生物化学_复习要点

成都中医药大学教学大纲 《生物化学》课程教学大纲 一、课程基本情况 课程代码 011017 开课单位 生物化学教研室 课程名称 中文名称 生物化学 英文名称 Biochemistry 授课语言 □√中文 □ 中文＋英文（英文授课>50%） □英文 □其他外语 学时学分 总学时 90 学分 5 课程负责人 课程群 □人文素质与素质拓展课程群 □学习能力与创新意识课程群 □基础理论与基本技能课程群 □√专业知识与专业能力课程群 课程类型 □文化素质课 □公共基础课 □学科基础课 □√专业基础课 □专业课 □其它 教学策略与方法 □√讲授为主 □实验/实践为主 □专 题 快递公司问题件快递公司问题件货款处理关于圆的周长面积重点题型关于解方程组的题及答案关于南海问题 讨论为主 □案例教学为主 □自学为主 □其它 教学目标 知识：掌握生物化学的基本原理，使得他们能够在未来的学习、工作中具备运用生物化学的方法和手段，来 分析 定性数据统计分析pdf销售业绩分析模板建筑结构震害分析销售进度分析表京东商城竞争战略分析 和解决实际问题的能力。 技能 其他 考核方式及成绩评定标准 考试/考查 出勤/学习态度 10% 课外作业 % 期中考试 % 期末理论考试 70% 实践考核 20% 考试 无迟到、早退、旷课，回答问题 实验纪律、实验操作、实验报告 先修课程要求、适用学院及专业 医学生物学、基础化学、人体解剖学、组织胚胎学、生理学 适用于第二临床医学院临床医学本科专业 使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间） 《生物化学》，查锡良主编，人民卫生出版社，第7版，2009年 参考书目（书名、作者、出版社、出版时间） 《生物化学》，王继峰主编，中国中医药出版社，第2版，2007年 《生物化学》，王浩主编，人民卫生出版社，第1版，2002年 课程网站及学习资源（教师个人网址请列入） http://jpkc.cdutcm.edu.cn/wlkt/C208/Asp/Root/Index.asp 二、课程内容简介（50－150字，双语教学课程须同时提供中英文内容简介） 课程性质：生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。 课程作用：当今生物化学已成为生命科学领域的前沿学科，生物化学的主要任务是理解存在于生命有机体内的那些无生命的分子（如蛋白质、核酸、糖类和脂类等）是如何通过相互作用而产生出生命现象的，并用统一的化学术语来解释多种多样生命形式后面的统一规律，包括生命的高度复杂性和高度有效性。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，这使得生物化学术语成为了现代生命科学的共同语言，并使得生物化学成为了生物科学专业学生最为重要的必修课程之一。 课程内容：生物大分子的结构与功能（蛋白质、核酸、酶的结构与功能）；能量代谢与物质代谢（生物氧化、糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢等）；遗传信息传递（DNA、RNA、蛋白质的生物合成）；临床生化（血液的生物化学、肝胆生化、水与无机盐代谢、酸碱平衡）。 三、课程主要教学内容（可列多级标题，如设有实验，还须注明各实验项目） 绪论 课时：共1学时 目的要求 　　1．熟悉生物化学的含义、主要内容和发展。 　　2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。 教学内容 　　1．生物化学的含义、任务和主要内容。 　　2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。 　　3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。 　　4．生物化学的学习方法。 思考题 1.什么是生物化学？医学生物化学的主要任务？ 2.生物化学的主要研究内容是什么？ 3.生物化学与其他医药各学科的关系？ 第一章 蛋白质的结构与功能 课时：共6学时 目的要求 1．掌握蛋白质的组成和分子结构；氨基酸及蛋白质的理化性质。 2．熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性；蛋白质的分离纯化。 3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽；了解多肽链中氨基酸的序列分析及蛋白质的空间结构测定。 教学内容 　 1．蛋白质概述： 　　⑴ 蛋白质在生命过程中的重要性。 　　⑵ 蛋白质的分类。 　　2．蛋白质的分子组成： 　　⑴ 蛋白质的元素组成：含N量占整个分子量16% ⑵ 蛋白质的基本组成单位--氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为L-(-氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。 ⑶ 肽键和肽：肽键的形成、肽的概念 ⑷ 体内某些重要的活性肽 3．蛋白质的分子结构： ⑴ 蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。 ⑵ 蛋白质的空间结构：二级（二级结构的主要形式和模体概念）、三级（包括结构域与分子伴侣概念）、四级结构（包括亚基概念）。 4．蛋白质结构与功能关系 ⑴ 一级结构与功能关系 ⑵ 空间构象与功能关系 5．蛋白质的理化性质及其分离纯化： ⑴ 蛋白质的理化性质 两性电离和等电点；胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固；紫外吸收特征；呈色反应。 ⑵ 蛋白质的分离和纯化 透析和超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心 ⑶ 多肽链中氨基酸的序列分析 　　⑷ 蛋白质空间结构测定 思考题 1.氨基酸的结构特点。 2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？ 3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？ 4.试比较蛋白质与多肽的区别。 5.简述蛋白质的一、二、三、四级结构，常见二级结构有哪些？ 6.维持蛋白质结构的作用力有哪些？ 7.蛋白质的紫外吸收有何特点？ 8.什么是蛋白质的变性与复性？ 9.简述蛋白质的两性电离和等电点？ 10.简述引起蛋白质变性的因素 第二章 核酸的结构与功能 课时：共5学时 目的要求 1．掌握核酸的化学组成，DNA的分子结构及其生物学作用。 　　2．熟悉RNA的种类、结构特点及其生物学作用。 　　3．了解体内某些重要核苷酸的结构特点和生理功能及核酸的分子杂交。 教学内容 　　1．核酸的概述（分类和生物学意义）。 　　2．核酸的化学组成：戊糖、碱基、核苷和核苷酸；DNA与RNA在组成上的区别 3．核酸的分子结构： ⑴ 核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸之间连接的方式：3’,5’-磷酸二酯键的形成；核苷酸链的主链骨架（磷酸、戊糖）与侧链（碱基）、3’端（保留3’-OH）与5’端（保留5’- eq \o\ac(○,P)） ⑵ DNA的空间结构与功能：二级结构——双螺旋结构模型；超螺旋结构及其在染色质中的组装（正超螺旋、负超螺旋、核小体）；DNA的功能（基因与基因组的概念）。 　　⑶ RNA的结构与功能： 真核生物mRNA的结构与功能：结构（5’-帽子结构、3’端聚A尾巴、有内含子）；蛋白质生物合成的模板； tRNA的结构与功能：一级（分子量小、大约含10%稀有碱基、3’端有-CCA的共有序列）、二级（三叶草型，氨基酸臂、反密码子与反密码子环）、三级结构（倒L型）；转运氨基酸，辨认mRNA上的密码子； rRNA的结构与功能：原核生物与真核生物rRNA的种类；为核糖体（核蛋白体）的组成成分，核蛋白体是蛋白质生物合成的场所 其他小分子RNA及RNA组学。 4．核酸的理化性质、变性和复性及其应用：一般理化性质（紫外吸收特征）；DNA变性概念与特点（增色效应，粘度降低），Tm的概念；DNA复性与分子杂交（复性与退火的概念）。 5．核酸酶：DNA酶、RNA酶、核酸外切酶、核酸内切酶、核酶。 思考题 1.简述核酸一级结构特点。 2.简述DNA双螺旋结构的基本内容。 3.比较DNA的双螺旋结构与蛋白质的(螺旋结构。 4.RNA的种类及其生物学作用。 5.简述tRNA二级结构的基本特点。 6.mRNA的结构特点。 7.核酸的变性与复性。 8.简述DNA的解链温度。 第三章 酶 课时：共6学时 目的要求 　　1．掌握酶的分子组成、活性中心、酶促反应的特点与机制、酶促反应动力学。 　　2．熟悉酶的调节、酶的活性测定。 　　3．了解酶的命名与分类、酶与医学的关系。 教学内容 1．酶的分子结构与功能 　　⑴ 酶的分子组成（酶、酶蛋白、辅助因子、金属酶、金属激活酶、辅酶、辅基） ⑵ 酶的活性中心：活性中心、必需基团；催化基团与结合基团；活性中心外的必需基团；辅因子为酶活性中心的组成部分，位于酶活性中心内 2．酶促反应特点与机制 　　⑴ 酶促反应的特点：高效性、特异性（绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性）、可调节性、不稳定性 ⑵ 酶促反应的机制：活化能概念；诱导契合学说、酶促反应的机制 3.酶促反应动力学 ⑴ 底物浓度对酶促反应的影响：米-曼氏方程式（不考推导过程，但可以根据情况讲授）、Km与Vm的意义、Km值与Vmax值的测定 ⑵ 酶浓度对酶促反应速度的影响。 ⑶ 温度对酶促反应速度的影响：高温与低温使酶促反应速度降低的机理；最适温度 ⑷ pH对酶促反应速度的影响：最适pH ⑸ 抑制剂对酶促反应速度的影响：不可逆抑制剂（专一性和非专一性）、可逆抑制剂（竞争性、非竞争性、反竞争性、可逆抑制作用表观Km与最大速度的变化） ⑹ 激活剂对酶促反应速度的影响 ⑺ 酶活性测定与酶活性单位：酶的活性单位的定义 4．酶的调节 　　⑴ 酶活性的调节：酶原与酶原的激活（概念、激活机理与意义）、变构酶（概念）、酶的共价修饰调节（概念与特点） ⑵ 酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏（诱导剂与诱导作用、辅阻遏剂与阻遏作用）、酶降解的调控 ⑶ 同工酶：同工酶的概念与意义 5.酶的命名与分类：酶的命名、酶的分类 6．酶与医学的关系： ⑴ 酶与疾病的关系。 ⑵ 酶在医学上的其他应用。 思考题 1.简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。 2.什么是酶原和酶原的激活？ 3.酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。 4.全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？ 5.酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？ 6.Km值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？ 7.试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。 8.试比较三种可逆性抑制作用的特点。 9.以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。 10.简述温度对酶促反应影响的双重性。 11.试述酶与医学的关系。 12.何谓同工酶？在医学上有何应用？ 13.酶的催化作用有哪些特点？ 14.酶的专一性有哪几种类型？ 第四章 糖代谢 课时：共7学时 目的要求 　　1．掌握血糖的来源和去路、血糖水平的调节；掌握糖的氧化分解、糖原的合成与分解、糖异生等主要糖代谢途径及其生理意义、 　　2．熟悉各糖代谢途径的调节 　　3．了解糖的生理功能、糖的消化与吸收、糖代谢紊乱 教学内容 1．概述 ⑴ 糖的生理功能 ⑵ 糖的消化与吸收 ⑶ 糖代谢的概况 　　2．糖的无氧分解： 　　⑴ 糖酵解的反应过程：主要过程、关键步骤、关键酶、能量计算 ⑵ 糖酵解的调节：调节的关键酶 ⑶ 糖酵解的生理意义 3. 糖的有氧氧化 ⑴ 有氧氧化的反应过程（丙酮酸的氧化脱羧、三羧酸循环过程与特点、三羧酸循环的关键酶、生理意义） ⑵ 有氧氧化生成的ATP ⑶ 有氧氧化的调节（丙酮酸脱氢酶复合体的调节及三羧酸循环的调节） ⑷ 巴斯德效应 　　4．磷酸戊糖途径 ⑴ 磷酸戊糖途径的反应过程 ⑵ 磷酸戊糖途径的调节 ⑶ 磷酸戊糖途径的生理意义；蚕豆病发病机理 　　5．糖原的合成与分解 ⑴ 糖原的合成代谢：部位（肝脏、肌肉）、主要步骤、关键酶 ⑵ 糖原的分解代谢：部位（肝脏）、主要步骤、关键酶 ⑶ 糖原合成与分解的调节 ⑷ 糖原累积症 6. 糖异生 ⑴ 糖异生途径：糖异生的主要部位、参与的主要酶（四种酶） ⑵ 糖异生的调节 ⑶ 糖异生的生理意义 ⑷ 乳酸循环 7. 血糖及其调节 ⑴ 血糖来源和去路 ⑵ 血糖水平的调节：肝脏的调节、激素的调节（胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素、生长素等） ⑶ 血糖水平异常（高血糖及糖尿病、低血糖）。 思考题 1.糖酵解有何生理意义？ 2.简述糖酵解的四个主要阶段。 3.简述糖的有氧氧化的三个主要阶段。 4.论述三羧酸循环的总结果及其主要特点？ 5.糖的有氧氧化及三羧酸循环有何生理意义？ 6.试从下列各点比较糖酵解与糖的有氧氧化的不同点。 （1）反应条件 （2）反应部位 （3）终产物 （4）产能 7.计算1分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP？ 8.计算从糖原开始的1个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP？ 9.磷酸戊糖途径有何生理意义？ 10.肝糖原和肌糖原的代谢途径有何不同？为什么？ 11.肝糖原的合成与分解有何生理意义？ 12.为什么说肌肉活动剧烈时，肌糖原也是补充血糖的途径？ 13.简述人体内6-磷酸葡萄糖有哪些代谢去向？ 14.糖异生有何生理意义？ 15.简述胞液中的草酰乙酸转变为葡萄糖的反应途径，其过程有哪些糖异生的关键酶参与了？ 16.血糖有哪些来源与去路？ 17.简述胰岛素的作用机制。 18.试论述肝脏对血糖浓度的调节。 19.试述耐糖曲线的临床意义。 20.从生化角度简述糖尿病的病因。 21.试从糖尿病的发病机理，解释糖尿病患者“三多一少”的临床表现。 22.糖尿病患者可出现哪些糖代谢紊乱？ 第五章 脂类代谢 课时：共6学时 目的要求 　　1．掌握血脂的组成，血浆脂蛋白的分类、组成、结构特点及主要功能、主要载脂蛋白的功能，甘油三酯的中间代谢。 　　2．熟悉血浆脂蛋白的代谢、磷脂的代谢和胆固醇代谢。 　　3．了解脂类的消化吸收、血浆脂蛋白代谢异常。 教学内容 1．不饱和脂肪酸的分类和命名 2．脂类的消化和吸收 3．甘油三酯的中间代谢 ⑴甘油三酯的分解代谢： 脂肪的动员：动员关键酶（激素敏感型脂肪酶） 脂酸的β-氧化：活化成脂酰CoA、脂酰CoA进入线粒体、脂酰CoA在线粒体内的(-氧化 脂酸的其他氧化方式 酮体的生成及利用：酮体的概念、代谢特点、生成和利用的主要酶、生理意义 ⑵甘油三酯的合成代谢： 脂肪酸的合成：软脂酸合成的部位、原料、脂酸合成酶系及反应过程、脂酸碳链的加长、不饱和脂肪酸的合成、脂酸合成的调节 多不饱和脂酸的重要衍生物：前列腺素、血栓噁烷及白三烯。 脂肪的合成：合成的部位、原料、过程 4．磷脂的代谢 ⑴ 甘油磷脂的代谢：甘油二酯合成途径（参与合成的物质、能量提供）、CDP-甘油二酯合成途径 ⑵ 鞘磷脂的代谢 　　5．