淀粉的水解实验报告

淀粉的水解实验报告 淀粉DNS实验报告 北京邮电大学 计算机网络课程设计实验报告 课程设计题目:dns中继服务器实验报告 班级:2009211315班 小组人员:李根 09211541曾若峰 09211544 宫志明 09211545 一、 系统概述 1) 运行环境:windows xp 2) 编译: microsoft visual c++ 6.0 3) 使用方法: a) 使用ipconfig/all，记下当前dns服务器，例如为10.3.9.3 b) 使用下页的配置界 面，将dns设置为127.0.0.1(本地主机)c) 运行你的delay程序(在你的程序中把外部dns服务器设为前面记下的10.3.9.3) d) 正常使用ping，ftp，ie等，名字解析工作正常 二、 系统的功能设计设计一个dns服务器程序，读入“域名-ip地址”对照表，当客户端查询域名对应的ip 地址时，用域名检索该对照表，三种检索结果: 1) 检索结果为ip地址0.0.0.0，则向客户端返回“域名不存在”的报错消息(不良网 站拦截功能) 2) 检索结果为普通ip地址，则向客户返回这个地址(服务器功能) 3) 表中未检到该域名，则向因特网dns服务器发出查询，并将结果返给客户端(中继功能) ? 考虑多个计算机上的客户端会同时查询，需要进行消息id的转换 三、 模块划分 dns服务器主模块包含三个子模块，分别如下: 1) 命令行参数处理模块:该模块用来处理通过命令行提示符来启动这个dns服务器时所输入的命令行参数，管理员通过设置不同的参数可以使dns服务器显示不同程度的 提示和调试信息。所以这模块主要是依照输入的参数设置标志数据，以控制最后的各种信息 的输出。 2) 本地解析模块:本模块是在本dns服务器本地保存的曾经解析过的或者需要屏蔽额域名和其对应ip信息文件中查找从应用程序来的请求解析的域名，在这个文件中查到 需要的域名后取出对应的ip地址，并构造dns应答数据包返回给发送此dns域名解析请求的 应用程序。 3) 外部dns服务器解析模块:当本地解析失败时，本dns服务器会调用外部dns服务器解析模块。此模块将应用程序发送的dns请求报文转发给外部dns服务器，然后接 收外部服务器返回的应答信息，并根据这个信息给予应用程序相应的dns应答。 三个模块与主模块的关系图如下，主模块调用这三个并列的模块，而本地解析模块调用文件查找子模块: 四、 软件流程图 五、 主要数据结构 int gettable(char *tablepath) //函数:获取域名解析表void geturl(char *recvbuf, int recvnum) //函数:获取dns请求中的域名 int isfind(char* url, int num) //函数:判断是否在表中找到dns请求中的域名unsigned short registernewid (unsigned short oid, sockaddr_in temp, bool ifdone) //函数:将请求id转换为新的id，并将信息写入id转换表中 void displayinfo(unsigned short newid, int find) //函数:打印 时间 newid 功 能 域名 ip 六、 测试用例以及运行结果a) 测试本地解析功能 在本地dns对照表中找到记录，将相应的ip地址返回给用户:程序上: 篇二:dns实验报告实验报告 姓名:王泽康 班级:网工1401 实验名称: dns 域名解析实验 实验目的: 学会创建主dns和辅助dns。