null第十二章 蛋白质代谢第十二章 蛋白质代谢蛋白质代谢的概念蛋白质代谢的概念蛋白质代谢主要是讨论生物机体内氨基酸和蛋白质的合成、分解和转变的化学过程,以及这些过程与生物机体的生殖、发育和一切生理之间的关系。
微生物、植物与动物的蛋白质代谢有其共同的一面,亦有其不同的一面。
高等动物分解蛋白质的部位主要在小肠内,而蛋白质的生物合成则在细胞的核糖核蛋白体上进行。
植物组织中蛋白质的酶水解作用,以种子萌发时最为活跃。发芽时,种子中存储的蛋白质被水解成氨基酸,再被用于合成新的植物蛋白质。
微生物也含有蛋白酶,所以也能利用蛋白质为营养来源。null第一节 蛋白质的酶促降解各种生物体各有其特殊蛋白质。这些蛋白质皆是利用氨基酸来合成的。动物食物合成蛋白质消化道蛋白水解酶氨基酸进入肠膜组织植物自身蛋白质生长发育所
需要的物质蛋白水解酶氨基酸转化动植物体内的蛋白质均有水解的必要。氨基酸的营养学意义氨基酸的营养学意义人体所吸收的氨基酸,主要是作为合成新蛋白质的原料。
试验发现,在20种基本氨基酸中,有8种氨基酸在人体(成人)内不能自行合成。如果食物中缺少这些氨基酸,将对人体蛋白质的合成产生不利影响,所以这类氨基酸被称为必需氨基酸。人体(成人)必需氨基酸包括:Lys, Trp ,Val,Leu,Ileu,Thr,Met和Phe等8种。对于发育中的儿童,还要加上His和Arg。而其他的氨基酸则可以在人体内合成,这类氨基酸成为非必需氨基酸。null 蛋白质的最低生理需要量在糖和脂肪等物质充分供应的条件下,为维持氮的总平衡,至少必需摄入的蛋白质的量,称为蛋白质的最低生理需要量。
成人每日最低蛋白质需要量为30—50g
我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。蛋白质动态变化与氮平衡蛋白质动态变化与氮平衡体内蛋白质不断更新。旧有蛋白不断分解,产生的氨基酸可被再利用,成为新蛋白的合成原料,也可以进一步氧化供能。
在正常情况下,人体蛋白质的合成与分解处于动态平衡。
每天从食物中以蛋白质形式摄入的总氮量与排出氮的量相当,基本上没有氨基酸和蛋白质的储存,这种收支平衡的现象被称为“氮平衡”。
正处于成长的儿童和处于病后恢复期的患者,体内蛋白质的合成量大于分解量,这时外源氮的摄入量大于排泄量,说明一部分氮被保留在体内构成组织,这种状态称为正氮平衡。
反之,长期饥饿或患有消耗性疾病的患者,由于食物蛋白的摄入量不足或组织蛋白的分解过盛,使排出的氮量大于摄入的氮量,这种状态称为负氮平衡。
要维持体内氮平衡,保证机体自身蛋白的正常合成,不仅要有充足的食物蛋白,还要注意必需氨基酸的含量和配比,要合理调整饮食结构,避免偏食,否则会严重影响体内蛋白质的合成,从而影响正常的生长发育。食物蛋白质的互补作用食物蛋白质的互补作用试验研究指出,不同的食物蛋白质含有的必需氨基酸比例不同,对人体的营养价值各不相同。必需氨基酸组成比例愈接近人体蛋白质的食物蛋白质,营养价值就越高。
衡量食物蛋白质营养价值的指标称为蛋白质的生理价值(biological value of protein)。
有些食物蛋白质由于某些必需氨基酸含量较少,生理价值较低,但当与富含这些必需氨基酸的其他食物蛋白质相混合时,各种食物蛋白质之间便可彼此互相补充必需氨基酸的不足,从而提高食物蛋白质的生理价值,这种现象称为食物蛋白质的互补作用。null食物蛋白质的生理价值混合蛋白质的生理价值null(一)真核细胞中存在两条不同的降解途径:
1. 不依赖ATP的降解途径:
在溶酶体内进行,主要降解外源性蛋白质、膜蛋白和长寿命的胞内蛋白质。一、体内蛋白质的降解null2. 依赖ATP和泛素的降解途径:
在胞液中进行,主要降解异常蛋白质和短寿命的蛋白质。需ATP和泛素参与
泛素(ubiquitin)是一种小分子蛋白质,普遍存在于真核细胞中。null(二)蛋白质水解酶(1)蛋白质的蛋白水解酶,又称内肽酶,其作用在于使肽键破坏。
肽酶有肽链内切酶、肽链外切酶和二肽酶三类。
