生物化学期末复习

生化期末一、糖类化合物按组分分为：单趟、寡糖（低聚糖）、多糖。二、区分哪些还原性糖？单糖都是还原性，糖寡糖中蔗糖不是，多糖不是。三、血浆脂蛋白按密度排序：高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒。四、蛋白质系数：6.25.蛋白质元素组成：碳、氢、氧、氮。硫、磷、铁、铜、锌、锰、碘。五、42页英文缩写六、蛋白质分子的一级结构：是指多肽链氨基酸残基的组成和排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。七、（定义、分类）蛋白质二级结构：是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性结构的构象，是多肽链的局部空间结构，主要有：α螺旋、β折叠、β转角、结构域。是构成蛋白质高级结构的基本要素。八、结构域和超二级结构的区分：超二级结构（不具有生物功能）、结构域（已经具备了一定的生物功能）九、三级结构：是主要针对球状蛋白质而言，是指整条多肽链由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系，骨架和侧链在内的所有原子的空间排列。四级结构：是指亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定空间结构。十、49页（具体看）、稳定蛋白质三维结构的作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐键（离子键）十一、蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一ph时，蛋白质游离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液的ph称为蛋白质的等电点。蛋白质变性：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力、激素丧失活性，称之为蛋白质的变性作用。蛋白质沉淀：蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀。十二、核酸的分子组成：核酸是一种多聚核苷酸，基本结构是核苷酸。核酸由核苷酸组成，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。四中碱基：腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶。十三、DNA双螺旋结构：一级结构（DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序称为DNA的一级结构）。二级结构（双螺旋结构。1.主干链反向平行。两条链行走方向相反。2.侧链碱基互补配对、3.双螺旋立体结构）。DNA合成方向由5｀端走向3｀端。十四、DNA三级结构：DNA双螺旋进一步盘曲形成更加复杂的结构，称为DNA的三级结构。绝大部分原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋分子，这种双螺旋分子再次螺旋化形成超螺旋结构。超螺旋是DNA三级结构的最常见形式。超螺旋方向与双螺旋方向相反，使螺旋变松者叫负超螺旋；相反，正超螺旋。十五、RNA分为哪三类？三类主要生物功能？tRNA（转运活化了的氨基酸，参与蛋白质的生物合成）、mRNA（转录DNA的遗传信息，指导蛋白质的生物合成）、rRNA（与多种蛋白质结合成核糖体，作为蛋白质生物合成的“装配机”）。最多：rRNA。最少：mRNA。十六、熔解温度：纯DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当狭窄的温度内完成，在这一范围内，吸光度达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称熔解温度。退火温度：热变性的DNA经缓慢冷却即可复性，这一过程称为退火。最适的复性温度比Tm约低25是适度，这一温度叫做退火温度。十七、酶的分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。十八、酶具有高度专一性：对催化的反应和底物有严格的选择性。结构专一性（绝对专一性、相对专一性）、立体异构专一性（对立体构型特异识别）十九、酶催化作用特性：酶具有高度专一性、酶具有极高的催化效率、酶活性的可调节性、酶活性的不稳定性。二十、72页酶的组成二十一、酶的活性中心：酶是生物大分子，在催化反应过程中，只有酶分子的少数基团或特殊的部位直接与底物结合，并催化底物发生化学反应，酶与底物结合的基团或特殊部位称为酶的活性中心。