学会新建资源记录。 学会利用辅助dns恢复主dns。实验环境: win sever 2003 (虚拟机)两台 实验步骤: 准备:打开两台虚拟机设置主机名称分别为:xinhua-777、xinhua-888 设置两台 虚拟机的ip地址分别为: 192.168.9.1、192.168.9.3 第一步:创建dns控制台。 把win sever2003的系统光盘这里是镜像文件放入光驱。开始——设置——控制 面板——选择添加或删除程序。 第二步:新建正向解析域。经第一步添加完成后添加的dns在开始——程序——管理工具——dns在此之 前要先设置主机的tcp/ip 协议 离婚协议模板下载合伙人协议 下载渠道分销协议免费下载敬业协议下载授课协议下载 里的dns地址设置为127.0.0.1 (为回环地址)向计算机说明自己就是dns服务器。 还要更改计算机的后缀名，更改后完整的计算机名为计算机名 完成后就是这样，默认出现了三个文件以及自己主机的记录第三步:创建三个主机a记录以及一个别名记录 选择创建的正向查找区域，在右边空白区域右击选择新建主机记录(a) 篇三:淀粉酶活性测定实验报告2淀粉酶活性的测定 一、研究背景及目的 酶是高效催化有机体新陈代谢各步反应的活性蛋白，几乎所有的生化反应都离不开酶的 催化，所以酶在生物体内扮演着极其重要的角色，因此对酶的研究有着非常重要的意义。酶 的活力是酶的重要参数，反映的是酶的催化能力，因此测定酶活力是研究酶的基础。酶活力 由酶活力单位表征，通过计算适宜条件下一定时间内一定量的酶催化生成产物的量得到 淀粉酶是水解淀粉的糖苷键的一类酶 的总称，按照其水解淀粉的作用方式，可分为α- 淀粉酶和β-淀粉酶等。α-淀粉酶和β-淀粉酶是其中最主要的两种，存在于禾谷类的种子中。 β-淀粉酶存在于休眠的种子中，而α-淀粉酶是在种子萌发过程中形成的。 α-淀粉酶活性是衡量小麦穗发芽的一个生理指标,α-淀粉酶活性低的品种抗穗发芽,反 之则易穗发芽。目前,关于α-淀粉酶活性的测定方法很多种,活力单位的定义也各不相同,国 内外测定α-淀粉酶活性的方法常用的有凝胶扩散法、3 ,5-二硝基水杨酸比色法和降落值法 。 这3 种方法所用的材料分别是新鲜种子、萌动种子和面粉,获得的α-淀粉酶活性应该分别是 延迟(内 本实验的目的在于掌握α-淀粉酶和β-淀粉酶的提取和测定方法。 二、实验原理 萌发的种子中存在两种淀粉酶，分别是α-淀粉酶和β-淀粉酶，β-淀粉酶不耐热，在高 温下易钝化，而α-淀粉酶不耐酸，在ph3.6下则发生钝化。本实验的设计利用β-淀粉酶不 耐热的特性，在高温下(70?)下处理使得β-淀粉酶钝化而测定α-淀粉酶的酶活性。 酶活性的测定是通过测定一定量的酶在一定时间内催化得到的麦芽糖的量来实现的，淀 粉酶水解淀粉生成的麦芽糖，可用3,5-二硝基水杨酸试剂测定，由于麦芽糖能将后者还原生 成硝基氨基水杨酸的显色基团，将其颜色的深浅与糖的含量成正比，故可求出麦芽糖的含量。 常用单位时间内生成麦芽糖的毫克数表示淀粉酶活性的大小。然后利用同样的原理测得两种 淀粉酶的总活性。实验中为了消除非酶促反应引起的麦芽糖的生成带来的误差，每组实验都 做了相应的对照实验，在最终计算酶的活性时以测量组的值减去对照组的值加以校正。 在实验中要严格控制温度及时间，以减小误差。并且在酶的作用过程中，四支测定管及 空白管不要混淆。 三、材料、试剂与仪器实验材料: 萌发的小麦种子(芽长1厘米左右) 仪器: 722光栅分光光度计(编号990695) dk-s24型电热恒温水浴锅(编号l-304056)离心机(tdl-40b)容量瓶:50ml×1，100ml×1 小台秤 研钵具塞刻度试管:15ml×6 试管:8支 移液器 烧杯 试剂: ? 