沈药生化总结

Documentnumber【SA80SAB-SAA9SYT-SAATC-SA6UT-SA18】沈药生化 总结 初级经济法重点总结下载党员个人总结TXt高中句型全总结.doc高中句型全总结.doc理论力学知识点总结pdf 生物化学(药学用)一些总结各代谢生理意义★EMP1在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：⑴骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；⑵从平原进入高原初期；⑶严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。2在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。3红细胞内1，3-二磷酸甘油酸转变成的2，３-二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合，使氧气与血红蛋白结合力下降，释放氧气。4肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。★TCA1是糖在体内分解供能的主要途径：⑴生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目；⑵机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。2是糖、脂、蛋白质氧化供能的最终共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。3是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。是三大代谢联系的枢纽。★HMS1是体内生成NADPH的主要代谢途径NADPH在体内可用于：⑴作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。⑵参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。⑶维持巯基酶的活性。⑷使氧化型谷胱甘肽还原。NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。⑸维持红细胞膜的完整性：由于6-磷酸葡萄糖脱氢酶遗传性缺陷可导致蚕豆病，表现为溶血性贫血。2是体内生成5-磷酸核糖的唯一代谢途径体内合成核苷酸和核酸所需的核糖或脱氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脱氢脱羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P经基团转移的逆反应生成。3提供能量在需要时，NADPH可通过转氢酶的作用，使NAD+还原为NADH，NADH通过呼吸链生成ATP提供能量需要，一分子6-磷酸葡萄糖可获得36分子ATP。★糖异生1在饥饿情况下维持血糖浓度的相对恒定：在较长时间饥饿的情况下，空腹或饥饿时依赖氨基酸、甘油等异生成糖，以维持血糖水平恒定。机体需要靠糖异生作用生成葡萄糖以维持血糖浓度的相对恒定。2补充肝糖原，摄入的相当一部分葡萄糖先分解成丙酮酸、乳酸等三碳化合物，后者再异生成糖原。合成糖原的这条途径称三碳途径。3回收乳酸分子中的能量：由于乳酸主要是在肌肉组织经糖的无氧酵解产生，但肌肉组织糖异生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需将产生的乳酸转运至肝脏重新生成葡萄糖后再加以利用。4调节酸碱平衡，长期饥饿时，肾糖异生增强，肾脏中生成的α-酮戊二酸可转变为草酰乙酸，然后经糖异生途径生成葡萄糖，这一过程可促进肾脏中的谷氨酰胺脱氨基，生成NH3，后者可用于中和H+，故有利于维持酸碱平衡。5糖异生作用还可促进脂肪氧化分解供能的作用，当体内糖不够时，大量氧化分解脂肪，会产生过多的酮体，而酮体必须经过TCA才能彻底氧化，此时糖异生作用对维持TCA的正常进行起主要作用。★糖原合成分解1贮存能量：葡萄糖可以糖原的形式贮存。2调节血糖浓度：血糖浓度高时可合成糖原，浓度低时可分解糖原来补充血糖。3利用乳酸：肝中可经糖异生途径利用糖无氧酵解产生的乳酸来合成糖原。这就是肝糖原合成的三碳途径或间接途径。4摄入体内的糖类只有一小部分以糖原形式储存，肌糖原可供肌肉收缩的需要，肝糖原则是糖的重要来源，对于依靠葡萄糖为能量来源的组织如红细胞、脑细胞等尤为重要。★Cori循环即乳酸循环，通过Cori循环回收乳酸分子中的能量，又重新积累了糖原，对身体能量的利用很有意义。脂肪酸的β氧化可提供给机体大量可利用的能量。★酮体的生成及利用1.酮体是联系肝与肝外组织之间的一种特殊运输方式。其生理意义在于体内脂肪酸氧化供能过程中器官与组织之间的配合协调和分工问题。一方面利用肝特有的强活性脂肪酸氧化酶系和酮体生成酶系，快速地氧化分解脂肪酸生成酮体，再转运给肝外组织利用。另一方面，因脂肪不溶于水，不容易在血液中运输，而酮体是水溶性物质易于运出肝，经血液运至其他组织。2.在饥饿或疾病情况下，为心、脑等重要器官提供必要的能源：在长期饥饿或某些疾病情况下，由于葡萄糖供应不足，心、脑等器官也可转变来利用酮体氧化分解供能。★转氨作用它不仅是体内多数氨基酸脱氨的重要方式，而且也是机体合成非必需氨基酸的主要途径。临床上转氨作用也常作为一些疾病诊断和治疗时必要的参与指标。如心肌梗死患者，血清GOT异常增高，急性传染性肝炎患者血清GOT和GPT均异常增高。★丙氨酸-葡萄糖循环经过此循环，使肌组织中的氨经无毒的丙氨酸形式运输到肝；同时又为肌组织提供了生成丙氨酸的葡萄糖。★谷氨酰胺的生成其生成不仅是解氨毒的重要方式，而且也是氨运输和贮存形式。Gln主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运输氨，在肾，Gln受谷氨酰胺酶的催化作用水解，释出的氨与肾小管中的酸结合生成铵盐由尿排出，这对调节机体的酸碱平衡有重要作用。而且，Gln可参与体内嘌呤、嘧啶和非必需氨基酸的合成。