植物生理生化课件

植物生理生化 植物生理生化 杜金友 djinyou@sina.com 15603355608 新图书馆403 实验室A区403 植物生理学的定义与内容 植物生理学的产生、发展 植物生理学的任务与展望 学习植物生理学的要求和方法 绪论（Preface) 一、植物生理学的定义与内容 植物生理学:以高等绿色植物为主要研究对象，研究植物的生命活动规律及其与外界环境相互关系的科学。 植物生命活动 （1）宏观 表 关于同志近三年现实表现材料材料类招标技术评分表图表与交易pdf视力表打印pdf用图表说话 pdf 现 （2）微观表现 （3）两者关系 （4）植物与环境 为什么要研究绿色植物？ 整个生物界的生存与发展都离不开绿色植物： 植物生理的研究方法：观察、实验（物理、化学、数学、生物学的方法）、 分析 定性数据统计分析pdf销售业绩分析模板建筑结构震害分析销售进度分析表京东商城竞争战略分析 、试验。 研究水平：个体、器官、组织、细胞、分子。 前导课程：植物学，化学。 植物生理学研究的具体内容： （一）研究植物的生长发育 种子萌发→营养器官的生长→开花→结实→形成种子→衰老死亡 在这期间经历了光合作用，呼吸作用，水分代谢，矿质营养的吸收以及各种物质在体内的转化和运输等物质代谢和能量代谢过程，在此基础上进行了生长和发育。 （二）研究植物的物质代谢与能量代谢 1.物质代谢： 水分和养分的吸收： 植物体内各种物质的运输： 物质间的转化： ☆无机物→有机物：如光合作用。 ☆有机物→无机物：呼吸作用。 ☆有机物→有机物（有机物之间的转化） 上述所有代谢活动之间如何协调？ 2. 能量代谢 光能→ → →稳定的化学能：光合作用 稳定化学能→活跃的化学能：呼吸作用 物质代谢和能量代谢紧密联系成统一整体; （三）研究植物的信息传递和信号转导 高等植物是一个繁忙有序的细胞社会,植物如何维持这种社会性; 遗传信息传递：中心法则 对环境变化做出响应：感知—传导—反应; 植物不同器官、不同细胞间的信息传递与物质交换。 二.植物生理学的产生与发展 经历了三个阶段： 1.植物生理学的孕育阶段—探索植物营养来源。 17世纪～1840年 荷兰人Van Helment的柳树枝条试验——植物如何长大？ 5年 2.27→76.7kg 90kg土 —90g 结论：植物靠水来建造躯体。 意义： 开创了用试验的方法进行研究的先河。 不同水的栽培实验： 1699年—伍德伍特(英)用雨水、河水、加了花园土的水分别浇灌薄荷——发现生长质量不同。 结论：土中有植物生长的必需物质。 18世纪,发现植物有净化空气的作用—这种作用要依赖于光—化学分析方法—发现光合作用。 至此，植物的营养问题基本清楚。 2.植物生理学的独立（诞生）阶段和发展 德国化学家李比希将化学的方法用于灰分分析——使研究者开始从本质上认识植物体的物质组成。1840年, 将研究结果收集在《化学在农业与植物生理学中的应用》中并出版—学科开始独立。 发现植物的灰分中都含有碱性氧化物，从而推断无机盐是植物可以利用的养分之一。他还反对当时流行的单独使用含氮的天然有机肥料的做法，认为氮肥的施用必须与其他无机盐（例如钾草碱、石灰、氧化镁、磷酸）结合起来使用。 植物生理学的发展 （1）费弗尔提出渗透理论，解释了水分进出细胞的现象。 （2）罗伯特、迈尔提出：光合作用遵从能量转化和守衡定律 Sachs(1882)《植物生理学讲义》 费弗尔(1897)《 植物生理学》 3.植物生理学的深化阶段 物理学、化学的发展，为植物生理学提供了研究手段，使本学科研究不断深化： ★光合作用中 C3 、C4 、CAM途径的发现 ★组织培养和细胞培养技术获得成功 ★植物光周期现象和光敏素的发现 ☆植物生理学仍然是一个年轻的学科 经过160余年的发展，植物生理学仍然是一个生机勃勃的迅速发展的学科，具有生物科学里程碑式的学术成果不断出现。20年来，有关植物生理学的研究已获得4次诺贝尔化学奖。 1978：化学渗透假说； 1988：光合细菌光反应中心色素蛋白复合体原子水平的三维晶体结构； 1997：ATP酶催化ATP形成的分子机制。 2003：水通道蛋白结构的提出。 水通道蛋白 模式结构 蛋白质结构 三.植物生理学的任务与展望 1.植物生理学是重要的基础理论学科 21世纪是生命科学的世纪，是生物学各学科相互渗透相互交融的大生物学时代，植物生理学处在生命科学枢纽地位，必将以学科的相互渗透相互交融为主要特点。细胞学、遗传学、分子生物学的发展，使植物生命活动规律的研究不断向分子水平深入（成花-外界条件的影响与基因的时空顺序表达的关系；光合-细胞学对膜和膜组分的研究-光合模拟-粮食生产工厂化）。 2. 植物生理学是重要的应用学科 矿质学说的建立造就了化肥工业； 植物生长调节剂和除草剂的应用给农业生产带来革命性的变革； 细胞全能性理论引发了组织培养和无性繁殖新技术。 3.植物生理学面临的任务： 全球人类面临的5大问题：人口、粮食、能源、资源、环境，解决这些问题对植物生理学提出了新的要求。美国农学家曾提出农业上亟待解决的11项研究课题，其中大部分课题属于植物生理学研究的范畴。 4.植物生理学的研究展望 △光合作用：从提高光合-模拟光合生产粮食-到模拟光合开发新的能源。 △植物信号传递和转导：从揭示植物生命活动本质-开辟调控植物的生长发育的新途径。 △植物的抗逆性：环境的恶化，使植物生存条件越来越差，植物如何获得在逆境下正常生长发育的能力。 △生长物质： △组织培养： △无土栽培： △植物的衰老： 四、学习植物生理学的要求和方法 1.植物生理学来源于生产实践和科学试验，这是学习这门课必需注意的特点； 2.明确学习目的 学习的目的在于掌握知识，科学的价值在于应用，（应用于生产或应用于基础研究）。这是学好一切知识的基础。 3.认真阅读教材，认真听讲，从掌握最基本的概念、基本理论、基本实验方法入手，关注学科发展的新成就、新动向。善于提出问题，分析问题，在思考中把学习引向深入。 4. 提倡辩证思维，善于运用联系的方法 注意学科系统与组成部分的关系； 植物生理学是统一整体，按章节讲授是对学科的分析，学科内不同内容之间的联系是对学科的综合，二者缺一不可；同时注意相关学科之间的联系，善于构筑完整的学科系统； 5、在学习植物生理中学会学习，注重研究方法，学会提出问题和解决问题，培养科学思维的习惯和能力。 