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07-氨基酸-09级五(李)-10上null第七章 氨基酸代谢 Chapter 7 Metabolism of Amino Acids第七章 氨基酸代谢 Chapter 7 Metabolism of Amino Acids第一节 蛋白质的营养作用 Section 1 Nutritional Function of Proteins 第一节 蛋白质的营养作用 Section 1 Nutritional Function of Proteins 1、氮平衡 掌握氮平衡的概念 2、必需氨基酸、蛋白质的营养价值 掌握必需氨基酸的定义和种...

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null第七章 氨基酸代谢 Chapter 7 Metabolism of Amino Acids第七章 氨基酸代谢 Chapter 7 Metabolism of Amino Acids第一节 蛋白质的营养作用 Section 1 Nutritional Function of Proteins 第一节 蛋白质的营养作用 Section 1 Nutritional Function of Proteins 1、氮平衡 掌握氮平衡的概念 2、必需氨基酸、蛋白质的营养价值 掌握必需氨基酸的定义和种类 3、蛋白质的营养价值 掌握蛋白质营养价值的决定因素null一、 蛋白质营养的重要性1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补2. 参与多种重要的生理活动催化(酶)、代谢调节、物质转运(载体)、免疫(抗原及抗体)、运动(肌肉)、等。3. 氧化供能 人体每日18%能量由蛋白质提供。 null二、蛋白质需要量和营养价值1. 氮平衡(nitrogen balance) 摄入食物的含氮量与排泄物(尿与粪)中含氮量之间的关系。氮的总平衡:摄入氮 = 排出氮(正常成人)氮的正平衡:摄入氮 > 排出氮(儿童、孕妇等)氮的负平衡:摄入氮 < 排出氮(饥饿、消耗性疾病患者)氮平衡的意义:可以反映体内蛋白质代谢的慨况。null2. 生理需要量 60Kg体重的成人每日蛋白质最低分解量:20g 1985年世界卫生组织推荐每日蛋白质需要量: 成男:0.75g/Kg体重;成女:根据生理变化适当增加 (成人每日最低蛋白质需要量:>30g) 1988年我国营养学会推荐成人(65Kg体重)每日蛋白质需要量: 80g 对于孕妇、乳母、脑力劳动或体力劳动者相应增加null3. 蛋白质的营养价值① 蛋白质的营养价值(nutrition value)蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。null必需氨基酸:指人(和其他脊椎动物)体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸,共有8种:Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。 essential amino acids: the amino acids,including valine, leucine, isoleucine, threonine, phenylalanine, tryptophan methionine and lysine, that cannot be synthesized by humans (and other vertebrates) and must be obtained from the diet. 其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸。 null② 蛋白质的互补作用 指营养价值较低的蛋白质混合食用,其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。 例: 谷类:赖少色多; 豆类:赖多色少. 将二者混合食用,可提高营养价值.第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败Section 2 Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteinsnull一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收 蛋白质消化的生理意义 由大分子转变为小分子,便于吸收。 消除种属特异性和抗原性,防止过敏、毒性反应。(一)在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽null1、蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5,对蛋白质肽键的作用特异性较差,主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键,产物主要为多肽及少量氨基酸。null2、蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸 ——小肠是蛋白质消化的主要部位。 内肽酶(endopeptidase) 水解蛋白质肽链内部的一些肽键,如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。 