首页 1.蛋白质概述

1.蛋白质概述

举报
开通vip

1.蛋白质概述null蛋白质化学蛋白质化学公共邮箱:protein2010@126.com 密码:yanjiusheng 李菡 8249697(69697)lihan@sdau.edu.cn null 蛋白质研究简史蛋白质研究简史一、蛋白质研究的初级阶段 二、蛋白质研究的发展阶段 三、蛋白质研究的分子生物学阶段 一、蛋白质研究的初级阶段 一、蛋白质研究的初级阶段 20世纪30年代中期以前,认识其化学元素组成情况及原子之间结合比例,即确定经验性的分子式 null1742年Beccari将面粉团不断用水洗去淀...

1.蛋白质概述
null蛋白质化学蛋白质化学公共邮箱:protein2010@126.com 密码:yanjiusheng 李菡 8249697(69697)lihan@sdau.edu.cn null 蛋白质研究简史蛋白质研究简史一、蛋白质研究的初级阶段 二、蛋白质研究的发展阶段 三、蛋白质研究的分子生物学阶段 一、蛋白质研究的初级阶段 一、蛋白质研究的初级阶段 20世纪30年代中期以前,认识其化学元素组成情况及原子之间结合比例,即确定经验性的分子式 null1742年Beccari将面粉团不断用水洗去淀粉,分离出麦麸,实际上就是谷蛋白之一。 1841年Liebig发表了分析蛋白质的文章。 1883年JohnKjedahl发明了一个准确测定氮进而测定蛋白质含量的分析方法,至今仍被广为应用。随后,氨基酸也被发现。 1902年E.Fischer测定了氨基酸的化学结构,还测定了肽键的性质。 在1927年,J.B.Summer证明了酶是一种蛋白质。 二、蛋白质研究的发展阶段二、蛋白质研究的发展阶段20世纪30-50年代,动态生物化学阶段。 物质代谢:主要物质的代谢途径已经基本确定:糖代谢的酶促反应过程、脂肪酸的β氧化、尿素合成途径和三羧酸循环等。 内分泌学:发现多种激素,并将其分离、合成。 酶学:脲酶结晶获得成功。 营养学:发现必需氨基酸、必需脂肪酸和多种维生素。null1932年,Krebs(英国化学家)等提出鸟氨酸循环的多酶反应途径。 1937年,Krebs公布了三羧酸循环的研究成果。 1940年,Embclen和Megerbof(德国生物化学家)公布了糖酵解途径。 脂肪酸氧化和核苷酸代谢等途径也相继被阐明。 吴宪(中国生物化学家)等提出蛋白质变性学说。吴宪在血液化学方面,创立了无蛋白血滤液的制备方法及血糖的测定等方法。1926年,Sumner从刀豆提纯了脲酶,制成结晶纯品,首次证明酶的化学本质是蛋白质。三、蛋白质研究的分子生物学阶段三、蛋白质研究的分子生物学阶段 1953年,Watson和Crick提出DNA的双螺旋结构模型---是生物化学发展进入分子生物学时期的重要标志。 1953年,Sanger发现胰岛素中氨基酸的排列序列,显示多肽链中氨基酸的特定序列与蛋白质分子的空间结构的关系。1953-1970年, 分子生物学的理论和技术体系逐步形成的时期null1966年破译了全部64个密码子。 建立了生物遗传学的中心法则---使分子生物学作为一门科学逐步形成它的理论体系。 1965年,王应睐等用化学方法合成有生物活性的牛胰岛素---实现了世界上首次人工合成蛋白质的梦想。 null 1990年,开始实施的人类基因组计划是生命科学领域有史以来最庞大的全球性研究计划。它将确定人基因组的全部序列,以及人类约10万个基因的一级结构。该计划对生物进化的研究、疾病机制的阐明和生物医学基础研究等均具有重大的意义。 人类基因组计划的完成,仅是研究的开始。接下去要进入“后基因组学”时代,弄清楚人类基因的功能和阐明基因的时空调控机制等。1970年以后, 分子生物学飞速发展,理论体系和技术体系不断扩展第一章 蛋白质的组成及特性第一章 蛋白质的组成及特性蝴蝶从幼虫到成虫为同一个基因组但表型不同第一节 蛋白质的定义和命名第一节 蛋白质的定义和命名一、蛋白质的定义 一种由DNA编码的L型α氨基酸通过α碳原子上氨基和羧基间形成酰胺键,连接而成肽链,经转译后加工形成的具有特定空间构象和生物功能的生物大分子。 区分: 1.肽链与蛋白质 2.复合蛋白质与简单蛋白质 3.蛋白质和亚基 4.非天然蛋白质 二、蛋白质命名二、蛋白质命名1.