胆固醇代谢 ⑴ 胆固醇的合成：部位、合成原料、基本过程（关键酶、与酮体合成的共同中间产物HMG CoA）、合成的调节 ⑵ 胆固醇的酯化：组织细胞中的酯化（ACAT）、血浆中的酯化（LCAT） ⑶ 胆固醇的转化：胆汁酸、7-脱氢胆固醇、类固醇激素（性激素、肾上腺皮质激素） 6. 血浆脂蛋白代谢 　　⑴ 血脂 ⑵ 血浆脂蛋白的分类、组成及结构 ⑶ 载脂蛋白（主要载脂蛋白的功能） ⑷ 血浆脂蛋白代谢：来源、主要功能、代谢速度 ⑸ 血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症分型、遗传性缺陷 思考题 1.试述血浆脂蛋白的组成和分类。 2.血浆中各类脂蛋白的主要成分和功能。 3.试述脂肪酸氧化的过程及所需的酶。 4.试述酮体生成的组织、原料及过程。 5.试述血脂的成分及运输形式。 6.何谓酮体？酮体在何处生成？在何处氧化？ 7.试述酮体生成和利用的生理意义。 8.试述脂肪酸合成的原料来源和合成部位。 9.胆固醇能转变成哪些物质。 9.胆固醇酯化的过程及所需酶。 10.何谓载脂蛋白？其主要功能如何？ 11.一分子14碳的脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时，需经多少次β-氧化？净生成多少分子ATP？ 12.简述体内糖是如何转变成脂肪的。 13.试述乳糜微粒的代谢过程。 14.试述极低密度脂蛋白的代谢过程。 15.试述低密度脂蛋白的代谢过程。 16.试述高密度脂蛋白的代谢过程。 17.试述血浆脂蛋白的结构特点。 18.试述柠檬酸—丙酮酸循环。 第六章 生物氧化 课时：共3学时 目的要求 　　1．掌握生物氧化、呼吸链、氧化磷酸化、P/O比值的概念；呼吸链的组成、氧化磷酸化的偶联部位。 　　2．熟悉呼吸链的排列顺序；氧化磷酸化的偶联机制；影响氧化磷酸化的因素 　　3．了解其他氧化体系的意义。 教学内容 1．概述：生物氧化的概念、特点和方式。 2．二氧化碳的生成：生成方式 3．生成ATP的氧化体系 ⑴ 呼吸链：呼吸链的概念、组成、呼吸链组分的排列顺序 ⑵ 氧化磷酸化：底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值的概念；氧化磷酸化的偶联部位、偶联机制 ⑶ 影响氧化磷酸化的因素：抑制剂、ADP的调节作用、甲状腺素、线粒体DNA突变 ⑷ 能量的生成、转移、储存（ATP与磷酸肌酸）和利用 ⑸ 通过线粒体内膜的物质转运：胞浆中NADH的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运 　　4．其他氧化体系：需氧脱氢酶和氧化酶、过氧化物酶体中的酶类、超氧化物歧化酶、微粒体中的酶类（加单氧酶、加双氧酶） 思考题 1.试述生物氧化中CO2的生成方式。 2.试述铁硫蛋白的组成及作用。 3.试述生物氧化的特点。 4.一氧化碳、氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？ 5.试述体内能量的生成、储存与利用。 6.甲状腺机能亢进患者一般表现为基础代谢率增高，请运用生化知识说明。 7.抑制氧化磷酸化的物质有哪几类，机制如何？ 8.NADH氧化呼吸链是如何组成的？说明各个组成成份在呼吸链中的作用。 9.呼吸链中共有几组复合体，并说明每一复合体的组成与功能。 第七章 氨基酸代谢 课时：共5学时 目的要求 　　1．掌握蛋白质的营养价值和氨基酸的一般代谢。 　　2．熟悉蛋白质的消化、吸收和腐败、一碳单位的代谢。 　　3．了解支链氨基酸的代谢，芳香族氨基酸的代谢，含硫氨基酸的代谢和激素对蛋白质代谢的调节。 教学内容 1．蛋白质的营养作用：氮平衡（氮总平衡、氮正平衡、氮负平衡）概念及常见人群；蛋白质的生理需要量；蛋白质的营养价值、必需氨基酸、食物的互补作用。 2．蛋白质的消化、吸收和腐败。 　　⑴ 蛋白质的消化：胃、小肠内的消化。 　　⑵ 氨基酸的吸收和转运：载体对氨基酸的吸收作用；γ-谷氨酰循环对氨基酸的转运作用。 　　⑶ 蛋白质的腐败：腐败作用的概念；胺、酚、吲哚和氨的生成。 　　3．氨基酸的一般代谢 　　⑴ 体内蛋白质的转化更新 　 ⑵ 氨基酸的脱氨基作用：转氨基作用（转氨酶辅酶，ALT、AST）；L-谷氨酸氧化脱氨基作用（L-谷氨酸脱氢酶）；联合脱氨基作用（转氨基作用与氧化脱氨基作用）和嘌呤核苷酸循环。 　　⑶ (-酮酸代谢：重新合成非必需氨基酸；转化成糖及脂类、氧化供能。 4．氨的代谢：来源（主要来自于脱氨基作用）；转运（谷氨酰胺的运氨作用、丙氨酸-葡萄糖循环）；尿素生成（鸟氨酸循环）；高血氨症与肝昏迷的关系。 　　5．个别氨基酸的代谢 　　⑴ 氨基酸的脱羧基作用 ⑵ 一碳单位的代谢：一碳单位的概念、种类、存在与运输形式（与四氢叶酸结合）、一碳单位生成与相互转变、一碳单位的生理功能。 ⑶ 含硫氨基酸的代谢：甲硫氨酸的代谢（SAM、甲硫氨酸循环）、半胱氨酸与胱氨酸的代谢。 　　⑷ 芳香族氨基酸的代谢：苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（白化病、苯丙酮酸尿症发病机理）、色氨酸的代谢。 　　⑸ 支链氨基酸的代谢。 思考题 1.为何说蛋白质是生命的物质基础？举列说明。 2.氮平衡有哪三种类型？ 如何根据氮平衡来反映体内蛋白质代谢状况？ 