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《生物化学》课后习题详细解答.doc

《生物化学》课后习题详细解答

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2018-09-10 0人阅读 0 0 0 暂无简介 举报

简介:本文档为《《生物化学》课后习题详细解答doc》,可适用于医药卫生领域

生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α氨基酸是蛋白质的构件分子当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨基酸都是L型的。但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。参与蛋白质组成的基本氨基酸只有种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基)经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基酸外还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中有的是β、γ或δ氨基酸有些是D型氨基酸。氨基酸是两性电解质。当pH接近时氨基酸的可解离基团全部质子化当pH在左右时则全部去质子化。在这中间的某一pH(因不同氨基酸而异)氨基酸以等电的兼性离子(HNCHRCOO)状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点用pI表示。所有的α氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。αNH与,二硝基氟苯(DNFB)作用产生相应的DNP氨基酸(Sanger反应)αNH与苯乙硫氰酸酯(PITC)作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物(Edman反应)。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂(如过甲酸)或还原剂(如巯基乙醇)断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。除甘氨酸外α氨基酸的α碳是一个手性碳原子因此α氨基酸具有光学活性。比旋是α氨基酸的物理常数之一它是鉴别各种氨基酸的一种根据。参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。核磁共振(NMR)波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析(HPLC)等。习题写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。见表表氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine)AlaA亮氨酸(leucine)LeuL精氨酸(arginine)ArgR赖氨酸(lysine)LysK天冬酰氨(asparagines)AsnN甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine)MetM天冬氨酸(asparticacid)AspD苯丙氨酸(phenylalanine)PheFAsn和或AspAsxB半胱氨酸(cystein个很大的生物技术产业。习题酶作为生物催化剂有哪些特点?答:酶是细胞所产生的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂与一般非生物催化剂相比较有以下几个特点:、酶易失活、具有很高的催化效率、具有高度专一性、酶活性受到调节和控制。何谓酶的专一性?酶的专一性有哪些?如何解释酶作用的专一性?研究酶的专一性有何意义?答:酶的专一性是指酶对催化的反应和反映物有严格的选择性。酶的专一性分为两种类型:、结构专一性包括绝对专一性、相对专一性(族专一性或基团专一性、键专一性)、立体异构专一性包括旋光异构专一性、几何异构专一性。通过对酶结构与功能的研究确信酶与底物作用的专一性是由于酶与底物分子的结构互补诱导契合通过分子的相互识别而产生的。对酶的专一性研究具有重要的生物学意义。它有利于阐明生物体内有序的代谢过程酶的作用机制等。酶的活性受那些因素调节试说明之。答:酶的调节和控制有多种方式主要有:()调节酶的浓度:主要有种方式:诱导或抑制酶的合成调节酶的降解()通过激素调节酶活性、激素通过与细胞膜或细胞内受体相结合而引起一系列生物学效应以此来调节酶活性()反馈抑制调节酶活性:许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的催化此物质合成的第一步的酶往往被他们终端产物抑制()抑制剂和激活剂对酶活性的调节:酶受大分子抑制剂或小分子物质抑制从而影响酶活性()其他调节方式:通过别构酶、酶原的激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。4辅基和辅酶有何不同?在酶催化反应种起什么作用?答:辅酶通常指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物质。通过透析方法可以除去如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。辅基是以共价键和脱辅酶结合不能通过透析除去需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开如细胞色素氧化酶中的铁卟啉丙酮氧化酶中的黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)都属于辅基。它们的区别只在于它们与脱辅酶结合的牢固程度不同。辅酶、辅基在酶催化反应中通常是起着电子、原子或某些化学基团的传递作用。5酶分哪几大类?举例说明酶的国际系统命名法及酶的编号。答:国际酶学委员会根据酶所催化反应的类型把酶分为6大类:即氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和连接酶类。