外肽酶(exopeptidase) 自肽链的末段开始,每次水解一个氨基酸残基,如羧基肽酶(A、B) 、氨基肽酶。null蛋白水解酶作用示意图null 肠液中酶原的激活胰蛋白酶(trypsin) 肠激酶(enterokinase)胰蛋白酶原弹性蛋白酶(elastase) 弹性蛋白酶原糜蛋白酶(chymotrypsin)糜蛋白酶原羧基肽酶(A或B) (carboxypeptidase)羧基肽酶原(A或B)null小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用,例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等,最终产物为氨基酸。 可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。 保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。 酶原还可视为酶的贮存形式。 酶原激活的意义null(二)氨基酸通过主动转运过程被吸收 吸收部位:主要在小肠 吸收形式:氨基酸、寡肽、二肽 吸收机制:耗能的主动吸收过程null二、蛋白质在肠道发生腐败作用肠道细菌对未被消化的蛋白质及其消化产物所起的作用。腐败作用的产物大多有害,如胺、氨、苯酚、吲哚等;也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。 蛋白质的腐败作用(putrefaction)null(一)肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类null 假神经递质(false neurotransmitter) 某些物质结构(如苯乙醇胺,β-羟酪胺)与神经递质(如儿茶酚胺)结构相似,可取代正常神经递质从而影响脑功能,称假神经递质。null(二)肠道细菌通过脱氨基或尿素酶的作用产生氨 降低肠道pH,NH3转变为NH4+以胺盐形式排出,可减少氨的吸收,这是酸性灌肠的依据。null(三)腐败作用产生其它有害物质正常情况下,上述有害物质大部分随粪便排出,只有小部分被吸收,经肝的代谢转变而解毒,故不会发生中毒现象。第三节 氨基酸的一般代谢第三节 氨基酸的一般代谢Section 3 General Metabolism of Amino Acids1、氨基酸的脱氨基作用 掌握脱氨基的方式 熟悉氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基的重要酶类 2、α-酮酸的代谢 掌握α-酮酸的代谢去路 掌握生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸的种类null一、体内蛋白质的转换更新(一)蛋白质以不同的速率进行降解成人每天有1 %~2%的蛋白质被降解,有70 %~80%被重新利用。 一般地,t1/2 为0.3分钟~180天。代谢途径中的关键酶较短。(二)真核细胞内蛋白质的降解1. ATP-非依赖途径 溶酶体组织蛋白酶:水解 外来蛋白、膜蛋白、长寿蛋白等。null2. ATP-依赖途径泛素(ubiquitin):为含76 AAs的多肽, 广泛存在于真核细胞, 分子量 8.5kDa。 泛素化的蛋白质易被蛋白酶体降解。 蛋白酶体降解异常蛋白和短寿蛋白。null氨基酸代谢库食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为氨基酸代谢库。一、体内蛋白质的转换更新null氨基酸代谢库氨基酸代谢概况null二、 氨基酸的脱氨基作用定义 指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。脱氨基方式氧化脱氨基 转氨基作用 联合脱氨基 非氧化脱氨基 null(一)转氨基作用(transamination)1. 定义 在转氨酶(transaminase)的作用下,某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上,生成相应的氨基酸,而原来的氨基酸则变成α-酮酸的过程。null 2. 反应式大多数氨基酸可参与转氨基作用,但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。null两种重要的转氨酶:null 3. 转氨酶 正常人各组织GOT及GPT活性 (单位/克湿组织)血清转氨酶活性,临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。null4. 转氨基作用的机制转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛nullnull转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式,也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨。5. 转氨基作用的生理意义null(二)L-谷氨酸氧化脱氨基作用存在于肝、脑、肾中 辅酶为 NAD+ 或NADP+ GTP、ATP为其抑制剂 GDP、ADP为其激活剂催化酶: L-谷氨酸脱氢酶L-谷氨酸NH3α-酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2Onull(三)联合脱氨基作用 两种脱氨基方式的联合作用,使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。