null第二章 蛋白质的结构与功能第二章 蛋白质的结构与功能null*一、元素组成和分子量
1.主要元素：C、H、O、N
稀有元素：P、Fe、Zn、Mn、I 等
2.特点：N含量恒定，平均16%
100克蛋白质中含 16克N。
1克N=6.25 克蛋白质
应用：凯氏定氮法测定样品中蛋白质的含量
第二节 蛋白质的分子组成 null*二、蛋白质的氨基酸组成
1、构件分子（ building block molecule)：
L-α氨基酸（ amino acid,aa)
null*CHCOOH NH2 R（α-羧基）（α-氨基）（侧链/侧基）L,α-氨基酸null*null*
2、参与蛋白质组成的氨基酸20种
受遗传密码控制，无种族特异性
① 结构特点：
Ⅰ、除Gly外，其余都是L-α氨基酸
Ⅱ、Pro为亚氨基酸
Ⅲ、R基团的不同是分类的基础null*②分类：
R基团不同：脂肪族 15种
支链：Arg Thr Val Lle Leu
直链: Asp Asn Glu Gln Lys
Ser Cys Gly Ala Met
芳香族 3种 Tyr Phe Trp
杂环族 2种 His Pro
null*根据酸碱性分类:
酸性氨基酸: 2 个–COOH、 1个-NH2
Asp Glu
碱性氨基酸: 1 个–COOH、 2个碱性基团
（氨基、胍基、咪唑基）
Arg Lys His
中性氨基酸: 1 个–COOH、 1个-NH
极性
非极性null** 结构特点：
1.含苯环: phe
2.含酚羟基: Tyr
3.含吲哚环: Trp
4.含羟基: Ser Thr
5.含硫: Cys Met
6.含胍基: Arg
7.含咪唑基: His
nullnull*3. 特殊氨基酸(非编码的aa)
胱氨酸-----2分子Cys氧化
羟脯氨酸---Pro羟化
羟赖氨酸---Lys羟化
γ-羧基谷氨酸---谷氨酸的羧化
4. 医学营养学上将20种氨基酸分为:
8种营养必需氨基酸
12种营养非必需氨基酸null* 5.理化性质
（1）两性电离、等电点 (pI)
● 在水溶液中能两性电离而成兼性离子
null*
H+ H+
R-CH-COO- R-CH-COO- R-CH-COOH
0H- 0H-
NH2 NH3+ NH3+
pIpH
pI两性电离与等电点 (pI）nullnull氨基酸的等电点(isoelectric point,pI)
氨基酸分子呈电中性时的溶液的pH值*氨基酸的等电点(isoelectric point,pI)
氨基酸分子呈电中性时的溶液的pH值羧基的电离度>氨基
中性氨基酸的pI<7
酸性氨基酸的pI<<7
碱性氨基酸的pI>7应用： 电泳分离蛋白质
pH=pI 氨基酸呈电中性
pHpI 氨基酸带负电荷null*（2）紫外吸收
芳香族氨基酸特有(Tyr,Trp,phe)
吸收峰：波长280nm
应用：蛋白质溶液定性、定量null*nullnull*CHCOOH NH2 R1COOH
CH
H2NR2NH2CHR1
O
CN
HCHCOOH
R2肽键肽（3）脱水成肽反应nullnull第三节 蛋白质的分子结构*第三节 蛋白质的分子结构
一、肽键与肽
(1)肽键的概念(peptide bond)
蛋白质分子中的主要共价键（酰胺键）
null*CHCOOH NH2 R1COOH
CH
H2NR2NH2CHR1
O
CN
HCHCOOH
R2肽键肽N-/H肽链氨基端肽链羧基端
C-/OHnull*
肽键平面
单键，部分双键性质
连接肽键两端的C=O、N-H和2个Cα共6个原子的空间位置处在一个相对接近的平面上
相邻2个氨基酸的R侧链形成反式结构
nullnull* （2） 肽
1) 氨基酸通过肽键相连的化合物，
蛋白质不完全水解的产物。
2) 氨基酸残基
（amino acid residues）
3) N-末端（H）与C末端（OH）
4) 多肽(>10肽）、寡肽（<10肽）、
开链肽与环肽
null*5、2种结构特殊的肽
GSH TRHnull*
6、多肽与蛋白质的区别
1）氨基酸残基数
2）空间结构
3）肽链数
null*二、蛋白质结构及其规律性
●蛋白质分子的四级结构
●空间结构（构象，conformation）
蛋白质分子的二、三、四级结构
●蛋白质分子空间结构的了解
X-线衍射、结晶电子云密度、圆二色性 null（一）蛋白质的一级结构（primary structure）*（一）蛋白质的一级结构（primary structure）1、定义：
（1）多肽链中氨基酸（残基）的排列顺序。
（2）是蛋白质的基本结构。
（3）是空间结构、生理功能的基础。
2、维系键
肽键（二硫键）
null*null * （二）蛋白质的二级结构（second structure）
1、定义：