分别利用、、、、、来表示。例如:表示氧化还原酶作用于CHOH基团受体是分子氧。根据底物中别所用的基团或键的特点将每一大类分为若干亚类每一个亚类又按顺序变成、、……等数字每一个亚基可再分亚亚类仍用、、……编号每一个每的分类编号由个数字组成数字间由由“·”隔开。第一个数字指明该酶属于哪一个亚类第三个数字指出该酶属于一个亚亚类第四个数字则表明该酶在亚亚类中的排号。编号之间冠以EC(EnzymeCommision)。什么叫酶的活力和比活力?测定酶活力应注意什么?为什么测定酶活力时以测定初速率为宜并且底物浓度远远大于酶浓度?答:酶活力指酶催化某一化学反应的能力其大小可用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示酶的比活力代表酶的纯度根据国际酶学委员会的规定比活力用每mg蛋白质所含的酶活力单位数表示。酶的催化作用受测定环境的影响因此测定酶活力要在最适条件下进行即最适温度、最适pH、最适底物浓度和最适缓冲离子强度等。只有在最适条件下测定才能真实反映酶活力的大小。随时间的延长酶促反应中底物浓度降低产物浓度增加加速逆反应的进行产物对酶抑制或激活作用以及随时间的延长引起酶本身部分分子失活等酶促反应速率降低因此测定活力应测定酶促反应的初速率从而避免上述种种复杂因素对反应速率的影响。底物浓度太低时以下的底物浓度变化实验上不易测准所以在测定酶的活力时往往使第五浓度足够大这样整个酶反应对底物来说是零级反应而对酶来说却是以及反应这样测得的速率就比较可靠地反映酶的含量。什么叫核酶和抗体酶?它们的发现有什么重要意义?答:具有催化功能的RNA叫核酶。它的发现表明RNA是一种既能携带遗传信息又有生物催化功能的生物分子。因此很可能RNA早于蛋白质和DNA是生命起源中首先出现的生物大分子而一些有酶活性的内含子可能是生物进化过程中残存的分子“化石”。酶RNA的发现提出了生物大分子和生命起源的新概念无疑促进对生物进化和生命起源的研究。抗体酶是实际年代后期才出现的一种具有催化能力的蛋白质其本质上是免疫球蛋白但是在易变区被赋予了酶的属性所以又称“催化性抗体”抗体酶的发现不仅为酶的过渡态理论提供了有力的实验证据而且抗体酶将会得到广泛的应用。解释下列名词:()生物酶工程:酶学和以DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。()固定化酶:将水溶性酶用物理或化学方法处理使之成为不溶于水的、但仍具有酶活性的状态。()活化能:在一定温度下mol底物全部进入活化状态所需要的自由能(kjmol)()酶的转化数:在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。()寡聚酶:由两个以上亚基组成的酶。()Kat单位:在最适条件下酶秒钟催化mol底物转化为产物所需的酶量为Kat单位。()酶偶联分析法:由于分光光度法有其独特的优点因此把一些远类没有光吸收变化的酶反应可以通过与一些能引起光吸收变化的酶反映偶联使第一个酶反映的产物转变成第二个酶的具有光吸收变化的产物来进行测量。()诱导契合说:年Koshland提出当酶分子与底物分子接近时酶蛋白受底物分子诱导其构想发生有利于底物结合的变化酶与底物在此基础上互补契合进行反应。()反馈抑制:许多小分子物质的合成是由一联串的反应组成的催化此物质生成的第一步的酶往往被它们终端产物抑制。这种抑制叫反馈抑制。()多酶复合体:由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。用AgNO对在ml含有mgml蛋白质的纯酶溶液进行全抑制需用μmolAgNO求该酶的最低相对分子质量。μg纯酶(Mr:×)在最适条件下催化反应速率为μmolmin试计算:()酶的比活力。Umg()转换数。s解:()比活力=μmolminμg=Umg()转换数=×÷(×××)=sg鲜重的肌肉含有单位的某种酶其转换数为×min试计算该酶在细胞内浓度(假设新鲜组织含水并且全部在细胞内)。×molL解:××÷(××)=×molL焦磷酸酶可以催化焦磷酸水解或磷酸其相对分子质量为×由个相同亚基组成。纯酶的Vmax为Umg酶。它的一个活力单位规定为:在标准测定条件下℃、min内水解μmol焦磷酸所需要的酶量。问:()酶mg酶在每秒钟内水解多少mol底物?×mol。()每mg酶中有多少mol的活性部位(假设每个亚基上有一个活性部位)?×mol活性中心。()酶的转换数是多少?s或mol焦磷酸(s·mol)酶活性中心解:()××(×)×=×mol()×××=×mol()×÷×××=称取mg蛋白酶粉配制成ml酶溶液从中取出ml酶液以酪蛋白为底物用Folin酚比色法测定酶活力得知每小时产生μg酪氨酸。另取ml酶液用凯氏定氮法测得蛋白质为mg若以每分钟产生μg酪氨酸的酶量为个活力单位计算根据以上数据求出:()ml酶液中所含蛋白质量及活力单位。mg蛋白质U()比活力。Umg蛋白质()g酶制剂的总蛋白含量及总活力。g×U解:()×÷(×)=mg÷(×)=U()÷=Umg()÷(×)××=×mg=g÷(×)÷(×)×=×U有g淀粉酶酶制剂用水溶解成ml从中取出ml测定淀粉酶活力测知每min分解g淀粉。计算每g酶制剂所含淀粉酶活力单位数?U(淀粉酶活力单位定义:在最适条件下每小时分解g淀粉的酶量称为个活力单位)解:×÷(×)=U某酶的初提取液经过一次纯化后竟测定得到下列数据:试计算比活力、百分产量及纯化倍数。比活力:Umg蛋白质百分产量:纯化倍数:倍体积ml活力单位(Uml)蛋白质(mgml)初提取液(NH)SO盐析解:()=Umg()×÷(×)×=()÷()=第九章酶促反应动力学提要酶促反应动力学是研究酶促反应的速率以及影响此速率各种因素的科学。它是以化学动力学为基础讨论底物浓度、抑制剂、pH、温度及激活剂等因素对酶反应速率的影响。化学动力学中在研究化学反应速率与反应无浓度的关系时常分为一级反应、二级反应及零级反应。研究证明酶催化过正的第一步是生成酶底物中间产物MichaelisMenten该呢举中间产物学说的理论推导出酶反应动力学方程式即Km、Vmax、kcat、kcatKm。Km是酶的一个特征常数以浓度为单位Km有多种用途通过直线作图法可以得到Km及Vmax。Kcat称为催化常数又叫做转换数(TN值)它的单位为skcat值越大表示酶的催化速率越高。