2. 类型① 转氨基与氧化脱氨基联合1. 定义② 转氨基与嘌呤核苷酸循环联合null① 转氨基与氧化脱氨基联合此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式,也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。 主要在肝、肾组织进行。null② 转氨基与嘌呤核苷酸循环联合此种方式主要在肌肉组织进行。GTPnull三、α-酮酸的代谢(一)经氨基化生成非必需氨基酸(二)转变成糖及脂类null(三)氧化供能α-酮酸在体内可通过TAC 和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2,同时生成ATP。null琥珀酰CoA 延胡索酸草酰乙酸α-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原糖α-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA酮体CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系T A C第四节 氨的代谢第四节 氨的代谢Section 4 Metabolism of Ammonia1、氨的来源与去路 掌握脱氨的来源与去路 2、氨的转运 掌握丙氨酸-葡萄糖循环的途径 掌握谷氨酰胺与谷氨酸之间的互变、谷氨酰胺在氨转运 中的意义 3、尿素的生成 掌握鸟氨酸循环的途径 熟悉尿素生成的调节 4、高血氨症和氨中毒 熟悉高血氨症形成的生化机理null氨是机体正常代谢产物,具有毒性。 体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。 正常人血氨浓度一般不超过 0.6μmol/L。 null一、血氨的来源与去路1. 血氨的来源① 氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源, 胺类的分解也可以产生氨② 肠道吸收的氨③ 肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺null2. 血氨的去路① 在肝内合成尿素,这是最主要的去路② 合成非必需氨基酸及其它含氮化合物③ 合成谷氨酰胺④ 肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+,随尿排出。null氨 ammonia氨 ammonia尿酸 uric acid 尿素 urea 各类动物的排氨方式null肾小管上皮细胞泌氨null二、氨的转运1. 丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucose cycle)2. 谷氨酰胺的运氨作用 nullnull谷氨酰胺的运氨作用 反应过程在脑、肌肉合成谷氨酰胺,运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸,从而进行解毒。null天冬酰胺酶治疗白血病的机理 天冬酰胺酶可使白血病细胞的天冬酰胺减少, 阻止白血病细胞的蛋白质生物合成,从而抑制白血病 细胞的增殖。null 三、尿素的生成(一)生成部位 主要在肝细胞的线粒体及胞液中。(二)生成过程尿素生成的过程称为鸟氨酸循环(orinithine cycle)或尿素循环(urea cycle),因该循环由Hans Krebs 和Kurt Henseleit 提出,所以又称Krebs- Henseleit循环。nullHans Aldolf Krebs (1900-1981) the Nobel laureate 1953null实验依据 :null15* 14#15* 14#null1. 氨基甲酰磷酸的合成 反应在线粒体中进行null反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoyl phosphate synthetaseⅠ, CPS-Ⅰ)催化。 N-乙酰谷氨酸为其激活剂,反应消耗2分子ATP。null2. 瓜氨酸的合成 (线粒体)鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸氨甲酰基null由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithine carbamoyl transferase,OCT)催化,OCT常与CPS-Ⅰ构成复合体。反应在线粒体中进行,瓜氨酸生成后进入胞液。null3. 精氨酸的合成反应在胞液中进行。+天冬氨酸精氨酸代琥珀酸null精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸脒基null4. 精氨酸水解生成尿素反应在胞液中进行尿素鸟氨酸精氨酸H2Onull鸟氨酸循环线粒体胞 液null(三)反应小结原料:2 分子氨,一个来自于游离氨,另一个来自天冬氨酸。 过程:先在线粒体中进行,再在胞液中进行。 耗能:3 个ATP,4 个高能磷酸键。null(四)尿素生成的调节1. 食物蛋白质的影响高蛋白膳食 合成↑低蛋白膳食 合成↓nullCO2 + NH3 + H2O + 2ATP 氨基甲酰磷酸 + 2ADP + Pi精氨酸 AGA 乙酰CoA + 谷氨酸AGA合成酶CPS-Ⅰ(+)(+)2. CPS-Ⅰ的调节:AGA、精氨酸为其激活剂null  两种氨基甲酰磷酸合成酶的比较null3. 