生物化学期末复习

-z.第一章蛋白质化学名词解释1.氨基酸等电点〔pI〕：在*一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。2.构型：不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。3.肽：一个氨基酸的a-COOH和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水缩合形成的化合物。4.盐析：向蛋白质溶液中参加高浓度的中性盐使蛋白质沉淀析出的现象5.蛋白质等电点：当蛋白质在其*一PH值时，其所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的PH值成为蛋白质的等电点。6.同工酶：催化活性一样而酶蛋白的分子构造，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。7.氨基酸：氨基酸是含有氨基的羧酸。是蛋白质的根本组成单位。8.肽键：一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基缩合形成的共价键叫肽键。9.蛋白质的沉淀作用：蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性，水膜和电荷一旦除去，蛋白质溶液的稳定性就被破坏，蛋白质就会从溶液中沉淀下来，此现象即为蛋白质的沉淀作用。10.构象：指一样构型的化合物中，与碳原子相连的原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。11.蛋白质的变性：当天然蛋白质受到*些物理因素或化学因素的影响后，由氢键、盐键等次级键维系的高级构造遭到破坏，分子内部构造发生改变，致使其生物学性质、物理化学性质改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。12.蛋白质的一级构造：指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。简答 题 快递公司问题件快递公司问题件货款处理关于圆的周长面积重点题型关于解方程组的题及答案关于南海问题 1.蛋白质沉淀的方法有哪些？1．盐析；2.有机溶剂沉淀法；3.重金属盐沉淀；4.生物碱试剂沉淀2.简述氨基酸的分类？1.非极性疏水性氨基酸；2.极性中性氨基酸；3.酸性氨基酸；4.碱性氨基酸3.蛋白质别离纯化的方法包括哪些？〔1〕根据分子大小进展别离；〔2〕根据溶解度差异别离；〔3〕根据电离不同性质别离；〔4〕根据理化性质别离4.简述蛋白质的性质蛋白质的两性解离及等电点；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性、凝固和沉淀；蛋白质的颜色反响；蛋白质的紫外吸收性质5.简述蛋白质的一级构造的测定步骤测定蛋白质分子中多肽链的数目；拆分蛋白质分子的多肽链；断开多肽链内的二硫桥； 分析 定性数据统计分析pdf销售业绩分析模板建筑结构震害分析销售进度分析表京东商城竞争战略分析 每一多肽链的氨基酸组成；鉴定多肽链的N一末端和C一末端残基；裂解多肽链成较小的片段；测定各肽段的氨基酸序列；确定肽段在多肽链中的次序；确定原多肽链重二硫键的位置6.蛋白质一级构造确定的原则是什么？测定蛋白质中氨基酸组成蛋白质的氮端和碳端测定应用两种或两种以上不同的水解方法将所要测定的蛋白质及肽链断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。别离提纯所产生的肽，并测出它们的顺序。从有重叠构造的各个肽的序列中推断出蛋白质中全部氨基酸排列顺序。7.影响α-螺旋稳定性的因素有哪些？1〕在多肽链中连续的出现带同种电荷的极性氨基酸，α-螺旋就不稳定。2〕在多肽链中只要出现pro，α-螺旋就被中断，产生一个弯曲或结节。3)Gly的R基太小，难以形成α-螺旋所需的两面角，所以和Pro一样也是螺旋的最大破坏者。4〕肽链中连续出现带庞大侧链的氨基酸如Ile，由于空间位阻，也难以形成α-螺旋。7.蛋白质的理化性质有哪些蛋白质的两性解离性质；蛋白质的胶体性质；蛋白质的沉淀作用；蛋白质的变性作用；蛋白质的紫外吸收；蛋白质的颜色反响论述题：1蛋白质别离纯化的方法〔1〕根据分子大小不同的别离方法：a：透析和超过滤b：密度梯度离心c：凝胶过滤：.