kcatKm常用来比较酶催化效率的参数。酶促反应除了单底物反应外最常见的为双底物反应按其动力学机制分为序列反应和乒乓反应用动力学直线作图法可以区分。酶促反应速率常受抑制剂影响根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆将抑制作用分为可逆抑制作用及不可逆抑制作用。根据可逆抑制剂与底物的关系分为竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制类可以分别推导出抑制作用的动力学方程。竞争性抑制可以通过增加底物浓度而解除其动力学常数Kˊm变大Vmax不变非竞争性抑制Km不变Vˊmax变小反竞争性抑制Kˊm及Vˊmax均变小。通过动力学作图可以区分这种类型的可逆抑制作用。可逆抑制剂中最重要的是竞争性抑制过度态底物类似物为强有力的竞争性抑制剂。不可逆抑制剂中最有意义的为专一性Ks型及kcat型不可逆抑制剂。研究酶的抑制作用是研究酶的结构与功能、酶的催化机制、阐明代谢途径以及设计新药物的重要手段。温度、pH及激活剂都会对酶促反应速率产生重要影响酶反应有最适温度及最适pH要选择合适的激活剂。在研究酶促反应速率及测定酶的活力时都应选择酶的最适反应条件。习题当一酶促反应进行的速率为Vmax的时在Km和S之间有何关系?Km=S解:根据米氏方程:V=VmaxS(KmS)得:Vmax=VmaxS(KmS)Km=S过氧化氢酶的Km值为×molL当底物过氧化氢浓度为molL时求在此浓度下过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。解:fES=S(KmS)=×(××)=由酶反应S→P测得如下数据:SmolLVnmolLmin×××××()计算Km及Vmax。Km:×Vmax:nmolLmin()当S=×molL时酶催化反应的速率是多少?nmolLmin()若S=×molL时酶的浓度增加一倍此时V是多少?nmolLmin()表中的V是根据保温min产物生成量计算出来的证明V是真正的初速率。解:()由米氏方程得:=Vmax·×(Km×)……①=Vmax·(Km)……②由①、②得:Km=×Vmax=nmolLmin()V=××(××)=nmolLmin()×=nmolLmin()带如米氏方程可验证。某酶的Km为×molLVmax为μmolLmin底物浓度为×molL。试计算:()竞争性抑制剂()非竞争性抑制剂()反竞争性抑制剂的浓度均为×molL时的酶催化反映速率?这中情况的Ki值都是×molL()上述种情况下抑制百分数是多少?()μmolLmin()μmolLmin()μmolLmin解:()竞争性抑制剂的米氏方程为:V=VmaxS(Km(IKi)S)代入数据得:V=μmolLmini=(a)×=(ViVo)×=()非竞争性抑制剂的米氏方程为:V=VmaxS((KmS)(IKi))代入数据得:V=μmolLmini=(a)×=(ViVo)×=()反竞争性抑制剂的米氏方程:V=VmaxS(KmS(IKi))代入数据得:V=μmolLmini=(a)×=(ViVo)×=.今制得酶浓度相同、底物浓度不同的几个反应混合液并测得反应初速率数据见下表。请利用“EadieHofstee”方程式用图解法求出Km值及Vmax值。这种作图法与LineweaverBurk作图法比较有何优点?Vmax=μmolLmin,Km=×molLSmolLVμmolLmin×××××××解:将米氏方程改写成:V=VmaxKm·VS,以VVS作图得一直线其纵截距为Vmax斜率为Km由图得Vmax=μmolLmin,Km=×molL优点:实验点相对集中于直线上Km和Vmax测定值较准确。对一个遵从米氏方程的酶来说当底物浓度S=Km竞争抑制剂浓度I=Ki时反应的初速率是多少?V=Vmax解:根据米氏方程可得:V=VmaxS(Km(IKi)S),其中S=KmI=KiV=VmaxKm(Km(KiKi)Km)=Vmax用下列表中数据确定此酶促反应:()无抑制剂和有抑制剂的Vmax和Km值。无抑制剂时Km=×molLVmax=μmolLmin有抑制剂时:Km=×molLVmax=μmolLmin()EI复合物的解理常数Ki。Ki=×molLSmolLVμmolLmin无抑制剂有抑制剂(×molL)×××××解:()无抑制剂时:V=VmaxS(KmS)将表中数据代入此式可得Km=×molLVmax=μmolLmin对表中数据用V对S作图求Km值可判断有抑制剂时Km值明显增大故该抑制剂应为竞争性抑制剂。据V=VmaxS(Km(IKi)S)以及Vmax不变的性质可得此时Vmax=μmolLminKm=×molLKi=×molL.同上。从速率对底物浓度作图中求出下列参数(反应混合物中酶量为μmol)。()Km()Vmax()kcatKm()转换数。Km:×molLVmax:μmolLminkcatKm:×molLs转换数:s解:Vmax=kcat·Et=k·E=k·ES下面的叙述哪一个是正确的?胰凝乳蛋白酶的转换数sDNA聚合酶是s。()胰凝乳蛋白酶结合第五比DNA聚合酶有更高的亲和性。()胰凝乳蛋白酶反映速率比DNA聚合酶反映速率更大。()在特别的酶浓度和饱和底物水平下胰凝乳蛋白酶反应速率比DNA聚合酶在相同条件下更低。()在饱和底物水平下两种酶的反应速率假若DNA聚合酶反应速率的倍则与胰凝乳蛋白酶相等。今有一酶反应它符合MichaelisMenten动力学其Km为×molL。底物浓度为molL时反应初速度为μmolLmin。试问:底物浓度分别为molL、molL和molL时的反应初速率是多少?×molLmin×molLmin解:∵Km=×molL《S=molL∴V=Vmax=μmolLmin将题中数据代入米氏方程:V=VmaxS(KmS)得:设S=xKmV=Vmax·xKm((x)Km)=x(x)·Vmax=(x)·VmaxV=V=V=·Vmax=.假设×molL的I抑制了一个酶催化反应的计算这个非竞争性抑制剂的Ki?×molL解:i=(a)×=(ViVo)×=ViVo=→Vo=Vi……①再根据无抑制剂时的米氏方程:Vo=VmaxS(KmS)……②加入非竞争性抑制剂时:V=VˊmaxS((KmS)(IKi))……③此时Vmax变小Km不变。由①②③得:Ki=×(·VˊmaxVmax)Vˊmax=VmaxKi=×molL如果Km为×molL。Ki为×molL。