07 第七章 酶

nullnull第七章 酶null在实验室中，复杂有机物的合成与分解必需在高温、高压、强酸或强碱等剧烈条件下进行，而在生物体内虽然条件十分温和，许多复杂的化学变化却进行得极顺利和迅速，这种使化学反应变得容易和迅速的根本原因就是生物体内普遍存在着生物催化剂——酶。酶与其他催化剂不同，它具有很大的专一性和极高的催化效率，能在机体中十分温和的条件下起高效率的催化作用，这不是无机催化剂所能比拟的。 酶学研究历史酶学研究历史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发酵。 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。 1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有DNA连接酶活性DNA片段，称为脱氧核酶(deoxyribozyme)。 现已鉴定出4 000多种酶，其中不少得到结晶，很多种的一级结构或三级结构也已经阐明。随着酶学理论研究的不断深入必将对生命本质的探索作出更大的贡献。 null第一节 酶的概念一、酶是生物催化剂 （一）酶的定义 酶是由活细胞产生的具有催化活性和高度专一性的蛋白质（核酸），亦称生物催化剂。 （二）酶的化学本质—蛋白质（核酸） 酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。 绝大多数酶都是蛋白质。 1983年发现某些RNA分子具有催化活性，对有催化 活性的RNA称为核酶 1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦具有催化活性。 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物null二、酶的作用特点 （一）与一般催化剂的相同点 1.反应前后质与量不变，且用量少。 2.缩短到达平衡的时间，不改变平衡点。 3.只能催化本来进行的反应。 4.降低反应所需活化能。 活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol.null（二）与一般催化剂的不同点 1.高效 比一般催化剂高106—1013倍 1mol/L过氧化氢酶1秒钟可分解105mol/L底物 1mol/L铁离子1秒钟可分解10-5 mol/L底物 2.高度专一 酶对催化的反应和反应物有严格的选择性 3.条件温和（酶易失活） 引起蛋白质变性的因素都能使酶失活 4.催化活性 能调节、控制 5.常需要辅助因子null三、酶的分布 酶分布在所有的细胞和组织中，相 对隔离，各自发挥作用。null四、酶的专一性 酶对底物和催化的反应有严格的选择性。 一种酶仅能作用于一种底物或结构上相似的一类物质，促进发生一定的化学反应。专一性结构专一立体专一绝对专一相对专一键专一基团专一旋光异构顺反异构nullA. 结构专一性 绝对专一性：酶的作用对象是一个特定底物 例如，脲酶只能催化尿素水解，而对尿素的类似物无作用。 相对专一性：酶的作用对象是一类化合物或化学键 例如，胰凝乳蛋白酶能选择性地水解含有芳香侧链的氨基酸残基形成的肽键。 nullB. 立体专一性： 旋光异构 酶能专一性地与手性底物结合并催化这类底物发生反应。 例1，胰蛋白酶只能水解由L-氨基酸形成的肽键，而不能水解由D-氨基酸形成的肽键。 例2，淀粉酶只能水解D-葡萄糖形成的1,4-糖苷键，而不能影响L-葡萄糖形成的糖苷键null顺反异构 只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另一种构型无催化作用。 例如， 延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸（即反式丁烯二酸）水合生成苹果酸，对马来酸（即顺式丁烯二酸）不起作用。null第二节 酶的命名与分类一、酶的分类 二、酶的命名nullnull1.单纯蛋白酶类： 只是由氨基酸组成，此外不含其他成分，其活性仅仅决定于它的蛋白质结构。 2.结合蛋白酶类：另一些酶如转氨酶、碳酸酐酶、脱氢酶等均属于结合蛋白质。这些酶其蛋白质部分称之为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅因子（或辅助因子）。酶蛋白与辅因子单独存在时，均无催化活力，或活性很弱，结合在一起组成全酶后，才 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 现有明显的催化作用。 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子（金属离子、辅酶、辅基） （有活性）（无活性）（无活性） 辅酶、辅基往往是由维生素参与形成的小分子有机物据化学组成：null1.单体酶： 一条多肽链组成的酶，种类较少，多是催化水解反应的酶。分子量 1.3万—3.5万。 2.寡聚酶： 由两个或两个以上的亚基组成的酶，这些亚基可以相同也可以不同，分子量3.5万-几百万。相当数量的寡聚酶是调节酶。 3.多酶复合物（又称多酶系）： 功能相关的几个酶靠非共价键彼此嵌合而成的聚合体，所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。