酶的活性中心包括两个功能基团：结合基团（与底物结合，决定酶的专一性）、催化基团（催化底物敏感键发生化学变化，它决定酶的催化能力。二十二、74页中间产物学说：酶催化某一反应时，首先酶和底物结合生成中间复合物，然后再分解成一种或数种产物，同时使酶释放出来。二十三、（讲述）1.酶浓度对酶促反应速度的影响：从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。2.底物浓度对酶促反应速度的影响：在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。二十四、（定义、相关特性）米氏常数Km：酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度，单位mol/L，与底物浓度单位一致。1.一般只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。不同的酶，Km不同。2.会因外界条件（PH、温度、离子强度等）的影响而改变。3.只是对应某一特定的酶反应、特定第五、特定的反应条件而言，测定Km可作为鉴别酶的手段。Km分之一可近似的 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 示酶对底物亲和力的大小，Km越小，表明酶与底物的亲和力越强；越大，越弱。二十五、激活剂：使酶从无活性的前体转变为有活性的酶或使酶活性增强的物质称为酶活剂。抑制剂：能使酶活力降低或失活的物质称为酶的抑制剂。二十六、79页描述酶活性的调节机制：1.别构调节作用（别构中心与某些化合物发生非共价结合，引起酶分子的构象发生改变，从而导致酶与底物的亲和力发生改变。）。2.酶的反馈调节作用（代谢途径的中间产物和终产物浓度往往可以影响该代谢途径骑士的某一步反应，这种影响、、）。3.可逆共价修饰调节（酶分子上某些基团发生可逆的共价修饰，由此引起酶活性发生改变，即激活或被抑制）。4.酶原激活（根据生理功能需要，通过某种特异性蛋白酶的有限水解，切去一条或数条小段之后构象发生变化，转变为有活性的酶而发挥作用的过程。不可逆。本质是：切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成）。二十七、（定义）酶单位：是人规定的一个对酶进行定量描述的基本度量单位。含义是在一定反应条件下，单位时间内完成一个规定的反应量所需的酶量。二十八、酶的比活力：单位酶制剂中的酶活单位数。二十九、辅酶1（NAD+）、辅酶2（NADP+）的作用？在酶促反应中起递氢体的作用。在体内参与氧化还原反应，是多种脱氢酶的辅酶，是重要的递氢体。三十、FMN（黄素单核苷酸）、FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）作用？功能？是体内一些氧化还原酶的辅酶。黄素腺嘌呤二核苷酸是体内核黄素的活性型,作为某些氧化还原酶的辅基,广泛参与体内多种氧化脱氢反应,在生物氧化系统中起传递氢的作用。黄素单核苷酸对呼吸等生物氧化过程的电子传递起着重要的作用，即作为黄素酶组的辅酶，以与酶蛋白的结合状态，参与电子从底物向电子接受体传递。它和核黄素完全显有同样的吸收光谱，在生物体内通过核黄素激酶的作用，而由核黄素和ATP合成。三十一、四氢叶酸功能？是体内一碳单位转移酶的辅酶，分子内部第五位和第十位N原子能携带一碳单位，一碳单位在体内参加多种物质的合成。可治疗巨红细胞性贫血症。三十二、96页辅酶Q：三十三、生物氧化概念：有机分子在体内氧化分解成二氧化碳和水并释放能量的过程称为生物氧化。三十四、97页线粒体的结构脱羧。三十六、生物氧化中物质的氧化方式：加氧—脱氢—脱电子。三十七、高能化合物：是指含转移势能高的基团的化合物。三十五、生物氧化中二氧化碳的生成方式：α-（单纯）脱羧、α-氧化脱羧、β-（单纯）脱羧、β-氧化三十八、高能化合物的类型：磷氧键型、氮磷键型、硫酯键型-活性硫酸基、甲硫键型-活性甲硫氨酸。三十九、1.ATP是生命活动所需能量的直接供体，是细胞内能量代谢的“转运站”。2.机体内真正贮存能量的物质是肌酸，它接收了能量生成磷酸肌酸。3.无脊椎动物则以磷酸精氨酸作为磷酸原。四十、一、在典型的线粒体呼吸链中，细胞色素排列顺序：b—c1—c—a—a3—O2二、107页（会描述）生物体内重要的呼吸链：NADPH呼吸链、FADH2呼吸链。三、109页呼吸链的排列顺序：四、1、氧化磷酸化定义：放能反应放出的能量通常被贮存在高能化合物ATP中，ATP的生成需要能量，这些能量来自光能及化学能。以化学能生成ATP的过程称为氧化磷酸化。2、异柠檬酸形成：柠檬酸的叔醇基不易氧化，转变成异柠檬酸而使叔醇变成仲醇，就易于氧化，此反应由顺乌头酸酶催化，为一可逆反应。