在底物浓度为×molL时要得到的抑制需竞争性抑制剂的浓度是多少?×molL解:i=(a)×=(ViVo)×=ViVo=→Vo=Vi……①再根据无抑制剂时的米氏方程:Vo=VmaxS(KmS)……②加入竞争性抑制剂时:V=VˊmaxS(Kˊm(IKi)S)……③此时Vmax变小Km不变。由①②③得:I=KmKiKˊmKiSKiKˊm加入抑制剂时Km=Kˊm∴I=×molL举例说明什么是Ks型和kcat型不可逆抑制剂。什么是过度态底物类似物?它属于何种类型抑制剂?答:Ks型抑制剂根据底物的化学结构设计具有底物类似的结构可以和相应的酶结合同时还代有一个活泼的化学基团能与酶分子中的必需基团反应进行化学修饰从而抑制酶。因其专一性取决于抑制剂与活性部位必需基团在反应前形成非共价络合物的解离常数以及非活性部位同类基团形成非共价络合物的解离常数之比即Ks比值故这类抑制剂称不可逆Ks抑制剂。例如:胰蛋白酶要求催化的底物具有一个带正电荷的侧链如Lys、Arg侧链。对甲苯磺酰L赖氨酰氯甲酮(TLCK)和胰蛋白酶活性部位必需集团His共价结合引起不可逆失活。Kcat型不可逆抑制剂具有天然底物的类似结构其本身也是酶的底物能与酶结合发生类似于底物的变化。但抑制剂还有一个潜伏的反应基团当酶对它进行催化反应时这个潜伏反映基团被暴露或活化并作用于酶活性部位的必需基团或酶的辅基使酶不可逆失活其专一性极高。例如β卤代DAla是细菌中丙氨酸消旋酶(AR)的不可逆抑制剂属于磷酸吡哆醛类的自杀性底物。过渡态底物类似物是化学结构类似过渡态底物(底物和酶结合成中间复合物后被活化的过渡形式)的抑制剂属于竞争性抑制剂如嘌呤腺苷水合形成是小牛脱氨酶反应过渡类似物。第十章酶的作用机制和酶的调节提要酶的活性部位对于不需要辅酶的酶来说就是指酶分子中在三维结构上比较靠近的几个氨基酸残基负责与底物的结合与催化作用的部位对于需要辅酶的酶来说辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构往往也是酶活性部位的组成部分。酶活性部位有个共同特点。研究酶活性部位的方法有:酶分子侧链基团的化学修饰法动力学参数测定法X射线晶体结构分析法和定点诱变法这些方法可互相配合以判断某个酶的活性部位。酶是催化效率很高的生物催化剂这是由酶分子的特殊结构所决定的。经研究与酶催化效率的有关因素有个即底物和酶的邻近效应与定向效应底物的形变与诱导契合酸碱催化共价催化金属离子催化多元催化和协同效应活性部位微环境的影响。但这些因素不是同时在一个酶中其作用也不是一种因素在所有的酶中起作用对于某一种酶来说可能分别主要受一种或几种因素的影响。研究酶催化的反应机制始终是酶学研究的一个重点通过大量的研究工作已经对一些酶的作用机制有深入了解该章对溶解酶、胰核糖核酸酶A、羧肽酶A、丝氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶等的催化作用机制进行了详尽的讨论。酶活性是受各种因素调节控制的除了在第章中已介绍的几种因素外主要还有①别构调节例如ATCase。②酶原的激活如消化系统蛋白酶原的激活及凝血系统酶原的激活。③可逆共价修饰调控如蛋白质的磷酸化一系列蛋白激酶的作用。通过以上作用使酶能在准确的时间和正确的地点表现出它们的活性。别构酶一般都是寡聚酶有催化部位和调节部位别构酶往往催化多酶体系的第一步反应受反应序列的终产物抑制终产物与别构酶的调节部位相结合由此调节多酶体系的反应速率。别构酶有协同效应S对υ的动力学曲线呈S形曲线(正协同)或表现双曲线(负协同)两者均不符合米氏方程。ATCase作为别构酶的典型代表已经测定了其三维结构详细研究了别构机制和催化作用机制。为了解释别构酶协同效应的机制有两种分子模型受到人们重视即协同模型和序变模型。酶原经过蛋白水解酶专一作用释放出肽段构象发生变化形成酶的活性部位变成有活性的酶这个活化过程是生物体的一种调控机制。可逆地共价修饰调控作用是通过共价调节酶进行的通过其他酶对其多肽链某些基团进行可逆地共价修饰使处于活性与非活性的互变状态从而调节酶活性。共价修饰的基团主要是磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化及ADP核糖基化等。同工酶是指催化相同的化学反应但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面不同的一组酶。同工酶是研究代谢调节、分子遗传、生物进化、个体发育、细胞分化和癌变的有力工具在酶学、生物学及医学研究中占有重要地位。LDH同工酶研究的比较清楚是由良种不同亚基组成的四聚体有种同工酶在不同组织中含量不同反映了同工酶的组织特异性。习题阐明酶活性部位的概念。可使用那些主要方法研究酶的活性部位?答:酶的活性部位对于不需要辅酶的酶来说就是指酶分子在三维结构上比较靠近的几个氨基酸残基负责与底物的结合与催化作用的部分对于需要辅酶的灭来说辅酶分子或辅酶分子上的某一部分结构往往也是酶活性部位的组成部分。研究酶活性部位的方法有:酶分子侧链基团的化学修饰法、动力学参数测定法、X射线晶体结构分析法和定点诱变法。简要阐明胰RnaseA的活性部位如何确定?答:用化学修饰法研究RnaseA活性的必须氨基酸残基。在pH下用等摩尔碘乙酸处理RnaseA羧甲基化的His是主要产物而羧甲基化的His产物较少。RnaseA中其他组氨酸对这个试剂的反应弱得多。所得RnaseA的两个羧甲基化的衍生物均无活性因此可推测His和His为酶活性的必需集团。二硝基氨苯可选择地同酶LysεNH反应酶引起失活。该结果表明Lys也是酶活性部位的必需氨基酸。以上研究结果可认为His、His、Lys构成了RnaseA的活性部位。与酶催化效应有关的因素有哪些?它们是怎样提高反应速率的?答:与酶催化速率有关的因素有个:底物和酶的邻近效应与定向效应:酶和底物复合物的形成过程既是专一性的识别过程更重要的是分子间反应变成分子内反应的过程。在这一过程中包括两种效应、邻近效应和定向效应。邻近效应是指酶与第五结合形成中间复合物以后使底物和底物(如双分子反应)之间酶的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的升高从而使反应速率大大增加的一种效应。定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确取位产生的效应。