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江苏大学生物化学期末总结

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江苏大学生物化学期末总结生物化学期末总结第一章蛋白质一,名词解释1,肽键:是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。2,蛋白质的二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象,3,肽平面:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元3,蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净...

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生物化学期末 总结 初级经济法重点总结下载党员个人总结TXt高中句型全总结.doc高中句型全总结.doc理论力学知识点总结pdf 第一章蛋白质一,名词解释1,肽键:是由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的化学键。2,蛋白质的二级结构:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象,3,肽平面:参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式(trans)构型,此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元3,蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4,蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。二,问答1,蛋白质二级结构主要有哪些形式?简述α-螺旋结构特征?答:(1)a-螺旋b-折叠b-转角无规卷曲(2)①右手螺旋结构,(3.613),螺距为0.54nm。②维持其结构稳定的化学键是链内氢键,其方向与螺旋轴平行。编辑版word③侧链基团影响螺旋的稳定性2,蛋白质有哪些性质答:①蛋白质具有两性电解质的性质②蛋白质具有高分子化合物的胶体性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固④蛋白质的紫外吸收⑤蛋白质的呈色反应(茚三酮反应双缩脲反应酚试剂反应)2,将等电点分别为4.7(A)和5.6(B)的两种蛋白质溶解于PH为8.6的缓冲溶液中,A和B蛋白质分别带何种电荷?并比较带电荷的多少?答:①因为A,B的等电点均小于该溶液PH,所以A,B均带正电荷②因为A的等电点偏离该PH更远,所以A所带的电荷更多第二章核酸一,名词解释1,核酸的一级结构:核酸中核苷酸的排列顺序。由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列2,Tm:变性是在一个相当窄的温度范围内完成,在这一范围内,紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称融解温度(meltingtemperature,Tm)。其大小与G+C含量成正比。编辑版word3,增色效应:DNA变性后其溶液的紫外吸收作用增强的现象4,核酸变性:在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。二,问答1,DNA的双螺旋结构特征:答:①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成,两链以-脱氧核糖-磷酸-为骨架,以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm,形成大沟(majorgroove)及小沟(minorgroove)相间。②碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側,与对側碱基形成氢键配对(互补配对形式:A=T;GoC)。③相邻碱基平面距离0.34nm,螺旋一圈螺距3.4nm,一圈10对碱基。2,核酸有哪些性质答:①核酸是具有酸性的生物大分子②核酸分子在紫外260nm出有强烈吸收③核酸的变性是双链解离得过程④核酸的变复性是分子杂交的技术的基础3,DNA与RNA组成上的区别:答:①戊糖的不同:DNA是脱氧核糖,RNA是核糖②碱基的不同:DNA碱基有A,T.C,GRNA碱基有A,U,C,G③DNA是双螺旋结构RNA是单链4,RNA主要分哪几类?其功能如何?答:①mRNA:从DNA转录遗传信息指导蛋白质合成编辑版word②tRNA:是蛋白质合成的结合器分子rRNA:参与蛋白质合成的场所核糖体的组成④其他小分子RNA及RNA组学第三章酶一.名词解释1,活性中心:或称活性部位(activesite),指必需基团在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能与底物特异结合并将底物转化为产物。2,必需基团:酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中,一些与酶活性密切相关的化学基团。3,Km:米氏常数,等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。4,酶原:有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,此前体物质称为酶原。二,问答1,简述酶的作用特点答:(一)酶促反应具有极高的效率(二)酶促反应具有高度的特异性(三)酶促反应的可调节性2,影响酶促反应的因素有哪些答:影响因素包括有编辑版word酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。3,何为竞争性抑制?简述其特点?并举一例说明其在药物学上的应用?答:㈠抑制剂与底物的结构相似,能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成,使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。㈡①I与S结构类似,竞争酶的活性中心;②抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度;③动力学特点:Vmax不变,表观Km增大。㈢①丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶②磺胺类药物的抑菌机制,4,如果一酶促反应其[S]=1/2Km,则V值应等于多少答:因为V=(Vmax×〔S〕)∕(Km+〔S〕)所以当[S]=1/2Km时,V=1∕3第四章糖代谢和生物氧化一,名词解释1,糖酵解:在缺氧情况下,葡萄糖或糖原生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。