各代谢的关键酶代谢名称关键酶糖酵解EMP①己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）②6-磷酸果糖激酶-1③丙酮酸激酶TCA循环①丙酮酸脱氢酶复合体②异柠檬酸合成酶③异柠檬酸脱氢酶④α-酮戊二酸脱氢酶复合体磷酸戊糖途径HMS或HMP6-磷酸葡萄糖脱氢酶糖原合成糖原合成酶糖原分解糖原磷酸化酶糖异生①丙酮酸羧化酶（需生物素）②磷酸烯醇式丙酮酸PEP羧激酶③1,6-二磷酸果糖磷酸酶-1④6-磷酸葡萄糖磷酸酶脂肪分解甘油三酯脂肪酶，又称为激素敏感脂肪酶HSL脂肪酸的β－氧化肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ酮体的生成HMG-CoA合成酶脂肪酸的合成乙酰CoA羧化酶（需生物素）甘油磷脂的合成途径中的甘油二酯合成途径脂肪酰甘油转移酶胆固醇合成HMG-CoA还原酶初级胆汁酸合成7α-羟化酶尿素循环精氨酸代琥珀酸缩合酶合成多胺鸟氨酸脱羧酶生物合成CTPATC酶，即Asp转氨甲酰基酶合成核苷酸磷酸核糖焦磷酸激酶/PRPP合成酶合成嘌呤磷酸核糖酰胺转移酶含金属的蛋白质/酶名称所含金属及其他1　嗜热菌蛋白酶Fe和Ca　　Fe为酶活力所必需、Ca与酶热稳定性有关2　细胞色素CytFe2+或Fe3+3　细胞色素氧化酶Cytaa3铁卟啉、Cu2+4　羧肽酶Zn2+5　己糖激酶Mg2+6　精氨酸酶Mn2+7　α-淀粉酶Ca2+、也需Cl－8　丙酮酸激酶K+、Mn2+或Mg2+9　质膜ATP酶K+、Mg2+、Na+10　黄嘌呤氧化酶Mo3+（钼）、Fe、Cu2+11　GSH过氧化物酶Se（硒）具有专一性的水解酶类酶名称断裂肽键的特异性1　羧肽酶A是一类肽链外切酶，可特异性水解脂肪族或芳香族AA构成的C-末端肽键（除Pro、Arg和Lys之外所有的C-末端肽键）2　羧肽酶B是一类肽链外切酶，可特异性水解由碱性AA——Arg和Lys为C-末端AA残基的肽键3　胰蛋白酶断裂Arg和Lys的羧基－COOH参与形成的肽键4　糜蛋白酶　（胰凝乳蛋白酶）断裂Phe、Trp和Tyr芳香族AA(又可叫疏水性AA)的羧基－COOH参与形成的肽键5　嗜热菌蛋白酶专一性较差，常用于断裂较短的多肽链或大肽段6　胃蛋白酶断裂①由酸性AA——Asp、Glu的羧基－COOH②由芳香族AA——Phe、Tyr的氨基－NH2　二者构成的肽键或两侧残基都是疏水性AA，如Phe—Phe7　弹性蛋白酶脂肪族AA的羧基－COOH参与形成的肽键8金葡菌蛋白酶（Glu蛋白酶）①在磷酸缓冲液中裂解，断裂Glu和Asp的羧基－COOH参与形成的肽键②在NH4HCO3缓冲液或醋酸铵缓冲液中裂解，只断裂Glu的羧基－COOH参与形成的肽键9　梭状芽孢杆菌只断裂Arg的羧基－COOH参与形成的肽键9溴化氰CNBr只断裂Met的羧基－COOH参与形成的肽键11　羟胺NH2OH专一断裂—Asn—Gly—之间的肽键也可断裂—Asn—Leu—、—Asn—Ala—，但为部分裂解12　氨肽酶是一类肽链外切酶，从肽键的N端开始逐个切掉AA激素作用原理共两大类　细胞膜受体——包括①cAMP作用模式；②IP3级联反应；③Ca2+作用方式；④Tyr激酶相关受体途径细胞内受体一　cAMP作用模式※1激素类别：许多①肽类、②蛋白质类、③儿茶酚胺类2基本作用机理：激素与受体结合后，引起靶细胞膜上腺苷酸环化酶活性改变，环化酶催化ATP分解而生成cAMP，cAMP作为第二信使，产生许多生理效应。3受体调节系统组成：①受体R，在膜外侧；②G-调节蛋白即G蛋白；③腺苷酸环化酶C，后两者在膜内侧。4G蛋白：由α、β、γ三种亚基组成。G蛋白分为激活型Gs和抑制型Gi两种，区别在α亚基分为激活型αs和抑制型αi两种。G蛋白的作用机制（以激活为例）：在无激素时，几乎所有的Gs蛋白均处于结合着GDP的无活性的形式。β、γ两种亚基与α亚基结合抑制了其活性。当激素结合到受体上时，激素－受体复合物（注：不是空载的受体而是复合物！）结合到Gs蛋白上，使结合在Gs蛋白上的GDP释放，GTP进入蛋白。接着，结合着GTP的α亚基与β、γ亚基解离分开，从而具有活性，αs可活化腺苷酸环化酶。PS：G蛋白的α亚基结合GTP后具有GTP酶活性，激活腺苷酸环化酶后，水解其结合的GTP变成GDP和Pi，重新成为α-GDP，即与β、γ亚基结合，成为无活性状态。5腺苷酸环化酶的作用：催化ATP分解而生成cAMP。6cAMP的生理作用：主要是通过cAMP依赖性蛋白激酶来实现。A蛋白激酶的结构：蛋白激酶由两种亚基组成四聚体（每种亚基两个）。①催化亚基——具有催化蛋白质磷酸化的作用②调节亚基——是催化亚基的抑制剂没有cAMP时，该酶处于四聚体状态，催化亚基与调节亚基结合，酶呈抑制状态。B　cAMP激活蛋白激酶机制：cAMP存在时，可与调节亚基结合，使调节亚基变构而脱落，与催化亚基分开，从而催化亚基发挥作用使蛋白激酶活化。7蛋白激酶的生理作用——3个①催化酶的磷酸化——重点例子：糖原磷酸化酶b经蛋白激酶激活后磷酸化成为有活性的磷酸化酶a，从而促使糖原分解；而糖原合成酶磷酸化则活性受到抑制，从而抑制了糖原的合成。②其他功能蛋白质的磷酸化③cAMP使蛋白质磷酸化后可促进活化的转录因子的形成，控制特异基因的转录，合成特异的蛋白质，产生特异的细胞效应。二　IP3级联反应1激素类别：①促甲状腺释放激素、②促性腺激素、③某些生长因子2基本作用机理：激素与受体结合后，一种与受体结合的G蛋白（称为Gp蛋白）会将其结合的GDP转换成GTP。Gp-GTP而后转移并结合于与膜结合的磷脂酶C(PLC)，使PLC活化，PLC催化细胞膜上的磷脂酰－4,5－二磷酸(PIP2)分解为肌醇三磷酸(IP3)和甘油二酯(DAG或DG)，二者作为第二信使，产生许多生理效应。3肌醇三磷酸IP3的作用机制——当细胞被激活生成IP3时，IP3可开放内质网上的钙通道使腔内的Ca2+流出，促使内质网内的Ca2+释放到胞浆，并由Ca2+作为信息传导者激动细胞的生理反应。4DAG的作用机制——DAG是蛋白激酶C(PKC)的生理激活剂。PKC是一个很重要的蛋白激酶，它可使很多种不同的蛋白质磷酸化而表现出多种效应，如它可使某些转录因子磷酸化，从而调节细胞分裂。三　Ca2+作用方式1激素类别：肾上腺素、其他一些激素2基本作用机理：肾上腺素与细胞膜上的受体结合后可使膜上的受体依赖性的钙通道开放，使细胞内液的Ca2+升高；还有一些激素通过启动IP3级联反应，使细胞内液的Ca2+升高，Ca2+作为第二信使，产生许多生理效应。3Ca2+的作用机制——发挥第二信使作用，主要通过钙调蛋白CaM实现。