底物的形变和诱导契合:当酶遇到其专一性底物时酶中某些基团或离子可以使底物分子内敏感键中的某些基团的电子云密度增高或降低产生“电子张力”使敏感键的一端更加敏感底物分子发生形变底物比较接近它的过渡态降低了反应活化能使反应易于发生。酸碱催化:通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态加速反应的一类催化机制。共价催化(亲核催化或亲电子催化):在催化时亲核催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或吸取电子并作用于底物的缺电子中心或负电中心迅速形成不稳定的共价中间复合物降低反应活化能使反应加速。金属离子催化:金属离子以种主要途径参加催化过程:()通过结合底物位反应定向()通过可逆地改变金属离子的氧化态调节氧化还原反应()通过静电稳定或屏蔽负电荷作用比质子强不少金属离子有络合作用并且在中性pH溶液中H浓度很低但金属离子却容易维持一定浓度。金属离子通过电荷的屏蔽促进反应。金属离子通过水的离子化促进亲核催化。多元催化和协同效应:酶催化反应中常常几个基元催化反应配合在一起共同起作用加速酶反应。活性部位微环境的影响:在酶分子的表面有一个裂缝而活性部位就位于疏水环境的裂缝中大大有利于酶的催化作用。推测下列寡聚糖被溶菌酶水解的相对速率:(G:N乙酰氨基葡萄M:N乙酰氨基葡萄乳酸)()MMMMMM()GMGMGM()MGMGMG假设在合成(NAG)时D和E糖残基之间的糖苷氧已为O所标记当溶菌酶水解时O将出现在哪个产物中?答:O将出现在由A、B、C、D残基组成的四聚体中。请比较溶菌酶、羧肽酶A、胃蛋白酶和胰凝乳蛋白酶:()哪一种酶的催化活性需要金属离子?()哪种酶只含一条多肽链?()哪种酶被DFP迅速地失活?()哪种酶是由酶原激活成的?答:()羧肽酶A()溶菌酶()胰凝乳蛋白酶()羧肽酶A、胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。上题种酶的催化机制中是否有从酶到底物的质子转移过程?若有请指出它们的质子供体是什么?答:溶菌酶中的Glu的COOH提供一个H羧肽酶A中的Glu的COOH提供一个H胃蛋白酶中的Asp的COOH提供一个H胰凝乳蛋白酶中Ser提供一个H。TPCK是胰凝乳蛋白酶的亲和标记试剂它对His烷基化后使胰凝乳蛋白酶失活。()为胰蛋白酶设计一个像TPCK那样的亲和标记试剂。()你认为怎样可以检验它的专一性?()能被胰蛋白酶的这个亲和标记试剂失去活性的还有哪个丝氨酸蛋白酶?胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶和弹性蛋白酶作为催化剂有哪些相似之处?有哪些不同之处?在酶的分子结构上是哪些因素引起这些差异?答:相似之处:①执行相同的反应裂解肽键②其结构和作用机制很相似③相对分子质量范围在×并且具有相似的顺序和三级结构④个极性残基His、Asp和Ser在活性部位形成催化三联体。不同之处:①专一性不同:胰蛋白酶裂解碱性氨基酸Arg和Lys羧基侧链肽胰凝乳蛋白酶选择裂解芳香氨基酸如Phe和Tyr羰基侧链弹性蛋白主要裂解小的中性氨基酸残基羰基侧链肽②酶活性部位不同:胰蛋白酶口袋中有一个负电荷Asp在底部有利于结合正电荷Arg和Lys残基胰凝乳蛋白酶口袋被疏水氨基酸环绕大的足以容纳一个芳香残基弹性蛋白口袋浅开口处具有大的Thr和Val残基仅小的部大的残基能够容纳在它的口袋中。ATCase是一种别构酶其活性部位与别构效应物结合部位分别处于不同亚基之上有可能设想别构酶上这两种部位存在于同一亚基上吗?为什么?对于ATCase来说琥珀酸起着Asp(两个底物中的一个)的竞争抑制作用。υ对Asp的依赖关系见图A(假设这些实验中第二种底物是过量的并可忽略)。在图B种Asp维持在低水平(图A种箭头所指处)不变并加入一系列含量递增的琥珀酸。琥珀酸不能作为底物参与反应。请解释这些结果。答:(图略)琥珀酸的结合导致协同由T型向R型转变。试解释为什么胰凝乳蛋白不能像胰蛋白酶那样自我激活?羧肽酶A促使底物的水解下面哪个是其重要的机制:()结构重排将必需氨基酸残基靠近敏感键。()形成一个C端环肽的共价中间物。()活性部位Try残基脱质子形成亲核作用。()通过结合Zn的活化水。左边裂处的每一种酶按照提出的催化机制从右边选择出它们适当的过渡态或化学本质。()溶菌酶()()Zn的活化水()RNA酶()()羧肽酶A()()胰凝乳蛋白酶()()()氧阴离子()五价磷()碳正离子()胃蛋白酶()()四面体肽键()天冬氨酸活化水对蛋白酶A的叙述中哪一个是正确的?()通过ATP活化。(×)()在没有激活剂时有个催化亚基(C)和两个调节亚基(R)组成。(×)()激活剂结合后解离成一个C和个R亚基。(×)()在C亚基中含有一个假底物顺序。(√)苯甲脒(Ki=×molL)和亮抑蛋白酶肽(LeupeptinKi=×molL)是胰蛋白酶的两种特异竞争性抑制剂试解释它们的抑制机制。设计亮抑蛋白酶肽的类似物抑制胰凝乳蛋白酶和弹性蛋白酶。第十一章维生素与辅酶提要维生素是维持生物体正常生长发育和代谢所必需的异类微量有机物质不能由机体合成或合成量不足必须靠食物供给。由于维生素缺乏而引起的疾病称为维生素缺乏症。维生素都是小分子有机化合物在结构上无共同性。通常根据其溶解性质分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素由维生素A、D、E、K等水溶性维生素有维生素B、B、B、B、烟酸、烟酰胺、泛酸、生物素、叶酸、硫辛酸和维生素C等。现已知绝大多数维生素作为酶的辅酶或辅基的组成成分在物质代谢中起重要作用。维生素A的活性形式是顺视磺醛参与视紫红质的合成与暗视觉有关。此外维生素A还参与糖蛋白的合成在刺激组织生长分化中也起重要作用。维生素D为类淄醇衍生物二羟维生素D是其活性形式用以调节钙磷代谢促进新骨的生成与钙化。维生素E是体内最重要的抗氧化剂可保护生物膜的结构和功能维生素E还可促进血红素的合成。维生素K与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ和Ⅹ有关作为谷氨酰羧化酶的辅助因子参与凝血因子前体转变活性凝血因子所必须的。除维生素C外水溶性维生素主要为B族维生素以辅酶和辅基的形式存在参与物质代谢。硫胺素的辅酶形式为硫胺素焦磷酸(TPP)是α酮酸脱羧酶、转酮酶及磷酸酮酶的辅酶在α裂解反应、α缩合反应及α酮转移反应中起重要作用。