〔2〕利用溶解度差异的纯化方法a：等电点沉淀法：b：盐溶与盐析〔3〕根据电荷不同的别离方法a：电泳b：离子交换层析4.根据生化性质别离方法亲和层析第二章核酸的化学名词解释：1.杂交DNA分子：DNA单链与在*些区域有互补序列的异源DNA单链或RNA链形成双螺旋构造的过程。这样形成的新分子称为杂交DNA分子。2.增色效应：核酸变性时，双链解开，对260nm紫外光的吸收能力增强。3.DNA熔解温度：通常将紫外吸收的增加量达最大量一半时的温度称熔解温度，用Tm 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 示。4.核酸复性：变性核酸的互补链在适当的条件下，重新缔合成为双螺旋构造的过程称为复性5.Tm(DNA的解链温度)：通常将DNA的变性到达50%时，即紫外吸收的增加量到达最大增量一半时的温度称为DNA的解链温度〔Tm〕。6.分子杂交：在变性的DNA溶液中参加外源DNA单链分子或RNA单链分子〔与原DNA具有同源性〕，去掉变性条件后复性形成双螺旋构造的过程称分子杂交。简答题：1.核酸的变性因素有哪些？1.pH〔>11.3或<5.0〕；2.变性剂〔脲、甲酰胺、甲醛〕；3.低离子强度；4.加热2.影响DNA复性因素有哪些？〔1〕片段浓度〔2〕片段大小〔3〕片段复杂性〔重复序列数目〕〔4〕溶液离子强度3.比拟RNA与DNA的主要不同点。RNA与DNA的差异主要有以下三点：〔1〕组成它的核苷酸中的戊糖成分不是脱氧核糖，而是核糖；〔2〕RNA中的嘧啶成分为胞嘧啶和尿嘧啶，而不含有胸腺嘧啶，所以构成RNA的根本的四种核苷酸是AMP、GMP、CMP和UMP，其中U代替了DNA中的T；〔3〕RNA的构造以单链为主，而非双螺旋构造。4.影响核酸复性的因素？单链片段浓度越高，随机碰撞的频率越高，复性速度越快。较大的单链片段扩散困难，链间错配率高，复性较慢。片段内的重复序列多，则容易形成互补区，因而复性较快维持溶液一定的离子强度，消除磷酸基负电荷造成的斥力，可加快复性速度。5.从化学构造、理化性质等方面比拟DNA和RNA的不同？〔1〕含有碱基及核糖不同，DNA戊糖为脱氧核糖，含有A、G、C、T四种碱基；RNA戊糖为核糖，含有A、G、C、U四种碱基；〔2〕理化性质上：DNA白色纤维状固体，RNA白色粉末状固体，都微溶于水，不溶于乙醇；DNA难溶于0.14mol/L的NaCl溶液，可溶于1—2mol/L的NaCl溶液，RNA则相反；加热条件下，RNA＋浓盐酸＋苔黑酚为绿色颜色反响；D－2－脱氧核糖＋酸＋二苯胺为蓝紫色颜色反响。第三章酶名词解释1.酶的活性部位：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生反响的部位。2.酶原的激活：从无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。3.活性部位：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生反响的部位。4.酶的专一性：是指酶在催化生化反响时对底物的选择性，即一种酶只能作用于*一类或*一种特定的物质。5.米氏常数：米氏常数是反响速度为最大值的一半时的底物浓度。6.酶的必需基团：酶分子中有些基团假设经化学修饰〔氧化、复原、酰化、烷化〕使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称为必需基团。7.抑制剂：凡使酶的活性降低或丧失，但并不引起酶蛋白变性的作用称为抑制作用。能够引起抑制作用的化合物则称为抑制剂。8.辅酶：*些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类小分子能用透析或超滤等方法除去，被称为辅酶。9.酶的活性中心：酶的活性中心是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。10.酶的非必需基团：有的酶温和水解掉几个AA残基，仍能表现活性，这些基团即非必需基团。11.别构效应：调节物或效应物与酶分子上的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分子的*种构象，使酶活性中心对底物的结合和催化作用受到影响，从而调节酶反响速度及代谢过程，此效应即为酶的别构效应。