分子量几百万以上。据酶蛋白的特点null（一）习惯命名（recommended name） 1961年以前使用的酶的名称都是习惯沿用的，称为习惯名。 习惯命名法有以下原则： 根据 作用底物（S）：淀粉酶 蛋白酶等 反应性质 ：脱氢酶 转氨酶 脱羧酶等 两者结合 ：乳酸脱氢酶 琥珀酸脱氢酶 来源 ：胃蛋白酶 木瓜蛋白酶 习惯命名法简单、易懂，应用历史较长，但缺乏系统性。国际酶学委员会于1961年提出了系统命名和系统分类原则，现已为国际生物化学协会采用。 （二）系统命名（systematic name） 命名原则 底物1(：底物2) 反应性质 酶 “L-乳酸：NAD+氧化还原酶”—乳酸脱氢酶 国际酶学委员会建议双命名法 系统命名 习惯命名酶的命名null第三节 酶的组成与结构一、酶的组成 二、几个重要的辅助因子 （一）辅酶、辅基 （二）金属离子 三、酶的结构 （一）酶蛋白与蛋白质相同，都有一定的空间结构 （二）根据酶蛋白结构上的特点，酶分为： （三）酶的活性中心 （一）含义 （二）形成 （三）酶原一、 酶的分子组成一、 酶的分子组成 结合酶 (conjugated enzyme)null（一）辅酶、辅基根据它们与蛋白质结合的松紧程度不同分： 1.辅酶：指与酶蛋白结合比较松弛的小分子有机物质，通过透析 方法 快递客服问题件处理详细方法山木方法pdf计算方法pdf华与华方法下载八字理论方法下载 可以除去。 如：辅酶Ⅰ 和辅酶Ⅱ 等。 2.辅基：是以共价键和酶蛋白结合，结合的较紧密，不能通过透析法除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。 如：细胞色素氧化酶中的铁卟啉等 辅基与辅酶的区别只在于它们与酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格的界限。（二）辅基与辅酶的来源及生理功能（二）辅基与辅酶的来源及生理功能大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。维生素的重要性就在于它们是体内一些重要的代谢酶的辅酶或辅基的组成成分。 维生素是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。 就其功能来讲，维生素既不是构成组织的原料，也不是供能物质，但确是生物生长发育和进行新陈代谢不可缺少的一类物质，因为它是酶的辅酶的组成成分，尤其是B族维生素。 动物不能合成自身的维生素或合成的量很少，必须由食物中供给，否则代谢失调，生长停止，疾病随之发生。不同的维生素构成不同的辅酶，故缺乏维生素，可产生不同的疾病，这些统称为维生素缺乏病。 维生素（Vitamin）：维持生命之要素。 null维生素及辅酶的研究是20世纪前半期生物化学最显著的成就，特别是阐明了B族维生素在酶反应中担负辅酶的作用。在此时期从分子水平探讨人体的营养需要所取得的划时代的进展，对人类的健康做出了重大贡献。维生素的特点: 1、种类多 2、需要量少 3、常常需要从食物中获得 4、大部分充当辅酶 维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有VitA、VitD、VitE和VitK四种。 水溶性维生素有VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。 null 脂溶性维生素： A D E K 维生素 硫辛酸（氧化型） 水溶性维生素： Vc VB: B1 B2 B3（泛酸） B5(PP) B12（氰钴胺素） B6 （吡哆醇/醛/胺） B7 (生物素 ） B11（叶酸） 硫辛酸（还原型）一 、重要的水溶性维生素一 、重要的水溶性维生素共同特点 ﹡易溶于水，故易随尿液排出。 ﹡体内不易储存，必须经常从食物中摄取。概 述种类 B族维生素和维生素C null1.维生素B1和焦磷酸硫胺素 维生素B1又称为脚气病维生素，抗神经炎因子。 硫胺素(thiamine)或称为维生素Bl，存在于许多植物种子中，尤其是在谷物种子的外皮中，因而在未经研磨的大米和全麦粒制作的食物中此种维生素的含量较丰富。在动植物组织和酵母中它主要以辅酶即焦磷酸硫胺素(TPP)的形式存在。 人类若缺乏维生素B1则产生脚气病，脚气病在世界上以稻米为主要食物的地区比较普遍。 TPP：焦磷酸硫胺素（前体：硫胺素，含B1) 焦磷酸硫胺素在α-酮酸脱羧酶、丙酮酸脱羧酶、转酮酶和磷酸酮糖酶中起着辅酶的作用。 null抗神经炎维生素： 若维生素B1缺乏，TPP不能合成，糖类物质代谢的中间产物α-酮酸不能氧化脱羧而堆积，这些酸性物质堆积的结果，可刺激神经末梢，易患神经炎，出现健忘、不安、易怒或忧郁等症状。 抗脚气病维生素： 如果酮酸不能够正常氧化脱羧，糖代谢受阻，能量供不上，进而影响神经和心肌的代谢和机能，出现心跳加快，下肢沉重，手足麻木，并有类似蚂蚁在上面爬行的感觉，临床上称为“脚气病”。null什么是维生素Ｂ１？ 维生素Ｂ１是水溶性维生素，在酸中较稳定，高热易氧化，易被碱性溶液破坏。 维生素Ｂ１能维持机体的正常代谢。它是组成酶的重要成分，这种酶能促进糖的代谢，有利于幼儿的生长发育，保持神经功能的健全和心脏的正常活动，能刺激肠蠕动，促进食物排空，增进食欲。 维生素Ｂ１严重缺乏时，可引起脚气病。