根据蛋白质的来源、溶解度、颜色等理化性质命名; 如:血红蛋白、肌红蛋白 溶于纯水——白蛋白 溶于盐溶液——球蛋白(血清球蛋白、刀豆球蛋白) 100%硫酸铵不沉淀——S100蛋白(常与钙离子结合) 2.根据生物活性命名;如蓖麻毒蛋白 最常见的是将具有各种催化活性的蛋白质称为酶,在根据不 同的专一性将酶的命名系统化。 3.对于一个具有多功能的蛋白质命名依据是它们的最后效用。 如P酶(最终合成苯丙氨酸的酶)null4.根据研究方法命名; 根据电泳迁移率命名,血清蛋白一次命名为白蛋白、α-球蛋白、β-球蛋白、γ-球蛋白。 根据SDS-PAGE结果的表观分子量命名,如与肿瘤关系密切的p53、p21、p67等 根据超离心沉降速率命名,如5S球蛋白 5.以蛋白质的基因命名; 斜体为基因名称,正体为蛋白质名称。 6.蛋白质数据库中的蛋白质检索符合。 蛋白质结构数据库(PDB),已知立体结构的蛋白质用三个大写的英文字母,在前面加一个数字为检索符合,如β乳球蛋白的代号是1BEB 第二节 蛋白质的基本组成第二节 蛋白质的基本组成一、蛋白质中的氨基酸由核酸编码 二、蛋白质的最基本组成是L型α氨基酸 三、 L型α氨基酸的个性分类一、蛋白质中的氨基酸由核酸编码一、蛋白质中的氨基酸由核酸编码1.蛋白质是由核酸的三联体密码子所编码的氨基酸组成 DNA中蕴藏了生物的遗传信息,而在生命过程中,蛋白质通过行使各种各样的生物学功能将DNA蕴藏的信息表达出来。因此,作为DNA信息延伸的蛋白质必须由核酸编码的氨基酸构成。 2.密码子为三联体 3.组成蛋白质的氨基酸有20种 ①侧链不同,形成Pr所需特性;②64种密码子编码20种氨基酸可以有兼并性,保持遗传信息的稳定;③可组成种类足够多的Pr,n20null 也译为 吡咯赖氨酸 可编码 硒代半胱氨酸二、蛋白质的最基本组成是L型α氨基酸二、蛋白质的最基本组成是L型α氨基酸 1.为什么蛋白质选用L型氨基酸 2.α氨基酸的生物学意义 null三、L型α氨基酸的个性和分类三、L型α氨基酸的个性和分类1.常用20种氨基酸性质和分类 2.氨基酸的其它属性和分类 1)不同氨基酸残基在二级结构中的出现频率不同 2)氨基酸残基带有活性功能基团 3)氨基酸性质与密码子的关系 3.氨基酸个性研究的重要性null1.常用20种氨基酸性质和分类null 组成蛋白质的氨基酸常见的20种氨基酸null2.氨基酸的其它属性和分类 1)不同氨基酸残基在二级结构中的出现频率不同 2)氨基酸残基带有活性功能基团 3)氨基酸性质与密码子的组成和序列有一定关系 null 1)不同氨基酸残基在二级结构中的出现频率不同 Lys与Glu带相反电荷,但均倾向α螺旋; Asp与Glu均为酸性氨基酸,Asp出现于β转角中的概率比Glu大的多,而在α螺旋中比Glu少得多; Gly与Ala只差一个甲基,但Ala易形成α螺旋,而Gly破坏之。 嗜热细菌选择Glu、Asn、Lys、Phe和Ile,表明在高温下维持Pr结构稳定和生物学活性时,这些氨基酸残基起到特定的作用,可归结为增加螺旋度、疏水性,以及降低肽链的柔性。 一段肽链形成何种二级结构不是取决于某个氨基酸,而是综合了这一肽链中的每个氨基酸形成二级结构倾向的结果。null 2)氨基酸残基带有活性功能基团 20种氨基酸中不少是带有活性功能基团的氨基酸残基,它们既可以与化学试剂反应,也可以再生物体内进行化学修饰。这些侧链的化学修饰可以发生在蛋白质翻译后加工或成熟后行使功能时。 人基因组:2.2万以上 变异:7.5万 修饰:10万nullAsn的侧链是N糖基化的位点,对蛋白质成熟和分泌起重要作用,而Asp侧链羧基和Gln侧链酰胺基都不可以N糖基化。 碱性氨基酸Lys和Arg:胶原Pr的Lys可氧化交联,对稳定结缔组织的结构起一定作用,Arg不可替代;在组蛋白中Lys的氨基可被可逆地乙酰化,这种修饰再调节染色体结构和DNA的相互作用中必不可少,而Arg不可以。氨基酸残基侧链的化学修饰各有特殊性。如: 丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸的羟基可被磷酸化null 3)氨基酸性质与密码子的组成及序列有一定关系 9种氨基酸有2个密码子 5种氨基酸有4个密码子 3种氨基酸有6个密码子 1种氨基酸有3个密码子 2种氨基酸有1个密码子9种氨基酸有2个密码子9种氨基酸有2个密码子5种氨基酸有4个密码子5种氨基酸有4个密码子3种氨基酸有6个密码子3种氨基酸有6个密码子1种氨基酸有3个密码子1种氨基酸有3个密码子2种氨基酸有1个密码子2种氨基酸有1个密码子氨基酸性质与密码子的关系氨基酸性质与密码子的关系第二个字母为U的密码子对应的是疏水性氨基酸 第二个字母为C的密码子对应的是小或较小氨基酸 第二个字母为A或G的密码子对应的是极性氨基酸 遗传密码的进化方式以突变影响的最小化而进行。