主要参考书: 1.植物生理学 王忠 中国农业出版社 2.植物生理学(第四版) 潘瑞炽 高教出版社 3.植物生理学 曹仪植 兰州大学出版社 4.现代植物生理学 李合生 高教出版社 5.植物生理学 武维华 科学出版社 植物生理与分子生物学(第二版） 余叔文 等 科学出版社 主要刊物: 1.植物生理学通讯 2.植物生理与分子生物学报 第一章 植物细胞内 主要大分子有机物 第一节 蛋白质 一、蛋白质的生物学意义 蛋白质（protein）：源于希腊文，其含义是第一的，最重要的。是生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽链连成的生物大分子，每个细胞的结构和功能都离不开蛋白质，并且种类繁多，所以具有广泛的生物学意义。 ◆蛋白质在生命活动中的重要作用 A.​ 作为生物催化剂：在体内催化各种物质代谢反应的酶几乎都是蛋白质。 B.​ 调节代谢反应：一些激素是蛋白质或肽，如胰岛素、生长素。 C.​ 运输载体：如红细胞中运输O2、CO2要靠Hb（Hemoglobin血红蛋白）、运输脂类物质的是载脂蛋白、运铁蛋白等转运蛋白或叫载体蛋白。 D.​ 参与机体的运动：如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。 E.​ 参与机体的防御：机体抵抗外来侵害的防御机能，靠抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。 F.​ 接受传递信息：如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视觉蛋白。 G.​ 调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。 H.​ 其它：如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。 所以，没有蛋白质就没有生命。 二、蛋白质的化学组成 1、元素组成 ： 蛋白质一般含碳50%－55%、氢6%－8%、氧20%－23%、氮15%－17%、硫0.3%－2.5%。在某些蛋白质中，还含有微量的磷、铁、铜、钼、碘、锌等元素。各种蛋白质的氮含量比较恒定，平均值为16%。 2.蛋白质的基本结构单位和其它组分 基本结构单位――氨基酸； 水解 简单蛋白 氨基酸 水解 氨基酸 结合蛋白 其它组分（血红素、糖类、脂类、核酸、金属离子等） 蛋白质的分类： 按照分子对称性的不同，分为：球状蛋白质（globular proteins）、纤维状蛋白质（fibrous 根据化学组成的不同，分为：简单蛋白质(simple proteins）、结合蛋白质（complex proteins） 三 氨基酸 （一）氨基酸的基本结构和构型 L-α-氨基酸的结构通式 脯氨酸的化学结构式： H H2C C COOH H2C NH C H2 除脯氨酸为亚氨基酸外，其它均为α—氨基酸，即羧酸的α—C原子上的一个H被氨基取代，构型均为L型的。除甘氨酸R为H，α—C不是手性碳外，其他的α—C原子都是不 对称碳原子，因此具有旋光性（L-型、D-型）。 （二）氨基酸的分类 1、常见的氨基酸（20） 组成蛋白质的常见氨基酸有20种，有遗传密码。 根据R侧链极性和电荷的不同，分为：非极性氨基酸（8）；不带电荷极性氨基酸（7） 带负电荷极性氨基酸（2）；带正电荷极性氨基酸（3） （三）氨基酸的主要理化性质 ★氨基酸的两性解离及等电点 两性电解质（ampholyte）：既能解离出正离子，又能解离出负离子的电解质。 两性离子（zwitterion）：是指带有数量相等的正负两种电荷的离子。 氨基酸分子既含有酸性的羧基（－COOH），又含有碱性的氨基（－NH2）。其－COOH能放出质子（H＋），而变成－COO－；其－NH2能接受质子，而变成－NH3＋。因此，氨基酸是两性电解质（ampholyte）。 NH3﹢ 中性分子形式 两性离子形式 在中性水溶液或晶体中，氨基酸主要是以两性离子（兼性离子）的形式存在的。 溶液的pH值能影响氨基酸的解离，丙氨酸的解离情况如下： 等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中，既不向正极移动，也不向负极移动，这时，溶液的pH，称为氨基酸的等电点，用pI表示。 处于等电状态的氨基酸溶解度最小，容易沉淀，利用这一性质可以分离制备某些氨基酸。 ★氨基酸的光吸收特征 　 20种氨基酸不吸收可见光（380-760nm），色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸吸收紫外光(220-300)，吸收峰分别为279、278、259nm。 ★氨基酸的化学反应： 氨基酸的化学反应主要是指α-NH2和α-COOH以及R基团所参与的反应。 1.​ 茚三酮反应 是一个广泛使用的α-NH2反应，能用于极微量的氨基酸的定性和定量的测定。其试剂是茚三酮，茚三酮与氨基酸一起加热，产生一种蓝紫色的物质。 2.桑格反应：与2,4－二硝基氟苯（DNFB）的反应：在弱碱性溶液中，α－氨基很容易与2,4－二硝基氟苯（2,4－dinitrofluorobenzene,DNFB）反应，生成稳定的黄色2,4－二硝基苯基氨基酸（DNP－氨基酸）。这一方法是Sanger在测定胰岛素氨基酸序列时建立的，故称Sanger反应。 四 蛋白质的结构 肽键和肽链的概念 肽：一个氨基酸分子的α－羧基与另一个氨基酸分子的α－氨基缩合，脱去一分子 水，而形成的化合物。 肽键：肽键是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基脱水而成，又叫酰胺键。蛋白质是由许多氨基酸通过肽键连接形成的生物大分子。 多肽：含有三个以上氨基酸残基的肽，叫多肽 多肽链：多个氨基酸通过肽键连接成的链状多肽，叫做多肽链。 N－末端：在书写肽链时，总是从左到右，把含有α－NH2基的氨基酸残基写在多肽链的左边，称为N－末端（氨基端）。 