果将不同类价值较低的植物蛋白混合使用,可以互相补充所缺乏的必需氨基酸,从而提高蛋白质的营养价值 15.腐败作用:肠道内未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸,在大肠下部受肠菌作用发生一系列化学反应主要产生有害物质的过程 16.氮平衡:是指摄入氮和排出氮之间的平衡关系,依次可以估计体内蛋白质的代谢情况 17.氧化磷酸化:在生物氧化过程中,代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水所释放的能量能够偶联ADP磷酸化生成ATP
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