二肽酶:只水解二肽。外切酶:只水解肽链两端的氨基酸形成的肽键,产生自由氨基酸,如羧肽酶、氨肽酶。这些肽酶对不同氨基酸形成的肽键具有专一性。从下列设想的肽链可更明显的看出上述几种酶的专一性。内切酶:水解肽链内部的肽键,形成各种短肽,如:胃蛋白酶、胰蛋白酶和糜蛋白酶。null(三)蛋白质酶促降解 需内肽酶、羧肽酶、氨肽酶和二肽酶的共同作用蛋白质多肽AA合成新蛋白质二、氨基酸代谢库二、氨基酸代谢库食物蛋白经消化吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起,分布于体内各处参与代谢,称为氨基酸代谢库(metabolic pool)。null氨基酸代谢库氨基酸代谢概况null氨基酸的分解代谢概况一、脱氨基作用 第二节 氨基酸的分解代谢一、脱氨基作用 高等植物的脱氨基作用在发芽的种子、幼龄植物及正发育的组织中最为强烈。脱氨基作用是氨基酸分解的最重要的一步
氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用,其产物为α-酮酸。
不同的氨基酸脱氨基方式不完全相同,而且这些过程是可逆过程。
氨基酸主要通过四种方式脱氨基
氧化脱氨基
转氨基作用
脱酰胺作用
联合脱氨基 人和动物体内的氨基酸,除了用于合成蛋白质外,还可在体内进行分解代谢。
氨基酸的分解反应包括脱氨基作用、脱羧作用与羟基化作用等。null㈠ 氧化脱氨基作用定义:-AA在氧化酶的作用下,脱氢生成亚氨基酸,后者再通过水解生成-酮酸和氨的过程。氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两步,脱氢反应需酶催化,而水解反应则不需酶的催化。氧化脱氨基是高等植物最基本的脱氨基方式,null在氧化脱氨基中具有重要意义的酶是L-谷氨酸脱氢酶
L-谷氨酸脱氢酶:
专一性强,只催化L-谷氨酸脱氢生成α-酮戊二酸;分布广泛(动、植、微生物),活力强,以NAD+或NADP+为辅酶。(NAD+和NADP+:即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+,辅酶Ⅰ)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+,辅酶Ⅱ),是Vit PP的衍生物。NAD+和NADP+主要作为脱氢酶的辅酶,在酶促反应中起递氢体的作用,为单递氢体。) +NAD(P)++H2O谷氨酸
脱氢酶null指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用, α-AA的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上,结果原来的AA生成相应的酮酸,而原来的酮酸则形成相应的氨基酸。
催化转氨基反应的酶叫转氨酶,其辅酶为磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺。
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛(PLP)为辅基,它与酶蛋白以牢固的共价键形式结合。
转氨基作用(transamination)可以在各种氨基酸与-酮酸之间普遍进行。除赖氨酸、苏氨酸和甘氨酸外,均可参加转氨基作用。
R’-CH-COOH R”-C-COOH
NH2 O
R’-C-COOH R”-CH-COOH
O NH2转氨酶(二)转氨基作用null转氨酶的种类很多,广泛分布于动植物及微生物中,因此氨基酸的转氨基作用在生物体内是极为普遍的。
转氨基作用是氨基酸脱氨的一种主要方式,在氨基酸代谢中占有重要的地位。
谷氨酸和天冬氨酸与酮酸所起的转氨基作用在生物体中特别重要,因为通过转氨基作用可促进氨基酸的分解和合成新的氨基酸。