尿素生成酶系的调节:肝细胞再生时,活性↓null(五)高氨血症和氨中毒血氨浓度升高称高氨血症 ( hyperammonemia),常见于肝功能严重损伤时,尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。高氨血症时可引起脑功能障碍,称氨中毒(ammonia poisoning)。nullTAC ↓ 脑供能不足 脑内 α-酮戊二酸↓氨中毒的可能机制第五节 个别氨基酸的代谢第五节 个别氨基酸的代谢Section 5 Metabolism of Some Other Amino Acids1、氨基酸的脱羧基作用 熟悉某些氨基酸脱羧基作用的产物及其生理作用 2、一碳单位代谢 掌握一碳单位的定义和种类、转运载体、来源、互变、生理功能 熟悉一碳单位代谢障碍与疾病、某些抗生素及抗肿瘤药物作用的生化机制 3、含硫氨基酸的代谢 掌握甲硫氨酸与转甲基作用、甲基供体、甲硫氨酸循环、活性硫酸根 熟悉与肌酸代谢有关的生理与临床意义 4、芳香族氨基酸的代谢 熟悉儿茶酚胺类化合物的来源 熟悉引起白化病、尿黑酸症、苯酮酸尿症的原因(酶缺陷) 了解色氨酸的转化产物 5、支链氨基酸的代谢 了解支链氨基酸的转化产物 一、氨基酸脱羧基作用脱羧基作用(decarboxylation)null胺的氧化null(一)γ-氨基丁酸 (γ-aminobutyric acid, GABA)GABA是抑制性神经递质,对中枢神经有抑制作用。磷酸吡哆醛null(二)牛磺酸(taurine)牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。null(三)组胺 (histamine)组胺是强烈的血管舒张剂,可增加毛细血管的通透性,还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。null(四)5-羟色胺 (5-hydroxytryptamine, 5-HT)5-HT在脑内作为神经递质,起抑制作用;在外周组织有收缩血管的作用。null(五)多胺(polyamines) 鸟氨酸腐胺 S-腺苷甲硫氨酸 (SAM )脱羧基SAM 鸟氨酸脱羧酶CO2SAM脱羧酶CO2精脒 (spermidine)丙胺转移酶5'-甲基-硫-腺苷 精胺 (spermine)多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织(如胚胎、再生肝、肿瘤组织)含量较高,其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。null 二、一碳单位的代谢定义(一)概述一碳单位/一碳基团 某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团。 一碳单位包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基。nullone carbon unit/one carbon group organic groups, including methyl(—CH3), methylene (—CH2—), methenyl(—CH=), formyl(—CHO) and formimino(—CH=NH) groups, each containing only one carbon atom generated through catabolisms of some amino acids. null种类甲基 (methyl)-CH3甲烯基 (methylene)-CH2-甲炔基 (methenyl)-CH=甲酰基 (formyl)-CHO亚氨甲基 (formimino)-CH=NH null(二)四氢叶酸是一碳单位的载体nullFH4的生成F: 叶酸 (folic acid); FH2: 二氢叶酸(dihydrofolic acid); FH4: 四氢叶酸(tetrahydrofolic acid)null FH4携带一碳单位的形式 (一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上)N5—CH3—FH4N5、N10—CH2—FH4N5、N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4null一碳单位主要来源于氨基酸代谢(三)一碳单位与氨基酸代谢nullnullnull(四)一碳单位的互相转变N10—CHO—FH4N5, N10=CH—FH4N5, N10—CH2—FH4N5—CH3—FH4N5—CH=NH—FH4H+H2ONADPH+H+NADP+NADH+H+NAD+NH3nullH2O2H2HNH3NH3一碳单位的互相转变null(五)一碳单位的生理功能作为合成嘌呤和嘧啶的原料 把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来null叶酸缺乏 → FH4↓一碳单位代谢障碍与临床↓ 一碳单位转运障碍 ↓ 核酸合成障碍 ↓ 细胞分裂障碍 ↓ 巨幼红细胞性贫血nullnull叶酸null 三、含硫氨基酸的代谢胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸null(一)甲硫氨酸的代谢1. 