患者首先感到疲乏、小腿沉重、肌肉酸痛、失眠、食欲减退、体重减轻等症状。以后出现脚气病的典型症状，即以周围神经炎为主，常有整个下肢麻痹水肿，可遍及全身，或出现急性心血管系统疾病和心力衰竭。如不及时治疗，可引起死亡。若治疗及时，恢复也很快。 维生素Ｂ１存在于瘦肉及动物内脏、蛋黄中，尤以瘦猪肉及肝中最多。在粗粮中如糙米、小米、玉米面、谷皮、谷胚及黄花菜、木耳中也含有不少。 维生素Ｂ１容易被身体吸收，过多时很快由尿中再排出，体内贮存量很低，应随时从食物中摄取。 幼儿每天约需０．８～１毫克维生素Ｂ１．nullnull2.维生素B2 、FMN、 FAD 自然界中存在的维生素B2大多数为黄素单核甘酸(FMN)和黄素腺嘌呤二核甘酸(FAD)。FMN和FAD在酶的活性中心中起着辅基的作用。 核黄素可以在绿色植物、细菌和真菌中合成，但不能在动物中合成。在动物中它以黄素辅酶的形式存在。 维生素B2在自然界广泛分布，豆类、苜蓿、动物的肝脏中含量丰富；酵母、鸡蛋、鱼、绿色蔬菜中也较多。 人体缺乏维生素B2，会患癞皮病。 氧化还原酶的辅基（传递电子和质子） FMN FMNH2 FAD FADH2nullnullnullnull3．泛酸（维生素B3）与辅酶A3．泛酸（维生素B3）与辅酶A泛酸(pantothenic acid)又称为维生素B3，它是β-丙氨酸与α,γ-二羟-β，β-二甲基丁酸结合而成的化合物。由于在自然界广泛分布，又是酸性物质得名。 酵母、蜂王浆、肝、肾、瘦肉和花生等组织中都含有较多的泛酸，人体肠道细菌可以合成，故一般不会缺乏。 在自然界这种维生素是作为辅酶A和酰基载体蛋白的组成成分存在的，它是乙酰化作用的辅酶 。nullnull4. NAD NADP（尼克酰胺和尼克酸衍生物，含B5) 脱氢酶的辅酶（传递电子和质子） 亦称：辅酶Ⅰ 和辅酶Ⅱ NAD+ (NADP+) NADH(NADPH)+H+尼克酸又称为维生素B5或维生素PP，它包括尼克酸和尼克酰胺两种化合物。 尼克酸和尼克酰胺的分布很广，动植物组织中都有。缺乏这种维生素会使人患癞皮病。 尼克酰胺核苷酸是一些催化氧化还原反应的脱氢酶的辅酶。 富含维生素B5的食物有动物肾脏、肝脏、牛肉、猪肉、豆类、啤酒酵母、蛋、蘑菇、坚果、蜂王浆、全麦等。 null缺乏症 　　膳食中长期缺少维生素B5可引起对称性皮炎，又叫癞皮病或糙皮病。患者中枢及交感神经系统、皮肤、胃、肠等均受不良影响。主要症状为两手及其裸露部位呈现对称性皮炎，发炎处有显著而界限清楚的色素沉着及腹泻等特征，中枢神经方面表现为头痛、头昏、易刺激、抑郁等。注射或口服维生素B5有显著疗效。维生素B5的缺乏还会导致易疲劳、消化不良、头痛、手部有刺痛感、精神状态差等症状的发生。 nullnullnull5.磷酸吡哆醛（胺）（含B6)化学本质及性质 ﹡维生素B6包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺 这三种维生素B6在动植物材料中广泛存在，谷粒中尤为丰富。 自然界中存在的吡哆醛和吡哆胺以其磷酸衍生物状态存在以作为辅酶。 磷酸吡哆醛在氨基酸的转氨、脱羧和外消旋等重要反应中起着催化作用，其中每个反应都是由不同的专一性酶分子催化，但各反应中都以磷酸吡哆醛作为辅酶。分布：动植物中分布很广，谷类外皮含量尤为丰富。同时肠道细菌也能合成供人体需要缺乏症：导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害，可以引发皮炎。null维生素B6长期缺乏会导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。动物缺乏维生素B6的症状为皮炎、痉挛、贫血等。单纯的维生素B6缺乏症在人类极少见。临床上应用维生素B6制剂防治妊娠呕吐和放射病呕吐。 可用来治疗的疾病:一般疾病:1.动脉硬化、2.秃头、3.胆固醇过高、4.膀胱炎、5.面部油腻、6.低血糖症、7.精神障碍、8.肌肉失调、9.神经障碍、10.怀孕初期的呕吐、11.超体重、12.手术后呕吐、13.紧迫、14.对太阳光敏感等。 维生素B6生理功能 　　1、维生素B6除参与神经递质、糖原、神经鞘磷脂、血红素、类固醇和核酸的代谢外，参与所有氨基酸代谢。 　　2、维生素B6缺乏会损害DNA的合成，这个过程对维持适宜的免疫功能是非常重要的。 　　3、维生素B6与维生素B2的关系十分密切，维生素B6缺乏常伴有维生素B2症状。 　　4、维生素B6有降低慢性病的作用，轻度高同型半胱氨酸血症被认为是血管疾病的一种可能危险因素，维生素B6的干预可降低血浆同型半胱氨酸含量。 nullnull6.氰钴胺素（B12） 亦称辅酶B12 变位酶的辅酶，也参与甲基及其它一碳单位的转移反应 维生素B 12是一种氰钴胺素(Cyanocobalamin)，分离出的维生素B12除含CN- 外，也可以含羟基、亚硝基、氯离子、硫酸根离子及其他阴离子, 而且还有其他维生素B12 的类似物存在。 缺乏症： 1. 儿童及幼龄动物发育不良 2. 消化道上皮组织细胞失常 3. 造血器官功能失常，不能正常产生血红细胞，导致恶性贫血。分布：动物性食品，特别是肉类和肝中含量丰富，人和动物的肠道细菌都能合成，一般不会缺少。null维生素B12是相当特别的维生素，蔬菜中几乎完全找不到，只有紫菜及海藻类蕴涵。此外，维生素B12也是唯一含必须矿物质的维生素，因含钴而呈红色，又称红色维生素，是少数有色的维生素。