12.酶原：处于无活性状态的酶的前身物质就称为酶原。13.反竞争性抑制：酶的可逆抑制作用的一种类型。酶蛋白先与底物结合，生成ES。ES然后与抑制剂I结合，生成ESI。ESI不能转化成产物。与无抑制剂相比，反竞争性抑制的Vma*减小，Km减小，双倒数图的斜率不变。简答题1.简答酶催化作用特性1．高效性；2．专一性；3．反响条件温和；4.酶的催化活性可调节控制2.根据酶所催化的反响类型，可以将酶高分为哪几类？〔1〕氧化复原酶类；〔2〕转移酶类；〔3〕水解酶类；〔4〕裂合酶类；〔5〕异构酶类；〔6〕合成酶类。3.米氏常数的意义Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小；Km是酶的特征性常数：在一定条件下，*种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶〔特别是一组同工酶〕的Km值，来判断是否为不同的酶；Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物；Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vma*，为最适宜的测定酶活性所需的底物浓度4.诱导契合学说的要点是什么？1〕酶有其原来的形状，不一定一开场就是底物的 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。2〕底物能诱导酶蛋白的形状发生一定变化〔专一性结合〕。3〕当酶的形状发生变化后，就使得其中的催化基团形成正确的排列。4〕在酶反响过程中，酶活性中心构象的变化是可逆的。即酶与底物结合时，产生一种诱导构象，反响完毕时，产物从酶外表脱落，酶又恢复其原来的构象。5.酶作为生物催化剂，与一般催化剂比拟，有什么不同之处？1)高效性〔1〕2)专一性3)反响条件温和４)酶易失活５)酶活力可调节控制６)*些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关6.竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制对米氏常数和酶促反响速度的影响KmVma*竞争性抑制增大不变非竞争性抑制不变减小反竞争性抑制减小减小论述题：1.影响酶促反响的因素〔1〕底物浓度对酶促反响速度的影响在其它反响条件不变时，反响速度的增加与底物浓度的增加成正比〔一级反响〕；此后，随底物浓度的增加，反响速度的增加量逐渐减少〔混合级反响〕；最后，当底物浓度增加到一定量时，反响速度到达一最大值，不再随底物浓度的增加而增加〔零级反响〕。〔2〕酶浓度对酶促反响速度的影响当反响系统中底物的浓度足够大时，酶促反响速度与酶浓度成正比。〔3〕pH对酶促反响速度的影响pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。〔4〕温度对酶促反响速度的影响在最适温度条件下,反响速度最大。〔5〕激活剂对酶促反响速度的影响激活剂对酶的作用于有一定的选择性，一般情况下，一种激活剂对*种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用。〔6〕抑制机剂对酶促反响速度的影响能使酶的活性降低或丧失的物质，称为酶的抑制剂。竞争性抑制作用Vma*不变，非竞争性抑制作用Vma*下降，反竞争性抑制作用Vma*下降。2.米氏方程的公式？米氏常数及其意义是什么？试求酶促反响速度到达最大反响速度99％时，所需求的底物浓度〔用Km表示〕。米氏方程：表示酶促反响速度和底物浓度之间关系的方程。〔或〕V=Vma*.[S]Km+[S]米氏常数：酶促反响速度为最大反响速度一半时的底物浓度，称为米氏常数。意义：不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数；Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值；Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低;Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。