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核糖体与蛋白质的生物合成.doc

核糖体与蛋白质的生物合成

离开以后要改变
2019-05-14 0人阅读 举报 0 0 暂无简介

简介:本文档为《核糖体与蛋白质的生物合成doc》,可适用于综合领域

蛋白质生物合成是一个复杂而重要的生命活动,它在细胞中有粗细的结构基础,进行得十分迅速有效,是依靠分子水平上的严密组织和准确控制进行的。蛋白质合成不仅要有合成的场所,而且还必须有mRNA、tRNA、种氨基酸原料和一些蛋白质因子及酶。Mg、K离子等参与,并由ATP、GTP提供能量,合成中mRNA是编码合成蛋白质的模板,tRNA是识别密码子,转运相应氨基酸的工具。核糖体则是蛋白质的装配机,它不仅组织了mRNA和rRNA的相互识别,将遗传密码翻译成蛋白质的氨基酸顺序,并且控制了多肽链的形成,下面看看真核细胞中蛋白质合成的主要步骤,是怎样在细胞内超微结构水平上进行的。编辑本段蛋白质生物合成过程可分成三个阶段氨基酸的激活和转运阶段在胞质中进行,氨基酸本身不认识密码,自己也不会到Ribosome上,须靠tRNA。氨基酸+tRNA→→氨基酰tRNA复合物每一种氨基酸均有专一的氨基酰tRNA合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羟基,使它与特定的tRNA结合,形成氨基酰tRNA复合物。所以,此酶是高度专一的,能识别并反应对应的氨基酸与其tRNA,而tRNA能以反密码子识别密码子,将相应的氨基酸转运到核糖体上合成肽链。在多聚核糖体上的mRNA分子上形成多肽链氨基酸在核糖体上的聚合作用,是合成的主要内容,可分为三个步骤:()多肽链的起始:mRNA从核到胞质,在起始因子和Mg的作用下,小亚基与mRNA的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)tRNA的反密码子,识别mRNA上的起始密码AuG(mRNA)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。(原核生物中为甲酰甲硫氨酰)()多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基tRNA进入核糖体的A位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(P位)的tRNA携带的氨基酸转移到A位的氨基酸后并与之形成肽键(CONH),tRNA脱离P位并离开P位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mRNA往前移动,新的密码又处于核糖体的A位,与之对应的新氨基酰tRNA又入A位,转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移动,由此渐进渐进,如此反复循环,就使mRNA上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。注意:P位(供位):供tRNA供肽链A位(受位):受氨基酸tRNA受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是tRNA。()多肽链的终止与释放:肽链的延长不是无限止的,当mRNA上出现终止密码时(UGA,U氨基酸和UGA),就无对应的氨基酸运入核糖体,肽链的合成停止,而被终止因子识别,进入A位,抑制转肽酶作用,使多肽链与tRNA之间水解脱下,顺着大亚基中央管全部释放出,离开核糖体,同时大小亚基与mRNA分离,可再与mRNA起始密码处结合,也可游离于胞质中或被降解,mRNA也可被降解。这是在一个核糖体上氨基酸聚合成肽链,每一个核糖体一秒钟可翻译个密码子形成个氨基酸肽键,其合成肽链效率极高。可见,核糖体是肽链的装配机。合成的若是结构蛋白,则这些多肽便经过某些修饰、剪接后形成四级结构,投入使用,若是输出蛋白呢?