1%淀粉溶液(称取1克可溶性淀粉，加入80ml蒸馏水，加热熔解，冷却后定容至100ml); ? ph5.6的柠檬缓冲液:a液(称取柠檬酸20.01克，溶解后定容至1l) b液(称取柠檬酸钠29.41克，溶解后 定容至1l) 取a液5.5ml、b液14.5ml混匀即为ph5.5柠檬酸缓冲液;? 3，5-二硝基水杨酸溶液(称取3，5-二硝基水杨酸1.00克，溶于20ml 1m氢氧化钠 中，加入50ml蒸馏水，再加入30克酒石酸钠，待溶解后，用蒸馏水稀释至100ml，盖紧瓶 盖保存); ? 麦芽糖 标准 excel标准偏差excel标准偏差函数exl标准差函数国标检验抽样标准表免费下载红头文件格式标准下载 液(称取0.100克麦芽糖，溶于少量蒸馏水中，小心移入100ml容量瓶中 定容); ? 0.4m naoh 四、实验步骤 1. 酶液的制备称取2克萌发的小麦种子与研钵中，加少量石英砂，研磨至匀浆，转移到50ml容量瓶中 用蒸馏水定容至刻度，混匀后在室温下放置，每隔数分钟振荡一次，提取15-20分钟，于3500 转/分离心20分钟，取上清液备用。 2.α-淀粉酶活性的测定 ? 取4支管，注明2支为对照管，另2支为测定管 ? 于每管中各加酶提取液液1ml，在70?恒温水浴中(水浴温度的变化不应超过?0.5?) 准确加热15min，在此期间β-淀粉酶钝化，取出后迅速在冰浴中彻底冷却。 ? 在试管中各加入1ml柠檬酸缓冲液 ? 向两支对照管中各加入4ml 0.4m naoh，以钝化酶的活性? 将测定管和对照管置于40?(?0.5?)恒温水浴中准确保温15min再向各管 分别加 入40?下预热的淀粉溶液2ml，摇匀，立即放入40?水浴中准确保温5min后取出，向两支 测定管分别迅速加入4ml 0.4m naoh,以终止酶的活性，然后准备下步糖的测定。 3. 两种淀 粉酶总活性的测定 取上述酶液5ml于100ml容量瓶中，用蒸馏水稀释至刻度(稀释倍数视样品酶活性大小 而定，一般为20倍)。混合均匀后，取4支管，注明2支为对照管，另2支为测定管，各管 加入1ml稀释后的酶液及ph5.6柠檬酸缓冲液1ml，以下步骤重复α-淀粉酶测定的第?及第 ?的操作。 4. 麦芽糖的测定 ?标准曲线的制作 取15ml具塞试管7支，编号，分别加入麦芽糖标准液(1mg/ml)0、0.1、0.3、0.5、0.7、 0.9、1.0毫升，用蒸馏水补充至1.0ml，摇匀后再加入3，5-二硝基水杨酸1ml，摇匀，沸水 浴中准确保温5min，取出冷却，用蒸馏水稀释至15ml，摇匀后用分光光度计于520nm波长下 比色，记录消光值，以消光值为纵坐标，以麦芽糖含量为横坐标绘制标准曲线。 ?样品的测 定 取15ml具塞试管8支，编号，分别加入步骤2和3中各管的溶 液各1ml，再加入3，5- 二硝基水杨酸1ml，摇匀，沸水浴中准确煮沸5min，取出冷却，用蒸馏水稀释至15ml，摇匀 后用分光光度计于520nm波长下比色，记录消光值，根据标准曲线进行结果计算。 五、数据整理及计算 上表中前4行数据为实验的原始数据。以表中前两行数据绘制标准曲线(见下页)，计算 上表中第4行数据(各样品的od值)均值，填入上第5行中，根据标准曲线的方程，计算第 5行od值所对应的麦芽糖浓度，填入最后一行，如上表。根据以上的数据整理的结果，结合以下公式计算两种淀粉酶的活性: ??淀粉酶活性(毫克麦芽糖克??1鲜重分钟??1)? (a,a)?