根据公式：V=Vma*.[S]Km+[S]将V=99%Vma*代入公式，可求出[S]=99Km。第四章生物氧化名词解释：1.氧化磷酸化：是与电子传递过程偶联的磷酸化过程。即伴随电子从底物到O2的传递，ADP被磷酸化生成ATP的酶促过程，这种氧化与磷酸化相偶联的作用称为氧化磷酸化。2.生物氧化：物质在生物体内的氧化，主要是指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。3.P/O比：指每消耗一个氧原子(或每对电子通过呼吸链传递至氧)所产生的ATP分子数。4.电子传递链：存在于线粒体内膜上的一系列能承受氢或电子的中间传递体组成的连锁式反响体系。5.底物水平磷酸化：同高能化合物的放能水解作用相偶联的ATP的形成过程。6.呼吸链：复原型辅酶上的氢原子以质子的形式脱下，其电子沿一系列按一定顺序排列的电子传递体转移，最后转移给分子氧并生成水，这个电子传递体系称为电子传递链。由于消耗氧，故也叫呼吸链。简答题：1.NADH呼吸链中产生ATP的部位在哪？为什么在这些部位可以产生ATP？部位：NADH-Q复原酶复合体〔或复合体Ι〕;琥珀酸-Q复原酶〔或复合体Ⅲ〕;细胞色素复原酶〔或复合体Ⅳ〕因为在这几步中物质之间电位差较大，电子在传递的时候所释放的自由能较大，而且释放的自由能大于ATP合成所需的能量，所以放出的能量促使ADP和Pi生成ATP。2.利用化学渗透假说 说明 关于失联党员情况说明岗位说明总经理岗位说明书会计岗位说明书行政主管岗位说明书 氧化磷酸化的机理。1)NADH呼吸链中的三个复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ起着质子泵的作用，将H+从线粒体基质跨过内膜进入膜间隙。2)H+不断从内膜内侧泵至内膜外侧，而又不能自由返回内膜内侧，从而在内膜两侧建立起质子浓度梯度和电位梯度即电化学梯度，也称为质子动力。3)当存在足够的跨膜电化学梯度时，强大的质子流通过嵌在线粒体内膜的F0F1-ATP合酶返回基质，质子电化学梯度蕴藏的自由能释放，推动ATP的合成。3.呼吸链的组成黄素蛋白类；铁硫蛋白；辅酶Q；细胞色素类。第五章糖代谢名词解释：1.三羧酸循环：反响从乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸为开场，最终以生成草酰乙酸而为循环,称为三羧酸循环。2.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。简答题：1.三羧酸循环的反响特点1.需氧；2.不可逆：三个限速酶；3.两次脱羧、四次脱氢〔三次受体是NAD，一次是FAD〕、一次底物水平磷酸化；4.共产生12molATP2.三羧酸循环的根本过程缩合反响；柠檬酸异构化生成异柠檬酸；异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA；琥珀酰CoA水解生成琥珀酸；琥珀酸脱氢生成延胡索酸；延胡索酸加水生成苹果酸；草酰乙酸的再生。3.试列表比拟糖酵解与有氧氧化的区别。糖酵解糖有氧氧化反响条件无氧或供氧缺乏有氧情况进展部位胞液胞液和线粒体关键酶己糖激酶〔或葡萄糖激酶〕、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶有左列3个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶产物乳酸、ATPH2O，CO2，ATP能量1mol葡萄糖净得2molATP1mol葡萄糖净得36ATP4.为什么葡萄糖彻底氧化分解产生CO2和H2O时产生ATP数目有可能不同？可产生36或38摩尔ATP，〔2〕因为在不同组织中由糖酵解产生的NADH进入线粒体的方式不同，假设经甘油α-磷酸穿梭，产生36摩尔ATP。〔2〕经苹果酸穿梭产生38摩尔ATP。5.糖酵解的反响特点整个过程无氧参加；三个限速酶；从葡萄糖开场净生成2分子ATP，从糖原开场净生成3分子ATP；一次脱氢辅酶为NAD＋，生成的NADH＋H＋中的2H最后又交给丙酮酸生成了乳酸。问答题：1.糖酵解及其根本反响过程〔1〕糖酵解：在无氧的条件下，葡萄糖或糖原分解成丙酮酸，进而复原为乳酸并释放少量能量的过程称为糖的无氧分解。