C－末端：在多肽链中，把含有α－COOH基的氨基酸残基写在多肽链的右边，称为C－末端（羧基端）。 氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式。这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。 （一）蛋白质的一级结构（基础结构） 蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。 表示方法： 结构式表示法 中文氨基酸残基命名法：酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙氨酰甲硫氨酸 中文单字表示法：酪－甘－甘－苯丙－甲硫 三字母符号表示法：Tyr Gly Gly Phe Met 单字母符号表示法：Y·G·G·F·M （二）蛋白质的二级结构 定义：在一级结构基础上多肽链自身折叠或盘曲折叠所形成的构象。 肽单位：是多肽主链骨架的重复单位，称为肽单位。 肽单位上的6个原子都位于同一个刚性平面上, 称为酰胺平面也叫肽平面 蛋白质的二级结构基本类型 1、α－螺旋（α-helix最常见最典型）： 结构特征如下： （1）多肽链中的酰胺平面绕C α旋转而成，一般为右手螺旋。 （2）相邻螺旋之间形成链内氢键。 （3）与α-碳原子相连的R侧链位于螺旋的外侧，对螺旋的形成和稳定性有较大影响。 （4）螺旋上升一圈含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm每个氨基酸残基上升0.15nm。 2、β－折叠（β－pleated sheet ） β-折叠是几乎伸展的多肽链连接而成的锯齿状片层结构。 （1）多肽链伸展 （2）氢键与肽键垂直 （3）氨基酸残基侧链R交替的分布在片层平面的上下两侧。 （4）β-折叠可分为平行式（两条肽链都从氮端到碳端）和反平行式（两条肽链方向相反） （三）蛋白质三级结构： 多肽链在二级结构的基础上进一步在空间卷曲折叠使整个分子形成特定空间构象。这种构象是蛋白质分子内部所有原子间的空间排列。 球状蛋白分子中绝大多数疏水R侧链基团埋藏在分子内部，亲水R侧链基团分布在分子表面，与水结合，而能溶于水。 （四）蛋白质的四级结构： 由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。它包括亚基（或分子）的种类、数目、空间排布以及相互作用。 亚基：一条、两条或多条多肽链以二硫键相连而成。单独的亚基无完整的生物活性，亚基只有在四级结构才有意义。一个蛋白质的亚基可以相同也可以不同。具有四级结构的蛋白质又叫寡聚蛋白。 ※维持蛋白质分子构象的化学键： 1、氢键　多发生于多肽链中负电性很强的N或O的孤对电子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。 蛋白质分子中包含的氢键。 （１）蛋白质主链间形成的氢键比例键多。如，α－螺旋、β－折叠，氢键是主要作用力。 （２）Ｈ２Ｏ中的Ｈ或ＯＨ也可与多肽链中的相关原子形成氢键，尤其蛋白质分子的侧链易形成这类氢键。 2、范德化力：分子间的作用力较小。 3、疏水作用力（hydrophobic bond）：又叫疏水键，是疏水集团之间的作用力。 4、离子键（ionic bond）：又叫盐键 以上四种键都是非共价键，又叫次级键。 另外还有二硫键（disulfide bond） 、配位键　（coordinate hond）和酯键。 六 蛋白质的理化性质 1.蛋白质的两性解离和等电点 （1）两性解离 蛋白质分子中可解离的基团，除了肽链末端的α－氨基和α－羧基以外，还有各种侧链基团，如：Asp和Glu的侧链羧基，Lys的ε－氨基、Arg的胍基、Cys的巯基。 各种解离基团的解离度与溶液的pH有关。pH越低，碱性基团解离度越大，蛋白质分子带正电荷越多。 （2）不同蛋白质有不同的等电点 等点电：在特定pH条件下，某种蛋白质分子所带正负电荷相等，净电荷为零，这一pH称为该蛋白质的等电点。 等电点时，蛋白质溶解度最小。可以用蛋白质的等电点来分别沉淀不同的蛋白质，从而将不同的蛋白质分离开来。 在中性水溶液或晶体中，氨基酸主要是以两性离子（兼性离子）的形式存在的。 溶液的pH值能影响氨基酸的解离，丙氨酸的解离情况如下： 2.蛋白质的胶体性质（1-100nm） 稳定因素： ①球状大分子表面的水膜，将各个大 分子分隔开来；(水化膜) ②各个球状大分子带有相同的电荷，由于同性电荷的相互排斥，使大分子不能互相结合成较大的颗粒。 3.蛋白质的沉淀 ◆中性盐沉淀 盐析：在高浓度的盐溶液中，无机盐的离子从蛋白质分子的水膜中夺取水分子，将水膜除去，导致蛋白质分子的相互结合，从而发生沉淀。这种现象称为盐析。 ◆有机溶剂沉淀反应 高浓度的乙醇、丙酮等有机溶剂能够脱去蛋白质分子的水膜，从而使蛋白质从溶液中沉淀。 ◆重金属盐沉淀反应 NH3X ◆加热变性沉淀： 4、蛋白质的变性和复性 1 ）蛋白质变性定义 变性定义 ：在物理或化学等因素的作用下，天然蛋白质分子的次级键发生断裂，引起构象改变， 从而引起了生物功能的丧失，以及物理、化学性质的改变。这种现象被称为变性(denaturation)。 2）.变性表现及变性机理 蛋 白 质 变 性 表 现：①生物功能丧失 如：血红蛋白、酶丧失催化活性；激素蛋白丧失生理调节作用：抗体失去与抗原专一结合的能力。 ②物理性质发生改变 如：溶解度明显降低，易结絮、凝固沉淀，失去结晶能力，电泳迁移率改变，特性黏度增加，紫外光谱和荧光光谱发生改变等。 第二节 核 酸 一 概述 （一）核酸的发现及发展 1869年，瑞士的青年科学家F.Miescher从外科绷带上的脓细胞中，分离出了称为“核素”的有机物（即脱氧核糖蛋白）。 （二）核酸的类别、分布和功能 1、脱氧核糖核酸（DNA） 存在于细胞核、线粒体、叶绿体，是遗传信息的载体。 2、核糖核酸（RNA） 主要分布在细胞质中，参与蛋白质的合成 核糖体RNA（rRNA）：与蛋白质结合成核糖体，是蛋白质合成的场所。 