4关于钙调蛋白CaM①基本性质：1）是一种酸性蛋白质，其中酸性氨基酸残基约占1/4，其酸性氨基酸残基中的－COOH可与Ca2+结合，一分子CaM可与4分子Ca2+结合。2）一般CaM与其控制的酶相连。②作用机制：CaM与Ca2+结合后引起构型改变，其构型改变会改变与它相连的酶的活性，细胞中存在着许多：CaM-Ca2+活化的蛋白激酶，通过这条通路Ca2+表现出许多细胞效应。四　Tyr激酶相关受体途径1激素类别：胰岛素及一些生长因子2基本作用机理：激素与细胞膜上的受体作用后，受体的单体形成二聚体，受体胞浆结构域有Tyr激酶的活性，当它们形成二聚体时互相磷酸化（多个Tyr残基磷酸化），并因而激活从细胞膜传递到细胞核的信息通路，最终活化转录因子而启动细胞某些特异蛋白的生物合成。3Ras通路——从细胞膜传递到细胞核的信息通路中较重要的一条。①Ras基本性质——是一类蛋白质，存在于所有真核细胞中，其分子量较小，是一种单亚基的GTP结合蛋白，具有GTPase活性。②Ras通路其他两种重要成分——生长因子受体结合蛋白GRB和SOS蛋白。③信息传导机制——当GRB－SOS与活化的受体结合后，它们就促进与它们结合的Ras蛋白将分子中的GDP转换成GTP，Ras－GTP而后可激活一个Ser－Thr型的蛋白激酶－Raf。Raf活化后又可促进其他激酶的磷酸化，最后使转录因子活化，并连接到基因的激素反应元件而促进其调控基因的转录。五　细胞内受体1激素类别：①肾上腺皮质激素；②性腺激素；③甲状腺素。A　此类激素共同特点：均为脂溶性激素，易通过细胞膜，与细胞内受体结合。B　此类激素受体特点：一般说，性腺激素受体在细胞核，而肾上腺皮质激素受体在细胞浆。这类受体均有锌指结构域，还均与热休克蛋白HSPS形成复合物，HSPS是分子伴侣的一种。2基本作用机理：以糖皮质激素为例。糖皮质激素的受体存在于胞浆，与HSPS复合物结合后封闭了其核靶向标记，当糖皮质激素结合到受体的特殊部位时，HSPS就脱离受体，核靶向标记暴露，受体转动进入细胞核。受体进入细胞核后形成二聚体并结合到DNA的糖皮质激素反应元件，使其控制的基因开始转录。生　化　大　事　表年　代人　　物事　　件1859CharlesDarwin出版《物种起源》1869FriedrichMiescher发现DNA1877WillyKuhe提出使用“enzyme”一词1886发现细胞色素1893WilhelmOstwald证明了酶是催化剂1894EmilFrischer证明了酶的专一性1897CabrielBertrand提出了coenzyme一词1903Neuberg首先使用“生物化学”一词1904Knoop指出FA的β-氧化作用1911Funk分离出具有VB活性的结晶，并提出了“Vitamin”一词1912Neuberg提出发酵的化学途径1925～1930Levene弄清了单核苷酸的结构并证明了单核苷酸是核酸的结构单位1931Engelhardt发现磷酸化作用与呼吸作用的偶联1933Krebs&Henselen发现尿素循环1937Krebs提出了TCA循环的假说1950Pauling&Corey提出了α-角蛋白和α-螺旋结构学说1952～1954Zamenik发现了核糖体是蛋白质合成的部位1953Waston&Crick提出了DNA结构的双螺旋结构模型1953Sanger&Thompson完成了胰岛素A链及B链的氨基酸序列测定1956发现了DNA聚合酶1957Sutherland发现了cAMP1958Crick提出分子遗传的中心法则1958～1959&Hursitz发现了DNA指导的RNA聚合酶1959发现了φX174噬菌体是由单链DNA构成的1961Jacob&monod提出操纵子学说1961&发现Phe的遗传密码1965中国生化学家人工合成了牛胰岛素1968Okazaki提出DNA不连续复制学说1970～1972Khorana人工合成了酵母丙氨酸tRNA的基因1972Singer提出液态镶嵌模型1979&发现左手螺旋DNA，命名为Z-DNA1981中国科学家完成了酵母丙氨酸tRNA的合成生化概念1.生物化学——是生命的科学，是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。2.糖——是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。3.单糖——不能水解成更小分子的糖。4.二糖——由两分子单糖缩合而成的最简单的低聚糖。5.乳糖——由一分子β-D-半乳糖与一分子α-D-葡萄糖以－糖苷键缩合而成的二糖。6.蔗糖——由一分子α-D-葡萄糖的半缩醛羟基与一分子β-D-果糖的半缩酮羟基以－糖苷键连接而成的二糖。7.麦芽糖——两分子的葡萄糖以－糖苷键连接而成的二糖。8.寡糖——是由单糖缩合而成的短链结构，一般含2~6个单糖分子。9.多糖——由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，均无甜味，也无还原性。10.均一多糖——由一种单糖缩合而成的多糖，也称同聚多糖，如淀粉、糖原、纤维素、几丁质等。11.不均一多糖——由不同类型的单缩合而成的多糖，也称杂聚多糖，如肝素、透明质酸等。12.粘多糖——是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸，也称为糖胺聚糖。其中重要的是透明质酸、硫酸软骨素、肝素等。13.结合糖——也称糖复合物或复合糖，指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。14.糖蛋白——是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子，其中糖的含量一般小于蛋白质，糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。15.蛋白聚糖——是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般小于多糖。16.糖脂——是糖类通过其还原末端以糖苷键与脂类连接起来的化合物，组成和总体性质以脂为主体。17.脂多糖——是糖与脂类结合形成的复合物，以糖为主体成分，革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。18.淀粉——是高等植物的贮存多糖，是供给人体能量的主要营养物质。