这一过程与酵母菌使糖发酵的过程相似，又称为糖酵解，简称EMP途径。〔2〕反响历程：第一阶段：葡萄糖的磷酸化，主要包括：葡萄糖的磷酸化；磷酸己糖异构化和1,6-二磷酸果糖的生成；第二阶段：糖的裂解阶段，主要包括：1,6-二磷酸果糖的裂解和磷酸丙糖的同分异构化；第三阶段：产能阶段，主要包括：3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油酸；高能磷酸基团的转移；3-磷酸甘油酸异构为2-磷酸甘油酸；磷酸烯醇式丙酮酸的生成和丙酮酸的生成；第四阶段：复原阶段，主要反响为丙酮酸复原生成乳酸2.三羧酸循环的根本过程〔1〕缩合反响；〔2〕柠檬酸异构化生成异柠檬酸；〔3〕异柠檬酸氧化脱羧生成α-酮戊二酸；〔4〕α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰COA；〔5〕琥珀酰COA水解生成琥珀酸；〔6〕琥珀酸脱氢生成延胡索酸；〔7〕延胡索酸加水生成苹果酸；〔8〕草酰乙酸的再生。第六章脂类代谢名词解释：1.脂肪酸的β－氧化：长链脂酰CoA的β氧化是在线粒体脂肪酸氧化酶系作用下进展的，每次氧化断去二碳单位的乙酰CoA，再经TCA循环完全氧化成二氧化碳和水，并释放大量能量。2.粗脂肪：利用有机溶剂处理动植物组织，所提取的混合在一起脂类物质。简答题：1.计算1摩尔14碳原子的饱和脂肪酸完全氧化为H2O和CO2时，产生ATP的摩尔数。1摩尔14C原子饱和脂肪酸可经6次β氧化生成7摩尔乙酰CoA，每一次β氧化可生成1个FADH2和1个NADH，每1摩尔乙酰CoA进入三羧酸循环可生成12摩尔ATP，因此共产生ATP摩尔数为：12*7+5*6=114(摩尔)假设除去脂肪酸活化消耗的2摩尔ATP，则净生成数为：12*7+5*6–2=112(摩尔)2.脂蛋白分为几类？各种脂蛋白的主要功能是什么？脂蛋白分为：CM、VLDL、LDL、HDL〔VHDL〕。主要功能分别是转运外源脂肪、转运内源脂肪、转运胆固醇及逆转运胆固醇。3.脂肪酸的β-氧化及能量生成情况脱氢；水化；再脱氢；硫解。1分子含16碳原子软脂酸经7次β氧化生成8分子乙酰CoA，最终产生131分子ATP，脂肪酸活化消耗2分子ATP，所以净生成129分子ATP。第七章氨基酸代谢名词解释：1.转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。2.氧化脱氨基作用：-AA在酶的作用下，氧化生成-酮酸，同时消耗氧并产生氨的过程。简答题：1.氨基酸的脱氨基作用包括哪些内容？1.氧化脱氨基作用；2.转氨基作用；3.联合脱氨基作用；4.非氧化脱氨基作用第八章核酸合成名词解释：1.冈崎片段：DNA复制过程中出现的连续的片段称为冈崎片段。2.基因：基因就是指DNA中能编码蛋白质和功能RNA的特定核苷酸序列。3.转录：即以DNA为模板，在依赖于DNA的RNA聚合酶的催化下，以4种NTP〔ATP、CTP、GTP和UTP〕原料，合成RNA的过程。4.密码子：在mRNA上编码氨基酸的核苷酸三联体。5.内含子：真核基因内部间隔外显子，并从mRNA上消失DNA序列。6.转录的不对称性：在RNA的合成中，DNA的二条链中仅有一条链可作为转录的模板，称为转录的不对称性。7.启动子：模板DNA分子中，由RNA聚合酶识别，结合并确定转录起点的特定序列。8.cDNA：在逆转录过程中，由逆转录酶合成的一条与mRNA模板互补的单链DNA。9.逆转录：是以RNA〔mRNA〕为模板合成DNA的过程。10.DNA的半保存复制：由亲代DNA生成子代DNA时，每个新形成的子代DNA中，一条链来自亲代DNA，而另一条链则是新合成的，这种复制方式叫半保存复制。11.DNA的半不连续复制：在DNA复制时，前导链是连续合成的,而后随链的合成是不连续的，这种复制方式称为半不连续复制。12.终止子：模板DNA分子5’端的转录终止信号。13.前导链：以亲代DNA链为模板，子代链能够连续合成.14.模板链：能够转录RNA的那条DNA链称模板链。15.编码链：与转录RNA互补的DNA链称编码链。简答题：1.RNA合成与DNA合成一样点〔1〕都以DNA链作为模板；〔2〕合成的方向均为5’→3’；〔3〕聚合反响均是通过核苷酸之间形成的3’,5’-磷酸二酯键，使核苷酸链延长。2.