转移RNA（tRNA）：携带并转运氨基酸 信使RNA（mRNA）：蛋白质合成的 模板 个人简介word模板免费下载关于员工迟到处罚通告模板康奈尔office模板下载康奈尔 笔记本 模板 下载软件方案模板免费下载 （三）核酸的组成 1、核酸的元素组成： C、H、O、P等元素组成，P含量很稳定 RNA：9.5%、DNA：9.9%，从而可求核酸含量。 2、核酸的组成成分 碱基 核苷 戊糖 核酸 核苷酸 （DNA、RNA） 磷酸 嘧啶环和嘌呤环 戊糖 ß-D-2-脱氧核糖 ß-D- 核糖 核苷和核苷酸 核苷：核苷是由核糖或脱氧核糖的C1ˊ原子与嘌呤碱的第9位N原子、嘧啶碱的第1位N原子以β型C-N糖苷键连接而成。 核苷酸：核苷分子中戊糖的C5ˊ原子上的羟基与磷酸脱水，以酯键连接形成的化合物。 四种脱氧核糖核苷酸—构成DNA的单位 四种核糖核苷酸—构成RNA的单位 两类核酸的基本化学组成 简单的表示方法：5`-PA-G-C-TOH- 2、DNA一级结构的特点： 1）DNA分子是由数量庞大的四种脱氧核苷酸按一定顺序通过3 ’ 、5 ’ -磷酸二酯键连接起来的直线形或环型的生物大分子。 2）DNA具有方向性：阅读和书写时5 ’ -3’ 3）多核苷酸的排列顺序决定了所携带的遗传信息。 （二）DNA的二级结构 1、发现： 2、Watson-Crick结构模型要点如下： 1）DNA分子是两条反平行的多聚脱氧核苷酸链，绕同一中心轴盘旋而形成右手双螺旋结构。 2）每条主链由磷酸和脱氧核糖相间连接而成，位于螺旋外侧，碱基位于螺旋的内侧，碱基平面与螺旋中心轴垂直，螺旋表面有两条螺旋形的凹槽：大沟和小沟。 3）螺旋的直径是2nm，沿中心轴每个螺旋周期有10个核苷酸对，螺距为3.4nm，碱基对之间的距离为0.34nm。 4）两链间的碱基以氢键互相配对。A与T配对，有两个氢键，G与C配对，有三个氢键：A=T、G=C。 5）Chargaff定则：所有生物DNA分子中，A=T、G=C，A+G=T+C，同种生物碱基组成相同。 3、维持DNA二级结构的作用力 ：氢键（水平）；碱基堆积力（垂直）；离子键（磷酸） 4、DNA双螺旋分子的书写：5 ˊ -A-T-T-G-C-C-G-A-T-G-T-3 ˊ； 3 ˊ -T-A-A-C-G-G-C-T-A-C-A-5 ˊ 注意：竖着对齐 三、 RNA的结构 （一）RNA的一级结构 1、定义：以四种核糖核苷酸，按一定顺序排列，以3 ˊ ,5 ˊ -磷酸二酯键相连，组成的多核苷酸链。 特点：单链 某些区段折叠碱基互补形成H链，不成键部分突起，形成发卡结构 （P46） ； A和U配对，C和G配对； 书写方向： 5’ ----3’ （二）tRNA的二级结构：三叶草型 1、tRNA的二级结构 1​ 分子量较小。 2​ tRNA都含有稀有碱基如：二氢尿嘧啶（D-P36），假尿嘧啶核苷（ψ）。 3​ 5ˊ端呈磷酸化，通常是pG，偶有pC 4​ 3ˊ末端是游离羟基，碱基顺序是…..CCA--OH。 5​  四环四臂结构 氨基酸臂（amino acid arm） 二氢尿嘧啶环 ：D环 --D臂（P36） 反密码环（anticodon loop）--反密码臂 TψC环(TψC loop)—TψC臂 额外环(extra loop) 2、tRNA的三级结构 倒L型 四、 核酸的性质 物 理 性 质 DNA分子量很大，不易沉淀析出，为白色纤维状固体。RNA分子量较小，易析出，为白色粉末。微溶于水。不溶于有机溶剂，故常用乙醇提取。 紫外吸收性质 紫外吸收光谱 DNA、RNA都有吸收紫外光的特性。DNA和RNA的最大吸收峰都是260nm。 核酸的变性、复性和分子杂交 变性:核酸分子中双螺旋区碱基对间的氢键受某种理化因素作用而破裂，变成单链的过程。 增色效应:伴随着变性，核酸的紫外吸收增加的现象。 熔点 （Tm）：为增色效应达到最大值一半时的温度，此时50%的DNA双链处于解链 状态 。 复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的互补单链又可以恢复碱基配对,重新成为双螺旋的过程。 减色效应:复性过程中，紫外吸收值降低的现象。 退火：变性DNA从高温缓慢冷却的过程。 第四章 酶化学 第一节 酶的命名及分类 一、酶的命名 (1)习惯命名法: 根据其催化底物来命名； 根据所催化反应的性质来命名； 结合上述两个原则来命名， 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。 (2)国际系统命名法 系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶字。 例如： 习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸 -酮戊二酸 + 丙氨酸 二、酶的分类 (1) 水解酶 hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： (2) 氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应： (3) 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应： (4) 裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 (5) 异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 (6) 合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸 (7) 核酶（催化核酸） ribozyme 核酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 第二节 维生素与辅酶 维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类有机物质。 