天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种成分。19.糊精——淀粉经酸、热或α－淀粉酶不完全水解时形成的一类中间链长的多糖。20.糖原——是动物体内的贮存多糖，主要存在于肝及肌肉中，是由α-D-葡萄糖构成的同聚多糖，遇碘产生红色。21.葡聚糖——又称右旋糖酐，是酵母菌及某些细菌中的贮存多糖，是由多个葡萄糖缩合而成的同聚多糖，葡萄糖之间几乎均为α-1,6连接，临床上可作为代血浆。22.纤维素——是由许多β-D-葡萄糖借1,4-糖苷键连接而成的直链同聚多糖，是构成植物细胞壁和支撑组织的重要成分。23.琼胶——又称琼脂，是一些海藻所含的多糖，其单糖组成为L-及D-半乳糖，化学结构是D-半乳糖以α-1,3-糖苷键连接成短链，再与L-半乳糖以1,4-糖苷键相连，L-半乳糖C6结合一硫酸基。24.几丁质——又称甲壳素或壳多糖，是由N-乙酰氨基葡萄糖通过β-1,4糖苷键连接起来的同聚多糖。25.透明质酸——由D-葡萄醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖交替组成。其结构为葡萄糖醛酸与N-乙酰氨基葡萄糖以β-1,3键连接成二糖单位，后者再以β-1,4键同另一二糖单位连成线性结构。26.硫酸软骨素——是体内最多的粘多糖，为软骨的主要成分，其结构是一类二糖的聚合物，有降血脂和缓和的抗凝血作用。27.肝素——是动物体内一种天然抗凝血物质，其组成是硫酸氨基葡萄糖、葡萄糖醛酸和艾杜糖醛酸的硫酸酯。是动物体内一种天然的抗凝血物质。28.肽聚糖——又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸相连接的多糖复合物。29.脂类——是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物，统称为脂质或脂类，是动物和植物体的重要组成成分。30.单脂——是由各种高级脂肪酸与甘油或高级一元醇所生成的酯。31.复脂——是除了含有脂肪酸和各种醇以外还含有糖、磷酸及胆碱等物质的脂类。32.脂肪——又称真脂或中性脂肪，是甘油与三分子高级脂肪酸组成的脂肪酸甘油三酯，化学名称为三脂酰甘油，或称为甘油三酯。33.脂肪酸——是长链羧酸的总称，由脂肪水解得到故称为脂肪酸。天然脂肪酸大多数为偶数碳原子，是生物体内脂类的重要组成部分，可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。34.必需脂肪酸——维持动物体正常生长所必需的，而动物体内不能合成、或合成量太少不能满足需要而必须依靠食物供应的不饱和脂肪酸，包括有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。35.蜡——是高级脂肪酸与高级一元醇所生成的酯，不溶于水，熔点较高，不易水解，一般为固体，在动物体内多存在于分泌物中，主要起保护作用。36.磷脂——是含有磷酸基的复合脂类，可分为甘油磷脂和鞘氨醇磷脂两大类。37.甘油磷脂——甘油的两个羟基和脂肪酸结成酯，第三个羟基被磷酸酯化，生成物为磷脂酸，磷脂酸的磷酸基再连接其它醇羟基化合物的羟基，即组成不同的甘油磷脂。38.卵磷脂——即磷脂酰胆碱，是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆碱相连接所成的酯。为白色油脂状物质，极易吸水，具有抗脂肪肝的作用。39.脑磷脂——即即磷脂酰胆胺，是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆胺相连接所成的酯。与血液凝固有关。40.磷脂酰丝氨酸——又称丝氨酸磷脂，是磷脂酸结构中的磷酸基团与丝氨酸的羟基相连接所成的酯。41.磷脂酰肌醇——又称肌醇磷脂，是磷脂酸结构中的磷酸基团与肌醇（环己六醇）相连接所成的酯。42.心磷脂——又称二磷脂酰甘油，是由2分子磷脂酸与1分子甘油结合而成的磷脂。大量存在于心肌，有助于线粒体膜的结构蛋白同细胞色素C的连接。43.鞘氨醇磷脂——简称（神经）鞘磷脂，由（神经）鞘氨醇、脂肪酸、磷酸及胆碱（或胆胺）各一分子组成，是一种不含甘油的磷脂。44.脑苷脂——是脑细胞膜的重要组分，由β-己糖、脂肪酸（最普遍的是α-羟基二十四烷酸）和鞘氨醇各一分子组成。重要代表有葡萄糖脑苷脂、半乳糖脑苷脂和硫酸脑苷脂。45.神经节苷脂——是一类酸性糖脂，它的极性头部含有唾液酸，即N-乙酰神经胺酸，，故带有酸性。几乎所有的神经节苷脂都有一个葡萄糖基与神经酰胺以糖苷键相连，此外还有半乳糖、唾液酸和N-乙酰-D-半乳糖胺。46.萜类——是异戊二烯的衍生物，有线状的也有环状的，都含有两个以上的异戊二烯残基，植物中多数萜类是其特有油类的主要成分。47.胆汁酸——是胆酸的衍生物，各种胆酸或去氧胆酸均可与甘氨酸或牛磺酸以酰胺结合，形成各种结合胆酸，称为胆汁酸。48.氨基酸——分子中α－碳原子上含有氨基的有机酸，是组成蛋白质的基本单位，天然蛋白质中有约20种氨基酸。49.基本氨基酸——天然存在的氨基酸有约180种，但组成蛋白质的氨基酸有20种，称为基本氨基酸。50.肽键——是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基缩合脱水而成，是蛋白质分子中的基本化学键，也称为酰胺键。51.肽——氨基酸通过肽键相连而成的化合物。52.寡肽——十个氨基酸以下组成的肽。53.谷胱甘肽GSH——由谷氨酸、甘氨酸和胱氨酸残基组成的三肽化合物，广泛分布于体内，有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G，多以G-SH型存在。它与VitC、E等构成体内抗氧化系统，保护许多含巯基蛋白质、酶和生物膜等免于因氧化而丧失正常的生化功能。54.多肽——十个氨基酸以上组成的肽。55.氨基酸残基——多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整的分子，称为氨基酸残基。56.蛋白质一级结构——蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键及少量的二硫键而构成的高分子含氮化合物。57.肽链末端分析——测定一个多肽或蛋白质分子的N－末端和C－末端氨基酸，从而确定组成或肽链的氨基酸序列或蛋白质分子的肽链数目的方法。58.