维生素B12虽属B群维生素，却能贮藏在肝脏，用尽贮藏量后，经过半年以上才会出现缺乏症状。人体维生素B12需要量极少，只要饮食正常，就不会缺乏。少数吸收不良的人及素食者须特别注意。 nullnull7 生物素（VB7）（为含硫维生素）功能：生物素是多种羧化酶的辅酶，在CO2固定反应中起重要作用。缺乏症：人体一般不会发生生物素缺乏。 人类缺少生物素可能导致皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等。分布：肝、肾、蛋黄、酵母、蔬菜和谷类中都含有。同时肠道细菌也能合成供人体需要null 1 理化特性：生物素是一种含硫的维生素，今年来研究工作表明，营养学专家已经抛开传统对它的概念，已成为最受重视的水溶性维生素之一。 　　生物素具有8种异构体，但具有生物活性的仅是d-生物素一种。外观为白色针状结晶，可溶于水，耐酸、碱和热。饲料中常和赖氨酸结合。在动物细胞中以游离状态或和蛋白质结合，常温下比较稳定。 　　2 生理功能：碳水化合物、蛋白质和脂肪代谢中的许多反应都需要生物素。它的主要功能是脱羧——羧化反应和脱氨反应中起辅酶作用，它与碳水化合物和蛋白质互变，以及碳水化合物与蛋白质向脂肪转化等有关。 　　动物很少发生生物素的缺乏，只有家禽可能出现生物素不足。 　　3 维生素B7缺乏症 雏鸡生长缓慢、羽毛干燥、变脆、易患皮炎或骨短粗症、喙及趾部皮炎。种禽的蛋孵化率降低，胚胎发育过程中出现骨畸形。毛皮动物可能患湿疹、角化过度症（脱毛症）以及瘙痒病，影响毛皮质量。对雄性动物可能出现被称为“湿腹”的症状。 　　4 维生素B7的来源 广泛存在于蛋白质饲料，青绿饲料中也不少，块根块茎类饲料中含量很少。家禽对各种禾本科子实中的生物素利用率不同，按其利用率高低顺序为：燕麦>玉米和高粱>小麦>大麦。大麦中生物素仅被家禽利用1/3左右。 8.硫辛酸8.硫辛酸硫辛酸(lipoic acid)为一种含硫的脂肪酸，呈氧化型和还原型存在。 硫辛酸是丙酮酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶多酶复合物中的一种辅助因素。在此复合物中，硫辛酸起着转酰基作用，同时在这个反应中硫辛酸被还原以后又重新被氧化。nullnull9、 叶酸—（VB11）由蝶呤啶、对氨基苯甲酸与L-谷氨酸连接而成 叶酸的5、6、7、8位置，在NADPH2存在下，可被还原成四氢叶酸（FH4或THFA）。四氢叶酸的N5 和N10位可与多种一碳单位结合作为它们的载体。功能：THFA是转一碳基团酶系的辅酶。缺乏症：叶酸缺乏时，红细胞的发育受到影响，造成巨红细胞性贫血症。null【效用】 促进乳汁的分泌； 防治肠内的寄生虫和食物中毒； 增进皮肤的健康； 有镇痛剂的作用； 与泛酸及对氨基苯甲酸一起服用时，可防止白发； 在身体衰弱（健康状态不良）时，可增进食欲； 防止口腔粘膜溃疡； 预防贫血。 【缺乏症】 巨红血球性贫血 【叶酸的食物来源】 深绿叶蔬菜、胡萝卜、动物肝脏、蛋黄、美国甜瓜、杏、南瓜、鳄梨、豆类、全麦、黑裸麦面粉。 null蝶啶对氨基苯甲酸谷氨酸null10、 维生素C维生素C能防治坏血病，又称抗坏血酸.功能： 促进各种支持组织及细胞间粘合物的形成。是脯氨酸羟化酶的辅酶。 2. 对生物氧化有重要作用。 缺乏症： 人类膳食中缺乏抗坏血酸时，便会得坏血病，这是一种引致水肿、皮下出血、贫血、牙齿和牙龈发生病理变化的疾病。早在古代人们就已知道这种病，当水手长期航海而少食和缺食新鲜蔬菜、水果时即会得此病。null每天的需求量：成人每天需摄入50～100mg。即半个番石榴，75克辣椒，90克花茎甘蓝，2个猕猴桃，150克草莓，1个柚子，半个番木瓜，125克茴香，150克菜花可200毫升橙汁。 　　功效：维生素C能够捕获自由基，在此能预防像癌症、动脉硬化、风湿病等疾病。此外，它还能增强免疫和，对皮肤、牙龈和神经也有好处。 　　副作用：迄今，维生素C被认为没有害处，因为肾脏能够把多余的维生素C排泄掉，美国新发表的研究 报告 软件系统测试报告下载sgs报告如何下载关于路面塌陷情况报告535n,sgs报告怎么下载竣工报告下载 指出，体内有大量维生素C循环不利伤口愈合。每天摄入的维生素C超过1000毫克会导致腹泻、肾结石的不育症，甚至还会引起基因缺损。 null1、 维生素A维生素A只存在于动物性食物中，包括A1 和 A2两种。A1即视黄醇，主要存在于咸水鱼的肝脏；A2即3-脱氢视黄醇，主要存在于淡水鱼肝脏。在高等植物和动物中普遍存在的β-胡萝卜素可转变为维生素A。 功能:维持正常的视觉反应。 维持上皮组织的正常形态与功能。 维持正常的骨骼发育。有维护皮肤细胞功能的作用，可使皮肤柔软细嫩，有防皱去皱功效。缺乏维生素A，会使上皮细胞的功能减退，导致皮肤弹性下降，干燥，粗糙，失去光泽。 缺乏症： 1、产生干眼病（眼结膜炎） 2、发生夜盲症 维生素A过多时也会引起损害，在极端的情况下还可发生维生素A的毒害作用。二、重要的脂溶性维生素null2、 维生素D维生素D具有抗佝偻病作用，又称抗佝偻病维生素。已确知有4种，即维生素D2、D3、D4、D5，均为类固醇衍生物，其中D2和D3较为重要。维生素D均为不同的维生素D 原经紫外照射后的衍生物。植物不含维生素D，但维生素D原在动、植物体内都存在。 功能：调节钙、磷代谢，维持血液正常的钙、磷浓度，从而促进钙化，使牙齿、骨骼发育正常。