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用，而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作用。 辅酶coenzyme和金属离子 根据酶的组成情况，可以将酶分为两大类： 单纯蛋白酶：它们的组成为单一蛋白质. 结合蛋白酶：某些酶，例如氧化-还原酶等，其分子中除了蛋白质外，还含有非蛋白组分. 结合蛋白酶的蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分包括辅酶及金属离子(或辅因子cofactor)。 酶蛋白与辅助成分组成的完整分子称为全酶。单纯的酶蛋白无催化功能. 一、水溶性维生素与辅酶 某些小分子有机化合物与酶蛋白结合在一起并协同实施催化作用，这类分子被称为辅酶（或辅基）。 辅酶是一类具有特殊化学结构和功能的化合物。参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。 辅酶、辅基的区别：能否用物理方法去除 (1) 维生素PP 烟酸和烟酰胺，在体内转变为辅酶I和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎。 (1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+ 功能：是多种重要脱氢酶的辅酶。 NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅酶II )是维生素烟酰胺的衍生物， (2)核黄素（VB2) 核黄素(维生素B2)由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪两部分组成。 缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。 (2)核黄素和 FAD和FMN 功能：在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用。 FAD(黄素-腺嘌呤二核苷酸)和FMN(黄素单核苷酸)是核黄素(维生素B2)的衍生物 (3) 泛酸和辅酶A(CoA) 维生素(B3)-泛酸是由，-二羟基--二甲基丁酸和一分子- 丙氨酸缩合而成。 (3) 泛酸和辅酶A(CoA) 功能：是传递酰基，是形成代谢中间产物的重要辅酶。 辅酶A是生物体内代谢反应中乙酰化酶的辅酶，它的前体是维生素(B3)泛酸。 (4) 叶酸和四氢叶酸(FH4或THFA) 四氢叶酸是合成酶的辅酶，其前体是叶酸(又称为蝶酰谷氨酸，维生素B11)。 四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。 (5)吡哆素 吡多素(维生素B6，包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺)。 （6）硫辛酸 硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫辛酸，有两种形式，即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸（还原型）. (7) 辅酶Q (Co Q) 辅酶Q又称为泛醌，广泛存在与动物和细菌的线粒体中，其结构为： 辅酶Q的活性部分是它的醌环结构，主要功能是作为线粒体呼吸链氧化-还原酶的辅酶，在酶与底物分子之间传递电子。 二、辅酶在酶促反应中的作用特点 辅酶在催化反应过程中，直接参加了反应。 每一种辅酶都具有特殊的功能，可以特定地催化某一类型的反应。 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。 一般来说，全酶中的辅酶决定了酶所催化的类型（反应专一性），而酶蛋白则决定了所催化的底物类型（底物专一性）。 三、酶分子中的金属离子 根据金属离子与酶蛋白结合程度，可分为两类：金属酶和金属激酶。 在金属酶中,酶蛋白与金属离子结合紧密。如 Fe2+/ Fe3+ 、Cu+/Cu3、Zn2+ 、Mn2+、Co2 等。 金属酶中的金属离子作为酶的辅助因子，在酶促反应中传递电子，原子或功能团。 金属激酶中的金属离子 激酶是一种磷酸化酶类，在ATP存在下催化葡萄糖，甘油等磷酸化。 其中的金属离子与酶的结合一般较松散。在溶液中，酶与这类离子结合而被激活。 如Na+ 、K+、 Mg2+、 Ca2+ 等。金属离子对酶有一定的选择性,某种金属只对某一种或几种酶有激活作用。 第三节 酶的结构及催化作用机制 一、 酶分子的结构特点 酶的活性中心(active center) 与底物相结合并将底物转化为产物的区域 对于结合酶来说，辅酶或辅基往往是活性中心的组成成分 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 2.催化部位 catalytic site 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性 催化部位决定酶所催化反应的性质。 3．调控部位 Regulatory site 酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用。 二 、酶的作用机制 1、酶为什么能催化化学反应 一个化学反应要能够发生，关键的是反应体系中的分子必须具备一定能量即分子处于活化状态，活化分子比一般分子多含的能量就称为活化能。反应体系中活化分子越多，反应就越快。因此，设法增加活化分子数量，是加快化学反应的唯一途径。增加反应体系的活化分子数有两条途径:一是向反应体系中加入能量 ，如通过加热、加压、光照等，另一途径是降低反应活化能。酶的作用就在于降低化学反应活化能。 2、酶如何降低化学反应的活化能 ------中间产物学说 中间产物学说认为：酶在催化化学反应时，酶与底物首先形成不稳定的中间物，然后分解酶与产物。即酶将原来活化能很高的反应分成两个活化能较低的反应来进行，因而加快了反应速度。 S + E → ES → P + E 底物 酶 中间产物 产物 中间产物学说已经得到一些可靠的实验依据。