2,糖酵解途径:由葡萄糖或糖原分解成丙酮酸(pyruvate),称之为糖酵解途径编辑版word3,糖异生:是指从非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。4,氧化磷酸化:指作用物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成H2O并释放能量的同时,偶联ADP磷酸化生成ATP的过程5,呼吸链:是指存在于线粒体内膜上,由一系列具有传递氢或电子的酶和辅酶构成的氧化还原连锁反应体系二,问答1,葡萄糖彻底氧化分解经过哪些途径?关键酶有哪些?并指出其产物?答:㈠①第一阶段:酵解途径————己糖激酶(HK)磷酸果糖激酶-Ⅰ(PFK1)丙酮酸激酶(PK)②第二阶段:丙酮酸的氧化脱————丙酮酸脱氢酶复合体③第三阶段:三羧酸循环————羧柠檬酸合酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶④第四阶段:氧化磷酸化㈡产物:H2OCO2ATP2,何为血糖?指出其来源和去路?答:⑴指血液中的葡萄糖⑵来源:①食物中的糖类物质经消化吸收入血,是血糖的主要来源②肝糖原分解成葡萄糖入血,是空腹时血糖的直接来源③非糖类物质通过糖异生转化成葡萄糖,以补充血糖去路:①氧化分解供能,是血糖的主要去路②通过糖原合成合成为肝糖原,肌糖原编辑版word③通过磷酸戊糖途径合成为其他糖类④通过脂类,氨基酸代谢转化成脂肪,氨基酸3,糖原合成与分解的关键酶?并指出其作用特点?答:⑴合成:糖原合酶分解:糖原磷酸化酶⑵这两种关键酶的重要特点:它们的快速调节有共价修饰和变构调节二种方式。它们都以活性、无(低)活性二种形式存在,二种形式之间可通过磷酸化和去磷酸化而相互转变。4,试比较生物氧化和体外氧化的异同点?答:⑴相同点生物氧化中物质的氧化方式有加氧、脱氢、失电子,遵循氧化还原反应的一般规律。质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物(CO2,H2O)和释放能量均相同。⑵不同点①生物氧化是在细胞内温和的环境中(体温,pH接近中性),在一系列酶促反应逐步进行,能量逐步释放有利于有利于机体捕获能量,提高ATP生成的效率。进行广泛的加水脱氢反应使物质能间接获得氧,并增加脱氢的机会;脱下的氢与氧结合产生H2O,有机酸脱羧产生CO2。②体外氧化编辑版word能量是突然释放的产生的CO2、H2O由物质中的碳和氢直接与氧结合生成。第五章脂代谢一,名词解释1,脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪,被一系列脂肪酶水解为甘油和游离脂肪酸,并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。2,必需脂肪酸:亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸3,多酮体:乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮三者总称为酮体。二,问答1,硬脂酸(C18)彻底氧化分解经过哪些阶段?指出其关键酶?其终产物为何?答:⑴①脂肪酸的活化②脂酰CoA转运进入线粒体③脂肪酸的β氧化⑵关键酶:肉碱脂酰转移酶Ⅰ⑶终产物:8分子乙酰CoA,7分子NADH+H+,7分子FADH22,血浆脂蛋白分几大类?指出各种脂蛋白的功能?答:⑴乳糜微粒(CM)极低密度脂蛋白(VLDL)低密度脂蛋白(LDL)高密度脂蛋白(HDL)⑵CM:运输外源性三酰甘油及胆固醇酯的主要形式VLDL:运输内源性三酰甘油的主要形式编辑版wordLDL:是运输肝脏合成的内源性胆固醇及其脂的主要形式HDL:是逆向运输胆固醇,由肝外组织入肝内代谢的主要形式3,试比较胆固醇,酮体,脂肪酸合成的部位,原料,及关键酶?答:⑴胆固醇:①合成部位:除成年动物脑组织及成熟红细胞外,几乎全身各组织均可合成,以肝(最强)、小肠为主。②原料:乙酰CoA,NADPH+H+,ATP③关键酶:HMG-CoA还原酶⑵酮体:①合成部位:肝细胞线粒体②原料:乙酰CoA③关键酶:HMG-CoA合酶(β-羟-β-甲戊二酸单酰CoA)⑶脂肪酸:①合成部位:肝(主要)、脂肪等组织②原料:乙酰CoA、ATP供能、NADPH供氢③关键酶:乙酰CoA羧化酶第六章氨基酸一,名词解释1,转氨基作用:是指氨基酸在转氨酶的作用下,将其α-氨基转移至另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸,而原来的氨基酸转变成相应的α-酮酸酸的过程2,必需氨基酸:指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共有8种:苏氨酸,赖氨酸,蛋氨酸,结氨酸,苯丙氨酸,色氨酸,亮氨酸,异亮氨酸3,蛋白质的腐败作用:肠道细菌对未被消化的蛋白质及未吸收的氨基酸的分解作用编辑版word二,问答1,丙氨酸彻底氧化分解经过哪些途径?终产物是什么?(仅供参考)答:⑴①首先丙氨酸通过联合脱氨的方式将氨基脱掉,这步反应产生2分子的NADH,相当于生成5分子ATP。②2分子氨经尿素循环合成尿素需消耗4分子ATP。③2分子丙酮酸脱氢氧化形成乙酸CoA,同时生成2分子NADH,相当于生成5分子ATP。④2分子乙酸CoA进入三疑酸循环产生20分子ATP。所以2分子丙氨酸彻底氧化并以CO2和尿素形式排出体外,共产生26分子ATP。⑵终产物:CO2,H2O,尿素,ATP2,氨基酸的来源和去路?答:⑴来源:①外源性氨基酸——由食物蛋白质经消化而被吸收的②内源性氨基酸-——由体内蛋白质降解而产生的③体内合成的体内合成的非必需氨基酸⑵①合成蛋白质或多肽②参与含N化合物的合成③参与非必需氨基酸的合成④进入氨基酸的分解代谢,转化成糖,脂肪,氧化供能⑤自尿液排除一部分编辑版word3,血氨的来源和去路,并指出氨在血浆中的运输形式?答:⑴来源:①氨基酸的脱氨和胺类物质的分解②肠道细菌的腐败作用和尿素的分解③肾小管上皮细胞对谷氨酰胺的水解⑵去路:①在肝内合成尿素,这是最主要的去路②通过α-酮酸在氨基化合成非必需氨基酸或其它含氮化合物③氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的催化下合成无毒的谷氨酰胺④由肾小管分泌的氨与尿液中H+结合,以铵盐的形式的排除体外⑶血氨在血浆中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式进行运输(此文档部分内容来源于网络,如有侵权请告知删除,文档可自行编辑修改内容,供参考,感谢您的配合和支持)编辑版word
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