蛋白质构象——指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽键的走向。又称为空间结构、立体结构、高级结构和三维构象等。59.次级键——在蛋白质分子中，除了主链的肽键外，还有氢键、疏水键、盐键、配位键等，统称为次级键，其键能较小，稳定性差，但在蛋白质分子中为数众多。对维持蛋白质分子的空间构象极为重要。60.氢键——由连接在一个电负性大的原子上的氢与另一个电负性大的原子相互作用而形成的作用力。61.疏水键——由两个非级性基团因避开水相而群集在一起的作用力。62.盐键——是蛋白质分子中带正电荷基团和负电荷基团之间静电吸引所形成的化学键，又称离子键。63.配位键——是两个原子、由单方面提供共同电子对所形成的化学键。64.二硫键——是两个硫原子间所形成的化学键，在蛋白质分子中它是两个Cys侧链的巯基脱氢而成。对稳定蛋白质的一级结构和空间构象起重要作用。65.蛋白质二级结构——是指多肽链的主链骨架中若干肽单位，各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象，有α-螺旋、β-折叠、β-转角等。66.肽单位（肽平面）——肽键与相邻的两个α-碳原子所组成的基团。67.α－螺旋——是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。多肽链按右手方向盘绕形成右手螺旋。相邻螺圈之间形成氢键，氢键是由肽键的上N－H氢和它后面第四个残基上的C＝O氧之间形成的，氢键的取向几乎与中心轴平行。68.β－片层——指两条或多条几乎完全伸展的多肽链铡向聚集在一起，相邻肽链主链上的N－H和C＝O之间形成有规则的氢键。69.β－转角——指伸展的肽链形成180°的回折，即U型转折结构，它由四个连续的氨基酸残基组成，第一个氨基酸残基的C＝O与第四个氨基酸残基的N－H之间形成氢键以维持构象。70.无规线团——蛋白质二级结构中因肽键平面不规则排列而形成的无规律构象。71.超二级结构——蛋白质分子中，尤其是球状蛋白质中还观察到由α-螺旋、β-折叠和β-转角等组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的二级结构组合体，作为三级结构的单元，称为超二级结构。72.蛋白质三级结构——指多肽链中所有原子或基团的空间排列，即多肽链在二级结构的基础上，由氨基酸残基侧链基团的相互作用使多肽链进一步盘旋和折叠，导致整个分子形成不规则的特定构象。73.结构域——对于分子量较大的蛋白质，多肽链往往以超二级结构为单元组成两个或两个以上相对独立的区域，再形成三级结构，这些相对独立的区域称为结构域。74.蛋白质四级结构——由两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象。75.亚基——许多有生物学活性的蛋白质是由两条或多条肽链构成，肽链之间通过非共价键联系，每条肽链都有自己的一、二、三级结构，蛋白质中每条肽链都称为一个亚基。76.血红蛋白——是一种含铁的结合蛋白，每个分子均由4个亚基组成，分为相同的2个α和β亚基，每个亚基结合一个血红素，其功能为运输O2和CO2。77.血红素——是一种含铁的吡咯衍生物，其基本结构为4个吡咯或氢化吡咯环，通过4个甲川基（－CH＝）在吡咯环的α位相互连接起来，并与铁络合而形成血红素。78.蛋白质变构现象——蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，又称别构现象。变构效应——又称别构效应，指具有两个或多个亚基的蛋白质，由于非活性部位和特异的效应物结合，从而引起其构象改变而导致其生物学活性变化的现象。79.蛋白质变性作用——某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。80.蛋白质复性——变性的蛋白质，当除去变性因素后，又恢复其生物活性的现象。81.蛋白质的等电点——使蛋白质所带正负电荷相等，净电荷为零时溶液的pH。82.蛋白质的沉淀——在蛋白质溶液中加入适当试剂，破坏其水化层或双电子层，使分子互相聚集成较大的颗粒从溶液中析出的现象。83.盐溶作用——蛋白质溶液中加入低浓度的中性盐后，可使蛋白质的溶解度增加，称为盐溶作用。84.盐析作用——蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐后，因破坏蛋白质的水化层并中和其电荷，促使蛋白质颗粒相互聚集而沉淀，称为盐析作用。85.茚三酮反应——氨基酸在微酸性（pH5）溶液中与茚三酮共热，氨基酸发生氧化、脱氧、脱羧，生成的氨再与被还原的茚三酮反应生成紫色化合物，称此反应为茚三酮反应。86.双缩脲反应——是肽和蛋白质所特有的一个颜色反应，一般含两个或两个以上肽键的化合物与Cu2+反应生成紫红色或蓝紫色的复合物。87.抗原——凡能刺激机体免疫系统产生特异免疫反应的物质，统称为抗原。88.抗体——抗原刺激机体产生能与抗原特异结合的蛋白质，称为抗体。89.免疫反应——抗原与抗体结合所起的反应。90.变态反应——异常情况下，免疫反应伴有组织损伤或出现功能紊乱，称为变态反应或过敏反应。91.半抗原——一些小分子物质本身不具有抗原性，但与蛋白质结合后而具有抗原性，为类小分子物质称为半抗原。92.核酸——是含有磷酸基团的重要生物大分子。由于最初从细胞核分离出来，又具有酸性，故称为核酸。93.核苷——戊糖与碱基缩合而成的糖苷。94.核苷酸——核苷中戊糖的羟基磷酸酯化后形成核苷酸。95.核酸的一级结构——是指构成核酸的各个单核苷酸之间连接键的性质以及组成中核苷酸的数目和排列顺序。96.Z-DNA——是DNA的另一种稳定构型，其结构特点是磷原子连接线呈左旋锯齿形，整个分子呈细而长的伸展状态，表面只有一条浅浅的沟。97.碱基互补配对规则——在DNA的双螺旋分子中，A必然与T形成一个碱基对，C必然与G形成一个碱基对。98.超螺旋——由2个或几个单螺旋体，再螺旋化或互相盘绕形成的复杂螺旋结构。99.核小体——是组成真核生物染色质的基本结构单位，一个典型的核小体是由4种蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子组成的八聚体，加组蛋白H1以及约200bp的DNA构成的复合物。100.核蛋白体——由几十种蛋白质和几种RNA组成的，是蛋白质生物合成的场所。