以大肠杆菌为例，简述其DNA的复制过程DNA复制的起始：起始位点的识别→DNA解链→RNA引物合成；DNA链的合成与延长：先导链的延伸；DNA不连续的合成；链的终止：新链与各自的模板链组成双螺旋。3.DNA复制的根本规律半保存复制；在特定的部位开场；原核一个/真核多个；单向或双向；从5’→3’方向进展；半不连续复制；需要RNA作为引物4.DNA损伤修复的方式光修复；切除修复；重组修复；SOS修复5.参与DNA复制的酶类和蛋白质因子有哪些？它们主要有什么样的生理功能？拓扑异构酶：翻开DNA超螺链；解链酶：翻开双螺旋；单链结合蛋白：防止复螺旋；引物酶：合成RNA引物；DNA聚合酶：合成互补的DNA新链；DNA连接酶：连接DNA片段。6.比拟复制、转录翻译过程的异同点。遗传信息传递方式模板原料关键酶合成方向碱基互补关系产物复制DNA双链dNTPDNA聚合酶5’-3’A=T；G=CDNA转录DNA模板链NTPRNA聚合酶5’-3’C=GA=URNA翻译mRNA20种氨基酸氨基酸-tRNA合成酶；转肽酶N端到C端A=U；C=G多肽7.真核生物mRNA转录后的加工5’端加帽子构造；3’端加polyA尾；剪去内含子，拼接外显子；对链内特定核苷酸进展甲基化。8.DNA复制与RNA转录的异同DNA复制RNA转录底物dNTPNTP模板DNA的两条链DNA的模板链酶包括DNA聚合酶的十几种酶RNA聚合酶延伸方向5’—3’5’—3’合成方式半保存不连续复制不对称转录产物双链DNA单链RNA引物需RNA为引物不需引物9.以原核生物为例，简述其RNA的转录过程〔1〕起始位点的识别；〔2〕转录的起始；〔3〕转录的延伸；〔4〕转录的终止论述题：1.大肠杆菌DNA的复制过程及复制过程中各种酶的功能。〔1〕复制的过程a.复制的起始；b.复制的延伸；c.复制的终止(2)复制过程中需要的酶及其功能a.DNA聚合酶把新生链的第一个脱氧核苷酸加到引物的3′-OH上，开场新生链的合成过程；b.拓扑异构酶翻开DNA超螺旋构造；c.解链酶翻开DNA双螺旋构造；d.引物酶合成一段RNA引物；e.连接酶催化两段DNA之间的连接。2.以原核生物为例，简述其转录过程。〔1〕起始阶段RNA聚合酶全酶中的σ因子识别基因或操纵子中的启动子，并与之结合形成复合物。当几个核苷酸参加后，σ因子应从全酶解离出来，至此完成了转录起始阶段。〔2〕延长阶段当第一个磷酸二脂键形成后，全酶释放σ因子，核心酶沿模板链的3＇→5＇方向滑行，一面使双股DNA解链，一面催化NTP按模板链互补的核苷酸序列逐个连接，使RNA按5＇→3＇方向不断延伸。〔3〕终止阶段在RNA延长过程中，当RNA聚合酶行进到模板的终止子部位时，RNA聚合作用停顿。在终止阶段，新合成的RNA链首先从DNA模板上解离出来，继而与核心酶别离，核心酶与双链DNA解离。此时σ因子又能与核心酶聚合，开场另一次转录过程。第九章蛋白质合成名词解释：1.伴侣蛋白：可与新合成的、未折叠的、错折叠的或聚集的多肽链结合，协助多肽链正确折叠的一类蛋白质。2.翻译：以mRNA为模板，合成出具有特定AA顺序的蛋白质肽链的过程。3.遗传密码：mRNA中的核苷酸序列与蛋白质中氨基酸序列之间的对应关系。4.反响抑制：在系列反响中，终产物抑制反响序列前头标兵酶的作用。简答题1.蛋白质的翻译后的加工过程蛋白质的修饰；信号肽的切除；肽链的水解；AA侧链专一共价修饰；二硫键的形成；辅基的结合。2.蛋白质的合成过程氨基酸的活化；肽链合成的起始；肽链的延伸；肽链合成的终止与释放；翻译后的加工3.遗传密码的根本性质方向性：5’-3’；简并性：一种氨基酸可被一种以上的密码子编码；通用性和例外；无标点性、无重叠性；起始密码子〔AUG〕和终止密码子〔UAA、UAG、UGA〕；密码子的摆动性。4.代谢调节的分类神经水平的调节；激素水平的调节；细胞水平的调节；酶水平的调节。5.蛋白质的翻译后的加工过程蛋白质的修饰；信号肽的切除；肽链的水解；AA侧链专一共价修饰；二硫键的形成；辅基的结合。论述题1.蛋白质的生物合成过程〔1〕氨基酸的活化；〔2〕肽链合成过程〔a.起始b.延长(进位,肽键的形成,移位)c.终止(当mRNA的终止密码子〔UAA、UAG、UGA〕出现，终止因子识别并与之结合，肽链延长停顿;终止因子RF1、RF2、RF3与A位结合，肽酰转移酶转变为水解活性，使tRNA从核糖体释放;核糖体释放因子RRF,使核糖体从mRNA上释放，在IF3作用下，大小亚基别离).