转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性显著增加,测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。null 上述两种酶广泛存在于微生物、动物、植物中,有相当高的专一性。㈢ 氨基酸的脱酰胺作用酰胺也可以在脱酰胺酶(deamidase)作用下脱去酰胺基,而生成氨。这是酰胺酶催化的水解脱酰胺作用。null(四) 联合脱氨基(氨基酸脱氨的主要方式) 由于转氨基作用不能最后脱掉氨基,氧化脱氨中只有谷氨酸脱氢酶活力高,转氨基作用与氧化脱氨基作用联合在一起才能迅速脱氨,这种作用就称为联合脱氨作用。一般认为L-氨基酸往往不是直接氧化脱去氨基,而是先与α-酮戊二酸经转氨作用变为相应的酮酸与谷氨酸,谷氨酸再经谷氨酸脱氢酶作用重新变成α -酮戊二酸,同时放出氨。 null 二、脱羧基作用脱羧基作用(decarboxylation):氨基酸在脱羧酶(decarboxylase)催化下脱去羧基生成胺。 由氨基酸脱羧酶(decarboxyase)催化,辅酶为磷酸吡哆醛,产物为CO2和胺。
氨基酸脱羧虽然不是人和动物体内氨基酸代谢的主要方式,但它的脱羧产物对机体却有重要的生理作用。
例如:
组氨酸脱羧产生的组氨有降低血压、扩张血管、引起支气管痉挛等作用;
医学上认为过敏性鼻炎是因为体内组胺过多,引起鼻道毛细血管扩张,分泌物增加,故鼻涕很多;
谷氨酸脱羧产生的γ-氨基丁酸对中枢神经系统有抑制作用等。null酪氨酸在酪氨酸酶(tyrosinase)催化下发生羟化而生成3,4-二羟苯丙氨酸,简称多巴,后者可脱羧生成3,4-二羟苯乙胺,简称多巴胺:
主要讲Tyr代谢与黑色素形成问
题
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三、氨基酸的羟基化作用Tyr酶聚合黑色素动物植物激素:去甲肾上腺素和肾上腺素 生物碱多巴多巴醌多巴胺Tyr酶多巴脱羧null帕金森病(Parkinson disease)患者多巴胺生成减少。
在黑色素细胞中,酪氨酸可经酪氨酸酶等催化合成黑色素。
人体缺乏酪氨酸酶,黑色素合成障碍,皮肤、毛发等发白,称为白化病(albinism)。
马铃薯、苹果、梨等切开后由于形成黑色素而变黑。
四、氨基酸分解产物的代谢四、氨基酸分解产物的代谢排氨生物:NH3转变成酰胺(Gln),运到排泄部位后再分解。(原生动物、线虫和鱼类)
以尿酸排出:将NH3转变为溶解度较小的尿酸排出。通过消耗大量能量而保存体内水分。(陆生爬虫及鸟类)
以尿素排出:经尿素循环(肝脏)将NH3转变为尿素而排出。(哺乳动物)
重新利用合成AA:
合成酰胺(高等植物中)
嘧啶环的合成(核酸代谢)(一)氨的去路:自由氨对人体及动物来说是有毒的,因此体内氨基酸脱氨放出的氨必需作适当处理才行。
各种生物处理氨的
方法
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各不相同。谷氨酰胺和天冬酰胺是动植物共有的储氮形式。植物体不合成尿素。(二)尿素的生成(鸟氨酸循环) (二)尿素的生成(鸟氨酸循环) 人体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素(urea)。
合成尿素的主要器官是肝,但在肾及脑中也可少量合成。
尿素合成是经称为鸟氨酸循环(ornithine cycle)的反应过程来完成的。催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。 null尿素的生物合成需要NH3、CO2(或H2CO3)、鸟氨酸、天冬氨酸、ATP、Mg+和一系列的酶参加作用。全部反应过程可分为三个阶段:
CO2 、 NH3与鸟氨酸作用合成瓜氨酸;
瓜氨酸与天冬氨酸作用生成精氨酸;
精氨酸被精氨酸水解酶水解后放出尿素,并形成鸟氨酸成一循环(称鸟氨酸循环),又称尿素循环。
这个循环的反应途径可表示为:
null(1)氨基甲酰磷酸的合成