甲硫氨酸与转甲基作用腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS—腺苷甲硫氨酸 ( S-adenosyl methionine, SAM)null甲基转移酶RHRH—CH3腺苷SAMS—腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸SAM为体内甲基的直接供体null体内有50多种物质需要SAM提供甲基,经甲基化后生成 甲基化合物。不少甲基化合物是重要的生理活性物质。null2. 甲硫氨酸循环(methionine cycle)null3. 肌酸的合成肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatine phosphate)是能量储存、利用的重要化合物。 肝是合成肌酸的主要器官。 肌酸以甘氨酸为骨架,由精氨酸提供脒基,SAM提供甲基而合成。 肌酸在肌酸激酶(CPK)的作用下,转变为磷酸肌酸。 肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐(creatinine)。null瓜基脒基null尿中肌酸酐排出量十分恒定。严重肾病时,血中肌酸酐浓度↑体内储能的一种形式。在肌肉、脑组织中含量较高。CPK有三种同工酶: MM型(骨骼肌) MB型(心肌) BB 型(脑组织) 心肌梗塞时,血中MB型↑,且变化较早,特异性好。null(二)半胱氨酸与胱氨酸的代谢1. 半胱氨酸与胱氨酸的互变2null2. 硫酸根的代谢含硫氨基酸分解可产生硫酸根,半胱氨酸是主要来源。PAPS为活性硫酸, 是体内硫酸基的供体ATPnull 四、芳香族氨基酸的代谢null(一)苯丙氨酸和酪氨酸的代谢此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径。null1. 儿茶酚胺(catecholamine)与黑色素(melanin)的合成null黑色素的合成酪氨 酸 酶氧化脱羧null酪氨 酸 酶氧化酪氨酸酶缺乏 —— 白化病(albinism)脱羧×null2. 酪氨酸的分解代谢 体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷时,尿黑酸分解受阻,可出现尿黑酸症。乙酰乙酸尿黑酸 氧化酶null尿黑酸氧化酶缺乏 —— 尿黑酸症homogentisate oxidase×null 是一种遗传代谢病。因体内苯丙氨酸羟化酶缺陷,苯丙氨酸不能正常转变为酪氨酸,苯丙氨酸经转氨基作用生成苯丙酮酸、苯乙酸等,并从尿中排出,形成苯酮酸尿症。tyrosinePhenylanine hydroxylase×Phenylketonuria3. 苯酮酸尿症(phenyl ketonuria, PKU)null苯丙酮酸的生成苯丙氨酸 羟化酶苯丙氨酸羟化酶缺乏 —— 苯酮酸尿症转氨酶×null 5-HT 色氨酸 犬尿酸 黄尿酸 乙酰乙酰CoA 甲酰犬尿酸原 → 犬尿酸原 → 3-羟犬尿酸原→丙氨酸+3-羟邻氨苯甲酸 尼克酸 邻氨苯甲酸+丙氨酸丙酮酸→ → →葡萄糖酮体吡咯酶(肝)(二)色氨酸代谢null(二)色氨酸代谢色氨酸null五、支链氨基酸的代谢支链氨基酸nullnull 氨基酸的重要含氮衍生物null+ NO+ O2NADPH+H+ NADP+ 一氧化氮合酶 (NOS)精氨酸瓜氨酸一氧化氮null练习 快递公司问题件快递公司问题件货款处理关于圆的周长面积重点题型关于解方程组的题及答案关于南海问题 A型题 1.体内甲基化反应主要由下列哪种化合物提供活性甲基? A.S-腺苷蛋氨酸 B.甲硫氨酸 C.胸腺嘧啶 D.同型半胱氨酸 E.N5-CH3 FH4 2. 合成尿素的主要组织器官是 A.肝脏 B.肾脏 C.胃 D.脾脏 E.骨骼肌 3.转氨酶的辅酶是 A.维生素B1的磷酸酯 B.维生素B2的磷酸酯 C.维生素B12的磷酸酯 D.维生素PP的磷酸酯 E.维生素B6的磷酸酯 null4.在尿素合成中,能穿出线粒体进入胞液继续进行反应的代谢物是 A.精氨酸 B.瓜氨酸 C.鸟氨酸 D.氨基甲酰磷酸 E. 精氨酸代琥珀酸 5.体内氨的主要来源是 A.肾脏的谷氨酰胺脱氨作用 B.肠道细菌腐败作用所产生的氨被吸收 C.尿素的肠肝循环 D.氨基酸脱氨基 E.体内胺类物质分解形成的氨 6. 下列哪组氨基酸都不能在人体内合成? A. 谷、赖、精   B. 色、天、甘    C. 丝、丙、亮 D. 苏、缬、异亮 E. 酪、丙、色null7. 肌肉及脑组织中能量的贮存形式是: A、肌酐 B、肌酸 C、磷酸肌酸 D、磷酸烯醇式丙酮酸 E、磷脂酰肌醇 8. 尿素分子中的两个N原子分别来自: A. NH3和谷氨酰胺 B. NH3和谷氨酸 C. NH3和天冬氨酸 D. NH3和天冬酰胺 E. 谷氨酰胺和天冬酰胺 X型题 1. 氨基酸的脱氨基方式有 A. 氧化脱氨基 B. 联合脱氨基 C. 转氨基作用 D. 非氧化脱氨基 2. 氨在血液中的运输形式是 A. 丙氨酸 B. 谷氨酸 C. 谷氨酰胺 D. 天冬氨酸null填空题 1. 氨在血液中主要以_________________和 ______________形式运输。 2. 体内活性甲基的供体是___________________。 3. 体内转运一碳单位的载体是_________________。 名词解释 1. 必需氨基酸 2. 一碳单位 3. 转氨基作用 问答题 1. 简述血氨的来源和去路。 2. 氨在血液中是如何运输的? 3. 试述尿素循环的步骤(注明反应部位)。丙氨酸谷氨酰胺SAMFH4
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