第二位的转换(由一种嘧啶突变为另一种嘧啶,或由一种嘌呤转变为另一种嘌呤)将导致化学性质相似氨基酸之间的转变,颠换(是由嘧啶突变为嘌呤或由嘌呤转变为嘧啶的突变)将改变氨基酸类型。第二个字母为U的密码子编码疏水氨基酸第二个字母为U的密码子编码疏水氨基酸第二个字母为C的密码子编码较小分子氨基酸第二个字母为C的密码子编码较小分子氨基酸第二个字母为A和G的密码子对应极性氨基酸第二个字母为A和G的密码子对应极性氨基酸Gly例外根据密码子和反密码子相关性对氨基酸分组根据密码子和反密码子相关性对氨基酸分组根据密码子和反密码子相关性对氨基酸分组及性质根据密码子和反密码子相关性对氨基酸分组及性质黑色一组编码的氨基酸倾向形成α螺旋 红色一组倾向形成β转角,仅Ala倾向形成α螺旋除了M倾向α螺旋,D倾向β转角外,蓝色一组倾向形成β折叠3.氨基酸个性研究的重要性3.氨基酸个性研究的重要性解释蛋白质结构与功能的关系 从一级结构预测高级结构 氨基酸个性了解得越深刻,在根据一级结构预测蛋白质的立体结构时,考虑问题也就越全面,预测的正确性也就越高。四、蛋白质中非氨基酸组分四、蛋白质中非氨基酸组分复合蛋白中非氨基酸成份: 共价键与蛋白质中氨基酸残基侧链连接——糖蛋白中的糖链、一些脂质(脂酰基、多萜链)、血红素等 非共价键与蛋白质中氨基酸残基侧链连接——脂蛋白中的脂肪酸和胆固醇、酶的辅酶、金属蛋白中的金属离子等。 第二节 肽链的基本结构——肽键和肽平面第二节 肽链的基本结构——肽键和肽平面1.肽键的特征 1)肽键的定义 2)肽键的化学性质 3)肽键的顺反异构 2.肽键的形成 3.肽平面是蛋白质肽链立体结构中的基本单位 1)氨基酸与肽平面 2)二面角的概念nullChains of amino acids make up proteins….…)∞∞(…Amino Acidwww.wikipedia.orgnullChains of amino acids make up proteins….…)∞∞(…Amino Acid #2Amino Acid #1Amino Acidnullnullnullnull第三节 蛋白质的两个重要特性 ——结构层次和时空性一、蛋白质的结构是多层次的 1.蛋白质一级结构 2.蛋白质高级结构 1)构象与构型 2)高级结构 3)维持和稳定高级结构的因素 静电作用、氢键、范德华力、疏水作用、配位键、二硫键及其他因素 3.蛋白质的天然构象不是分子的能量最低态 第三节 蛋白质的两个重要特性 ——结构层次和时空性二、蛋白质的时空特性二、蛋白质的时空特性1.蛋白质的空间性 信号肽对蛋白质或肽链的定向传送已成为蛋白质研究的一个很重要的方面 特征结构:溶酶体酶分子中的甘露糖-6-磷酸 酶原及酶原激活:如果酶原在胰脏内激活-胰腺炎 同形异位突变:果蝇的腿长在触角位置 2.蛋白质的时间性 肿瘤发生时出现胚胎分化早期所出现的Pr,如肝癌出现的甲胎蛋白。 细胞周期不同时期蛋白质表达的调控是又一个重要研究领域。
本文档为【1.蛋白质概述】,请使用软件OFFICE或WPS软件打开。作品中的文字与图均可以修改和编辑, 图片更改请在作品中右键图片并更换,文字修改请直接点击文字进行修改,也可以新增和删除文档中的内容。
该文档来自用户分享,如有侵权行为请发邮件ishare@vip.sina.com联系网站客服,我们会及时删除。
[版权声明] 本站所有资料为用户分享产生,若发现您的权利被侵害,请联系客服邮件isharekefu@iask.cn,我们尽快处理。
本作品所展示的图片、画像、字体、音乐的版权可能需版权方额外授权,请谨慎使用。
网站提供的党政主题相关内容(国旗、国徽、党徽..)目的在于配合国家政策宣传,仅限个人学习分享使用,禁止用于任何广告和商用目的。
下载需要: 免费 已有0 人下载
最新资料
资料动态
专题动态
is_881079
暂无简介~
格式:ppt
大小:1MB
软件:PowerPoint
页数:0
分类:
上传时间:2012-11-24
浏览量:44