核黄素和烟酰胺是氧化还原酶类的重要辅酶核黄素以FMN和FAD是形式作为黄素蛋白酶的辅基而烟酰胺以NAD和NADP形式作为许多脱氢酶的辅酶至少催化种不同类型的反应。泛酸是构成CoA和ACP的成分CoA起传递酰基的作用是各种酰化反应的辅酶而ACP与脂肪酸的合成关系密切。磷酸吡哆醛是氨基酸代谢种多种酶的辅酶参加催化涉及氨基酸的转氨作用α和β脱羧作用β和γ消除作用消旋作用和醛醇裂解反应。生物素是几种羧化酶的辅酶包括乙酰CoA羧化酶和丙酮酸羧化酶参与CO的固定作用。维生素B存在ˊ脱氧腺苷钴胺素和甲基钴胺素两种活性形式。它们参与分子内重排、核苷酸还原成脱氧核苷酸及甲基转移反应。叶酸的辅酶是四氢叶酸(THF)进行一碳单位的传递参与甲硫氨酸核核苷酸的合成。硫辛酸是一种酰基载体作为丙酮酸脱氢酶核α酮戊二酸脱氢酶的辅酶参与糖代谢。抗坏血栓是一种水溶性抗氧化剂参与体内羟化反应、氧化还原反应有解毒和提高免疫力的作用。某些金属离子作为微量元素构成一些酶的必需成分参与酶的催化反应有的金属离子作为酶的辅基构成金属酶类有的作为酶的激活剂成为金属激活酶类。发现最多的是铁金属酶类、铜金属酶类和锌金属酶类。习题例举水溶性维生素与辅酶的关系及其主要生物学功能。答:水溶性维生素包括维生素B族、硫辛酸和维生素C。维生素B族的主要维生素有维生素B、B、PP、B、泛酸、生物素、叶酸及B等。维生素B族在生物体内通过构成辅酶而发挥对物质代谢的影响。这类辅酶在肝脏内含量最丰富体内不能多储存多余的自尿中排出。维生素B在生物体内常以硫胺素焦磷酸(TPP)的辅酶形式存在与糖代谢密切可抑制胆碱脂酶活性。维生素PP包括烟酸和烟酰胺在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺嘌呤组成脱氢酶的辅酶烟酰胺的辅酶是电子载体在各种酶促氧化还原过程中起着重要作用。维生素B有氧化型和还原型两种形式在生物体内氧化还原过程中起传递氢的作用以黄素单核苷酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)形式存在是生物体内一些氧化还原酶(黄素蛋白)的辅基。泛酸是辅酶A和磷酸泛酰巯基乙胺的组成成分辅酶A主要起传递酰基的作用。维生素B包括中物质:吡哆醇、吡哆醛、吡哆胺在体内以磷酸脂形式存在。维生素B在体内转变成种辅酶形式参与种类型的反应:①分子内重排②核苷酸还原成脱氧核苷酸③甲基转移。生物素在种种酶促羧化反应中作为活动羧基载体。叶酸除了CO外是所有氧化水平碳原子一碳单位的重要受体和供体。四氢叶酸是叶酸的活性辅酶形式。硫辛酸常不游离存在而同酶分子中赖氨酸残基的εNH以酰胺键共价结合是一种酰基载体。维生素C具有机酸性质有防治坏血病功能。对下列每一个酶促反应写出参与反应的辅酶。解:略为谷氨酸变位酶反应选择一种适宜的辅酶并写出一个正确的机制:化学方程式略解:该反应适宜的辅酶可为ˊ脱氧腺苷钴胺素重排机制:Co碳键裂解钴还原成Co状态产生一个CH基从底物吸取氢原子形成ˊ脱氧腺苷并脱离底物上的基团(未成电子对)该中间物重排CH从一个碳原子移动到另一个碳原子随后氢原子从ˊ脱氧腺苷是甲基转移ˊ脱氧腺苷钴胺素重生。T、T、T与T同类略。蛋清可防止蛋黄的腐败将鸡蛋贮存在冰箱周不腐败。而分离的蛋黄(没有蛋清)甚至在冷冻下也迅速腐败。()腐败是什么引起的?()你如何解释观察到的蛋清存在下防止蛋黄腐败?答:与生物素有关。肾营养不良(renalosleodystrophy)也叫肾软骨病是和骨的广泛脱矿物质作用相联系的一种疾病常发生在肾损伤的病人中。什么维生素涉及到肾的矿质化?为什么肾损伤引起脱矿物质作用?答:二羟维生素D能诱导钙结合蛋白(CaBP)的合成和促进CaATP酶的活性这都有利于Ca的吸收。它也能促进磷的吸收促进钙盐的更新及新骨的生成促进肾小管细胞对钙磷的重吸收减少从尿中排出。二羟维生素D的主要耙细胞是小肠粘膜、骨骼和肾小管肾损伤将影响二羟维生素D的作用故会引起脱矿物质作用。一个临床病人由于代谢紊乱引起酸中毒即低血和低尿pH。病人体液中化学分析显示分泌大量的甲基丙二酸。将这种化合物饲喂动物时可以转变成琥珀酸。对于这一观察你能提供营养上的解释吗?四氢叶酸(THF)都以何种形式传递一碳单位?答:四氢叶酸(THF)传递一碳单位的形式有:N甲基THF、NN亚甲基THF、N甲酰基THF、N甲酰基THF、N亚胺甲基THF、NN次甲基THF。第十二章核酸通论提要年Miescher发现DNA。Altmann继续Miescher的研究于年建立从动物组织和酵母细胞制备不含蛋白质的核酸的方法。RNA的研究开始于世纪末Hammars于年证明酵母核酸中的糖是戊糖。核酸中的碱基大部分是由Kossel等所鉴定。Levene对核酸的化学结构以及核酸中糖的鉴定作出了重要贡献但是他的“四核苷酸假说”是错误的在相当长的时间内阻碍了核酸的研究。理论研究的重大发展往往首先从技术上的突破开始。世纪年代新的核酸研究技术证明DNA和RNA都是细胞重要组成成分并且是特异的大分子。其时Chargaff等揭示了DNA的碱基配对规律。最初是Astbury随后Franklin和Wilkins用X射线衍射法研究DNA分子结构得到清晰衍射图。Watson和Crick在此基础上于年提出DNA双螺旋结构模型说明了基因结构、信息和功能三者之间的关系奠定了分子生物学基础。DNA双螺旋结构模型得到广泛的实验支持。Crick于年提出了“中心法则”。DNA研究的成功带动了RNA研究出现一个新的高潮。世纪年代Holley测定了酵母丙氨酸tRNA的核苷酸序列Nirenberg等被破译了遗传密码阐明了类DNA参与蛋白质生物合成的过程。在DNA重组技术带动下生物技术获得迅猛发展。将DNA充足技术用于改造生物机体的性状特征、改造基因、改造物种统称之为基因工程或遗传工程。与此同时出现了各种生物工程。技术革命改变了分子生物学的面貌并推动了生物技术产业的兴起。在此背景下RNA研究出现了第二个高潮发现了一系列新的功能RNA冲击了传统的观点。人类基因组计划是生物学有史以来最伟大的科学工程。这一计划准备用年时间(年)投资亿美元完成人类单倍体基因组DNA×bp全部序列的测定。它首先在美国启动并得到国际科学界的高度重视英国、日本、法国、德国和中国科学家先后加入了这项国际合作计划。由于测序技术的改进人类基因组计划被大大提前完成生命科学进入了后基因时代研究重点已从测序转向对基因组功能的研究。功能基因组学需要从基因产物的结构研究入手因此产生了结构基因组学。