3、第一次氧化脱羧：在异柠檬酸脱氢酶作用下，异柠檬酸的仲醇氧化成羰基，生成草酰琥珀酸的中间产物，后者在同一酶表面，快速脱羧生成α-酮戊二酸、NADH和CO2，此反应为β-氧化脱羧，此酶需要镁离子作为激活剂。此反应是不可逆的，是三羧酸循环中的限速步骤，ADP是异柠檬酸脱氢酶的激活剂，而ATP，NADH是此酶的抑制剂。4、第二次氧化脱羧：在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰-CoA、NADH·H+和CO?，反应过程完全类似于丙酮酸脱氢酶系催化的氧化脱羧，属于α?氧化脱羧，氧化产生的能量中一部分储存于琥珀酰coa的高能硫酯键中。α-酮戊二酸脱氢酶系也由三个酶(α-酮戊二酸脱羧酶、硫辛酸琥珀酰基转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶)和五个辅酶(tpp、硫辛酸、hscoa、NAD+、FAD)组成。此反应也是不可逆的。α-酮戊二酸脱氢酶复合体受ATP、GTP、NADH和琥珀酰-CoA抑制，但其不受磷酸化/去磷酸化的调控。5、底物磷酸化生成ATP：在琥珀酸硫激酶)的作用下，琥珀酰-CoA的硫酯键水解，释放的自由能用于合成gtp，在细菌和高等生物可直接生成ATP，在哺乳动物中，先生成GTP，再生成ATP，此时，琥珀酰-CoA生成琥珀酸和辅酶A。6、琥珀酸脱氢：琥珀酸脱氢酶)催化琥珀酸氧化成为延胡索酸。该酶结合在线粒体内膜上，而其他三羧酸循环的酶则都是存在线粒体基质中的，这酶含有铁硫中心和共价结合的fad，来自琥珀酸的电子通过fad和铁硫中心，然后进入电子传递链到O?，丙二酸是琥珀酸的类似物，是琥珀酸脱氢酶强有力的竞争性抑制物，所以可以阻断三羧酸循环。7、延胡索酸的水化：延胡索酸酶仅对延胡索酸的反式双键起作用，而对顺丁烯二酸(马来酸)则无催化作用，因而是高度立体特异性的。8、草酰乙酸再生：在苹果酸脱氢酶作用下，苹果酸仲醇基脱氢氧化成羰基，生成草酰乙酸，NAD+是脱氢酶的辅酶，接受氢成为NADH·H+(图4-5)。在此循环中，最初草酰乙酸因参加反应而消耗，但经过循环又重新生成。所以每循环一次，净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳，是机体中二氧化碳的主要来源。9.三羧酸循环：在三羧酸循环中，共有4次脱氢反应，脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链，最后传递给氧生成水，在此过程中释放的能量可以合成ATP。乙酰辅酶A不仅来自糖的分解，也可由脂肪酸和氨基酸的分解代谢中产生，都进入三羧酸循环彻底氧化。并且，凡是能转变成三羧酸循环中任何一种中间代谢物的物质都能通过三羧酸循环而被氧化。所以三羧酸循环实际是糖、脂、蛋白质等有机物在生物体内末端氧化的共同途径。三羧酸循环既是分解代谢途径，但又为一些物质的生物合成提供了前体分子。如草酰乙酸是合成天冬氨酸的前体，α-酮戊二酸是合成谷氨酸的前体。一些氨基酸还可通过此途径转化成糖。十二、139草酰乙酸回补反应定义？作用？十三、139三羧酸循环能量计算？具体会计算。十四、141磷酸戊糖定义？磷酸戊糖途径生物学意义？十五、糖异生作用定义？是指从非糖物质前体合成葡萄糖的过程。十六、糖异生的重要意义？1.保证血糖浓度的相对恒定。2.协助氨基酸代谢。十七、157（多看）脂肪酸的β-氧化过程？脂肪酸的β-氧化过程中的能量变化？十八、酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。十九、161脂肪酸的合成？1.从头合成？2.延长途径？二十、蛋白质水解酶（几种酶熟记）？肽链内切酶作用？肽链外切酶作用？二肽酶作用？1.肽链内切酶能水解肽链内部的肽键。主要有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）、弹性蛋白酶。2.肽链外切酶水解肽链两端氨基酸形成的肽键。氨肽酶、羧肽酶《羧肽酶A、羧肽酶B。这两种酶的水解产物为游离氨基酸》。二十一、氨基酸代谢池：把体内所有游离存在的氨基酸作为一个整体来看待，称为氨基酸代谢池。二十二、177-181氨基酸的脱氨基作用形式？1.氧化脱氨基、2.非氧化脱氨基、3.转氨基作用、4.联合脱氨基作用。二十三、179联合脱氨基作用？二十四、180氨基酸的脱羧基作用？直接脱羧基、羟化脱羧基。二十五、一碳基团：某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的有机基团，称为一碳基团。二十六、核酸是由核苷酸以31，51-磷酸二酯键连接而成的大分子。二十七、200中心法则？二十八、原核生物DNA的复制（每一种酶及作用？）202冈崎片段？滞后链中的这些较小的DNA片段称为冈崎片段