此反应在线粒体中进行,由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoyl phosphate synthetase -Ⅰ , CPS-Ⅰ)催化,该酶需N-乙酰谷氨酸(AGA)作为变构激活剂,反应不可逆。1.尿素生成的鸟氨酸循环null在线粒体内进行,由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithine carbamoyl trans-ferase, OCT)催化,将氨甲酰基转移到鸟氨酸的-氨基上,生成瓜氨酸。(2) 瓜氨酸的合成null 转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸代琥珀酸合成酶(argininosuccinate synthetase)催化下,消耗能量合成精氨酸代琥珀酸。(3) 精氨酸代琥珀酸的合成限速酶null在胞液中由精氨酸代琥珀酸裂解酶(arginino-succinate lyase)催化,将精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。 (4)精氨酸代琥珀酸的裂解null在胞液中由精氨酸酶催化,精氨酸水解生成尿素(urea)和鸟氨酸(ornithine)。鸟氨酸可再转运入线粒体继续进行循环反应。(5)精氨酸的水解null鸟氨酸循环线粒体胞 液null 1.合成主要在肝细胞的线粒体和胞液中进行;
2.合成一分子尿素需消耗4分子ATP;
3.精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶;
4.尿素分子中的两个氮原子,一个来源于NH3,一个来源于天冬氨酸。
5. 尿素循环中涉及的天然蛋白质氨基酸是精胺酸。 尿素合成的特点(三)α-酮酸的代谢(三)α-酮酸的代谢这些氨基酸脱去氨基后的产物,大部分都属于α-酮酸,在体内进一步代谢,有下列三种代谢途径:
重新经转氨作用再生成氨基酸,
经代谢转变合成糖类或脂类;
氧化分解为CO2或H2O,并释放能量。各种氨基酸的代谢产物及其代谢产物各种氨基酸的代谢产物及其代谢产物null 转变成糖
生糖AA:凡在体内可转变为糖的AA为~。
(Asp Asn Arg His Gln Glu Pro Met Val)
转变成酮体
生酮AA:凡在体内可转变为酮的AA为~ (Leu Lys Trp,在动物肝脏中)
生糖兼生酮AA:既能转变为糖又能转变为酮体的AA为~null氮素是组成生物体的重要元素,在生命活动中起重要作用,如蛋白质、核酸和核苷酸、某些激素和维生素、叶绿素和血红素等均含有氮元素。动植物在整个生长发育过程中均进行着氮素代谢。因此,氮素代谢与生物的生命活动过程有着极其密切的关系。
一、氮循环
在地球表面的氮分布在大气、陆地和海洋中。空气中含79%的分子态氮气(N2)。此外,在空气中还含有微量的气态氮化物,如NO、NO2、NH3等。在陆地和海洋中也含有种类繁多的无机和有机氮化物,包括生物体内的含氮化合物。氮元素可以有多种不同的氧化水平,从-3价到+5价。
第三节 氮循环、生物固氮作用null自然界中的不同氮化物经常发生互相转化,形成一个氮素循环(nitrogen cycle)。
大气中的氮气,通过生物固氮、工业固氮、大气固氮(如闪电)而转变为氨或硝酸盐,进入土壤中。土壤中的氨在硝化细菌(包括亚硝酸细菌和硝酸细菌)的作用下,发生硝化作用而氧化为硝酸盐。土壤中的氨和硝酸盐被植物吸收后,用以构成植物体内的蛋白质及其他氮化物。当植物供作人和其他动物的食物时,植物体内的氮化物又转变为动物体内的氮化物。动物的排泄物、植物的枯枝落叶及动植物个体死亡后的残骸中的有机氮化物由微生物加以分解而重新变为氨进入土壤中。土壤中的一部分硝酸盐又可以由微生物引起反硝化作用,转化为氮气回归到大气中去。
自然界的氮素循环 自然界的氮素循环 二、生物固氮 二、生物固氮 (1)生物固氮的意义