为研究蛋白质组和DNA组产生了蛋白质组学和RNA组学。生物化学与分子生物学已成为自然科学中最活跃发展最快的学科之一。DNA是主要的遗传物质分布在原核细胞的核区真核细胞的核核细胞器以及许多病毒中也含DNA。DNA通常是双链分子。原核细胞的染色体DNA、质粒DNA、真核细胞的细胞器DNA以及某些病毒DNA都是环状双链分子。真核细胞染色体DNA以及某些病毒DNA是线型双链分子。病毒DNA还有环状单链和线型单链的分子。细胞RNA通常都是线型单链分子单病毒RNA有双链、单链、环状、线型多种形式。生物机体通过DNA复制而将遗传信息由亲代传递给子代通过RNA转录和翻译而使遗传信息在子代得以表达。DNA具有基因的所有属性基因也就是DNA的一个片段。基因的功能最终需由蛋白质来执行RNA控制着蛋白质的合成。参与蛋白质合成的DNA有三类:rRNA器装配和催化作用tRNA携带氨基酸并识别密码子mRNA携带DNA的遗传信息并作为蛋白质合成的模板。除参与蛋白质合成外RNA还有多种功能几乎涉及细胞功能的所有方面归根结底与遗传信息的表达和表达调控有关。习题核酸是如何被发现的?为什么早期核酸研究的进展比蛋白质研究缓慢?答:年瑞士青年科学家FMescher由脓细胞分离得到细胞核并从中提取出一种含磷量很高的酸性化合物称为核素。核酸中的碱基大部分由Kossel等所鉴定。年因其在核酸化学研究中的成就授予他诺贝尔医学奖但他却认为决定染色体功能的是蛋白质以后转而研究染色体蛋白质。Levene对核酸的化学结构以及核酸中糖的鉴定作出了重要贡献但是他的“四核苷酸假说”认为核苷酸中含等量种核苷酸这种核苷酸组成结构单位核酸是由四核苷酸单位聚合而成。照这一假说核酸只是一种简单的高聚物从而使生物学家失去对它的关注严重阻碍核酸的研究。当时还流行一种错误的看法认为胸腺核苷酸代表动物核苷酸酵母核苷酸代表植物核苷酸这种观点也不利于对核酸生物功能的认识。Watson和Crick提出DNA双螺旋结构模型的背景和依据是什么?答:背景:世纪上半叶数理学科进一步渗入生物学生物化学本身是一门交叉学科也就成为数理学科与生物学之间的桥梁。数理学科的渗入不仅带来了新的理论和思想方法而且引入了许多新的技术和实验方法。依据:已知核酸的化学结构知识EChargaff发现的DNA碱基组成规律MWilkins和RFranklin得到的DNAX射线衍射结果。此外WTAstbury对DNA衍射图的研究以及LPauling提出蛋白质的α螺旋结构也都有启发作用。.为什么科学界将Watson和Crick提出DNA双螺旋结构模型评为世纪自然科学最伟大的成就之一?答:因为DNA双螺旋结构模型的建立说明了基因的结构、信息和功能三者之间的关系使当时分子生物学先驱者形成的三个学派(结构学派、信息学派和生化遗传学派)得到统一并推动了分子生物学的迅猛发展。什么是DNA重组技术?为什么说它的兴起导致了分子生物学的第二次革命?答:DNA重组技术在细胞体外将两个DNA片段连接成一个DNA分子的技术。在适宜的条件下一个重组DNA分子能够被引入宿主细胞并在其中大量繁殖。DNA重组技术极大推动了DNA和RNA的研究改变了分子生物学的面貌并导致了一个新的生物技术产业群的兴起所以被认为是分子生物学的第二次革命.人类基因组计划是怎样提出来的?它有何重大意义?答:年著名生物学家、诺贝尔奖获得者HDubecco在Sience杂志上率先提出“人类基因组计划”经过了年激烈争论年月美国政府决定出资亿美元用年时间(年)完成“基因组计划”。重大意义:人类对自己遗传信息的认识将有益于人类健康、医疗、制药、人口、环境等诸多方面并且对生命科学也将有极大贡献。.为什么说生命科学已进入后基因时代?它的意思是什么?答:由于技术上的突破“人类基因组计划”进度一再提前全序列的测定现已进入后基因组时代。意思:科学家的研究重心已从揭示基因组DNA的序列转移到在整体水平上对基因组功能的研究。核酸可分为哪几种类?它们是如何分布的?答:核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。原核细胞中DNA集中在核区其核细胞DNA分布在核内病毒只含DNA或只含RNARNA存在于原核生物、真核生物或部分RNA病毒中。如何证明DNA是遗传物质?答:用S和P标记的噬菌体T感染大肠杆菌结果发现只有P标记的DNA进入大肠杆菌细胞内而S标记的蛋白质仍留在细胞外由此证明:噬菌体DNA携带了噬菌体的全部遗传信息DNA是遗传物质。参与蛋白质合成的三类RNA分别起什么作用?答:rRNA起装配和催化作用tRNA携带氨基酸并识别密码子mRNA携带DNA的遗传信息并作为蛋白质合成的模板。如何看待RNA功能的多样性?它的核心作用是什么?答:RNA有类功能:①控制蛋白质合成②作用于RNA转录后加工与修饰③基因表达与细胞功能的调节④生物催化与其他细胞持家功能⑤遗传信息的加工与进化。核心功能是:遗传信息由DNA到蛋白质的中间传递体。第十三章核酸的结构提要核酸分两大类:DNA和RNA。所有生物细胞都含有这两类核酸。但病毒则不同DNA病毒只含DNARNA病毒只含RNA。核酸的研究是生物化学与分子生物学研究的重要领域。核酸是一种多聚核苷酸其基本结构单位是核苷酸。DNA主要由四种脱氧核糖核苷酸组成。RNA主要由四种核糖核苷酸组成。核苷酸又由含氮碱基、戊糖(核糖或脱氧核糖)及磷酸组成。核酸中还有少量稀有碱基。核酸的共价结构也就是核酸的一级结构通常是指具核苷酸序列。利用磷酸二酯酶从RNA分子的两端逐个水解下核苷酸得到ˊ核苷酸和ˊ核苷酸证明RNA分子中核苷酸之间的连键为ˊˊ磷酸二酯键。DNA无ˊOH基它的核苷酸连键只能是ˊ→ˊ走向。原核生物基因序列是连续的常组成操纵子很少重复序列。真核生物基因序列是断裂的不组成操纵子含有较高比例的重复序列。RNA有各种类型常含有修饰核苷tRNA含有较多修饰碱基rRNA含有较多甲基化的核糖两者均含有假尿嘧啶核苷。真核生物mRNAˊ端有甲基化鸟嘌呤核苷酸形成的帽子ˊ端有poly(A)尾巴。DNA的空间结构模型是在年由Watson核Crick两人提出的。建立DNA空间结构模型的根据有三方面。一是一直核酸的化学结构。二是DNA碱基组成的分析资料Chargaff首先发现ATGC之间相等的规律。三是DNA纤维的X射线衍射分析资料提示了双螺旋结构的可能性。按照WatsonCrick的模型DNA是由两条反平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕碱基位于结构之内侧磷酸与糖基在外侧通过磷酸二酯键相连形成双螺旋分子的骨架。