如，用吸光法 证明 住所证明下载场所使用证明下载诊断证明下载住所证明下载爱问住所证明下载爱问 了含铁卟啉的过氧化物酶参加反应时，单纯的酶的吸收光谱与加入了第一个底物H2O2后确实产生了变化。 反应方向, 即化学平衡方向,主要取决于反应自由能变化H。 而反应速度快慢,则主要取决于反应的活化能。 催化剂的作用是降低反应活化能,从而起到提高反应速度的作用  酶催化作用的本质是酶的活性中心与底物分子通过短程非共价力(如氢键,离子键和疏水键等)的作用，形成E-S反应中间物 其结果使底物的价键状态发生形变或极化，起到激活底物分子和降低过渡态活化能作用。 3、酶的高效性的解释 1) 底物与酶的邻近效应和定向效应 2) 底物分子的形变和扭曲 3) 共价催化 4) 酸碱催化 5) 活性部位微环境的影响 4、酶的专一性的解释 (a)“三点结合”的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 （b）锁钥学说： 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 （c）诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 第四节 酶促反应的速度和影响因素 1、底物浓度对酶促反应速度的影响 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比，表现为一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，表现为零级反应。 1）. 米氏方程 Km 即为米氏常数， Vmax为最大反应速度 当反应速度等于最大速度一半时,即V = 1/2 Vmax, Km = [S] 上式表示,米氏常数是反应速度为最大值的一半时的底物浓度。 因此,米氏常数的单位为mol/L。 米氏常数Km的意义 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 2、酶浓度的影响 在一定温度和pH下，酶促反应在底物浓度大大超过酶浓度时，速度与酶的浓度呈正比。 酶浓度对速度的影响机理：酶浓度增加，[ES]也增加，而V=k3[ES]，故反应速度增加 。 3、pH 的影响 1.pH影响酶和底物的解离:酶的活性基团的解离受pH影响，底物有的也能解离，其解离状态也受pH的影响，在某一反应pH下，二者的解离状态最有利于它们的结合，酶促反应表现出最大活力，即-酶的最适pH；当反应pH偏离最适pH时，酶促反应速度显著下降。 2.pH影响酶分子的构象：过高或过低pH都会影响酶分子活性中心的构象，或引起酶的变性失活。 动物体内多数酶的最适pH值接近中性，但也有例外，如胃蛋白酶的最适pH约1.8，肝精氨酸酶最适pH约为9.8。 最适pH不是酶的特征性常数，它受底物浓度、缓冲液的种类和浓度以及酶的纯度等因素的影响。 Pepsin 胃蛋白酶 Arginase 精氨酸酶 Salivary amylase 唾液淀粉酶 4、温度的影响 一方面是温度升高,酶促反应速度加快。 另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。 5、激活剂对酶反应速度的影响 能使酶活性提高的物质，都称为激活剂(activator)，其中大部分是离子或简单的有机化合物。如Mg++是多种激酶和合成酶的激活剂，动物唾液中的α-淀粉酶则受Cl-的激活。 通常，酶对激活剂有一定的选择性，且有一定的浓度要求，一种酶的激活剂对另一种酶来说可能是抑制剂，当激活剂的浓度超过一定的范围时，它就成为抑制剂。 6、抑制剂对酶活性的影响 使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。　 酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： a.在化学结构上与被抑制的底物分子或底物的过渡状态相似。 b.能够与酶的活性中心以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。 第三章 植物细胞生理 植物细胞模式图 细胞壁（cell wall) 叶绿体（chloroplast) 大液泡（vacuole) 胞间连丝（plasmodesmata) 植物细胞特有的结构 第一节 细胞壁 是植物细胞所特有的结构。 一.细胞壁的化学组成 1. 纤维素 无分枝长链，骨架成分，具亲水性可吸水膨胀，但不溶于水； 2. 半纤维素 可溶于碱的细胞壁多糖，不同来源的半纤维素单糖成分不同，亲水。 3. 果胶 复杂多糖.胞间层和初生壁的主要成分。包括原果胶、果胶、果胶酸三种，有不同的水溶性。 4.结构蛋白：伸展蛋白-1，不溶于水；伸展蛋白-2，溶于水，与抗逆性有关。 5.酶蛋白 胞壁中至少有20种以上的酶，多数为水解酶，少数是氧化还原酶类；还有凝集素类（多数为糖蛋白）、钙调素（CaM）及钙调素结合蛋白（CaMBPs）。 6.木质素 不是多糖，是苯基丙烷衍生物的聚合物,主要存在成熟的木质部中,抗压强度高。 7.矿质元素 以钙为主，是胞质浓度的100-1000倍，是细胞的钙库,可稳定胞壁结构。 二.细胞壁的结构 显微结构：包括胞间层、初生壁、次生壁三层。不同细胞具体层次不同。 亚显微结构：纤维素-微胶团-微纤丝-大纤丝，微纤丝和伸展蛋白交织构成网状，多层网纵横交迭构成胞壁骨架，在网眼中充满半纤维素和果胶成分。 三.细胞壁的特点 1.多孔网状结构,多数成分亲水,具亲水性,可吸水膨胀。 2.有一定的抗张强度和弹性, 越薄越容易变形,越有弹性; 越厚越抗挤压,支持能力越强。 3.有明显的刚性 可限制细胞的生长；可限制细胞膨胀, 保护作用; 收缩能力有限,当细胞持续失水时,可发生质壁分离现象。 4.一定条件下可发生折叠,并可使细胞质遭致挤压伤害。 5.参与植物的生命活动，如细胞识别，细胞信号转导等过程。 四、细胞壁的功能 ① 稳定细胞形态 ② 控制细胞生长扩大 ③ 参与胞内外信息的传递 ④ 防御功能 ⑤ 识别作用 第二节 细胞的膜系统 包括质膜和内膜系统。