缺乏症：佝偻病、严重的蛀牙、软骨病、老年性骨质疏松症。null机体只能从胆汁排出过多的维生素D，维生素D如摄食过量则会中毒。 早期症状为：乏力、疲倦、恶心、头痛、腹泻等。 较严重时：引起软组织（包括血管、心肌、肺、肾、皮肤等）的钙化，导致重大病患。null3、 维生素E维生素E又称生育酚或抗不育维生素，已知有8种，其中4种（α、β、γ、δ-生育酚）较为重要，α-生育酚的效价最高。动物组织的维生素E都是从食物中取得的。 分布： 维生素E在自然界中分布甚广，在麦胚油、玉米油、花生油中大量存在，也存在于动物的脂肪中。 维生素E在人体内作用最为广泛，比任何一种营养素都大，故有“护卫大使”之称。在身体内具有良好的抗氧化性, 即降低细胞老化。保持红细胞的完整性，促进细胞合成，抗污染，抗不孕的功效。 　　缺乏维生素E，会导致动脉粥洋硬化，血浓性贫血，癌症，白内障等其他老年腿行性病变疾病 ；形成疤痕；会使牙齿发黄；引发近视；引起残障、弱智儿；等等。 维生素E摄食过量无毒性。null4、 维生素K维生素K是一类能促进血液凝固的萘醌衍生物。1929年发现。有K1、K2、K3三种，K1、K2为天然产物，K3为人工合成品。功能：是促进血液凝固，因维生素K是促进肝脏合成凝血酶原的重要因素。缺乏症：动物缺乏维生素K，血凝时间延长。成人一般不易缺乏维生素K。null 种类 化学本质 功能 VA 不饱和一元醇 缺乏得干眼病、夜盲症 VD 类固醇衍生物 与Ca、P代谢有关，佝偻病 VE 生育酚 与生育有关，抗氧化 VK 奈醌衍生物 促进血液凝固null━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━ 类 型 辅 酶 或 其 他 功 能 生 化 作 用 ───────────────────────────────────────────────── 硫胺素(B1) 焦磷酸硫胺素(TPP) α-酮酸氧化脱羧等 核黄素(B2) 黄素单核苷酸(FMN) 氢原子(电子)转移 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD) 氢原子(电子)转移 泛 酸(B3 ) 辅 酶 A 酰基基团的转移 尼克酸(B5或PP) 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸 (NAD) 氢原子(电子)转移 (烟酸) 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP) 氢原子(电子)转移 吡哆醛(B6) 磷酸吡哆醛 氨基基团的转移 生物素(B7) 胞生物素 羟基的转移 叶 酸 (B11) 四氢叶酸 一碳基团的转移 维生素 (B12) B12 氢原子的1,2移位 硫辛酸 硫辛酰赖氨酸 氢原子和酰基基团的转移 维生素 C 羟化作用的辅助因素 维生素 A 视黄醛 视觉循环 维生素 D 钙和磷酸的代谢 维生素 E 抗氧化剂 维生素 K 凝血酶原的生物合成 ━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━━维生素及辅酶类型 null（二）金属离子 分类： （据结合程度不同） 1.金属酶：酶蛋白与金属离子结合紧密。主要是一些过渡金属离子。 2.金属激酶：金属离子与酶的结合一般较松散。在溶液中，酶与这类离子结合而被激活。主要是一些碱金属离子或碱土金属离子 作用： 1、稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象； 2、构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心； 3、连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。null（ ）1、下列哪一个化合物的名称与所给出的维生素名称不符合？ A α—生育酚——维生素E；B 硫胺素——维生素B1； C 抗坏血酸——维生素C； D 氰谷胺素——维生素B12； E 吡哆醛——维生素B2 （ ）2、下列哪一个辅酶不是来自维生素 A 辅酶Q；B FAD；C NAD+；D 辅酶A ；E TPP。 （ ）3、分子中具有醌式结构的是 A VA；B VB1；C VC；D VE；E VK。 （ ）4、具有抗氧化作用的脂溶性维生素是 A 维生素C；B 维生素E；C 维生素A；D 维生素B1；E 维生素D。 （ ）8、下列哪一种辅酶能与焦磷酸硫胺素一起在丙酮酸转变为乙酰辅酶A的过程中起作用？ A 维生素B2；B 硫辛酸；C 维生素A；D 维生素C ；E NADP+。 （ ）9、泛酸是辅酶A的组成成分，后者在糖、脂和蛋白质代谢中起 A 脱羧作用；B 酰基转移作用；C 脱氢作用；D 还原作用；E 氧化作用。 （ ）10、下列哪一个反应需要生物素？ A 羟化作用；B 羧化作用；C 脱羧作用；D 脱水作用；E 脱氨基作用。 （ ）11、转氨酶的辅酶是下列化合物中的哪一个？ A 尼克酸；B 泛酸；C 硫胺素；D 磷酸吡哆醛；E 核黄素。 （ ）12、下列哪一种化合物由谷氨酸、对氨基苯甲酸和蝶呤啶组成？ A 维生素B12；B 氢谷胺素；C 叶酸；D 生物素；E 辅酶A 。null（ ）14、下列哪一个叙述是错误的？ A 维生素A 是一种高分子醇； B 维生素C也称抗坏血酸； C 维生素B1与维生素B2具有类似的化学结构和生理功能； D 维生素D含有类固醇。 E 维生素E是脂溶性维生素。 （ ）15、下列哪一叙述是错误的？ A 维生素D促进肠吸收钙与磷； B 维生素A是脂溶性维生素，鱼肝油中富含脂溶性维生素A； C 一般认为坏血病是由于维生素C的缺乏所致； D 维生素K是凝血酶原合成的必需物质； E 维生素B12也称吡哆醇，是氨基转移酶的辅酶。 （ ）16、下列维生素名——化学名——缺乏症组合中，哪一个是错误的？ A 维生素B12——钴胺素——恶性贫血； B 维生素B2——核黄素——口角炎； C 维生素C——抗坏血酸——坏血病； D 维生素E——生育酚——不育症； E 维生素B6——吡哆醛——脚气病。 （ ）22、下列的化合物哪种是维生素E？ A 脂肪酸；B 生育酚；C 胆固醇；D 萘醌；E 丙酮酸。 （ ）23、下列哪种化合物是一种维生素A原？ A 视黄醛；B β—胡萝卜素；C 麦角固醇；D 萘醌；E 胆固醇。 （ ）25、被四氢叶酸转移的一碳单位是 A CO2；B —CH3；C —CN；D —CH2OH；E —COOH。null（ ）26、含有金属钴的维生素是* A 维生素B1；B 维生素B2；C 泛酸；D 生物素；E 维生素B12。 （ ）27、人类缺乏下列哪种维生素会患佝偻病或软骨病？ A 维生素A ；B 维生素B5；C 维生素C；D 维生素D；E 维生素E。 （ ）28、应给夜盲症患者服用下列哪种维生素？ A 维生素A；B 维生素PP；C 维生素C；D 维生素D；E 维生素E。null四、酶的结构组成 一、酶的结构 结合部位 活性中心 必需基团 催化部位 酶的结构 活性中心以外的必需基团 其它部分 酶的分子结构是酶功能的基础。酶蛋白质之所以异于非酶蛋白质，各种酶之所以有催化性和专一性，都是由于其分子结构的特殊性。 必需基团：是酶表现催化所必需的部分。null二.酶的活性基团及活性中心（一）概念：酶的活性中心是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。 活性中心必需基团有两类：直接参与结合底物和催化底物发生化学反应的化学基团，称为活性中心内的必需基团；不直接与底物作用，但能维持酶分子构象，保证活性部位各有关基团处于最适的空间位置，对酶的催化活性发挥间接作用的一类必需基团，称为活性中心外的必需基团null对于单酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近； 对于全酶来说，辅助因子或辅助因子上的某一部分结构往往是活性中心的组成部分。null活性中心有两个功能部位： 1、结合部位 酶分子中与底物结合，使底物与酶的一定构象形成复合物的基团。 酶的结合基团决定酶反应的专一性。2、催化部位 酶分子中催化底物发生化学反应并将其转变为产物的基团。 催化基团决定酶所催化反应的性质，同时也是决定反应的高效性。3.调控基团 酶分子中一些可与其他分子发生某种程度的结合并引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用的基团。null 酶的活性中心具有一定的三维空间结构，由几个特定的氨基酸残基构成，处于酶分子表面的一个凹穴内，酶的活性中心结构取决于酶蛋白的空间结构，因此，酶分子中的其他部位的作用对于酶的催化作用来说，可能是次要的，但绝不是毫无意义的，它们至少为酶活性中心的形成提供了结构基础。当外界的物理化学因素破坏了酶的结构时，就可能影响酶活性中心的特定结构，因而必然影响酶的活力。null一些酶活性中心的基团null酶的活性中心示意图null第四节、酶的催化作用机理一. 酶作用专一性机理 1.锁钥学说 2.诱导契合学说—酶受底物诱导而变形 二. 酶作用高效性机理 中间产物学说 三.影响酶高效性的因素 1.邻近定向效应 2.底物的形变和诱导契合 3.亲核催化/亲电催化（共价催化） 4.酸碱催化 5.微环境的影响null1、锁钥学说（1894）： 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 此学说可以较好的解释酶的立体异构专一性；但不能解释：酶的多底物现象、酶对正反方向的催化等。null锁钥学说null2、诱导契合学说（由Koshland于1959年提出） 该学说认为酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这时催化基团的位置也正好在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置。这个动态的辨认过程称为诱导契合。 null诱导契合学说null 酶与底物靠近 定向 酶与底物相互诱导变形 契合形成中间产物 产物脱离A.靠近定向 靠近 电性吸引疏水作用定向酶底物 诱导契合机制nullB.诱导契合活性中心催化基团进行催化诱导 互补性结构变化能否契合— 专一性的由来契合nullC.产物脱离酶复原－催化剂null中间产物学说（过渡态学说） 非酶促反应 S P 酶促反应 S+E ES P+E 反应分两步走，活化能大大降低，因此反应容易进行。底物—酶中间物过渡态产物—酶中间物酶作用的实质在于降低反应活化能nullnull1、 邻近效应、 定向效应邻近效应：在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。 