多肽链中相邻氨基酸残基形成的
局部肽链空间结构，
其主链原子的局部空间排布。
2、形式：
α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲
α螺旋（α-helix)*α螺旋（α-helix)nullβ-片层或β-折叠
（pleated sheet structure）*β-片层或β-折叠
（pleated sheet structure）nullnullβ-转角（β-turn）*β-转角（β-turn）nullπ-螺旋（ π-helix)*π-螺旋（ π-helix)nullnull无规卷曲（ random coil）*无规卷曲（ random coil）蛋白质二级结构主要的维系键：氢键 蛋白质的超二级结构
（super secondary structure）
和结构域（domain）* 蛋白质的超二级结构
（super secondary structure）
和结构域（domain）nullnull 蛋白质的超二级结构
（super secondary structure）
和结构域（domain）* 蛋白质的超二级结构
（super secondary structure）
和结构域（domain）null*接受细胞外信号分子激活细胞内信号分子 蛋白质的超二级结构
（super secondary structure）
和结构域（domain）* 蛋白质的超二级结构
（super secondary structure）
和结构域（domain）（三）蛋白质的三级结构 (tertiary structure)*（三）蛋白质的三级结构 (tertiary structure)1、定义
在二级结构的基础上，包括相距较远的氨基酸残基及其侧链R基团形成的整个多肽链的空间构象。
2、蛋白质三级结构特点*2、蛋白质三级结构特点null（四）蛋白质的四级结构(quaternary stucture)*（四）蛋白质的四级结构(quaternary stucture)1、定义
指几个各具独立三级结构的多肽链之
间的相互集结，并以特定的方式接触，
排列形成更高层次的大分子空间构象。
亚基（subunit)---
在蛋白质的四级结构中，
每个各具独立三级结构的多肽链称为亚基
亚基单独存在不具有生物活性。 2、特点*2、特点nullnullnullnullnullnull*（五）维系蛋白质空间结构的非共价键*（五）维系蛋白质空间结构的非共价键null二硫键（disulfide bond）*二硫键（disulfide bond）第四节 蛋白质结构与功能的关系*第四节 蛋白质结构与功能的关系
DNA的碱基排列顺序
蛋白质多肽链上的氨基酸排列顺序
蛋白质的空间构象
蛋白质的功能
一级结构是基础，高级结构是关键null*
1、一级结构不同，功能不同
2、一级结构相同，功能相同
3、一级结构中非关键部位氨基酸残基发生
变化，不影响生物活性。
4、一级结构中关键部位氨基酸残基发生变
化，可导致功能变化。一、蛋白质一级结构与功能的关系null*null*null*正常人Hb(HbA)：
β链N端第6个氨基酸为Glu
HbS：β链N端第6个氨基酸为Val
导致：HbS携氧能力下降,缺氧时RBC呈镰刀状，脆性增加，溶血null血红蛋白病——镰刀形细胞贫血症null*二、空间结构和功能的关系null* 概念：
生理性小分子以非共价键与具四级结构的蛋白质的非活性部位结合，改变亚基间的接触与排列（疏松或紧密），引起蛋白质构象变化、功能改变、活性增高或降低。 别构作用（allosteric effect）null*ααββO2ααααββββ HbO2
松弛态 Hb
紧张态Hb的别构调节O2O2O2O2Hb---别构蛋白
O2---别构剂nullnullnullnull*意义：
根据生物体环境的变化，不断调整蛋白质的活性，以便更好地完成其生理功能null*举例：
HbA α2β2+血红素
亚基之一与O2结合
导致亚基间的盐键断裂
构象轻微变化
（紧密T型 松弛R型）
其它亚基与O2结合力null*null第六节 蛋白质的理化性质*第六节 蛋白质的理化性质一、大分子亲水胶体性质null*二、两性电离与等电点pH 8.6 电泳缓冲液 白蛋白 1 2 原点 null*三、紫外吸收特征与蛋白质定量分析null*1、概念
在物理或化学因素作用下，蛋白质空间结构破坏,一级结构未破坏，理化性质改变（溶解度降低）、生物活性丧失。
四、蛋白质的变性(denaturation)null*2、特点：null*3、实际应用null*4、蛋白质复性
---可以复性，但大部分情况下难以复性 null*
5、蛋白质变性与别构的区别
浙公网安备 33021202002483