米氏方程 - 概述
底物浓度对酶促反应速度的影响
实验发现，许多酶催化反应，若其他条件保持恒定，反应速率（v）取决于酶浓度（[E]）和底物浓度（[S]）。如果[E]保持不变，当改变[S]时，v呈现复杂的变化过程。
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示一个酶促反应的起始速度（v）与底物浓度（【S】）关系的速度方程，v＝Vmax【S】/（Km+【S】）。
如在一定[E]下，将[S]与v作图，呈现双曲线。
从图所见，在[S]较低时，v与[S]之间呈正比关系，表现为一级反应。随着[S]的增加，v不再按正比关系增加，而表现为混合级反应。当[S]达到一定值后，若再增加[S]，v将趋于恒定，不再受[S]的影响，曲线表现为零级反应。
根据酶反应的中间产物学说，底物浓度对反应速率的影响可设想为：当底物浓度较低时，酶的活性中心没有全部与底物结合，反应速率随着底物浓度的增加而增加。当底物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时，反应速率达到最大值，即酶活性中心被底物所饱和。此时如继续增加底物浓度，不会使反应速率再增加。
针对[S]-v的这种特征性关系，并归纳出能合理解释底物浓度与反应速率间的定量关系的数学式，后人称之为米氏方程：
v＝Vmax【S】/（Km+【S】）。
式中：v为反应速率，Vmax为最大反应速率，[S]为底物浓度，Km称米氏常数。
米氏方程 - Km与Vmax的意义
1.Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。，单位为摩尔/升(mol/L) 。Km是酶极为重要的动力学参数，其物理含义是指ES复合物消失速度（k-1 + K+2）与形成速度（k+1）之比，其数值为酶促反应达到最大反应速度一半时的底物浓度，即当 时，[S] =Km。当pH、温度、离子强度不变时，Km是恒定的。对于大多数酶来说，Km值在10-1～10-11mol·L-1范围内。
2.Km值可用来表示酶对底物的亲和力。鉴别酶的最适底物：同一种酶有几个底物，就有几个Km，Km值的大小，可以近似地表示酶和底物亲和力，从Km的物理含义可以看出，Km值大，意味着酶和底物亲和力小，反之则大。因此，对于一个专一性较低的酶，作用于多种底物时，各底物与该酶的Km值则有差异，具有最小的Km就是该酶的最适底物或称天然底物。
3.Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反映环境有关，与酶的浓度无关。
4.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。Vmax虽不是酶的特征常数，但当酶浓度一定，而且当[S]>[E0]的假定条件下，对酶的特定底物而言，Vmax是一定的。
药用酶筛选的应用：为了鉴定不同菌株来源的天冬酰胺酶对治疗白血病的疗效，可以测定不同菌株的天冬酰胺酶对天冬酰胺的Km值，从中选用Km值较小的酶，因此这不仅是评价药用酶的理论基础之一，也是选用药用酶来源的依据。[1]
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