我们知道分泌蛋白质是先存在于内质网腔中,后经高尔基体排出,胞吐外排,那么,合成的输出蛋白是怎样进入内质网腔的呢信号学说:Signalhypothesis与电镜下的核糖体膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的,那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢新肽链又是怎样进入RER囊腔的呢信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性,该学说的基本要点。()分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上,但其mRNA在AUG之后有一段bp的信号顺序(密码),由此能翻译出个氨基酸的多肽(信号肽)SignalPeptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合,不能合成信号肽的为游离核糖体,仍散布于胞质中。()近几年的研究发现,胞质中存在着信号识别颗粒(SignalRecoynitionParticle,SRP),它既能识别露出核糖体之外的信号肽,又能识别RER膜上的SRP受体,只有当核糖体出现信号肽时,SRP才与核糖体的亲和力增高。()SRP与核糖体一结合,便以tRNA的构型占据了核糖体的“A”位,使核糖体的蛋白质合成暂时停止。()SRP核糖体复合体与RER上的SRP受体结合核糖体则以大亚基结合于RER上的嵌入蛋白(核糖体结合蛋白Ⅰ和Ⅱ),所以SRP受体又称停泊蛋白(docking蛋白质),SRP与SRP受体结合是暂时的,当核糖体附着于内质网膜后,SRP便离去,核糖体结合蛋白只存在于RER上。()信号肽由疏水性氨基酸构成,当能合成信号肽的核糖体与内质网膜结合后,信号肽便经由内质网膜插入膜腔内,(内质网膜中多个识别信号肽的受体蛋白侧向移动,集中在一起形成临时性管道与中央管相连接),而先前处于暂停白质合蛋白质合成活动又重新开始。进入内质网腔的信号肽将与之相连的新生肽链引入内质网腔。信号肽便被位于内质网内表面的信号肽酶切掉,核糖体继续合成肽链,肽链不断延长,并在内质网腔中保护不被破坏并在网腔中形成具有一定空间构型的蛋白质,当合成终止,受体蛋白重新分散,肽链从核糖体脱下,核糖体大小亚基离开,所以,固着核糖体与RER的结合不是结构性的,而是特异性、暂时性、功能性的。所以,如信号顺序发生改变,所合成的信号肽不能被受体识别,核糖体就结合不到膜上。编辑本段核糖体的异常改变和功能抑制电镜下,多聚核糖体的解聚和粗面内质网的脱粒都可看作是蛋白质合成降低或停止的一个形态指标。多聚核糖体的解聚:是指多聚核糖体分散为单体,失去正常有规律排列,孤立地分散在胞质中或附在粗面内质网膜上。一般认为,游离多聚核糖体的解聚将伴随着内源性蛋白质生成的减少。脱粒是指粗面内质网上的核糖体脱落下来,分布稀疏,散在胞质中,RER上解聚和脱离将伴随外输入蛋白合成。正常情况下,蛋白质合成旺盛时,细胞质中充满多聚核糖体,RER上附有许多念珠线状和螺旋状的多原核糖体,当细胞处于有丝分裂阶段时,蛋白质合成明显下降,多聚核糖体也出现解聚原C,逐渐为分散孤立的单体所代替。在急性药物中毒性(四氯化碳)肝炎和病毒性肝炎后,以及肝硬化病人的肝细胞中,经常可见到大量多聚核糖体解聚呈离散单体状,固着多聚核糖体脱落,分布稀疏,导致分泌蛋白合成↓,所以,病人血浆白蛋白含量↓。另外,一些药物,致癌物可直接抑制蛋白质合成的不同阶段,有些抗苔素,如链霉素、氯霉素、红霉素等对原核与真核生物的敏感性不同,能直接抑制细菌核糖体上蛋白质的合成作用。有的抑制在起始阶段,有的抑制肽链延长和终止阶段,有的阻止小亚基与mRNA的起始结合,四环素抑制氨基酰tRNA的结合和终止因子,氯霉素抑制转肽酶,阻止肽链形成,红霉素抑制转位酶,不能相应移位进入新密码。所以,抗苔素的抗苔作用就是干扰了细苔蛋白合成而抑制细苔生长来起作用的。、核糖体的结构特点暂时的、功能的动态结构。、核糖体种类与合成蛋白质种类的关系。、留下思考题:核糖体合成的蛋白质之去向(与内膜系统联系)。核糖体不是由生物膜构成的它是由蛋白质和RNA构成的复合体。由大小两个亚基组成。核糖体是蛋白质合成的场所。附着在内质网上的核糖体合成的蛋白质主要有两类:一类是分泌蛋白通过内质网运输到高尔基体经加工包装后被分泌到细胞外另一类是排列到质膜内的蛋白质。游离的核糖体合成的蛋白质一般是分布到细胞质基质中的蛋白质如分布于细胞质基质中的酶等。

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