由于化学反应速度与反应物浓度成正比，若在反应系统的某一局部区域底物浓度增加，则反应速度也随之加快。提高反应速度的最主要方法是使底物分子进入活性中心区域，亦即大大提高活性区域的底物浓度。曾测到过某底物在溶液中的浓度为0.001mol/L，而在酶活性中心的浓度竞达100mol/L，比溶液中的浓度高10万倍！因此可以想象，在酶的活性中心区域反应速度必定是极高的。使酶具有高催化效率的因素：null定向效应：当专一性底物向酶活性中心靠近时，会诱导酶分子构象发生改变，使酶活性中心的相关基团和底物的反应基团正确定向排列，同时使反应基团之间的分子轨道以正确方向严格定位，使酶促反应易于进行。 当底物未与酶结合时，活性中心的催化基团还未能与底物十分靠近，但由于酶活性中心的结构有一种可适应性，即当专一性底物与活性中心结合时，酶蛋白发生一定的构象变化，使反应所需要的酶中的催化基团与结合基团正确地排列并定位，以便能与底物楔合，使底物分子可以“靠近”及“定向”于酶，这也就是前面提到的诱导楔合。这样活性中心局部的底物浓度才能大大提高。酶构象发生的这种改变是反应速度增加的一种很重要的原因。反应后，释放出产物，酶的构象再逆转，回到它的初始状态。对溶菌酶和羧肽酶的X衍射 分析 定性数据统计分析pdf销售业绩分析模板建筑结构震害分析销售进度分析表京东商城竞争战略分析 的实验结果证实了以上的看法。 Jenck等人指出“靠近”及“定向”可能使反应速度增长108倍，这与许多酶的催化效率的计算是很相近的。 以上两种效应使酶具有高效率和专一性特点。 null普通化学反应—随机碰撞（受浓度、碰撞角度影响） 相当于——社会上的自由恋爱 酶的活性中心—相当于“婚姻介绍所” 邻近作用提高了酶活性（“婚介”）中心的底物浓度（—非婚男女集中） 定向作用缩短了底物与催化基团间（“男女”）的距离 提高反应速度（成功率）108倍null2.底物的形变和诱导契合 当酶与底物靠近时，不仅酶构象受底物作用而变化，底物分子也常常受酶作用而变化，也就是酶使底物分子中的敏感键发生“变形”，从而促使底物中的敏感键更易于破裂。因而更容易形成一个互相契合的酶—底物的复合物而提高催化效率。null底物分子发生形变同时形变产物null3、酸碱催化酸碱催化是通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加速反应的一类催化机制。 酶分子中可以作为广义酸、碱的基团广义酸基团 （质子供体） 广义碱基团（质子受体） null4、共价催化 催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物，使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共价催化。 它包括两种类型：亲核催化(常见)和亲电催化 亲核基团： His 的咪唑基，Cys 的硫基，Asp 的羧基，Ser 的羟基等； 亲电子基团：H+ 、Mg2+、 Mn2+ 、Fe3+ 某些辅酶，如焦磷酸硫胺素和磷酸吡哆醛等也可以参与共价催化作用。 null5、活性部位微环境的影响（酶活性中心是低介电区域） 酶活性中心处于一个非极性环境中，其介电常数较在水介质（极性介质）中的介电常数低，在非极性环境中两个带电基团之间的静电作用比在极性环境中显著增高。从而有利于同底物的结合。 null四、酶原与酶原的激活（一）概念： 酶原——某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原 。 酶原的激活——使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。 酶原可以贮存在其合成部位而没有引起细胞或组织自我消化（水解）的危险，待细胞需要时再被激活。 （二）激活的本质或实质 酶的活性中心形成或暴露的过程 意义：避免自身受损伤 null1.底物浓度对酶促反应速度的影响——米氏方程第四节、影响酶促反应速度的因素研究酶催化的反应速率及其影响因素，是酶化学的重要 内容 财务内部控制制度的内容财务内部控制制度的内容人员招聘与配置的内容项目成本控制的内容消防安全演练内容 ，是酶的作用机制研究的基础。米氏方程（Michaelis-Menten ）是酶促反应动力学最重要的一个表达式，它定量地描述了酶促反应的速率与底物浓度之间的关系。nullMichaelis-Menten 学说的要点是假设有酶—底物中间产物形成，并假设反应中底物转变成产物的速度取决于酶－底物复合物转变成反应产物和酶的速度，其关系如下： 在上式中： E表示酶； S表示底物； ES表示酶—底物复合物； P表示产物； K1、K-1和K2为三个假设过程的速度常数。 若形成 ES的速度为Vf，则 Vf= K 1([E0]-[ES])[S] 式中E0为酶的总浓度，[E0]-[ES]为未结合的酶的浓度。ES生成的速度Vf与未结合的酶浓度及底物浓度成正比。 ES消失的速度Vd为 Vd= K-1[ES]+ K2[ES] 这是由于 ES因生成初反应物(K-1)或生成产物(K2)而消失。