101.核蛋白体RNA——rRNA，是一类分子量较大的RNA，与蛋白质结合构成核糖体。102.转运RNA——tRNA，是一类分子量较小的RNA，在蛋白质生物合成过程中具有转运AA的作用，主要功能是转运活化的AA到核糖体上，并以正确的位置合成多肽链。103.信使RNA——mRNA，是以DNA为模板转录的一种ssRNA分子，其功能是转录DNA上的遗传信息并指导蛋白质的生物合成。104.单顺反子——一个mRNA分子只为一种多肽编码。105.多顺反子——一个mRNA分子可作为多种多肽和蛋白肽链合成的模板。106.克原子磷消光系数e(p)——107.增色效应——核酸变性时，e(p)值显着升高的现象。108.减色效应——在一定条件下，变性的核酸可以复性，此时e(p)值又回复至原来水平，这种现象叫减色效应。109.核酸的变性——有些理化因素会破坏核酸分子间的氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变。110.DNA熔点Tm——DNA热变性的过程是一种“跃变”过程，即变性作用是在一个很狭窄的临界温度范围内突然引起并很快完成，通常把e(p)值达到最高值的1/2时的温度称为“熔点”，用Tm表示。111.复性——变性DNA在适当条件下，可使两条彼此分开的链重新由氢键连接而形成双螺旋结构，这一过程叫复性。112.Southern印迹法——将凝胶电泳分离的DNA片段变性后，转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。113.Northern印迹法——将凝胶电泳分离的RNA片段变性后，转移到硝酸纤维素膜上，再进行杂交。114.Western印迹法——根据抗原和抗体可以结合的原理，利用硝酸纤维素膜作为载体进行杂交也可以分析蛋白质，称为Western印迹法。115.酶——是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。116.抗体酶——是一类专一作用于抗原分子的有催化活性的、有特殊生物学功能的蛋白质。117.氧化还原酶——催化底物氧化还原的一类酶的总称，属于复合蛋白酶类。118.转换酶——催化功能基团的转移反应。119.水解酶——催化水解反应。120.裂合酶——催化从底物上称去一个基团而形成双键的反应或其逆反应。121.异构酶——催化各种同分异构体的相互转变。122.合成酶——催化一切必须与ATP分解相偶联，并由两种物质（双分子）合成一种物质的反应。123.酶作用专一性——一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。124.底物——受酶催化的化合物称为该酶的底物。125.诱导契合——酶分子与底物的契合是动态的结合，当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于同底物结合的变化，酶与底物在些基础上互补契合，进行反应。126.单纯酶——只由蛋白质构成的酶。127.结合酶——结构中除含有蛋白质外，还含有非蛋白质部分的酶。128.全酶——在结合酶中，酶蛋白与辅因子结合成的完整分子称为全酶，只有全酶才有催化活性，将酶蛋白和辅助因子分开后均无催化活性。129.单体酶——只有一条多肽链的酶，大多是催化水解反应的酶，分子量较小。130.寡聚酶——由几条至几十条多肽链亚基组成的酶。131.多酶体系——在细胞内某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，便于一系列反应的连续进行，但有些多酶体系中的酶，在胞质中以可溶性形式各自作为独立单体存在，其之间没有结构上的联系。132.多酶复合体——些多酶体系，其结构化程度较高，体系中各个酶彼此有机地组合在一起，精巧地镶嵌成一定的结构，称为多酶复合体。133.辅酶——酶的辅助因子中，与酶蛋白结合比较疏松，一般为非共价结合，并可用透析方法除去的称为辅酶。134.辅基——酶的辅助因子中，与酶蛋白结合比较牢固，一般以共价键结合，不能用透析方法除去的称为辅基。135.酶活性中心——酶的催化活力只集中表现在少数特异氨基酸残基的某一区域，这些特异氨基酸残基比较集中并构成一定构象，此结构区域与酶活性直接相关称为酶的活性中心。所以，酶的活性中心是酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。136.活性中心内的必需基团——酶的活性中心内的一些化学基团，是酶发挥催化作用与底物直接作用的有效基团，称为活性中心内的必需基团。137.活性中心外的必需基团——酶活性中心外还有一些基团，虽不与底物直接作用，却与维持整个分子的空间构象有关，这些基团可使活性中心的各个有关基团保持最适的空间位置，间接地对酶的催化作用发挥其必不可少的作用，称为活性中心外的必需基团。138.酶原——细胞内最初合成和分泌的、无催化活性的酶前体，经过激活才表现出催化能力。139.酶原激活——酶原在一定条件下，经酶或其他小分子物质的作用，使其构象发生改变，由无活性转变为有活性的酶的过程。其激活机制主要是分子内肽链的一处或多处断裂同时使分子构象发生一定程度的改变从而形成酶活性中心所必要的构象。140.活化能——是指在一定温度下，1mol反应物达到活化状态所需要的自由能，单位是J/mol。141.“趋近”效应——指A与B两个底物分子结合在酶分子表面的某一狭小的局部区域，其反应基团互相靠近，从而降低了活化能，这种效应称为“趋近”效应。142.共价催化作用——某些酶与底物结合形成一个反应活性很高的共价中间物，此中间物很易变成过渡态，因而反应的活化能大大降低，底物可以越过较低的“能阈”而形成产物。143.酸碱催化作用——酶分子中如咪唑基、酚羟基、巯基等几个功能基团可作为质子供体或质子受体在酶促反应中发挥作用。144.最适底物——一种酶催化几种底物进行反应，其中Km最小的底物就是该酶的最适底物，最适底物与酶的亲和力最大。145.中间产物——酶催化底物进行化学反应时，首先要与底物结合，形成酶－底物E-S复合中间络合物，而后进一步转变为产物和酶，这种中间络合物称为中间产物。146.核酶——指具有生物催化活性的RNA分子。147.米氏方程是一个酶促反应速度与底物浓度的关系式，表示为V=Vm[S]/(Km+[S])其中[S]为底物浓度，Km为米氏常数，V为反应的最初速度，Km为反应的最大速度。148.