3.某一病人的食物含氮量为0.63克，尿和粪中的含氮量为0.82克。请根据蛋白质的含氮特点，分别计算蛋白质含量。并判断该病人的氮平衡类型及体内蛋白质代谢状况。 4.哪些是人体内必需氨基酸？如何判断蛋白质的营养价值？ 5.何谓蛋白质的腐败作用？可产生哪些有毒物质？ 6.氨基酸的脱氨基方式有哪几种？各有何特点？ 7.转氨酶含哪种辅酶？有何作用？含哪种维生素？ 8.测定血清GPT/ALT有何临床意义？为什么？ 9.测定血清GOT/AST有何临床意义？为什么？ 10.简述肝内联合脱氨基作用全过程（包括参与的酶和辅酶）及其意义。 11.机体内血NH3主要有哪些来源和去路？ 12.试述鸟氨酸循环全过程、总结果及其意义。 13.脑组织如何通过谷氨酰胺的形成暂时解除NH3毒？ 14.试用所学的生化知识解释引起肝昏迷的可能机理。 15.(-酮酸有哪些代谢途径？ 16.何谓生糖兼生酮氨基酸？主要有哪几种？ 17.何谓一碳单位代谢？主要有哪些形式的一碳单位？ 18.四氢叶酸在一碳单位代谢中有何作用？一碳单位代谢有何生理意义？举列说明。 19.简述甲硫氨酸循环过程及其生理意义。 20.芳香族氨基酸有哪几种？酪氨酸可代谢转变为哪些生理活性物质？ 21.白化病、尿黑酸症及苯丙酮酸尿症各缺乏那一种酶而引起？ 22.试计算1分子丙氨酸的碳架彻底氧化后生成的ATP分子数，并列出简要分解过程。 第八章 核苷酸代谢 课时：共2学时 目的要求 　　1．熟悉嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的合成原料，嘌呤核苷酸的分解代谢终产物及临床意义。 　　2．了解核苷酸的代谢途径和抗代谢物。 教学内容 1．嘌呤核苷酸的代谢 　　⑴ 嘌呤核苷酸的合成代谢：嘌呤核苷酸的从头合成途径（合成原料、过程、合成的调节）；嘌呤核苷酸的补救合成途径；嘌呤核苷酸的相互转变；脱氧核苷酸的生成；嘌呤核苷酸的抗代谢物（6MP）。 　　⑵ 嘌呤核苷酸的分解代谢：尿酸、黄嘌呤氧化酶、痛风症、尿酸性肾结石、别嘌呤醇治疗痛风症的机理。 2．嘧啶核苷酸的代谢 　　⑴ 嘧啶核苷酸的合成代谢：嘧啶核苷酸的从头合成途径（嘧啶环-即乳清酸的生成；UMP的生成）；嘧啶核苷酸的补救合成途径；嘧啶核苷酸的抗代谢物（5-FU）。 　　⑵ 嘧啶核苷酸的分解代谢：分解代谢的终产物 思考题 1.核苷酸最主要的生理功能是什么？ 2.试比较嘌呤与嘧啶分解终产物的特点。 3.嘌呤环与嘧啶环共同的成环原料有哪些？ 4.核糖核苷酸如何转变为脱氧核糖核苷酸？ 5.试从原料、合成过程方面，比较嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸从头合成的特点。 6.何谓抗代谢物，它在医学上有何意义？ 第九章 物质代谢的联系与调节 课时：共3学时 目的要求 　　1．掌握糖、脂肪、氨基酸三者代谢相互关系和细胞水平调节。 　　2．熟悉物质代谢特点；在能量代谢上的相互联系 　　3．了解激素水平调节；整体调节 教学内容 1．物质代谢的特点 　　2．物质代谢的相互联系 ⑴ 在能量代谢上的相互联系 ⑵ 糖、脂和蛋白质代谢之间的相互联系：糖代谢与脂代谢的相互联系；糖代谢与氨基酸代谢的相互联系；脂类代谢与氨基酸代谢的相互联系；核酸与氨基酸代谢的相互联系 3. 组织、器官的代谢特点与联系 4. 代谢调节 　　⑴ 细胞水平的代谢调节：细胞内酶的隔离分布；关键酶的变构调节；酶的化学修饰调节；酶量的调节 　　⑵ 激素水平的调节：膜受体激素；胞内受体激素 　　⑶ 整体调节：饥饿（短期饥饿、长期饥饿）；应激 思考题 1.酶的化学修饰调节有何特点？ 2.物质代谢调节分哪几个层次？ 3.变构调节有何生理意义？ 4.说明变构调节的机理。 5.简述糖代谢与脂肪代谢的联系。 6.简述类固醇激素发挥作用的主要过程。 7.简述改变酶数量的方式。 8.乙酰CoA的主要来源、去路有哪些？ 9.说明氨基酸与糖代谢的关系 10.cAMP-蛋白激酶途径有何作用？主要特点是什么？ 11.阐明激素通过膜受体和胞内受体调节作用的区别。 12.试述谷氨酸在体内转变成脂肪的过程。 13.试述葡萄糖在体内转变成天冬氨酸的过程。 14.丙酮酸在动物体内可转变成哪些物质，并指出转变的代谢途径名称。 15.试比较变构调节和化学修饰调节的异同点。 16.肾上腺素是如何调节糖原代谢的。 17.试述cAMP-蛋白激酶途径中G蛋白的组成及作用机制。 18.以饥饿为例说明机体整体水平的调节。 第十章 DNA的生物合成（复制） 课时：共4学时 目的要求 　　1．掌握复制的基本规律；DNA复制的酶学和拓扑学变化；原核生物DNA生物合成的基本过程。 　　2．熟悉逆转录的概念、DNA损伤与修复的类型、端粒酶的概念及作用原理。 　　3．了解真核生物DNA生物合成的过程；DNA的其他复制方式 教学内容 1．复制的基本规律 ⑴ 半保留复制的概念、实验依据和意义 ⑵ 双向复制 ⑶ 复制的半不连续性 　　2．DNA复制的酶学和拓扑学变化 ⑴ 复制的化学变化 ⑵ DNA聚合酶：原核生物的DNA聚合酶；真核生物的DNA聚合酶 ⑶ 复制保真性的酶学依据 ⑷ 复制中的解链和DNA拓扑学变化：解螺旋酶、引物酶、单链DNA结合蛋白、拓扑异构酶 ⑸ DNA连接酶 　　3．DNA生物合成过程 ⑴ 原核生物的DNA生物合成（起始、延长、终止）；真核生物的DNA生物合成（起始、延长、终止和端粒酶） 　　4．