样品稀释总体积 样品重(g)?5 (b,b)?样品稀释总体积 (?????)淀粉酶活性(毫克麦芽糖克 ?1鲜重分钟?1)? 样品重(g)?5 a——α-淀粉酶测定管中的麦芽糖浓度a’——α-淀粉酶对照管中的淀粉酶的浓度 b——(α-+β-)淀粉酶总活性测定管中的麦芽糖浓度 b’——(α-+β-)淀粉酶总活性对 照管中的麦芽糖浓度 计算结果如下: α-淀粉酶活性(毫克麦芽糖?克-1鲜重?分钟-1)(α-+β-)淀粉酶活性(毫克麦芽糖?克 -1鲜重?分钟-1) β-淀粉酶活性-1鲜重?分钟-1) 六、结果分析 七、思考题 1、酶活力测定实验的总体设计思路是什么,实验设计的关键你认为是什么,为什么, 答:利用酶的专一性或酶活力的影响因素抑制除待测酶以外的其它酶活性，通过测酶促反应 的产率推算酶活力大小。 关键在于抑制其它酶的活力而不影响测定酶，这样可以减小或避免其它酶产物给测定结 果带来的误差。 2、本实验最易产生对结果有较大误差影响的操作是哪些步骤,为什么,怎样的操作策略 可以尽量减少误差, 答:?浸提步骤。70?温度或15min时间控制不严格不准确则可能导致β淀粉酶未完全 钝化使测得活性偏大。应严(来自:www.XIelw.Com 写 论文网:淀粉的水解实验报告)格控制温度和时间。?70?水浴后需要立即冰浴，否则β淀粉酶 复性使测得α淀粉酶活性结果偏大。?向测定管中加入naoh时应迅速，否则酶与底物继续反 应使结果偏大。 3、?-淀粉酶活性测定时70?水浴为何要严格保温15分钟,保温后为何要立即于冰浴中 骤冷, 答:由于?-淀粉酶不耐热，在70?下处理一定时间可以钝化，严格保温15分钟可以达 到理想的钝化效果，时间过长，?-淀粉酶活性也会受到影响;时间不足，?-淀粉酶钝化不完 全。保温后立即骤冷是为了通过剧烈的温变改变?-淀粉酶的结构以防止在随后的反应中复性， 这样就保证了在随后的40?温浴的酶促反应中?-淀粉酶不会再参与催化反应。此外我认为冰 浴使酶迅速降温，便于严格控制高温处理时间的长短。 4、ph5.6柠檬酸缓冲液的作用,各管于40?水浴准确保温15分钟的作用, 答:酶实验体系的ph值变化或变化过大，会使酶活性下降甚至完全失活。加入ph5.6 的缓冲液调至酶促反应的最适ph，同时稳定溶液的ph不至于在反应过程中大幅波动。 40? 水浴准确保温15分钟为调整酶促反应的最适温度 5、众多测定淀粉酶活力的实验设计中一般均采取钝化?-淀粉酶的活力而测?-淀粉酶和测 总酶活力的策略，为何不采取钝化?-淀粉酶活力去测?-淀粉酶活力呢,这种设计思路说明什 么, 答:β淀粉酶与α淀粉酶的催化特性是有差异的。β淀粉酶主要作用于直链淀粉的α-1， 4-糖苷键，而且仅从淀粉分子外围的非还原性末端开始，切断至α-1,6-键的前面反应就停止 了;而α淀粉酶则无差别地作用于直链淀粉与支链淀粉的α-1，4-糖苷键，所以β淀粉酶需 要α淀粉酶淀粉支链的α-1，4-糖苷键后才能完全体现其催化能力。 此外我认为在实验中温 度比酸度更易控制，钝化α淀粉酶难度远远高于β淀粉酶，而且若提高酸度钝化α淀粉酶， 则回调最适ph时α淀粉酶也有可能由于复性恢复活力。 这种设计思路说明在测定酶的比活力时要综合考虑各种可能出现的酶的性质以及它们之 间的联系，也要考虑到实验操作的可行性。 6、本实验中所设置的对照管的作用,它与比色法测定物质含量实验中设置的空白管有何 异同,本实验可否用对照管调分光光度计的100%t,为什么,答:消除非酶促反应(如淀粉酸性环境下加热水解)和非测定时间内的酶促反应引起的 麦芽糖的生成带来的误差。