碱基平面与轴垂直糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋。双螺旋的直径为nm碱基堆积距离为nm两核苷酸之间的夹角是°每一螺旋由对碱基组成。碱基按ATGC配对互补彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是氢键和碱基堆积力。双螺旋结构表面有两条螺形凹沟一大一小。WatsonCrick所阐明的是B型DNA。此外还有A型DNA及左旋DNA(ZDNA)。它们在结构上有明显不同。应用核酸晶体的X射线衍射分析技术研究发现WatsonCrick模型需要作某些补充才能反映DNA结构的真实情况。DNA的二级结构主要是形成双螺旋。但在某些情况下也能形成三股螺旋。Hoogsteen最早发现寡聚嘌呤核苷酸寡聚嘧啶核苷酸双螺旋的大沟可以结合第三条寡聚嘌呤或嘧啶核苷酸形成Hoogsteen配对。HDNA是通过分子内折叠形成的三股螺旋它存在于基因调控区因而有重要生物学意义。细胞内很多DNA是双链环状分子(cccDNA)一条链断裂可以形成开环分子(ocDNA)两条链断裂就成为线型分子(linearDNA)。DNA分子的两端如是固定的或是环状分子增加或减少螺旋圈数可引起超螺旋。拓扑学的公式L=TW可用以说明连环数(L)、扭转数(T)和缠绕数(W)之间的关系。比连环差(λ)=(LL)L表示超螺旋的强度。DNA超螺旋是DNA三级结构的一种形式。DNA与蛋白质复合物的结构是其四级结构。病毒、细菌拟核核真核生物的染色体都存在DNA的组装核一定程度的压缩。核小体是真核生物染色质基本结构单位它由个组蛋白(HA、HB、H、H)核心核外绕圈的DNA所组成。由核小体链形成纤丝进而折叠、螺旋化组装成不同层次结构的染色质核染色体。不同类型RNA分子可自身回折形成局部双螺旋并折叠产生三级结构RNA与蛋白质复合物则是四级结构。TRNA的二级结构呈三叶草形三级结构为倒L形。RRNA组装成核糖体其结构已获得解析。已知有种类型的核酶它们的催化功能与空间结构有密切关系。信号识别颗粒中的SRNA具有催化SRP的Ffh蛋白与SRP受体FtsY可逆结合的功能。习题比较DNA和RNA在化学结构上、大分子结构上和生物学功能上的特点。答:DNA的一级结构中组成成分为脱氧核糖核苷酸核苷酸残基的数目由几千至几千万个而RNA的组成成分是核糖核苷酸核苷酸数目仅有几十到几千个。另外在DNA分子中A=TG=C,而在RNA分子中A≠UG≠C。二者的相同点在于:它们都是以单核苷酸作为基本组成单位核苷酸残基之间都是由磷酸二酯键连接的。二级结构:DNA是双链分子条链之间通过氢键和碱基完全配对(ATGC)形成双螺旋的二级结构一般是右手螺旋也有左手螺旋。RNA是单链分子分子内部的不同部位(有的近距离也有远距离)能够通过碱基发生配对(AUGC和GU)形成既有单链又有双链的RNA二级结构RNA二级结构元件有:烃环(发夹)结构、内部环结构、分支环结构和中心环结构等。从已经揭示的人类基因组结构有何特点?原核生物与真核生物mRNA有何特点?答:原核生物以操纵子为转录单位产生顺反子mRNA即一条mRNA链上有多个编码区ˊ端和ˊ端各有一段非翻译区(UTR)。原核生物mRNA包括噬菌体RNA都无修饰碱基。真核生物的mRNA都是单顺反子ˊ端有帽子(cap)结构然后依次是ˊ非编码区、编码区、ˊ非编码区、ˊ端为聚腺苷酸(poly(A))尾巴其分子内有时还有极少甲基化的碱基。DNA双螺旋结构类型有那些基本要点?这些特点能解释哪些基本的生命现象?答:DNA双螺旋结构模型的基本要点有:()两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕两条链均为右手螺旋。()嘌呤与嘧啶位于双螺旋的内侧磷酸与核糖在外侧彼此通过’,’磷酸二酯键相连接形成DNA分子的骨架碱基平面与纵轴垂直糖环平面则与纵轴平行。多核苷酸链的方向取决于核苷酸间磷酸二酯键的走向习惯上以C’C’为正向。两条链配对偏向一侧形成一条大购和一条小沟。()双螺旋的平均直径为nm两个相邻的碱基对之间的高度即碱基堆积距离为nm两个核苷酸之间的夹角为°沿中心轴每旋转一周有个核苷酸每一转的高度(即螺距)为nm。()两条核苷酸依靠彼此碱基之间形成的氢键相联系而结合在一起。()碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。但根据碱基配对原则当一条多核苷酸链的序列彼此确定后即可决定另一互补的序列。解释生命活动:双螺旋DNA是储存遗传信息的分子通过半保留复制储存遗传信息通过转录和翻译表达出生命活动所需信息(蛋白质和酶)。.应用DNA晶体X射线衍射技术分析DNA对WatsonCrik模型有何修正?比较ADNA、BDNA、ZDNA的主要特点。答:()WatsonCrick模型认为每一螺周含有个碱基对所以两个核苷酸之间夹角是°。但在Dickerson的十二聚体中两个碱基间的夹角可由°至°不等实际平均每一螺周含个碱基对。分子大小的各参数也随序列不同而有变动。()Dikerson所研究的十二聚体结构中组成碱基对的两个碱基分布并非在同一平面上而是碱基对沿长轴旋转一定角度从而使碱基对的形状像螺旋桨叶片的样子故称螺旋桨状扭曲这种结构可提高碱基堆积力使DNA结构更稳定。ADNA、BDNA、ZDNA的主要特点:A型B型Z型外形粗短适中细长螺旋方向右手右手左手螺旋直径nmnm碱基轴升nmnm碱基夹角°°°()每圈碱基数螺距nmnm轴心与碱基对不穿过碱基对穿过碱基对不穿过碱基对碱基倾角°°°糖环折叠C’内式C’内式嘧啶C’内式嘌呤C’内式糖苷键构象反式反式嘧啶反式嘌呤顺式大沟很狭、很深很宽、较深平坦小沟很宽、浅狭、深较狭、很深()注:ZDNA的嘌呤河嘧啶核苷酸交替出现顺反式故以二个核苷酸为单位转角为°如果人体有个细胞每以细胞DNA含量为×bp试计算一下人体DNA的总长度为多少米?它相当于地球到太阳的距离(×km)之几倍?×km倍解:×bp×nm×个=×m=×km×÷×km=倍。何谓HDNA?它有何生物学意义?答:当DNA的一段多聚嘧啶核苷酸或多聚嘧啶核苷酸组成镜像重复时可折回产生HDNA。由于这种结构形成分子内三螺旋时PAG
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