米氏常数Km——是一个酶促反应中某一特定底物的动力学常数，在数值中等于当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。（也即其物理意义）149.酶的最适pH——大多数酶的活性受pH影响较大，在一定pH下酶表现出最大活力，高于或低于此pH活力均下降，称此pH为酶的最适pH。150.激活剂——凡能提高酶活性的物质都称为激活剂。151.失活作用——大多数酶是蛋白质，凡可使酶蛋白变性而引起酶活力丧失的作用称为失活作用。152.酶抑制——抑制剂与酶活性部位结合，引起酶活力下降或使酶活性完全丧失的过程。但并不引起酶蛋白的变性。153.酶抑制剂——能对酶起抑制作用的物质。154.不可逆抑制——抑制剂与酶的必需基团以共价健结合而引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。155.可逆抑制——抑制剂与酶的必需基团以非共价健结合而引起酶活性丧失，可以用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。156.自杀底物——有些专一性不可逆抑制剂在与酶作用时，通过酶的催化作用，其中某一基团被活化，使抑制剂与酶发生共价结合从而抑制了酶活性。此类抑制剂称为自杀底物。157.竞争性抑制——有些抑制剂的结构与底物的结构很相似，能和底物一样竞争与酶结合，抑制剂与酶结合后，大大降低了酶的催化能力，这种抑制作用可用增加底物的方法解除。158.非竞争性抑制——有些抑制剂与酶结合和底物与酶的结合不在同一部位，抑制剂、底物与酶可结合成三元是间复合物，从而降低酶活性，使反应不能进行。159.反竞争性抑制——抑制剂I不与游离酶E结合，却和酶－底物E-S中间复合体成EIS，但EIS不能释放产物。160.酶活力——是指在一定条件下，催化化学反应的能力，通常用催化反应的速度来表示。161.酶比活力——是指每mg蛋白所具有的酶活力，一般用单位/mg蛋白（U/mg蛋白）表示，有时也用每g酶制剂或每ml酶制剂含有多少个活力单位来表示（U/g或U/ml）。它是酶制品纯度的一个衡量 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。162.酶活力国际单位——一个酶活力国际单位是指在特定条件下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。163.同工酶——是指能催化相同的化学反应，但分子结构不同的一类酶，它不仅存在于同一机体的不同组织中，也存在于同一细胞的不同亚细胞结构中，它们在生理上、免疫上、理化性质上都存在着很多差异。164.诱导酶——指当细胞中加入特定诱导物质而诱导产生的酶，酶含量在诱导物存在下显着增高，这种诱导物是该酶底物类似物或底物本身。165.共价调节酶——调节剂通过共价键与酶分子结合，以增、减分子上的基团从而调节酶的活性状态与非活性状态的相互转化。166.酶的变构效应——调节物与酶分子中的变构中心结合引起酶构象的变化，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而影响酶的反应速度，些效应称为酶的变构效应。167.正变构效应——酶产生变构效应后，导致酶的激活。168.负变构效应——酶产生变构效应后，导致酶的抑制。169.协同效应——变构酶分子中，一个亚单位的活性部位与底物结合后，影响其他亚单位上的活性部位与底物结合的亲合力，称为协同效应。170.变构酶的正负协同效应——变构酶分子中，一个亚单位的活性部位与底物结合后，引起其他亚单位上的活性部位与底物结合的亲合力增加的现象叫“正协同效应”，反之叫“负协同效应”。171.同种效应——变构酶分子中，一个亚单位的活性部位与底物结合后，影响其他亚单位上的活性部位与该底物结合。172.异种效应——变构酶分子中，一个亚单位的活性部位与底物结合后，影响其他亚单位上的活性部位与其他调节物分子的结合。173.固定化酶——是借助于物理和化学的方法把酶束缚在一定空间内并仍具有催化活性的酶制剂。174.激素——是由内分泌以及具有内分泌功能的一些组织所产生的微量化学信息分子，通过体液运送至特定作用部位，调节控制各种物质代谢或生理功能。175.生物氧化——人体在生命活动过程中，通过糖、脂肪和蛋白质三大营养素在生物细胞中氧化分解，最终彻底氧化成二氧化碳和水，并释放能量的过程。176.生物氧化体系——代谢物分子中的氢先经脱氢酶激活而脱出，脱下的氢再经一个或几个是间传递体及氧化酶按一定的顺序传递，最终与分子氧结合成水。177.呼吸链——整个氢（或电子）的传递过程，又称为电子传递体系。178.辅酶Ⅰ——CoⅠ,也写作NAD+，全称为“烟酰胺腺嘌呤二核苷酸”，是一些氧化还原酶的辅酶，其主要是传递电子和氢。179.辅酶Ⅱ——CoⅡ，也写作NADP+，全称为“烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸”，是一些氧化还原酶的辅酶，其主要是传递电子和氢。180.辅酶A——CoA，是酰基转移酶的辅酶，由泛酸巯基乙胺通过PPi和AMP结合而成，在代谢中起携带和传递酰基的作用。181.黄素蛋白——是一类氧化还原酶，含有核黄素，其辅基有两种：FMN和FAD，黄素蛋白的作用是催化底物脱氢或传递氢。182.铁硫蛋白——是存在于线粒体内膜上的一类与传递电子有关的蛋白质，含有非血红素铁和对酸不稳定的硫。183.铁硫中心——铁硫蛋白分子中所含的铁和硫构成活性中心，称为铁硫中心。184.泛醌——是一种黄色脂溶性醌类化合物，是呼吸链中辁不与蛋白质结合的电子载体，在呼吸链有传递过程中，它接受黄素蛋白和铁硫蛋白复合物传递来的氢，Q被还原成氢醌型QH2，可再将电子传递给细胞色素体系，将质子留在环境中，而本身又氧化成醌型。185.细胞色素——是广泛分布于需氧生物细胞线粒体内膜的一类色素蛋白，其辅基为含铁卟啉衍生物，在呼吸链中，依靠铁原子化合价的可逆变化而传递电子。186.细胞色素氧化酶——是细胞色素a和a3的总称，两者结合紧密不易分离，其分子中含铁卟啉和铜原子，在呼吸链中直接以分子氧为电子受体。187.双加氧酶——又叫转氧酶，催化2个氧原子直接加到底物分子特定的双键上，使该底物分子分解成两部分。188.单加氧酶——催化在底物分子中加1个氧原子的反应，又称为羟化酶或混合功能氧化酶。189.