占原生质干重的70-90%。 一.细胞膜的组分 1.蛋白质: 膜蛋白占细胞蛋白总量的20-30%。 外在蛋白：占膜蛋白总量的20-30%，含较多亲水氨基酸，容易与膜分离。 内在蛋白：占膜蛋白总量的70%-80%，含较多疏水氨基酸，不容易被分离。 膜锚蛋白：一种特殊的外在蛋白，可以与膜脂分子共价结合，将蛋白质锚在膜上。 膜蛋白的功能：转运、酶、信号受体、识别。 2.脂类: 主要是磷脂、糖脂、硫脂和固醇等。 甘油两个羟基被脂肪酸酯化,第三个羟基 磷酸胆碱或磷酸胆胺酯化-磷脂 六碳糖形成糖苷键-糖脂 糖脂的糖上带1个硫酸根-硫脂 分子共同特点:一端亲水,一端亲脂的两性分子。 脂类分子明显小于蛋白质分子, 其数目远多于蛋白质分子,两者分子比为50:1。 脂类的作用：作为膜的骨架成分。 二.生物膜的结构——流动镶嵌模型(1972) 糖萼 蛋白质 脂双层 生物膜的结构——流动镶嵌模型 流动镶嵌模型基本特点： 1.脂类分子以疏水尾部相对，亲水头部朝向细胞内外两侧，以双分子层构成膜的骨架,蛋白质分子镶嵌在磷脂分子之间。 2.膜的不对称性 磷脂的外层以卵磷脂为主，内层以脑磷脂和磷脂酰丝氨酸为主，且数量不等；内外层膜蛋白种类数量；膜糖只在膜外半层。 3.膜的流动性:有旋转运动、侧向运动、翻转运动、左右摆动。脂肪酸链的不饱和程度越高，碳链越短，运动性就越强。 三.生物膜的功能: 1.在细胞内起分室作用; 2.物质运输 质膜是细胞与环境物质交换的界面，对物质出入具有选择性(膜的半透性)。 膜流动性的意义:有弹性，不易破裂;可重新调整和组合;允许膜相互融合或分离，并且能保持对通透性的控制。 当膜失去流动性时，细胞抗逆能力下降。 物质出入质膜的难易程度:小分子比大分子容易,非极性分子比极性分子容易,带电荷离子最难。 3.反应场所 作为酶的支架，提供反应表面 4.信息传递和识别功能 膜上糖蛋白的糖链有识别外界物质的能力；膜上的多种受体能够感受刺激，传导信息。 5.能量转换功能 氧化磷酸化、光合磷酸化都在膜表面进行。 四.环境条件对膜结构和功能的影响 膜成分的空间位置、膜的液晶态和流动性是维持膜功能的重要条件。不同逆境可以造成以下膜伤害： 1.膜流动性下降甚至固化，膜弹性下降，容易出现裂隙或孔洞，使膜失去半透性，造成渗漏； 2.膜脂可能重新排列，失去原有的结构； 3.蛋白质脱落或变性，使膜失去应有功能，严重时可至细胞死亡。 4.膜脂发生过氧化作用，产生有害物质。 五.细胞的微梁系统(细胞骨架支撑系统) 是由3种蛋白质纤维相互连接组成的支架网络。 1.微管 管蛋白构成—原纤丝—13条原纤丝构成中空管状微管。过程可逆，低Ca2+时促进微管形成，高Ca2+时促进拆卸。有核微管和细胞质微管之分。 作用：控制细胞分裂（核微管-纺锤丝）和细胞壁形成（控制微纤丝沉积的方向），细胞质微管在无壁细胞中起骨架作用；保持细胞形状；参与细胞运动（纤毛、鞭毛）； 六.胞间连丝 是质膜特化的结构，是相邻细胞间穿过细胞壁的管子。 1.结构 相邻两细胞的质膜穿过细胞壁连接融合成管腔，中间是由微管构成的中央套管，相邻细胞的内质网可通过套管相连。 2.作用 （1）物质运输 有机物.无机物.细胞器。 （2）信息传递 如将细胞核发出的形成细胞壁的信息传给原生质团。 （两个原生质小团，有核小团3天可形成细胞壁；无核小团不能形成，如二者之间有胞间连丝存在，无核小团也能成细胞壁）。 第三节 原生质体 来源于原生质的分化.膜系统也属于原生质体。 一.细胞质基质(胞质溶胶.细胞浆) 细胞质中可分辨细胞器以外的部分。是没有分化的原生质。约占整个细胞质的50%，是均匀的部分。 （一）作用：是细胞与环境、各细胞器之间物质、能量、信息的交换的媒介物，也是某些中间代谢的场所。 （二）性质：胶体溶液 1.稳定性 , 稳定因素:亲水性,胶粒外被水膜; 带电性. 2.具大界面,为生化反应提供场所(EMP过程); 3.能够发生溶胶与凝胶的互变（温度和水分）。 溶胶：弹性小，透性大，流动性强，细胞对环境变化敏感，是代谢活跃状态；抗性下降； 凝胶：弹性大，透性小，流动性弱，细胞对环境变化不敏感，代谢不活跃状态；抗性增强； 4.有液晶性质，一定温度下可成为液晶态。 二.液泡 单层膜，内含细胞液，溶有多种有机物和无机物，其浓度是决定细胞水势的重要因素。液泡是细胞钙离子的重要贮库。 功能:调节吸水和pH；类溶酶体；代谢库。 三.细胞器 1.内质网：单层膜，具运输贮藏供能,钙的贮库之一; 2.高尔基体：与质膜.胞壁的形成有关; 3.溶酶体：大量水解酶的局限仓库,可导致细胞自溶; 4.线粒体：与有氧呼吸有关,双层膜; 5.叶绿体：与线粒体是一对能量转换器。 6.微体：包括过氧化体.乙醛酸体,与H2O2代谢有关; 7.圆球体：贮藏脂肪和蜡质; 8.细胞核 第四章 水分代谢 植物水分代谢的三个环节 植物对水分的吸收 植物体内水分的运输 体内水分的散失 一、水分的生理作用 水是原生质的重要组分使细胞呈溶胶状态。 水是重要的代谢原料 光合作用、呼吸作用 水是植物对物质吸收和运输的溶剂。各种物质吸收和运输必须溶解在水中。 充足的水分使植物维持固有的形态。 水的某些理化性质有利于植物的生命活动化学特性； 力学特性－－极性，有助于长距离运输 热学特性－－散热 光学特性－－吸收红外，透过可见光，紫外光 第一节 植物对水分的需要 一般规律： 水生植物 >中生植物 >旱生植物； 生长期 >休眠期； 草本植物 >木本植物。 临时性器官 >永久性器官； 代谢活跃的组织器官高于代谢不活跃的组织器官； 组织含水量可代表植物的代谢强度。 二、植物的含水量（40%～90%） 三、水分在植物体内的存在状态 1、束缚水：被亲水物质紧紧吸附不能自由移动的水分； 束缚水的特点:不参与代谢 2、自由水：离亲水物质相对较远可以自由移动的水分； 自由水的特点:参与各种代谢 3、自由水/束缚水的比例：对植物代谢强度的影响（比值越大代谢越旺盛） 第二节 细胞对水分的吸收 一.水势的概念 1.自由能：物质分子在恒温条件下可用于作功的那部分能量。 2.化学势：每摩尔任何物质的自由能叫该物质的化学势。 其可以用来衡量物质参与反应或转移的能力。当有化学势差存在时，物质将从化学势高的系统移向化学势低的系统。 