生物固氮在自然界的氮循环及农业生产上均有重要意义。据估计,大气中含氮达3.8×1015t,但氮气却不能直接被植物利用。这是因为氮气是一种十分稳定的惰性气体,要打开气体氮分子(N2)中的N≡N键,要求944.68kJ/mol的能量。在工业上,当用铁为催化剂时,要在450℃高温和20~30MPa下,才能固定氮素以生成氨。
但是微生物却能在常温常压的条件下,将氮还原为氨
N2 + 3H2 → 2NH3
这就是生物固氮(biological nitrogen fixation)。
生物固N机制的研究历史:
1862-1962:完整的细胞水平(分离固氮微生物)
1960-1966:无细胞水平(发现固N需要铁氧还蛋白等 作电子传递体,需要ATP等)
1966-目前:分子水平(固N 酶纯化,组分I为钼铁蛋白;组分II为铁蛋白,1992年测定其空间结构) 第四节 氨的同化及氨基酸的生物合成第四节 氨的同化及氨基酸的生物合成氨同化
氨基酸的合成一 氨的同化一 氨的同化定义:生物体将无机态的氨转化为含氮有机化合物的过程(N素亦称生命元素)
生物体N的来源
食物来源的N(食物中的蛋白质和氨基酸):人和动物的N源
生物固N(某些微生物和藻类通过体内固氮酶系的作用将分子氮转变成氨的过程,1862年发现)
null硝酸还原生成(植物体中的N源)
NO3-
氨同化的途径
谷AA的形成途径
氨甲酰磷酸形成途径
硝酸还原酶NO2-亚硝酸还原酶NH3AAPro其它含N化合物㈠ 谷AA合成途径
㈠ 谷AA合成途径
谷AA脱氢酶(细菌)NH3 谷AA 其它AA+NH3 +NADH+NAD+ +H2O α-酮戊二酸
(TCA循环产生的) 谷氨酰胺合成酶(高等植物的主要途径)
谷氨酰胺合成酶(高等植物的主要途径)
+NH3 +ATP+ADP +Pi+H2O 谷氨酰胺(贮存了氨)可做为NH3的供体将其转移++2H2 总反应: NH3 +ATP + α-酮戊二酸+2H 谷AA+ADP+H2O+Pi 谷AA合酶㈡ 氨甲酰磷酸合成途径(微生物和动物)㈡ 氨甲酰磷酸合成途径(微生物和动物)原料:NH3 CO2 ATP
氨甲酰激酶
NH3 + CO2 + ATP
Mg2+ 氨甲酰磷酸氨甲酰磷酸合成酶
NH3 + CO2 + 2ATP
Mg2+辅因子二 氨 基 酸 的 合 成二 氨 基 酸 的 合 成主要通过转氨基作用AA-R1α-酮酸R1转氨酶AA-R2α-酮酸R2 许多氨基酸可以作为氨基的供体,其中最主要的是谷氨酸,其被称为氨基的“转换站”, 先Glu 其它AA。null有C架( α-酮酸)有AA提供氨基
(最主要为谷AA,领头AA)氨基酸的合成1.一碳基团的定义 生物化学中将具一个碳原子的基团称为一碳单位或一碳基团。null2.种类甲基 (methyl)-CH3亚甲基 (methylene)-CH2-次甲基 (methenyl)-CH=甲酰基 (formyl)-CHO亚氨甲基 (formimino)-CH=NH null3.四氢叶酸是一碳单位的载体FH4的生成null4. FH4携带一碳单位的形式 (一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上)N5—CH3—FH4N5、N10—CH2—FH4N5、N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4null5.一碳单位的生理功能作为合成嘌呤和嘧啶的原料
把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来㈠ 丙氨酸族氨基酸的合成㈠ 丙氨酸族氨基酸的合成包括:丙(Ala)、缬(Val)、亮(Leu)- COOH CH3
CHNH2--谷丙转氨酶++丙酮酸
谷AA
丙AA
α-酮戊二酸
谷丙转氨酶:GPT 丙氨酸族其它氨基酸的合成 丙氨酸族其它氨基酸的合成2丙酮酸
α-酮异戊酸
缩合
CO2
转氨基
缬氨酸
α-酮异己酸
亮氨酸