需氧脱氢酶——是一种黄素酶，催化底物脱氢，脱下的氢以氧为直接受氢体，生成H2O2。190.不需氧脱氢酶——是一种黄素酶，催化底物脱氢，脱下的氢不以氧为直接受氢体，经辅酶的传递最终与氧结合成水。191.高能化合物——指化合物进行水解反应时伴随的标准自由能变化等于或大于ATP水解生成ADP的标准自由能变化的化合物。192.底物磷酸化——有些物质的代谢过程中，当底物分子起化学变化时，因脱氢、脱水等作用使能量在分子内部重新分布而形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团移给ADP形成ATP，这种合成ATP的方式称为底物磷酸化。193.氧化磷酸化——在生物氧化过程中，代谢物脱出的氢或电子沿呼吸链向氧传递的过程中，逐步释放的自由能用于ADP与无机磷酸化合生成ATP。这种氧化过程放能和ADP磷酸化截获能量的偶联作用称为氧化磷酸化。194.P/O比值——在一定时间内，每消耗1mol氧原子所形成的ATP摩尔数，用来表示氧的消耗量与ATP的生成量的定量关系。195.解耦联剂——能拆开氧化磷酸化中氧化过程和磷酸化之间的能量耦联作用的化合物，如2,4-二硝基酚DNP。196.糖酵解途径——简称EMP，指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，经一系列酶催化的化学变化，最终产生乳酸并释放能量的过程。197.乳酸循环——肌肉中部分葡萄糖经EMP生成乳酸，经血液循环进入肝脏，在其中通过糖异生作用重新合成葡萄糖，再随血液循环运至肌肉，重新分解成乳酸的过程，也叫Cori循环。198.巴斯德效应——生物体内许多组织细胞中，在供氧充足的条件下EMP受到抑制，结果葡萄糖酵解减慢，乳酸的生成减少，这种糖的有氧氧化对EMP的抑制作用称为巴斯德效应。199.磷酸己糖旁路HMS——是生物体内糖有氧分解的方式之一，反应由6分子G-6-P直接脱氢，一次脱羧生成五碳糖，五碳糖再经一系列反应最后产生5分子六碳糖，重新进入循环。HMS生成的NADPH是合成脂肪酸等的供氢体，中间产物五碳糖是合成核酸的主要来源。200.糖异生作用——非糖物质如乳酸、丙酮酸、生糖氨基酸等经一系列酶促反应，最终生成葡萄糖或糖原的过程。主要在肝中进行，是维持血糖正常水平的主要途径。201.UDPG——尿嘧啶核苷二磷酸葡萄糖，在生物体内UDPG可将葡萄糖转移到多聚葡萄糖上，来合成糖原或淀粉。202.脂肪动员——脂库中贮存的脂肪经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油，称为脂肪的动员。203.血浆脂蛋白——脂类在体内的运输都是通过血液循环进行的，脂类只有与蛋白类结合形成血浆脂蛋白才能在血液中运输。204.乳糜微粒CM——在小肠上皮细胞中合成，含有大量脂肪，蛋白含量很少，为外源性脂肪的主要运输形式。205.VLDL——前β-脂蛋白，主要由由肝实质细胞合成，主要成分也为脂肪，是转运内源性脂肪的主要运输形式。206.LDL——β-脂蛋白，脂肪含量较少，而胆固醇和磷脂的含量相对地增高，主要功能是运输内源性胆固醇。207.HDL——α-脂蛋白，主要在肝中生成和分泌，蛋白含量最大，胆固醇和磷脂含量也较高，主要功能是运输外源性胆固醇和磷脂。208.载脂蛋白——指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。209.β-氧化作用——由于脂肪酸的氧化作用是在长链脂肪酸的β位碳原子首先氧化，然后断下一个二碳化物，故称为β-氧化作用。210.α-氧化——是脂肪酸分解代谢的另一种形式，脂肪酸在单氧化酶的催化下，α-碳被氧化成羟基，进而脱氢、脱羧为少一个碳原子的脂肪酸，直到长链脂肪酸全部分解。211.ω-氧化——在动物体内，十二碳以下的脂肪酸的碳链烷端碳位可氧化而成为二羧酸，而后二羧酸可在两端进行β-氧化。212.肉毒碱——化学名为“L-3羟基-4-三甲基铵丁酸”，是脂酰基通过线粒体内膜的载体。213.ACP——脂酰载体蛋白，是脂肪酸合成反应中所有中间产物的载体，ACP通过巯基与脂酰相结合。214.酮体——脂肪酸在肝中的氧化很不完全，经常出现一些脂肪酸氧化分解的中间产物，这些中间产物是乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮，三者统称为酮体。215.脂肪肝——肝中合成的脂类是以脂蛋白的形式转运出肝外的，其中所含的磷脂是合成脂蛋白不可缺少的材料，当磷脂在肝中合成减少时，肝中脂肪不能顺利地运出，引起脂肪在肝中堆积，称为脂肪肝。216.营养素——食物中具有促进人体生长、发育、更新和修补组织、维持各器官组织细胞或整体正常结构与功能的物质，称为营养素，包括糖、脂、蛋白质、核酸、维生素、无机盐、水和空气（氧）等8类。217.微量元素——在人体内含量极少，仅占体重万分之一以下的元素。218.必需微量元素——人体内已发现60多种微量元素，其中14种具有特殊生化功能，称为必需微量元素。219.维生素——是维持生物正常生长、发育不可缺少的微量小分子有机化合物，动物体内常不能合成，必须从食物中摄取，通常是酶的辅酶组成成分。220.氮平衡——指摄入蛋白质的含氮量与排泄物中含氮量之间的关系，它反映体内蛋白质的合成与分解代谢的总结果。221.必需氨基酸——是指机体需要，但机体不能合成或合成量少，不能满足需要，必须由食物供给的氨基酸。222.生物价——BV指食物蛋白质在体的利用率，以氮的保留量与氮的吸收量的百分率表示。223.化学分——又称氨基酸评分法，反映待评蛋白质中某种氨基酸与参考蛋白质中同种氨基酸的百分数，参考的蛋白质是指较理想的蛋白质，被评分的氨基酸常用待评蛋白质中最缺乏的限制性氨基酸。224.蛋白质互补作用——几种营养价值较低的蛋白质混合食用，互相补充必需氨基酸的种类和数量，从而提高蛋白质在体内的利用率，称为蛋白质的互补作用。225.蛋白质腐败作用——肠道细菌可使部分蛋白质或其未吸收的消化产物分解。226.转氨作用——氨基酸的α-氨基与α-酮酸的酮基，在转氨酶的作用下相互交换，生成相应的新的氨基酸和α-酮酸，这个过程称为转氨作用。227.转氨酶——催化转氨作用的酶统称为转氨酶或氨基转换酶，不同的氨基酸各有特异的转氨酶催化其转氨反应。228.联合脱氨作用——是氨基酸脱氨基的一种方式，α-氨基酸通过专一的转氨作用，将氨基转移给α-酮戊二酸，生成L-谷氨酸，同时L-谷氨酸再经L-谷氨酸脱氢酶的作用，释