化学势是能量的概念，单位：J/mol J=N·m 每摩尔水的自由能叫做水的化学势。 3.水势的概念： 任一体系水溶液的化学势与同条件下纯水的化学势之差，除以水的偏摩尔体积所得的商. 水的偏摩尔体积： 在溶液内，某物质的摩尔体积与其浓度有关,一定的浓度有一定的摩尔体积，这种在一定浓度下的摩尔体积称为偏摩尔体积。 对于很稀的溶液而言，偏摩尔体积和摩尔体积的差异很小，实际应用中常常用摩尔体积代替偏摩尔体积，单位是m3/mol。 （ 5.水势的表达及单位： 表达：像高度一样，用相对值表示。 人为地将25℃、1个大气压下的纯水的水势规定为0，溶液的水势则用其与同温同压下的纯水的水势差来表示。纯水的水势最高，故一切溶液的水势均为负值。 水势的单位：过去用bar(巴)，现在用Pa(帕)或百万帕（Mpa)，1个大气压=1.01×105 Pa 1巴= 105 Pa = 0.1 Mpa 常见体系的水势: 单位： Mpa 海水：-2.5 ；1mol/L蔗糖液：-2.7 Mpa ； 不缺水叶片细胞：-0.2 ～ -0.8； 干旱叶片: -0.8～-1.5；叶片水势：-0.2— -1.5 常见植物叶片的渗透势和水势(MPa) 小麦: -1.0 ~ -1.4 -0.3 ~ -0.6 玉米: -0.9 ~ -1.1 -0.4 ~ -0.9 棉花: -1.3 -0.6 ~ -0.2 杨树: -2.1 -0.2 ~ -0.5 水分的流动方向：水势高到水势低 二.植物细胞水势的构成因素 1. 渗透势(Ψs)：溶液中由于溶质的存在而使水势降低的值。Ψ(psi )s恒为负值。(细胞液浓度--ψS ) 。 2. 压力势(ψP)：是由于细胞壁限制原生质的膨胀而产 生的对内的压力。 压力势的取值: ① ψP可使水势增大，一般为正值。 ②细胞处于初始质壁分离状态时, ψP为0。 ③强烈蒸腾使细胞失水大于吸水时，细胞承受负压, ψP为负值。 3.衬质势(ψm)： 由于细胞中亲水物质对水分子的吸附而使水势降低的值。Ψm的大小与细胞的总含水量有关，也与亲水物质种类有关： 干燥种子 — -100MPa。 有液泡细胞— -0.01MPa，可以忽略不计。 各类细胞的水势构成因素: 液泡化的细胞:ψw = ψS + ψP 无液泡但富含水分的细胞: ψW =ψS+ψP+ψm 干燥种子的细胞: ψw = ψm 三 植物细胞的吸水方式 (一) 渗透性吸水：当环境水势高于细胞水势，细胞利用水势差吸收水分的过程。 渗透性吸水是液泡化 细胞吸水的主要方式. 1.渗透作用:水分通过 半透膜的扩散作用。 2.植物细胞是一个 渗透系统: 3.细胞水分运动的可能方式: 细胞水势<外液水势: 细胞水势=外液水势: 细胞水势>外液水势: 4.植物细胞的质壁分离及其复原: (1) 质壁分离的概念:(图)持续失水 (2) 质壁分离的复原: (3) 质壁分离及复原现象的应用: 判断细胞死活; 质壁分离的几种情况 ψw = ψS + ψP ～ 5.植物细胞间水分的移动 A细胞: B细胞: Ψs = -10×105pa Ψs= -13×105pa Ψp = +7×105pa Ψp= +4×105pa Ψw= -3 ×105pa Ψw= -9×105pa (1).水分流动的方向: (2).将二者同时放入Ψw= -2的水溶液中，那个细胞的吸水潜力大? (3).根、茎、叶的水势最高的是?最低的是? (4).正常生长的植物,根细胞与土壤水势的大小? (5).一个植物细胞放在纯水中是否一定会吸水? (二).吸胀性吸水: 未液泡化的细胞吸水的主要方式 （1）吸胀性吸水：细胞利用亲水胶体的亲水性吸收水分的现象.吸胀作用 衬质势是吸水的主要动力.是物理性吸水,与半透膜、细胞死活无关。 （2）植物发育过程中的吸胀吸水: 风干种子萌发； ψw = ψm 果实内种子形成； 休眠芽复苏； (三).代谢性吸水：不是主要的吸水方式。 1.概念：细胞利用呼吸作用释放的能量,使水分通过质膜进入细胞的过程。 2.代谢性吸水是否存在的不同认识： 四.水分子通道(水孔蛋白) 位于质膜和液泡膜上的一种内在蛋白，是由4个亚基构成的四聚体蛋白。每个亚基内部都有一个可以调节流量的水通道，当水孔蛋白的Ser残基被磷酸化时,水通道加宽，集流量增大；脱磷酸化时,情况逆转。 水分子通道——水孔蛋白 第三节 植物根系对水分的吸收 一.根系吸水的区域 根毛区——吸水能力最强 1.根毛区吸收面积大。 2.根毛细胞壁外部为果胶质覆盖，粘性、亲水性强，有利于与土壤胶粒粘着与吸水。 3.根毛区输导组织发达，对水分运输阻力小。 二.根系吸水的途径（两条）: 根毛 ——→ 皮层——→内皮层—→中柱导管 质外体——→共质体(凯氏带) 质外体 1、共质体途径： 共质体：指活细胞内的原生质，以胞间连丝互相连接在一起构成一个整体。 共质体途径：通过生活的原生质体的运输途径。 特点：连续性，速度较慢。 2、质外体途径（自由空间途径）： 除共质体外的其他途径，指通过细胞壁、细胞间隙、木质导管等无生活力物质的运输途径。 质外体：细胞壁、细胞间隙和木质部导管等无生活力的物质相互连接在一起构成一个系统，允许物质自由通过所以又叫自由空间。 凯式带：内皮层细胞壁径向壁和上下横壁有带状的木化和栓化加厚区域。属于质外体，不属于自由空间。凯式带把根系的空间分为内部和外部质外体。 根毛区横切2 示凯氏带 根毛区横切 三.根系吸水的方式与动力 1.主动吸水的概念与动力： (1)概念:由于根系的生理活动，使根细胞水势低于土壤水势而引起的吸水过程。 (2)动力：根压 根压：根系所吸收水分的积累所产生的压力.能够促使液流从根部上升。 ※证明根压存在的标志：伤流，吐水。 ※与根压产生有关的因素 呼吸作用: 提供能量→促进离子吸收→ 导管离子浓度增加→渗透吸水。 根细胞与土壤间的水势差 伤流和根压 2.被动吸水的概念及动力 (1)概念:由于蒸腾作用所产生的蒸腾拉力促使根系从土壤中吸收水分的过程。 (2)动力：蒸腾拉力 蒸腾拉力：由于叶片蒸腾作用而产生的一系列水势梯度使导管中水分上升的力量。 不同时期植物吸水的主要动力： 叶面积形成前:主动吸水为主（根压）。 叶面积形成后:被动吸水为主（蒸腾拉力）。 四.土壤状况对根系吸水的影响 1