逆转录和其他复制方式 ⑴ 逆转录病毒和逆转录酶 ⑵ 逆转录研究的意义 ⑶ 滚环复制和D环复制 　　5. DNA的损伤和修复 ⑴ 突变的意义 ⑵ 引发突变的因素 ⑶ 突变的分子改变类型：点突变（错配）；缺失、插入和框移突变；重排；共价连接 ⑷ DNA损伤的修复：光修复、切除修复、重组修复、SOS修复。 思考题 1.试述DNA损伤（突变）和修复的几种类型。 2.试述原核生物DNA生物合成中DNA聚合酶Ⅰ、Ⅲ的特点与功能。 3.试述大肠杆菌DNA半保留复制的基本过程。 4.用文字简述遗传信息传递的主要规律(中心法则）。 5.试述逆转录的概念与基本过程。 6.简述切除修复的基本过程。 7.试述原核生物DNA聚合酶I的各种功能。 8.原核生物如何实现DNA复制的高保真性？ 第十一章 RNA的生物合成（转录） 课时：共4学时 目的要求 　　1．掌握转录的基本概念；转录模板、原核生物RNA聚合酶、模板与酶的辨认结合；原核生物的转录过程 　　2．熟悉真核生物的RNA聚合酶；真核生物的转录过程；真核生物mRNA的录后加工修饰 　　3．了解真核生物tRNA、rRNA的转录后加工 教学内容 1．转录的模板和酶 ⑴ 转录模板：模板链与编码链 ⑵ RNA聚合酶：原核生物RNA聚合酶；真核生物RNA聚合酶 ⑶ 模板与酶的辨认结合：启动子概念；原核生物与真核生物的启动子元件 2．转录过程 ⑴ 原核生物的转录过程：起始（启动子）、延长（转录泡）、终止（终止子） ⑵ 真核生物的转录过程：起始、延长、终止 　　3. 真核生物的转录后修饰 ⑴ 真核生物mRNA的转录后加工 ⑵ tRNA的转录后加工 ⑶ rRNA的转录后加工 ⑷ 核酶：核酶的特性；核酶研究的意义 思考题 1.试从模板、参与酶、合成方式、合成产物、原料等几方面叙述DNA复制与转录的异同点。 2.试述原核生物转录的过程。 3.简述真核生物转录后加工的基本过程和意义。 4.试述原核生物DNA上与转录起始有关的结构的特点及作用。 第十二章 蛋白质的生物合成（翻译） 课时：共4学时 目的要求 1.掌握蛋白质生物合成体系；原核生物蛋白质生物合成的过程。 2.熟悉真核生物蛋白质生物合成的主要过程；翻译后的加工和输送。 3.了解蛋白质生物合成的干扰和抑制。 教学内容 1．蛋白质生物合成体系 ⑴ 翻译模板mRNA及遗传密码：密码子概念、起始密码子、终止密码子、遗传密码的特点 ⑵ 核蛋白体是多肽链合成的装置 ⑶ tRNA与氨基酸的活化：活化并转运氨基酸；辨认mRNA分子上的密码子 2．蛋白质的生物合成过程 ⑴ 肽链合成的起始：原核生物翻译起始复合物的形成；真核生物翻译起始复合物的形成 ⑵ 肽链的延长：进位、成肽、转位；真核生物延长过程 ⑶ 肽链合成的终止 3．蛋白质合成后的加工和输送 　　⑴ 多肽链折叠为天然构象的蛋白质：分子伴侣、蛋白二硫键异构酶、肽-脯氨酰顺反异构酶 ⑵ 一级结构的修饰：N端的修饰、个别氨基酸修饰、水解剪裁作用 ⑶ 空间结构的修饰：亚基的聚合、辅基的连接 ⑷ 蛋白质合成后的靶向输送：分泌蛋白的靶向输送、信号肽概念；线粒体蛋白的靶向输送；细胞核蛋白的靶向输送 4. 蛋白质生物合成的干扰和抑制 ⑴ 抗生素类 ⑵ 其他干扰蛋白质合成的物质：毒素、干扰素 思考题 1.什么是遗传密码的通用性、方向性、连续性、简并性？ 2.什么是反密码子与密码子配对的摆动性？ 3.简述氨基酸的活化过程。 4.比较原核生物和真核生物核糖体组成上的区别。 5.简述SD序列在翻译起始阶段的作用。 6.简述70S起始复合物的形成过程。 7.简述EF-Tu·EF-Ts循环。 8.简述核糖体循环过程。 9.什么是翻译后一级结构的修饰？ 10.什么是翻译后高级结构的修饰？ 11.什么是信号肽？信号肽的结构有什么特点？ 12.简述分泌性蛋白的靶向输送机理。 第十三章 基因表达调控（自学） 第十四章 基因重组与基因工程（自学） 第十五章 细胞信号转导（自学） 第十六章 血液的生物化学 课时：共2学时 目的要求 　　1．掌握血浆蛋白的分类、功能；掌握两条凝血途径。 　　2．熟悉主要的凝血因子；熟悉红细胞的代谢特点。 　　3．了解主要的抗凝血成分、血凝块的溶解；了解白细胞的代谢特点。 教学内容 　　1．血浆蛋白： 　　⑴ 血浆蛋白质的分类与性质 　　⑵ 血浆蛋白质的功能 2．血液凝固：（止血过程的四个阶段） 　　⑴ 凝血因子与抗凝血成分 　　⑵ 两条凝血途径 　　⑶ 血凝块的溶解 3．血细胞代谢： 　　⑴ 红细胞的代谢特点：糖代谢、脂代谢、血红蛋白的合成与调节 　　⑵ 白细胞的代谢特点 思考题 1.血浆蛋白的分类 2.止血过程分为哪几个阶段？ 3.依赖于维生素K的凝血因子有哪些？ 4.对凝血酶敏感的凝血因子有哪些？ 5.主要的抗凝血成分有哪些？ 6.简述内源性凝血系统和外源性凝血系统凝血因子Ⅹ的活化过程？ 7.简述红细胞的代谢特点 8.简述红细胞内糖代谢的生理意义 第十七章 肝的生物化学 课时：共4学时 目的要求 　　1．掌握生物转化的概念；胆色素代谢。 　　2．熟悉肝脏在物质代谢中的作用；胆汁酸代谢；肝脏的生物转化类型。 　　3．了解影响肝脏生物转化的因素。 教学内容 1．肝脏在物质代谢中的作用： 　　⑴ 在糖代谢中的作用--维持血糖恒定。 　　⑵ 在脂类代谢中的作用。 　　⑶ 在蛋白质代谢中的作用。 　　⑷ 在维生素代谢中的作用。 　　⑸ 在激素代谢中的作用。 　　