转氨基
-CH3C=OCOO---CH2-CH3CH3-CH-C=OCOOH--CH3-CHα-酮异戊酸
㈡ 丝氨酸族氨基酸的合成㈡ 丝氨酸族氨基酸的合成包括:丝(Ser)、甘(Gly)、半胱(Cys)甘AA碳架:光呼吸乙醇酸途径中的乙醛酸++α-酮戊二酸
甘AA
谷AA
乙醛酸
null丝AA还有其它合成途径+NH3+CO2 +2H+ + 2e-2H2O 丝AA
甘AA
半胱氨酸的合成途径(植物或微生物中) 半胱氨酸的合成途径(植物或微生物中)丝AA+乙酰-CoA O-乙酰丝AA+CoA O-乙酰丝AA+硫化物 半胱氨酸+乙酸 三种氨基酸的关系乙醛酸甘AA丝AA半胱AA3-磷酸甘油酸转乙酰基酶提供硫氢基团半胱氨酸的合成途径(动物中)半胱氨酸的合成途径(动物中)L-高半胱氨酸+丝氨酸L,L胱硫醚水解L-半胱氨酸H2O㈢ 天冬氨酸族氨基酸的合成㈢ 天冬氨酸族氨基酸的合成包括:天冬AA(Asp)、天冬酰胺(Asn)、赖(Lys)、苏(Thr)、甲硫(Met)、异亮(Ile)共同碳架:TCA中的草酰乙酸++转氨
天冬AA 天冬氨酸族其它氨基酸的合成 天冬氨酸族其它氨基酸的合成ATPADP
天冬氨酸激酶CH2-C-O-P=OCHNH2COOH--O=OHOHNADPH+H+NADP+
天冬氨酸激酶天冬氨酰磷酸
β-天冬氨酸半醛
L-高丝氨酸
甲硫氨酸
苏氨酸
异亮氨酸(4个C来自Asp,2个C来自丙酮酸)α,ε-二氨基庚二酸赖氨酸
CO2天冬氨酸 几种氨基酸的关系 几种氨基酸的关系β-天冬氨酸半醛㈣ 谷氨酸族氨基酸的合成㈣ 谷氨酸族氨基酸的合成包括:谷AA(Glu)、谷氨酰胺(Gln)、脯(Pro)、
羟脯(Hyp)、精(Arg)共同碳架:TCA中的α-酮戊二酸
α-酮戊二酸
Glu 为还原同化作用 +NH3 +NADH+NAD+ +H2O谷AA 脱H酶 (动物和真菌,不普遍)谷氨酰胺+ α-酮戊二酸2谷AA(普遍)
Glu合酶NADPH+H+ NADP+由谷AA 脯AA
由谷AA 脯AA
NAD(P)HNAD(P)+ATPADPMg2+ NADHNAD+1/2O2HHO(谷AA)(谷氨酰半醛)(△’-二氢吡咯-5-羧酸)(脯AA)(羟脯AA)由谷AA 其它AA
由谷AA 其它AA
CH2-COOH
CH2-HC-NH-C-CH3COOH--O=CH2-CHO
CH2-HC-NH-C-CH3COOH--O=--C=OC=N-CH--C-NH2---COOHCH2COOH--转乙酰酶乙酰COACOANADPH+H+ NADP+转氨作用
转甲酰酶氨甲酰磷酸磷酸天冬氨酸延胡索酸裂解酶精氨酸精氨酰琥珀酸瓜氨酸鸟氨酸N-乙酰谷氨酰半醛 几种氨基酸的关系 几种氨基酸的关系α-酮戊二酸
谷AA
谷氨酰胺
脯AA
羟脯AA
鸟AA
瓜AA
精AA
㈤ 组氨酸族和芳香族氨基酸的合成㈤ 组氨酸族和芳香族氨基酸的合成包括:组AA(His)、色AA(Trp)、酪AA(Tyr)、苯丙AA(Phe)组AA族碳架:PPP中的磷酸核糖
芳香族AA碳架:4-磷酸-赤藓糖(PPP)和PEP(EMP)
NHCHN来自核糖来自谷氨酰胺的酰胺基从谷氨酸经转氨作用而来来自ATP芳香族氨基酸的关系芳香族氨基酸的关系色氨酸若将莽草酸看作芳香族氨基酸合成的前体
,因此芳香族氨基酸合成时相同的一段
过程叫莽草酸途径本章练习题本章练习题1.解释名词
(1)肽链内切酶 (2)肽链外切酶 (3)氧化脱氨基作用 (4)转氨基作用 (5)联合脱氨基作用 (6)生物固氮 (7)氮循环(8)鸟氨酸循环
2. 填空题
(1)尿素循环中涉及的天然蛋白质氨基酸是————。
(2)氨基酸通过——、——和——降解,脱羧后产生——和——,此过程需——作辅酶。
(3)Tyr羟化后生成——,后者经脱羟生成——。
(4)氨基酸脱氨基后,变成了酮酸。根据酮酸代谢的可能途径,可把氨基酸分为两大类,即——和——
(5)转氨酶的辅酶是——。
(6)生物体内氨基酸脱氨的主要方式是——。
(7)白化病患者体内缺乏——酶。