蛋白质.必修1

null蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能第 二节 生命活动的主要承担者----蛋白质 null蛋白质的生物学重要性蛋白质的生物学重要性分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。1. 蛋白质是生物体重要组成成分null构成细胞和生物体结构（结构蛋白） 作为生物催化剂（酶） 物质的转运和存储 代谢调节作用 参与细胞间信息传递 免疫保护作用2. 蛋白质具有重要的生物学功能3. 氧化供能 组成蛋白质的元素 组成蛋白质的元素 ★ 有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。 ★ S 是蛋白质的特征元素 C 50 ~ 55 % H 6 ~ 7 % O 19 ~ 24 % N 13 ~ 19 % S 0 ~ 4 % 主要元素组成 蛋白质元素组成的特点 蛋白质元素组成的特点由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下 公式 小学单位换算公式大全免费下载公式下载行测公式大全下载excel公式下载逻辑回归公式下载 推算出蛋白质的大致含量： 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×1001/16%凯氏定氮法：二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的基本氨基酸仅有20种。 基本氨基酸中，除脯氨酸和甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。 nullnull非极性疏水性氨基酸 2.极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4.碱性氨基酸三、氨 基 酸 的 分 类（一）按R侧链基团的结构及理化性质的不同分类 （二）按人体内能否合成分类 ★必需氨基酸 成年人：缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸 、苯丙氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）、色氨酸、苏氨酸 、赖氨酸。【共 8 种】 谐音记忆：携一两本单色 书 关于书的成语关于读书的排比句社区图书漂流公约怎么写关于读书的小报汉书pdf 来 婴儿：9 种。比成人多一种 组氨酸 ★非必需氨基酸 12 种 （ 人体细胞能够合成的氨基酸 ）蛋白质的结构及其多样性 蛋白质的结构及其多样性 蛋白质是由许多氨基酸单位通过肽键连接起来的，具有特定分子结构的高分子化合物。 生物界的蛋白质种类多达 ～ 种。null蛋白质的分子结构包括（人为划分） 一级结构 二级结构 三级结构 四级结构 一、 氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构： 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。 主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫。 二、 蛋白质二级结构： 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。 主要的化学键：氢键 。 三、 在二级结构基础上多肽链进一步折叠形成蛋白质三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等 四、 含有二条以上多肽链的蛋白质具有四级结构： 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。亚基之间的结合主要是氢键和离子键。 高级结构null一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。三、肽三、肽肽(peptide) 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键，本质为酰胺键。null+ 二 肽 ----甘氨酰甘氨酸肽键null* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。氨基酸脱水缩合反应式氨基酸脱水缩合反应式★ 氨基酸 多肽 ＋ 水 ★ 数量关系 n个 m条 （ n－m）个 ★ 质量关系 a﹒n 蛋白质的相对分子量x 18×(n－m) （质量守恒） 蛋白质的相对分子量x ＝ a﹒n —18×(n－m) ☆ 肽键数 ＝ 脱去的水分子数 ＝ (n－m) △每条肽链至少含 1 个游离的氨基、1 个游离的羧基； m条肽链至少含m 个游离的氨基、m 个游离的羧基 △每个肽键含1个N、O原子，（n－m）个肽键含（ n－m）个N、O原子 △每个氨基酸至少含1个N原子、2个O原子；R基中也可以含有N、O原子 null多肽链有方向性：N端C端多肽链有两端：N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端nullN末端C末端牛核糖核酸酶四、形成蛋白质多样性的原因四、形成蛋白质多样性的原因 组成蛋白质的氨基酸的种类不同 每种氨基酸的数目成百上千 氨基酸形成肽链时，不同氨基酸的排列顺序千变万化 肽链的盘曲、折叠方式及其形成的空间结构千差万别null1）许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质，称为结构蛋白。机体的结构蛋白：羽毛、肌肉、头发、蛛丝等的成分主要是蛋白质。五、 蛋白质的主要功能null2）酶的生物催化作用----- 细胞内化学反应离不开酶的催化。 绝大多数酶都是蛋白质null3）有些蛋白质具有运输载体的功能血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁null4）参与细胞间信息传递和调节机体的生命活动信号传导中的受体、信息分子等参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等null5）免疫保护作用---- 人体内的抗体是蛋白质抗原抗体反应 凝血机制null一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者。6） 氧化供能---- 生成 CO2、H2O、尿素和能量六、蛋白质的分类 六、蛋白质的分类 * 根据蛋白质组成成分 * 根据蛋白质形状 纤维状蛋白质：多为结构蛋白，难溶于水 球状蛋白质：多数具有生理活性，多数可溶 如酶、免疫球蛋白等等 血红素结构 null两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。（一）氨基酸具有两性解离的性质七、蛋白质的理化性质nullpH=pIpH>pIpH 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 面电荷(电荷层） 水化膜null水化膜－－－－－－－－带负电荷的蛋白质溶液中蛋白质的聚沉null（三）蛋白质的变性、沉淀和凝固 * 蛋白质的变性(denaturation) 在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。 造成变性的因素 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。 null 应用举例 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。 null变性蛋白质的性质改变： ① 物理性质：旋光性改变，溶解度下降，沉降率升高，粘度升高，光吸收度增加等； ② 化学性质：官能团反应性增加，易被蛋白酶水解。 ③ 生物学性质：原有生物学活性丧失，抗原性改变。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性(renaturation) 。null 天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇非折叠状态，无活性null* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。 * 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。 null含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定。测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。芳香族氨基酸的紫外吸收（四）蛋白质的紫外吸收null（五）蛋白质的显色反应⒈茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。⒉双缩脲反应 蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，此反应称为双缩脲反应，双缩脲反应可用来 检测 工程第三方检测合同工程防雷检测合同植筋拉拔检测方案传感器技术课后答案检测机构通用要求培训 蛋白质水解程度。 3.黄化反应 蛋白质与硝酸、硫酸反应，生成黄色物质（ 如汗斑）