两种都是为了消除非测定部分对光的吸收，空白组是为了消除溶液中溶剂等其它组分对 光的吸收，而对照管是为了消除非测量所需反应所得的多余溶质对光的吸收。不可，因为标准曲线的确定是在空白的基础上的，得到的是od值与麦芽糖含量的关系 7、我们所测定得到的总酶活力减去所测定得到的?-淀粉酶活力是否就等于?-淀粉酶活力, 为什么,你的结论说明什么, 答:不等于。因为β淀粉酶和α淀粉酶作用于α-1,4糖苷键， 但二者都不能水解支链的α-1，6-糖苷键，而我们所测定得到的总酶活力是二者在与r酶的 共同作用下测得的酶活力，r酶能够降解支链淀粉，断裂α-1,6-糖苷键，从而增大了β淀粉 酶和α淀粉酶可水解的底物浓度，使测得的总活力大于β淀粉酶和α淀粉酶单独作用的酶活 力之和。 我的结论说明实验时要考虑各种酶协同作用的综合因素 七、参考文献 [1]生物化学实验指导中国农业大学生物化学实验室中国农业大学自编 教材 民兵爆破地雷教材pdf初中剪纸校本课程教材衍纸校本课程教材排球校本教材中国舞蹈家协会第四版四级教材 [2] 基础生物化学 赵武玲 中国农业大学出版社篇四:dns配置 实验报告 实验四 杭州电子科技大学 学 生 实 验 报 告 书 实验课程名称 《计算机网络》实验四开 课 学 院 软件工程学院指导老师姓名 谢红标学 生 姓 名 王体方 王雁飞 篇二:3.5实验——淀粉的显色和水解 清远市技师学院(高级技工学校) 教 案 用 纸 (A-8) 篇三:淀粉水解科学探究 “淀粉水解”的科学探究 人教版《化学与生活》第一章编排了“淀粉水解”的科学探究，这个探究主要是解决三个问题: 1.淀粉是否完全水解, 2.水解的条件有哪些, 3.水解产物真的是葡萄糖吗, 我们认为这个探究内容编排得很好，很恰当～因为它涉及的化学 知识点 高中化学知识点免费下载体育概论知识点下载名人传知识点免费下载线性代数知识点汇总下载高中化学知识点免费下载 和实验技能较多，对所学的化学知识有非常及时的强化作用。教师如果在教学中能很好的运用这个探究，充分挖掘这个科学探究的作用，就会收到很多意想不到的教学效果。但遗憾的是在现有条件下如果让学生自行设计这个科学探究，普遍感觉难度大。为了完整的实现探究的目标，更好的体现探究的全过程，并力求使探究得出正确的结论，我们将书本上的探究设计作了如下改动，供同行们参考。 表1 “淀粉水解”科学探究设计 “淀粉水解”的科学探究过程环节较多，需要控制的因素很多。如淀粉水解受热时间的长短、银镜反应前水解产物的酸碱性(加 碱的量)、配制银氨溶液的操作技能(控制量比)等。若一个环节没控制好，就会影响整个探究过程，有很多学生因为没有注意控制好这些因素，导致忙了一节课(我们将这个探究实验安排一课时)，却得出一些错误或相反的结论。 下表列出了学生在探究过程中容易出现的错误。 在探究内容和方法上，中学生的科学探究不应只为探究目标而设计，而应体现“过程与方法”“知识与技能”“情感态度与价值观”三个目标维度，强调引导学生深入仔细的探究，养成质疑、求证、严谨的科学态度。 【科学探究】淀粉的水解 1 引导学生联系咀嚼含淀粉的食物时会感到有甜味，说明淀粉在淀粉酶的作用下发生了水解反应。 2 引导学生自己设计实验 方案 气瓶 现场处置方案 .pdf气瓶 现场处置方案 .doc见习基地管理方案.doc关于群访事件的化解方案建筑工地扬尘治理专项方案下载 ，证明淀粉能否在硫酸的催化作用下发生水解反应。怎样判断淀粉是否水解了,水解的产物是什么,小组交流实验方案，并评出最佳方案。 3 根据最佳方案，采用对照实验的方法实施实验。 4 填写实验现象和结论。