2．肝的生物转化作用 ⑴ 生物转化的概念 ⑵ 生物转化反应的主要类型：氧化反应、还原反应、水解反应、结合反应 　　⑶ 影响生物转化的因素 3. 胆汁与胆汁酸代谢 　　⑴ 胆汁 　　⑵ 胆汁酸代谢：常见胆汁酸的种类、初级与次级胆汁酸的来源及合成的部位、胆汁酸代谢与肠肝循环；胆汁酸的功能 4．胆色素代谢与黄疸 ⑴ 胆红素的生成和转运 胆色素的主要来源；胆红素的生成（关键酶）；胆红素的转运 ⑵ 胆红素在肝中的转变：摄取、结合、排泄；两种胆红素的主要区别； ⑶ 胆红素在肠道中的变化和胆色素的肠肝循环 ⑷ 血清胆红素与黄疸：三种黄疸的鉴别 思考题 1.何谓胆汁酸的“肠肝循环”？ 2.何谓生物转化作用？生物转化的类型有哪些？其生理意义是什么？ 3.肝脏在糖代谢中的突出作用是什么？这种作用是通过什么机制实现的？ 4.简述肝脏在形态结构方面的特点。 5.简述肝脏在化学组成上的特点。 6.胆色素包括哪些物质？它的来源是什么？ 7.黄疸有几种类型？名称是什么？ 8.简述肝脏在脂类代谢中的作用。 9.简述肝脏在蛋白质代谢中的作用。 10.简述肝脏在蛋白质合成中的特点。 11.简述肝脏在维生素代谢中的作用。 12.简述肝脏在激素代谢中的作用。 13.叙述胆汁酸的代谢过程。 14.胆色素在体内的代谢过程。 15.三种黄疸产生的原因及相应的血、尿、便检查变化。 16.试比较未结合胆红素和结合胆红素。 17.溶血性黄疸病人尿中能否查出胆红素？为什么？ 18.肝细胞性黄疸病人尿中能否查出胆红素？为什么？ 19.何谓胆素原的肠肝循环？ 20.试解释阻塞性黄疸病人大便颜色变浅甚至呈陶土色的原因。 21.根据你学过的生化知识，阐述肝脏疾病引起肝性昏迷的原因。 第十八章 维生素与微量元素 课时：共4学时 目的要求 　　1．掌握维生素A、D、C的生化作用和缺乏病；掌握B族维生素与酶的辅助因子的关系。 　　2．熟悉各种维生素主要来源、化学本质及性质。 　　3. 了解微量元素的来源、含量、分布与生理功能。 教学内容 1．脂溶性维生素 ⑴ 维生素A：化学本质及性质、生化作用和缺乏症 ⑵ 维生素D：化学本质及性质、生化作用和缺乏症 ⑶ 维生素E：化学本质及性质、生化作用和缺乏症 ⑷ 维生素K：化学本质及性质、生化作用和缺乏症 2．水溶性维生素 ⑴ B族维生素和辅助因子：维生素B1和TPP，维生素B2与FMN和FAD，维生素PP与NAD+和NADP+，维生素B6与磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺，泛酸和辅酶A，生物素，叶酸和FH4，维生素B12和辅酶B12，(-硫辛酸；B族维生素的典型缺乏病 ⑵ 维生素C：化学本质及性质、生化作用和缺乏症 　　3．微量元素：铁、碘、铜、锌、钴、锰、硒、氟。 思考题 1.维生素有哪些特点？ 2.请写出B族维生素和辅酶的关系 3.试述维生素C维持生物膜正常功能的原因 4.缺乏维生素A为什么会发生夜盲症？ 5.维生素D的为什么可以作为激素来研究？ 6.为什么多晒太阳是预防维生素D缺乏的有效方法？ 7.可导致维生素缺乏的原因有哪些？ 第十九章 糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质（自学） 第二十章 癌基因、抑癌基因与生长因子（自学） 第二十一章 常用分子生物学技术的原理及应用（自学） 第二十二章　水和无机盐代谢（补充章节） 课时：共4学时 目的要求 　　1．掌握水、钠、钾代谢特点 2. 熟悉水和无机盐的生理功能、分布与组成特点。 　　3．了解体液的平衡及调节。 教学内容 　　1．水和无机盐在体内的重要生理功能。 　　2．水和无机盐的分布与组成： 　　⑴ 人体的含量与分布； 　　⑵ 体液电解质的含量和分布特点。 　　3．体液的平衡及其调节： 　　⑴ 水代谢：来源与去路；体液交换。 　　⑵ 钾、钠、氯代谢。 　　⑶ 体液平衡的调节：神经调节；抗利尿激素调节；醛固酮调节；心房钠素调节。 思考题 1.简述体液分布及其所占体重的百分比。 2.对低血钾患者治疗原则是什么？ 3.试述水和无机盐的生理功能。 4.试比较细胞内液与细胞外液电解质分布与含量的主要差别。 5.试述心肝肾等疾病和营养不良引起水肿的原因。 6.导致低血钾的主要原因有哪些？ 7.肾脏对钾排泄的特点是什么？ 第二十三章 酸碱平衡（补充章节） 课时：共2学时 目的要求 　　1．掌握酸碱平衡的概念及其调节 2. 熟悉了解酸碱物质的来源。 　　3．了解酸碱平衡与电解质平衡的关系、酸碱平衡紊乱。 教学内容 　　1．体内酸碱物质的主要来源。 　　2．酸碱平衡的调节： 　　⑴ 血液的缓冲系统的调节 　　⑵ 肺脏对酸碱平衡的调节 　　⑶ 肾脏对酸碱平衡的调节 　　⑷ 其它组织细胞对酸碱平衡的调节 　　3．酸碱平衡与电解质平衡的关系： 　　⑴ 酸碱平衡与钾代谢。 　　⑵ 酸碱平衡与血氯浓度的关系。 　　⑶ 酸碱平衡与血浆阴阳离子浓度变化的关系。 　　4．酸碱平衡紊乱 思考题 1.体内酸性物质和碱性物质是如何产生的？ 2.举例说明NaHCO3/H2CO3对固定酸是如何进行缓冲的？ 3.试述肺对酸碱平衡的调节作用。 4.试述肾脏对酸碱平衡的调节作用。 5.试述酸碱平衡与血钾浓度的关系。 6.试述酸碱平衡失调的基本类型。 