null当 ES的生成速度与消失速度相等时，即 Vf=Vd 则 K1([E0]-[ES])[S]＝K-l[ES]+K2 [ES] 将上式移项 K1[E0][S]＝Kl[ES][S]+K2[ES]+K-1[ES] K1[E0][S]＝(K1[S]+K2+K-1)[ES] 设V＝K2[ES]，V为观察所得的初速度，代入上式则 这就是米氏方程(Michaelis-Menten equation)， Km称之为米氏常数(Michae1is-constant)。这个方程式表明了当已知Km及Vmax时，酶反应速度与底物浓度之间的定量关系。null 当酶促反应处于V＝1/2 Vmax的特殊情况时，由此可以看出Km 值的物理意义，即Km 值是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，它的单位是 mol/L，与底物浓度的单位一样。null1.底物浓度对酶促反应速度的影响 在低底物浓度时： 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。null随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速； 反应为混合级反应。null 当底物浓度达到一定值 反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。null★ S与E形成中间产物，且整个反应速度取决于 ES P+E ★ 产物浓度接近为0 ★ [S]>>[E] ★ 反应达到平衡 前 提null关于米氏常数Km的几点说明：a.不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数,只与酶的性质有关，而与其浓度无关。 b.Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 C.一般情况下，1/Km可以近似地表示酶对底物的亲和力大小， 1/Km愈大，表明亲和力愈大。 （同一种酶有几种底物就有几个Km值，其中Km值最小的底物一般称为该酶的最适底物或天然底物.酶通常是根据最适底物来命名的，如蔗糖酶既可以催化蔗糖水解也可以催化棉籽糖水解，因为前者是最适底物故称为蔗糖酶） null双倒数作图法-1/Km1/Vmax斜率=Km/Vmax 1 Km 1 1  =    +  V Vmax [S] Vmax 米氏常数的求法null2. pH对酶促反应速度的影响大部分酶的活力受其环境 pH值的影响，在一定 pH值下，酶促反应具有最大速度，高于或低于此值，反应速度下降，通常称此pH值为酶促反应的最适pH值 (optimum pH)。 酶反应速度最大时的溶液pH，称为酶的最适pH最适pH值有时因底物种类、浓度及缓冲液成分不同而不同，而且常与酶的等电点不一致，因此，酶的最适 pH值并不是一个常数，只是在一定条件下才有意义。一般在pH值6-8之间, 动物酶多在pH值6.5-8.0之间,植物及微生物酶多在 pH值4.5-6.5之间，但也有例外，如胃蛋白酶为1.9。 nullpH值影响酶活力的原因有以下几点 影响酶分子构象的稳定性。 pH值会影响酶蛋白的构象， 影响酶分子的稳定性。一般来说，酶在最适pH值时是稳定的,过酸或过碱都能引起蛋白质变性而使酶失去活性。 b.pH值能影响酶分子的解离状态。 因为酶是蛋白质，pH值的变化会影响到蛋白质上的许多极性基团(如氨基、羧基、咪唑基、巯基等)的离子特性。在不同pH值条件下，这些基团解离的状态不同，所带电荷也不同，只有在酶蛋白处于一定解离状态下，才能与底物形成中间物，而且酶的解离状态也影响酶的活性。例如，胃蛋白酶在正离子状态下有活性；胰蛋白酶在负离子状态下有活性；而蔗糖酶在两性离子状态下才具有活性。 c. pH值影响底物的解离 许多底物或辅酶也具有离子特性(如 ATP、NAD+、CoA等)，pH值的变化也影响它们的解离状态。而酶只与某种解离状态的底物才形成复合物，如在 pH值9.0-10.0时，精氨酸解离成正离子，而精氨酸酶解离成负离子，此时酶的活性最大 null3. 温度的影响温度对酶促反应速度的影响： a.一方面是温度升高,酶促反应速度加快。 b.另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失，反应速度很快下降。 使酶促反应速度达最大时的温度称为酶的最适温度。 反应温度提高10℃，其反应速度与原来的反应速度之比称为反应温度系数，用Q10表示。对于一般的化学反应，温度每增加10 ℃，其速率可能增加2~3倍。温度对酶促反应速度的影响有两方面原因：一是当温度升高时，反应速度加快，这与一般化学反应一样；二是随温度升高而使酶逐步变性，即通过减少有活性的酶而降低酶促反应的速度。酶促反应的最适温度就是这两种过程平衡的结果。在低于最适温度时，以前一种效应为主；在高于最适温度时，则以后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。大部分酶在60℃以上变性，少数酶能耐受较高的温度，如细菌淀粉酶在93℃时活力最高。最适温度不是酶的特征性物理常数，而是上述影响的综合结果，它不是一个固定值，而与酶作用时间的长短有关。酶可以在短时间内耐受较高的温度，只有当酶反应时间在已经规定了的情况下，才有最适温度。null4.酶浓度对酶反应速度的影响 在一定条件下酶促反应的速度与酶的浓度成正比。 V=k[E] 式中k为反应速率常数，[E]为酶浓度 当底物浓度大大超过酶浓度时，反应达到最大速度。如果此时增加酶的浓度可增加反应速度，酶促反应的速度与酶的浓