生物化学实验（见附件） 课时：共18学时 实验一 基本操作技术 课时：共3学时 实验二 1、蛋白质沉淀 2、蛋白质的等电点测定 课时：共3学时 实验三 影响酶作用的因素 课时：共3学时 实验四 分光分析法 课时：共3学时 实验五 血糖的测定 课时：共3学时 实验六 血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳 课时：共3学时 附件：大学教学大纲 《生物化学实验》实验教学大纲 课程名称：（中文）生物化学实验           （英文）Experiments of Biochemistry 开课单位 基础医学院生物化学教研室 课程代码 011017 学时 18 学分 1 必/选修 必修 适用专业 临床医学本科 先修课程或先备能力： 先修课程《生理学》、《有机化学》 教学目标 贯彻教育部全面推进素质教育的精神，为培养中医药新型复合型人才的需要，以培养学生动手能力、创新意识为教学重点的一门实验课程。 1. 通过实验，进一步加深对生物化学理论知识的理解。 2. 培养学生严谨的科学态度，开拓创新的思维能力，实验 设计 领导形象设计圆作业设计ao工艺污水处理厂设计附属工程施工组织设计清扫机器人结构设计 的思维方法，以及 规范 编程规范下载gsp规范下载钢格栅规范下载警徽规范下载建设厅规范下载 的书写实验报告 论文 政研论文下载论文大学下载论文大学下载关于长拳的论文浙大论文封面下载 等知识，提高分析问题和解决问题的能力。 3. 掌握基本的生物化学实验方法和技术，通过本课程的严格训练，为学生进一步学习，掌握复杂的综合性的生物化学技术打下扎实的基础。 课程类型 □基础课实验 □√专业基础课实验 □专业课实验 课程性质 □独立设课 □√非独立设课 考核方式及成绩评定标准 考试/考查 出勤/学习态度 20 % 实验报告 60 % 综合考核 20 % 使用教材（名称、作者、出版社、版次、出版时间） 《生物化学实验指导》，生物化学教研室主编，自编教材，2009年7月 参考书目（书名、作者、出版社、出版时间） 《生物化学与分子生物学实验常用数据手册》、吴冠芸、科学出版社、第1版、1999年5月 主要实验内容与要求、方式（可列多级标题） 实验项目一：基本操作技术 学时 3 学分 每组人数 1 实验类型 □基础验证型 □综合设计型 □研究创新型 □√其它 实验性质 □√必做 □选做 实验内容 1、 实验须知 2、 基本生化实验技术 实验要求 1.掌握生化实验室中的各项注意事项。 2.掌握各种基本的生化技术、常用仪器的分类及使用。 3.熟记实验室规则和常用生化仪器名称。学会清洗玻璃仪器的正确方法。 4.熟悉生化实验与其它实验的区别。 实验方式 独立操作。 主要实验内容与要求、方式（可列多级标题） 实验项目二：1、蛋白质沉淀 2、蛋白质的等电点测定 学时 3 学分 每组人数 1 实验类型 □√基础验证型 □综合设计型 □研究创新型 □其它 实验性质 □√必做 □选做 实验内容 1、 盐析法、有机溶剂、生物碱试剂、浓矿酸沉淀蛋白质 2、 等电点测定的原理及主要操作步骤 实验要求 1. 掌握蛋白质沉淀、测定蛋白质等电点的方法和技术， 2. 了解蛋白质两性离解的性质。 实验方式 独立操作 主要实验内容与要求、方式（可列多级标题） 实验项目三：影响酶作用的因素 学时 3 学分 每组人数 1 实验类型 □√基础验证型 □综合设计型 □研究创新型 □其它 实验性质 □√必做 □选做 实验内容 1、 检测淀粉水解的原理及方法 2、 唾液淀粉酶对淀粉的水解作用 3、 温度对唾液淀粉酶活性的影响 4、 pH对酶活性的影响 5、 激活剂与抑制剂对唾液淀粉酶活性的影响 实验要求 1.掌握测定酶的最适温度、最适pH和鉴定激活剂和抑制剂影响酶促反应速度的实验方法。 2.了解温度、pH、激活剂和抑制剂对酶活性的影响 实验方式 独立操作 主要实验内容与要求、方式（可列多级标题） 实验项目四：分光分析法 学时 3 学分 每组人数 1 实验类型 □基础验证型 □综合设计型 □研究创新型 □√其它 实验性质 □√必做 □选做 实验内容 1、 Lambert-Beer定律的基本原理 2、 581光电比色计的基本构造及使用 3、 722S分光光度计的基本构造及使用 4、 操作及计算练习 实验要求 1.掌握分光分析法测定物质含量的基本原理。 2.掌握722S分光光度计的使用。 3.了解722S分光光度计的基本构造。 实验方式 独立操作 主要实验内容与要求、方式（可列多级标题） 实验项目五：血糖的测定 学时 3 学分 每组人数 1 实验类型 □√基础验证型 □综合设计型 □研究创新型 □其它 实验性质 □√必做 □选做 实验内容 1、 血糖测定的原理 2、 血糖测定的主要操作步骤及注意事项 实验要求 1.掌握吴氏-Folin法测定血糖含量的基本原理与操作方法； 2.了解血糖的正常范围及临床意义。 实验方式 独立操作 主要实验内容与要求、方式（可列多级标题） 实验项目六：血清蛋白的醋酸纤维薄膜电泳 学时 3 学分 每组人数 1 实验类型 □基础验证型 □√综合设计型 □研究创新型 □其它 实验性质 □√必做 □选做 实验内容 1、 醋酸纤维素薄膜电泳的原理 2、 血清蛋白质醋酸纤维素薄膜电泳的主要操作步骤 3、 血清蛋白质电泳结果及临床意义 实验要求 1．掌握醋酸纤维素薄膜电泳的原理及操作方法。 2．了解醋酸纤维素薄膜电泳所分离的血清蛋白质的各带谱及其临床意义。 实验方式 独立操作 PAGE 14